AMINOÁCIDOS

estructura

al que se le unen

grupo carboxilo

COOH

H

grupo amino

NH2

radical R de

cadena lateral

carbono central

Cα

8 aa

ESENCIALES

para los

humanos

en función del

sólidos

solubles en agua

cristalinos

son

baja masa

molecular

punto de fusión

elevado

aparecen por

hidrólisis

protéica

H - C - COOH

R

NH2

clasificación

distinta estructura

ESPACIAL

Cα asimétrico

Estereoisómeros

ENANTIOMORFOS

ESTEREOISOMERÍA

forman

son

imágenes espe-

culares entre sí

ISOMERÍA ÓPTICA

desvían el plano de luz

polarizada

por la existencia del

aa +

DEXTRÓGIROS

aa -

LEVÓGIROS

con

aminoácidos D

grupo amino a la

derecha

aminoácidos L

grupo amino a la

izquierda

pueden actuar como

según el pH del medio, por

lo que presentan

COMPORTAMIENTO

ANFÓTERO

ÁCIDOS

dadores de H+

BASES

receptores de H+

: todos los aa protéicos son L

efecto amortiguador

o tampón

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

FORMAS IÓNICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

A pH 7 los aminoácidos se encuentran en forma de iones dipolares

H - C –COO-

R

NH3+

formadas por

C, H, O, N

son

las biomoléculas orgá-

nicas más abundantes

de los seres vivos

son

POLIPÉPTIDOS

es decir

polímeros lineales

formados por 20

unidos entre sí

por el

ENLACE PEPTÍDICO

tienen

gran variedad de

funciones biológicas

son

específicas

AMINOÁCIDOS

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

SECUNDARIA

es

el plegamiento en el

espacio más estable

de la cadena

α -hélice lámina ß

plegamiento dextrógiro

de la cadena sobre sí

misma con 3.6 aa por

vuelta

fragmentos paralelos o

antiparalelos plegados en

zig-zag

se mantiene porTERCIARIA

es

la disposición que adopta la

estructura secundaria en

el espacio

puentes de H

cada 4 aa

se mantiene por

puentes de H entre

segmentos contiguos

uniones

entre los radicales R

que se mantienen por

Puentes de H, Puentes disulfuro

Interacciones iónicas e hidrofóbicas

Interacciones van der Waals

proteínas

globularesproteínas

filamentosas

la que confiere a una

proteína su actividad

biológica

PRIMARIA

es

la secuencia de aa

en la cadena

y en cada proteína

varía

nº, tipo y orden

de los aa

CUATERNARIA

la disposición de subuni-

dades protéicas entre sí

es

cada especie posee

algunas proteínas que

otras no tienen

cada individuo posee

algunas proteínas que

otros no tienen

esta propiedad se usa

para

estudios filogenéticos

y de parentesco

evolutivo

referida a que

cada proteína realiza

una función exclusiva

ESPECIFICIDADCAPACIDAD

AMORTIGUADORA

debido al

SOLUBILIDAD

según su estructura

terciaria

proteínas fibrilares:

insolubles en agua

proteínas globulares:

solubles en agua

los aa apolares se sitúan en

el interior y los polares en

la periferia de la proteína

DESNATURALIZACIÓN

debido a

-aumento de tª

-cambios de pH

-compuestos

tóxicos

y puede ser

reversible irreversible

RENATURALIZACIÓN

pérdida de estructura

2ª, 3ª, 4ª

comportamiento

anfótero de los aa

las proteínas neutralizan

los cambios de pH

del medio

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURAL Constituyen estructuras celulares:

-proteínas de membrana

-proteínas del citoesqueleto, cilios, flagelos, ribosomas

-histonas de cromosomas

Proteínas que confieren elasticidad y resistencia:

-colágeno de tendones, huesos, cartílagos

-elastina de paredes de ciertos órganos

-queratina de pelos y uñas

ENZIMÁTICA Son los biocatalizadores de las reacciones químicas

HORMONAL Hormonas proteicas:

