ENZIMAS

Las reacciones bioquímicas de la

célula

ENZIMAS

son

BIOCATALIZADORES ORGÁNICOS

Aceleradores de reacciones químicas (en este caso, bioquímicas)

De naturaleza proteica. GLOBULARES

apoenzima

Grupo prostético

(parte no proteica)

(cofactor o coenzimas)

EJEMPLOS

ELEMENTOS DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA

EL CENTRO ACTIVO DEL

ENZIMA

Es una pequeña porción del

enzima.

Es una equidad tridimensional

en la que encaja el SUSTRATO

Molecula(s) que va a

transformar el enzima

ESPECIFICIDAD

CO

MP

ON

EN

TES

Cofa

cto

r: bajo

peso m

ole

cula

r ; Coenzim

a: m

ayor p

eso m

ole

cula

r

Algunas

vitaminas

actúan como

coenzimas

REACCIÓN ENZIMÁTICA

COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO:

alcanza el estado activado o de transición

MECANISMO DE ACCIÓN

La presencia de los enzimas disminuyen la energía de activación aumentando así su velocidad.

Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.

Enzima

Substrato

Producto

1) La reacción no se produce pues hace falta una energía de activación para que transcurra espontáneamente.

2) La enzima disminuye o elimina la energía de activación necesaria y la reacción transcurre espontáneamente.

MODELOS DE ACCIÓN

MODELO LLAVE CERRADURA

Sólo el sustrato que tiene la forma complementaria puede encajar en el centro activo del enzima cuya forma es fija.

(explica la especificidad)

MODELOS DE ACCIÓN

MODELO CONFORMACIÓN INDUCIDA

El centro activo con forma similar a la de su sustrato específico se modifica cuando éste se introduce en él hasta encajar perfectamente.

(explica la especificidad)

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Mide la velocidad de las reacciones químicas.

PARÁMETROS

[S]

tiempo

Representación directa

s

0 20 40 60 80 100

v

0

20

40

60

80

100

Km

Vmax

vV s

K smx

m

VM/2

Concentración de sustrato para la

cual se alcanza una velocidad que

es mitad de la máxima.

Modelo de Michaelis-Menten

ECUACIÓN DOBLES RECÍPROCOS

(Lineweaver-Burk)

MM

M

MM

M

M

M

V

1

S

1

V

K

SV

S

SV

K

SV

SK

V

1

vV s

K smx

m

(y) (x)

(cte) (cte) y = ax + b

(¡es una recta!)

¿y cuál es su pendiente?

FACTORES QUE INFLUYEN EN LA CINÉTICA

AQUELLOS QUE DESNATURALIZAN PROTEÍNAS

I n h i b i d o r e s

• pH – Concepto pH óptimo

• Temperatura – Temperatura óptima

• Sustancias químicas

BIOLOGÍA - Enzimas

© Prof. Víctor M. Vitoria (Profesor JANO) – Bioquímica 2º bachillerato

BIOLOGÍA - Enzimas

© Prof. Víctor M. Vitoria (Profesor JANO) – Bioquímica 2º bachillerato

INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

Son sustancias que disminuyen, neutralizan o regulan la actividad enzimática.

son

INHIBIDORES

IRREVERSIBLES REVERSIBLES

El inhibidor se une covalentemente al enzima y lo inutiliza permanentemente

COMPETITIVA

NO COMPETITIVA

ACOMPETITIVA

(suelen ser

venenos)

Unión del I al centro activo

Unión del I al un lugar

diferente al centro activo

(alosterismo)

INHIBICIÓN competitiva

El inhibidor competitivo se une al centro activo del enzima.

En una inhibición competitiva se puede alcanzar la misma velocidad máxima aumentando la concentración de sustrato.

INHIBICIÓN no competitiva

El inhibidor no competitivo se une a un lugar diferente del centro activo y también puede hacerlo al complejo enzima-sustrato.

La Km se mantiene constante en presencia del I no competitivo. (Es característico de los enzimas alostéricos)

COMPARATIVA

INHIBICIÓN acompetitiva

El inhibidor acompetitvo sólo se une al complejo enzima-sustrato.

OTROS TIPOS DE REGULACIÓN

REGULACIÓN POR PRODUCTO FINAL

La L-isoleucina es un inhibidor competitivo de la treonina deshidratasa

OTROS TIPOS DE REGULACIÓN

CIMÓGENOS

• Son enzimas que se secretan inactivos.

• Una vez expulsados se activan llevan a cabo su función.

• Es un mecanismo de protección.

• Ejemplos: – Pepsinógeno

– Tripsinógeno

– Procarboxipeptidasa

– Procolágeno