TEMA 5:BIOCATALIZADORES: ENZIMAS, VITAMINAS Y

HORMONAS

1. BIOCATALIZADORES

2. ENZIMAS

2.1. CONCEPTO, PROPIEDADES Y COMPOSICIÓN QUÍMICA

2.2. MECANISMOS DE ACCIÓN

2.3. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA

2.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA

2.5. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

2.6. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

2.7. ENZIMAS ALOSTÉRICAS

2.8. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.

3. VITAMINAS

3.1. NOMENCLATURA VITAMINAS

3.2. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS.

4. HORMONAS

INDICE

• Reacción química:

Reactivos ———————-> productos

Tienen que recibir E que los active (Eactivación). Este E debilita los enlaces de los reactivos.

• En laboratorio: Eactivación:

• Calor (aumento de T)

• Descargas eléctricas.

• Catalizadores (disminuyen Ea porque se asocian a reactivos y debilitan enlaces)

1. BIOCATALIZADORES

En ssvv aumento de T o descarga eléctrica -> puede provocar la muerte -> se necesitan biocatalizadores.

BIOCATALIZADOR: sustancia que aumenta v de reacción porque diminuye Ea.

No se gastan.

Cantidad pequeña.

1. BIOCATALIZADORES

2.1. CONCEPTO, PROPIEDADES Y COMPOSICIÓN QUÍMICA

• Proteínas globulares (hidrosolubles)-> biocatalizadores.

• Aceleran reacciones químicas.

• No se consumen.

• Tipos de enzimas:

• Exclusivamente proteícas: sólo aa.

• Holoenzimas:

• Parte proteíca: APOENZIMA

• Parte no proteíca:

• Cofactor: ión metalico (Fe, Mn, Cu, …)

• Coenzima: molécula orgánica. (muchas derivados de vitaminas)

• Unión débil.

• Unión fte (covalente)-> grupo prostético (AMP, ADP, ATP, NAD, NADP, FMN, CoA)

2. ENZIMAS

2.2. MECANISMOS DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS.

• Presentan distintos tipos de aa:

• Aminoácidos estructurales: la mayoría. Dan forma.

• Aminoácidos de fijación: enlaces con sustrato -> E-S

• Aminoácidos catalizadores: provocan la rotura de los enlaces de S.

2. ENZIMAS

Complejo enzima - sustrato (E-S)

Centro activo

2.3. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.

• Sólo sustrato con forma adecuada puede unirse al centro activo.

• Modelo de llave- cerradura: Fischer(1890)

• Modelo ajuste inducido: actualmente se ha comprobado que no es tan rígido, sería más como un guante-mano.

2. ENZIMAS

2.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA

• Vreacción= f([S] y [E])

• A [E] = cte -> aumento de [S]-> aumento V (hasta Vmáx<- saturación de las enzimas)

• Cinética Michaelis-Menten.

2. ENZIMASAumenta posibilidad

encuentro con enzima

2.4. CINÉTICA ENZIMÁTICA

• De la fórmula:

• KM: constante de Michaelis-Menten -> [S] a la que la velocidad es la mitad de la velocidad máxima. Es característica de cada enzima.

• Da un idea de la afinidad E-S. A < KM-> >afinidad (se necesita menos [S] para alcanzar 1/2 de Vmáx.

2. ENZIMAS

2.5. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIAD ENZIMÁTICA

• Reacciones catalizadas no siempre a misma velocidad, depende de diferentes factores:

• [S]-> visto en apartado anterior (2.4)

• Temperatura: a >T-> > act enzimática (⬆ V de partículas->

⬆posibilidad de encuentro E-S).

• ∃ Tóptima:

• T>Tópt -> demasiada velocidad de partículas.

• T<Tópt -> desnaturalización.

2. ENZIMAS

2.5. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIAD ENZIMÁTICA

• pH: sólo dentro de valores límites (entre ellos el pHóptimo). Fuera del límite -> desnaturalización enzima.

