1

AMINOÁCIDOS,

PÉPTIDOS Y

PROTEÍNAS

2

IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Representan alrededor del 50% de la masa SECO de tejidos Son proteínas:

“Casi” todas las ENZIMAS Muchas HORMONAS Hemoglobina y mioglobina Anticuerpos o inmunoglobulinas Receptores celulares Canales celulares para el paso de iones Actina y miosina Colágeno, elastina (…)

3

Contenido de NITRÓGENO:

“En promedio, el N constituye el 16% de la masa de una proteína”

16 g de N ____________ 100 g de proteína

1 g de N ___________ x= 6,25 g de proteína

Todas posen “CHON”…y casi todas, poseen “S”

4

AMINOÁCIDOS

5

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON α L-AMINOÁCIDOS

6

7

8

9

10

CLASIFICACIÓN DE

LOS AMINOÁCIDOS

•Neutros

•Ácidos

•Básicos

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A) AA. NEUTROS: Representan la mayoría de los AA.

Poseen 1 grupo amino y 1 grupo carboxilo.

1. ALIFÁTICOS

I. CON CADENA NO POLAR II. CON CADENA POLAR NO IONIZABLE

2. AROMÁTICOS

B) AA. CON AZUFRE (azufrados)

C) AA. ÁCIDOS: Di carboxílicos.

D) AA. BÁSICOS

E) PROLINA (iminoácido)

Aminoácidos neutros alifáticos

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14

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16

PROLINA

IMINOÁCIDO

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18

19

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Aminoácidos que no pueden biosintetizar los

animales ni el hombre.

Deben ser administrados en la dieta.

Son 8 (10):

phe, iso, leu, lys, met, tre, trp, val, (arg, hys)

PROTEÍNAS DE ALTO VALOR BIOLÓGICO

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21

AMINOÁCIDOS

POCO USUALES

22

gamma-carboxiglutamato

HN

C OH

O

HO

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

HC

NH2

OH

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

CH

HN CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

HC

C

OH

O

COOH

H2N CH C

CH2

OH

O

SeH

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH3

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH

CO

NH2

4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina 6-N-metil-lisina

selenocisteina ornitina

citrulina

•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.

•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)

•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.

•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.

•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y

el ciclo de la urea.

23

PROPIEDADES DE

LOS AMINOÁCIDOS

24

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE

-COOH -COO- + H+

ÁCIDO

pK1

-NH2 + H+ -NH3+

BASE

pK2

ZWITTERIÓN

pK1 pK2

25

Punto isoeléctrico

A pH ácido: prevalece la especie con carga +

A pH básico: prevalece la especie con carga –

Hay un valor de pH para el cuál la carga de la

especie es cero. (zwitterión)

pI = pK1 + pK2 para un aa neutro

2

Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga

neta del aminoácido es cero.

26

ION DIPOLAR O ZWITTERION:

todos los aminoácidos en

solución acuosa se encuentran como “ión dipolar"

27

Ácido Aspártico

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LISINA

30

pKa1 = 2,18

pKa2 = 8,95

pKa3 = 10,53

En cualquier aminoácido el “punto

isoeléctrico” se calcula con los pKa vecinos al

“zwitterion” (carga eléctrica = cero)

ENTONCES para LISINA:

pI = ½ ( pKa2 + pKa3)

pI = ½ (8,95 + 10,53)

pI = 9,74

31

Propiedades químicas

Formación de enlace PEPTÍDICO:

32

PÉPTIDOS

33

POLIPÉPTIDOS:

Polímeros de aminoácidos de masa molecular menor

a 6000 daltons ( >10 y <50 aa)

OLIGOPÉPTIDOS:

Dipéptido: 2 aa

Tripéptido: 3 aa

Tetrapéptido: 4 aa

PENTAPÉPTIDO: 5 AA Extremo N-terminal:

comienzo de la cadena

Extremo C-terminal:

fin de la cadena

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35

36

NOMENCLATURA

Se nombran desde el extremo N-terminal al

C-terminal, usando la terminación il, excepto

para el último aa.

Ej.:

seril-glicil-tirosil-alanil-leucina

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PÉPTIDOS

Ej.:

OXITOCINA: hormona que estimula la contracción

del útero.

GLUCAGÓN: hormona HIPERGLUCEMIANTE

GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones

Redox de la célula.

38

PROTEÍNAS

39

DEFINICIÓN

Biopolímeros de aminoácidos de

más de 6000 daltons, indispensables

para la procesos vitales de los seres

vivos.

Están formadas por C, H, O, N y S

40

ELECTROFORESIS

41

42

DIALISIS

43

Por su naturaleza

química

SIMPLES

CONJUGADAS

CLASIFICACIÓN DE

LAS PROTEINAS Por la forma que adopta

FIBROSA

GLOBULAR

Por su función

Biológica

ENZIMAS

PROTEÍNAS DE

TRANSPORTE

CONTRÁCTILES Y

MÓTILES

DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS

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FORMA MOLECULAR DE LAS

PROTEÍNAS

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46

47

48

PROPIEDADES DE LAS

PROTEÍNAS

PROPIEDADES ÁCIDO-BASE:

punto isoeléctrico.