-insulina y glucagón que regulan los niveles de glucosa

-tiroxina del tiroides

-hormona del crecimiento

REGULADORA Proteínas que regulan la expresión de ciertos genes

HOMEOSTÁTICA Mantienen el equilibrio osmótico y ayudan a mantener el pH

DEFENSIVA -inmunoglobulinas que son anticuerpos

-trombina y fibrinógeno que forman coágulos

-mucinas que protegen las mucosas

-toxinas bacterianas y venenos de serpientes

TRANSPORTE -Permeasas de membrana plasmática

-hemoglobina: O2

-lipoproteínas : lípidos en sangre (colesterol)

-citocromos: electrones

CONTRÁCTIL actina y miosina musculares

RESERVA -ovoalbúmina de la clara de huevo

-gluten de la semilla del trigo

-caseína de la leche

FUNCIONES LAS PROTEÍNAS

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

2 tipos

CROMOPROTEÍNAS

GLUCOPROTEÍNAS

LIPOPROTEÍNAS

FOSFOPROTEÍNAS

NUCLEOPROTEÍNAS

: HEMOGLOBINA, MIOGLOBINA

:

: HDL, LDL

: CASEÍNA

: forman la cromatina

forman el glucocálix

aa

constituidas por

HOLOPROTEÍNAS

PROTEÍNAS

FILAMENTOSASPROTEÍNAS

GLOBULARES

proteínas animales

insolubles en agua

COLÁGENOS

QUERATINAS

ELASTINAS

MIOSINAS

la mayoría son

solubles en agua

HISTONAS

GLUTENINAS

ALBÚMINAS

GLOBULINAS

HETEROPROTEÍNAS

constituidas por

aa

grupo de naturaleza

no proteica

GRUPO PROSTÉTICO

y un

son

proteínas

globulares

actúan como

BIOCATALIZADORES

porque

que presentan una

zona llamada

CENTRO

ACTIVO

donde se unen las

moléculas reaccio-

nantes llamadas

SUSTRATOS

estructura

parte proteica

llamada

APOENZIMA

parte no proteica

llamada

COFACTOR

donde se encuentra

el centro activo

dos tipos

con función

catalítica

propiedades

aceleran la velocidad

de las reacciones al

disminuir su

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

HOLOENZIMASE. estrictamente

proteicas

ENZIMAS

y pueden ser

iones

metálicos

y son llamados

COENZIMAS

moléculas

orgánicas

funcionan como trans-

portadores de e- o de

grupos funcionales

PROPIEDADES: específicas en cuanto a sustrato ya a las reacciones que catalizan

aceleran las reacciones químicas

no se consumen en las reacciones

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

las enzimas rebajan la

ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

que es la

energía que hay que

suministrar a un

reactivo para que

ocurra una reacción

la reacción enzimática ocurre en

3 etapas

1- unión del sustrato a la enzima

formando el complejo enzima-sustrato

2- el cofactor realiza la reacción y se

obtiene el producto final

3-el producto se libera del centro activo

y el enzima queda libre

E + S ES E + P

región de la enzima que se une al sustrato

CENTRO ACTIVO

parte muy

pequeñaestructura tridimensional

en forma de cavidadformada por aa

de fijación catalizadores

se unen al Stransforman el

S en P

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

3 grados

absoluta de grupo de clase

la E solo actúa

sobre un Sla E reconoce

un grupo de

moléculas

la E actúa sobre

un tipo de enlace

MODELOS DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

DE COMPLEMENTARIEDAD

(llave-cerradura)

DE AJUSTE INDUCIDO

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

CONCENTRACIÓN

DE SUSTRATO

cuando hay poco S,

la V es proporcional

a la concentración de

S pues hay E libre

si hay mucho S,

la V es independiente

del S pues la E está

saturada por éste

TEMPERATURA

existe una tª óptima

en la que la actividad

enzimática es

máxima

pH

existe un pH óptimo

en el que la actividad

enzimática es

máxima

INHIBIDORES

la inhibición enzimática puede ser

inhibición reversible inhibición irreversible

la E recupera su actividad

una vez eliminado el I

el I se une a la E alterando

su estructura de forma

permanente

inhibición

COMPETITIVA

inhibición NO

COMPETITIVA

el I se une al

centro activo

el I se une a la E en

una zona distinta