• Mayoría pHópt ≃ 7 (Estómago-> pH =2 xt enzimas gástricas

tienen pHópt entorno a 2)

2. ENZIMAS

2.6. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Inhibición: pérdida/disminución de actividad enzimática ( E se una a un inhibidor)

• Inhibidores con usos:

• +:

• Penicilina: inhibe enzima que regulan la síntesis de la pared bacteriana.

• AZT: inhibe transcriptas inversa (SIDA)

• -:

• Gas nervioso: inhibe la acetilcolinesterasa que inhibe la actividad del neurotransmisor acetilcolina-> actúa muy intensamente->espasmos musculares . RIP casi inmediata.

2. ENZIMAS

2.6. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Tipos de inhibición:

• INHIBICIÓN IRREVERSIBLE O ENVENENAMIENTO DE LA ENZIMA: inhibidor fijación permanente (enlaces covalentes) -> altera estructura E -> inutiliza la enzima.

2. ENZIMAS

2.6. INHIBICIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• INHIBICIÓN REVERSIBLE: recupera actividad cuando desaparece el inhibidor. (no son enlaces covalentes)

• I. Reversible competitiva: I ≃ S -> I se une al centro activo-> no se une xt el S. Pueden utilizarse como fármacos. Pe: sulfamidas: compiten con ácido-p-aminobenzoico-> esencial para síntesis de ácidos nucleicos -> RIP bacterias.

• ⬆[I] -> ⬇ Vreacción

• I. reversible no competitiva: unión I en distinto sitio al centro activo -> modifica la estructura enzima -> dificulta unión S.

2. ENZIMAS

2.7. ENZIMAS ALOSTÉRICAS

• Enzimas con dos formas:

• Conformación activa: alta afinidad por S (estado R)

• Conformación inactiva: baja afinidad por S (estado T)

Estado T Estado S

• Cambios de estados mediante ligandos que se unen a centros reguladores -> modifica estructura de la enzima.

• 1-> activador alostérico.

• 2-> inhibidor alostérico.

2. ENZIMAS

12

2.7. ENZIMAS ALOSTÉRICAS

• Muy importante-> retroinhibición o feed-back en rutas metabólicas.

2. ENZIMAS

Inhibidor alostérico

2.8. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

• Primero se denominaban según el descubridor decidía: pepsina, tripsina, ptialina, …

• Después nombre de sustrato + -asa: sacarasa, lipasa, amilasa, …

• Actualmente:

• 1º sustrato - 2º reacción - 3º -asa

• Pe: ARN - polimerasa.

2. ENZIMAS

2.8. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

2. ENZIMAS

2.8. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

2. ENZIMAS

• Vitaminas; biocatalizadores esenciales. Algunos son cofactores.

• Animales no pueden sintetizarlas -> ingerir con dieta.

• Pequeñas ctdades xo esenciales-> déficit-> enfermedades (avitaminosis/hipovitaminosis)

• Fácilmente alterables:

• Oxidación

• Calor

• Luz.

3.1. NOMENCLATURA DE VITAMINAS

• Letra mayúscula (a veces con subíndice) o bien termine que hace referencia a enfermedad (antirraquítica).

• Actualmente-> nombre químico.

3. VITAMINAS

3.2. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS.

• LIPOSOLUBLES: A, E, K, D. Ingesta excesiva-> hipervitaminosis xq se acumulan en tejidos grasos.

• HIDROSOLUBLES: todas las demás-> no se acumulan (eliminación con la orina). Más frecuentes pbs de hipovitaminosis.

3. VITAMINAS

3.2. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS.

3. VITAMINAS

• Biocatalizadores sintetizados en organismos (glándulas endocrinas)-> van por la sangre-> hasta órgano o tejido diana.

• Naturaleza variada: protéica (insulina), esteroides (h sexuales).

• Funciones:

• Estimulan la síntesis de determinadas sustancias.

• Regulan metabolismo celular.

• Estimulan crecimiento y diferenciación celular.

4. HORMONAS