SOLUBILIDAD:

Forman dispersiones coloidales en agua ( q neta y capa de hidratación)

Efecto del pH: hace variar la carga.

Efecto de las sales:

Baja [ ]: aumenta la solubilidad

Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

49

ESTRUCTURA

TRIDIMENSIONAL DE

LAS PROTEÍNAS

50

51

La mayoría de las proteínas tienen 4 niveles de

organización:

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:

•La identidad de aminoácidos.

•La secuencia de aminoácidos.

•La cantidad de aminoácidos.

•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.

•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

53

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interacciones entre aa que se encuentran

próximos en la cadena.

La cadena adopta formas en el espacio.

Los aa interaccionan por puentes de H.

Tipos de estructuras secundarias:

HÉLICE ALFA

HOJA PLEGADA BETA

AL AZAR

54

HÉLICE ALFA

Los grupos R de los aa

se orientan hacia el

exterior.

Se forman puentes de

H entre el C=O de un

aa y el -NH de otro

que se encuentra a 4

lugares.

Hay 3,6 aa por vuelta.

Ej.: queratina.

55

HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se

orientan hacia arriba y

abajo alternativamente.

Se establecen puentes

H entre C=O y -NH

de aa que se

encuentran en

segmentos diferentes

de la cadena.

Ej.: Fibroína (seda)

56

ESTRUCTURA TERCIARIA

Una cadena con estructura

secundaria adquiere una

determinada disposición en

el espacio por interacciones

entre aa que se encuentran

en sitios alejados de la

cadena.

Proteínas globulares: se

pliegan como un ovillo.

Proteínas fibrosas: tiene

aspecto alargado.

Ej.: mioglobina

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ESTRUCTURA TERCIARIA

INTERACCIONES:

Atracciones electrostáticas: Ion-Ion

Unión puente de Hidrógeno

Unión puente disulfuro

Interacción hidrofóbica

Interacción hidrofílica

Dipolo-dipolo

58

59

puente de

Hidrógeno

60

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Surge de la asociación

de varias cadenas con

estructuras terciarias.

Intervienen las mismas

interacciones que en la

estructura terciaria.

61

Desnaturalización de proteínas

“Proceso mediante el cual la proteína pierde su

estructura 2º, 3º y 4º, careciendo de importancia

biológica”

Agentes:

Físicos: Químicos

Calor Solventes orgánicos

Radiaciones Soluciones de urea conc.

Grandes presiones Sales

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RENATURALIZACIÓN:

DESNATURALIZACIÓN REVERSIBLE

SI LUEGO DE PRODUCIDA LA

DESNATURALIZACIÓN POR SALES,

SOLVENTES, ETC, SE REALIZA

DIALISIS Y SE SEPARAN LOS

AGENTES QUÍMICOS, COMO LA

PROTEÍNA TODAVÍA CONSERVA SU

ESTRUCTURA PRIMARIA PUEDE

VOLVER A SU ESTRUCTURA

NATURAL

63

64

COAGULACIÓN:

DESNATURALIZACIÓN IRREVERSIBLE

Hidrólisis

“proceso mediante el cual la proteína

pierde todos sus niveles de

organización” se obtienen los

aminoácidos constituyentes

65

VALOR BIOLÓGICO DE LAS

PROTEINAS

PRESENTE EN LAS PROTEÍNAS DE

“ ORIGEN ANIMAL” Y ALGUNAS DE

ORIGEN VEGETAL

LA LECHE MATERNA CONTIENE

PROTEÍNAS DE ALTO VALOR

BIOLÓGICO.

66

LAS PROTEÍNAS DE ALTO

VALOR BIOLÓGICO SON LAS

QUE CONTIENEN TODOS

LOS AMINOÁCIDOS

ESENCIALES, EN

CANTIDADES ADECUADAS

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68

69

Lipoproteínas

70

Nucleoproteínas

71

Fosfoproteínas : caseína y vitelina

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MIOGLOBINA

73

Es una proteína conjugada

(hemoproteína) formada

por:

Fracción proteica:

globina

Fracción no proteica

(grupo prostético)

Porción orgánica:

grupo HEM

Porción inorgánica:

Fe2+.

Función: almacena O2 en

el músculo

74

HEMOGLOBINA

75

Es una proteína conjugada (hemoproteína)

Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)

2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)

2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

Presenta EFECTO COOPERATIVO

Forma:

Oxihemoglobina: transporte de oxígeno en sangre

Carboxihemoglobina

Metahemoglobina: Fe3+

76

77

PROTEÍNAS DEL PLASMA

ALBÚMINA: transporta SUSTANCIAS,

presión coloidoosmótica.

FIBRINÓGENO: proteína que interviene en

la coagulación.

GLOBULINAS: a1, a2, b1, b2 y g

IMNUNOGLOBULINAS o g :

Ig A, Ig M, Ig E, Ig G, Ig D.

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INMUNOGLOBULINAS

son Glucoproteínas

L: cadenas livianas

H: cadenas pesadas

Existen 5 tipos: a, b, g, m, e