Post on 30-Jan-2016
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AMINOÁCIDOS,
PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS
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IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Representan alrededor del 50% de la masa SECO de tejidos Son proteínas:
“Casi” todas las ENZIMAS Muchas HORMONAS Hemoglobina y mioglobina Anticuerpos o inmunoglobulinas Receptores celulares Canales celulares para el paso de iones Actina y miosina Colágeno, elastina (…)
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Contenido de NITRÓGENO:
“En promedio, el N constituye el 16% de la masa de una proteína”
16 g de N ____________ 100 g de proteína
1 g de N ___________ x= 6,25 g de proteína
Todas posen “CHON”…y casi todas, poseen “S”
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AMINOÁCIDOS
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TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON α L-AMINOÁCIDOS
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CLASIFICACIÓN DE
LOS AMINOÁCIDOS
•Neutros
•Ácidos
•Básicos
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A) AA. NEUTROS: Representan la mayoría de los AA.
Poseen 1 grupo amino y 1 grupo carboxilo.
1. ALIFÁTICOS
I. CON CADENA NO POLAR II. CON CADENA POLAR NO IONIZABLE
2. AROMÁTICOS
B) AA. CON AZUFRE (azufrados)
C) AA. ÁCIDOS: Di carboxílicos.
D) AA. BÁSICOS
E) PROLINA (iminoácido)
Aminoácidos neutros alifáticos
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PROLINA
IMINOÁCIDO
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AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Aminoácidos que no pueden biosintetizar los
animales ni el hombre.
Deben ser administrados en la dieta.
Son 8 (10):
phe, iso, leu, lys, met, tre, trp, val, (arg, hys)
PROTEÍNAS DE ALTO VALOR BIOLÓGICO
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AMINOÁCIDOS
POCO USUALES
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gamma-carboxiglutamato
HN
C OH
O
HO
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
HC
NH2
OH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
CH
HN CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
HC
C
OH
O
COOH
H2N CH C
CH2
OH
O
SeH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH3
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH
CO
NH2
4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina
selenocisteina ornitina
citrulina
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.
•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.
•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y
el ciclo de la urea.
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PROPIEDADES DE
LOS AMINOÁCIDOS
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PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO
pK1
-NH2 + H+ -NH3+
BASE
pK2
ZWITTERIÓN
pK1 pK2
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Punto isoeléctrico
A pH ácido: prevalece la especie con carga +
A pH básico: prevalece la especie con carga –
Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
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Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.
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ION DIPOLAR O ZWITTERION:
todos los aminoácidos en
solución acuosa se encuentran como “ión dipolar"
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Ácido Aspártico
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LISINA
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pKa1 = 2,18
pKa2 = 8,95
pKa3 = 10,53
En cualquier aminoácido el “punto
isoeléctrico” se calcula con los pKa vecinos al
“zwitterion” (carga eléctrica = cero)
ENTONCES para LISINA:
pI = ½ ( pKa2 + pKa3)
pI = ½ (8,95 + 10,53)
pI = 9,74
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Propiedades químicas
Formación de enlace PEPTÍDICO:
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PÉPTIDOS
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POLIPÉPTIDOS:
Polímeros de aminoácidos de masa molecular menor
a 6000 daltons ( >10 y <50 aa)
OLIGOPÉPTIDOS:
Dipéptido: 2 aa
Tripéptido: 3 aa
Tetrapéptido: 4 aa
PENTAPÉPTIDO: 5 AA Extremo N-terminal:
comienzo de la cadena
Extremo C-terminal:
fin de la cadena
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NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al
C-terminal, usando la terminación il, excepto
para el último aa.
Ej.:
seril-glicil-tirosil-alanil-leucina
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PÉPTIDOS
Ej.:
OXITOCINA: hormona que estimula la contracción
del útero.
GLUCAGÓN: hormona HIPERGLUCEMIANTE
GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la célula.
