Tema 5. Tema 5. ProteïnesProteïnes

Característiques generalsCaracterístiques generals

1. P.I. orgànics formats per C, H, O i N. Poden tenir S i en menys quantitat P, Cu,...

2. Tenen una gran importància biològica tant a nivell estructural com funcional.

3. Són polímers sense ramificar d’aminoàcids units per l’enllaç peptídic.

4. La conformació espacial de la proteïna determina l’activitat biològica

5. Són específiques

6. Es desnaturalitzen

ClassificacióClassificacióSegons la seva estructura molecular i composició,

distingim

1. Proteïnes simples (Holoproteïnes)

Formades per només aminoàcids

2. Proteïnes conjugades (Heterproteïnes)

Formades per una part peptídica (grup proteic) i una part no peptídica (grup prostètic)

FuncionsFuncions2. Estructural

3. Reserva d’energia

4. Homeostàtica

5. Transportadora

6. Immunològica

7. Contràctil

8. Reguladora (hormonal)

9. Enzimàtica

10. Toxines

AminoàcidsAminoàcids

CaracterístiquesCaracterístiques• Compostos que es

caracteritzen per tenir un grup amino (NH2) i un grup àcid (COOH). Tots dos grups parteixen del mateix carboni

• Són molècules amb un carboni asimètric, la qual cosa fa que tinguin isomeria òptica i estereoisomeria.

• La majoria de aminoàcids són estereoisomers L

• Són molècules amfòteres

• Cada aminoàcid té un punt isoelètric particular

ClassificacióClassificacióSegons el radical de l’aminoàcid, distingim:

Aminoàcids proteics: Són 20 aminoàcids

NEUTRES

Tenen el mateix nombre de grups àcid i amino. La càrrega elèctrica neta és 0

1. NEUTRES POLARS:

2. NEUTRES NO POLARS

ÀCIDS

Tenen més grups carboxil que amino. La càrrega elèctrica neta és negativa

BÀSICS

Tenen més grups amino que carboxils. La càrrega elèctrica neta és positiva

Aminoàcids proteics de baixa freqüència

Aminoàcids no proteics

Enllaç peptídicEnllaç peptídic

Permet unir 2 aminoàcids per formar un dipèptid

Es realitza entre el grup àcid del primer aminoàcid i el grup amino del segon aminoàcid, perdent-se una molècula d’H2O

És un enllaç reversible

OH

O

CCHH2N

R1

+

R2HH N CH COOH H2O+

R2H

N CH COOH

O

CCHH2N

R1

Nivells estructuralsNivells estructuralsEstructura primària

Fa referència a l’ordenació dels aa. en la cadena. Ve determinada genèticament.

L’esquelet principal està format per C i N en proporció 2:1 del que pengen els radicals dels aa.

Estructura secundàriaIndica els canvis tridimensionals que pateix l’estructura primària. Els canvis es deuen a les interaccions entre diferents parts de la cadena

Els plegaments més destacats són l’hèlix α i làmina β.

Les proteïnes que adopten l’estructura d’hèlix α no poden replegar-se novament i reben el nom de proteïnes fibroses.

Estructura terciàriaConfiguració que adopta l’estructura secundària en forma de cabdell. La cadena es replega sobre ella mateixa de tal manera que els radicals dels aminoàcids més hidròfobs s’orienten cap a l’interior i les parts més hidròfiles s’orienten cap a l’exterior.

Les proteïnes que adopten aquesta estructura són aquelles que tenen l’estructura secundària làmina β (o són aquelles seqüències de la cadena que adopten aquesta estructura). Reben el nom de proteïnes globulars.

L’estabilitat del cabdell s’estableix gràcies a ponts d’hidrogen, atraccions electrostàtiques, ponts disulfur, interaccions hidrofòbiques,...

Estructura quaternàriaConfiguració que es dona en proteïnes formades per més d’una cadena peptídica (protòmer), tant en proteïnes fibroses com en proteïnes globulars. Generalment, aquestes proteïnes són molt grans

Hèlix Hèlix αα

CaracterístiquesCaracterístiquesOrdenació helicoidal dels aminoàcids,amb 3,6 aa / volta

L`hèlix queda com una escala de cargol, amb els radicals dels aminoàcids orientats cap a fora

L’estructura de la molècula es manté gràcies a ponts d’hidrogen entre enllaços peptídics (enllaços intracateniaris)

Les proteïnes amb aquesta configuració no poden tornar a replegar-se i adopten una forma allargada. (proteïnes fibroses). Són proteïnes extracel·lulars

LàminaLàmina ββ

CaracterístiquesCaracterístiquesLa cadena queda plegada en forma de ziga-zaga, de manera que la cadena peptídica es plega successivament sobre ella mateixa.

Hi ha seccions que discorren de manera paral·lela i altres de manera antiparal·lela.

La làmina es manté estable gràcies a ponts d’hidrògen entre cadenes veïnes.

Les proteïnes (o seqüències d’aa.) amb aquesta estructura poden tornar-se a replegar i adoptar una estructura terciària

Proteïnes Proteïnes simplessimples Proteïnes formades exclusivament per

aminoàcids, units per enllaços peptídics.

Distingim:

Proteïnes fibroses

Proteïnes globulars

Proteïnes fibroses

Allargades, sense estructura terciària i molt resistents a la degradació

Es troben en: seda, llana, ous, pell, ...

Exemples:

Col·lagen (en teixit conjuntiu)

Elastina (en tendons i arteries)

Queratines (en pell, ungles,...)

Proteïnes globulars

Arrodonides, amb estructura terciària i solubles en H2O

Tenen molta activitat biològica (actuen com a enzims, hormones, molècules transportadores,...)

Exemples:

Albúmines

Histones (associades a àc. nucleics)

Globulines

Proteïnes Proteïnes conjugadesconjugades

ClassificacióClassificacióLipoproteïnes

El grup prostètic és un lípid. Actuen com a molècules transportadores i en membranes cel·lulars Ex.: Prot. de membrana

Glicoproteïnes

El grup prostètic és un glúcid. Es troben en el medi extracel·lular de molts teixits i secrecions mucoses Ex.: mucina

Fosfoproteïnes

El grup prostètic és un àcid fosfòric. Ex.: Vitel·lina

Nucleoproteïnes

El grup prostètic és un àcid nucleic. Formen el material hereditari i els virus

Cromoproteïnes

El grup prostètic és un pigment. Ex.: Hemoglobina

Formades per una part proteica i una part no proteica (grup prostètic)

Es classifiquen segons el grup prostètic

Estructura Estructura primàriaprimària

grup NH2 terminal grup COOH terminalC N

H

O

CH

CH2

OH

C

CH2

CHO

N

H

CN

H

O

CH

NH

CH2

AminoàcidsAminoàcids

aa. neutres no polars

aa. neutres polares

aa. àcids

aa. bàsics

• Reserva d’energia: ex.: caseïna, ovoalbumina

• Estructural:

A nivell cel·lular: ex.: glicoproteïnes, microtúbuls, histones

A nivell histològic: ex.: col·lagen, elastina, queratina

• Homeostàtica

• Transport: ex.: hemoglobina, permeases, mioglobina

• Immunològica: ex.: anticossos, trombina

• Contractil: ex.: actina, miosina

• Reguladora (hormonal): ex.: insulina, h. creixement

• Enzimatica

• Tòxica: ex.: toxina diftèrica

FuncionsFuncions