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PROTEÍNAS
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DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de
más de 6000 daltons, indispensables
para la procesos vitales de los seres
vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S
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ELECTROFORESIS
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DIALISIS
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Por su naturaleza
química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEINAS Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función
Biológica
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
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FORMA MOLECULAR DE LAS
PROTEÍNAS
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PROPIEDADES DE LAS
PROTEÍNAS
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE:
punto isoeléctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones coloidales en agua ( q neta y capa de hidratación)
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.
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ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
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La mayoría de las proteínas tienen 4 niveles de
organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciones entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
La cadena adopta formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes de H.
Tipos de estructuras secundarias:
HÉLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR
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HÉLICE ALFA
Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el -NH de otro
que se encuentra a 4
lugares.
Hay 3,6 aa por vuelta.
Ej.: queratina.
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HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo alternativamente.
Se establecen puentes
H entre C=O y -NH
de aa que se
encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
Ej.: Fibroína (seda)
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada disposición en
el espacio por interacciones
entre aa que se encuentran
en sitios alejados de la
cadena.
Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej.: mioglobina
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ESTRUCTURA TERCIARIA
INTERACCIONES:
Atracciones electrostáticas: Ion-Ion
Unión puente de Hidrógeno
Unión puente disulfuro
Interacción hidrofóbica
Interacción hidrofílica
Dipolo-dipolo
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puente de
Hidrógeno
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociación
de varias cadenas con
estructuras terciarias.
Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.
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Desnaturalización de proteínas
“Proceso mediante el cual la proteína pierde su
estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia
biológica”
Agentes:
Físicos: Químicos
Calor Solventes orgánicos
Radiaciones Soluciones de urea conc.
Grandes presiones Sales
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RENATURALIZACIÓN:
DESNATURALIZACIÓN REVERSIBLE
SI LUEGO DE PRODUCIDA LA
DESNATURALIZACIÓN POR SALES,
SOLVENTES, ETC, SE REALIZA
DIALISIS Y SE SEPARAN LOS
AGENTES QUÍMICOS, COMO LA
PROTEÍNA TODAVÍA CONSERVA SU
ESTRUCTURA PRIMARIA PUEDE
VOLVER A SU ESTRUCTURA
NATURAL
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COAGULACIÓN:
DESNATURALIZACIÓN IRREVERSIBLE
Hidrólisis
“proceso mediante el cual la proteína
pierde todos sus niveles de
organización” se obtienen los
aminoácidos constituyentes
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VALOR BIOLÓGICO DE LAS
PROTEINAS
PRESENTE EN LAS PROTEÍNAS DE
“ ORIGEN ANIMAL” Y ALGUNAS DE
ORIGEN VEGETAL
LA LECHE MATERNA CONTIENE
PROTEÍNAS DE ALTO VALOR
BIOLÓGICO.
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LAS PROTEÍNAS DE ALTO
VALOR BIOLÓGICO SON LAS
QUE CONTIENEN TODOS
LOS AMINOÁCIDOS
ESENCIALES, EN
CANTIDADES ADECUADAS
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Lipoproteínas
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Nucleoproteínas
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Fosfoproteínas : caseína y vitelina
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MIOGLOBINA
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Es una proteína conjugada
(hemoproteína) formada
por:
Fracción proteica:
globina
Fracción no proteica
(grupo prostético)
Porción orgánica:
grupo HEM
Porción inorgánica:
Fe2+.
Función: almacena O2 en
el músculo
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HEMOGLOBINA
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Es una proteína conjugada (hemoproteína)
Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)
2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)
2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)
Presenta EFECTO COOPERATIVO
Forma:
Oxihemoglobina: transporte de oxígeno en sangre
Carboxihemoglobina
Metahemoglobina: Fe3+
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PROTEÍNAS DEL PLASMA
ALBÚMINA: transporta SUSTANCIAS,
presión coloidoosmótica.
FIBRINÓGENO: proteína que interviene en
la coagulación.
GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g
IMNUNOGLOBULINAS o g :
Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.
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INMUNOGLOBULINAS
son Glucoproteínas
L: cadenas livianas
H: cadenas pesadas
Existen 5 tipos: a, b, g, m, e