Propiedades funcionales de las protenas

Protenas: caractersticas generalesLas protenas son biomolculas formadas por C, H, O y N, y con frecuencia llevan P, S y elementos metlicos como Fe, Cu, etc.

Son polmeros lineales, no ramificados, formados por la unin de diferentes unidades de monmeros llamados aminocidos (aa), mediante enlaces peptdicos

Segn el nmero de aminocidos que integran el polmero, se distinguen: Oligopptidos (2 a 10 aa), polipptidos (10 a 100 aa) y Protenas (ms de 100 aa).

Las protenas simples u holoprotenas, estn formadas solo por aminocidos.

Las protenas conjugadas o heteroprotenas, tienen una parte proteica, formada por aminocidos, y una parte no proteica, llamada grupo prosttico.

Frmula general de un aminocidoEn la naturaleza se han identificado unos 150 aminocidos o derivados de ellos, aunque solo 20 forman las protenas, los denominados aminocidos proteinognicos. Es la condensacin del grupo amino de un aa con el grupo carboxilo de otro aa y la consecuente perdida de una molcula de agua.Formacin del enlace peptdico

No polares

Polares neutros (sin carga)

cidos (con carga positiva)

Bsicos (con carga negativa)Aminocidos proteinognicos

De los 20 aminocidos proteinognicos, algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro aminocido y son llamados no esenciales. Otros por el contrario, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos ya sintetizados y son denominados aminocidos esenciales.La calidad de una protena depende de su contenido en aminocidos esenciales. Esa calidad est medida por un ndice llamadovalor biolgico. Por lo tanto, una protena es de alta calidad o tiene un alto valor biolgico cuando es rica en aminocidos esenciales.

EstructuralReservaTransporteMotoraDefensaHormonalEnzimticaFibrosasGlobularesHoloprotenasHeteroprotenasGlucoprotenasNucleoprotenasLipoprotenasMetaloprotenasPrimariaSecundariaTerciariaCuaternaria

FUNCINEJEMPLOOvoalbmina, casenaHemoglobina Actina, miosina, flagelina ...Trombina, fibringeno, inmunoglobulinas..Insulina, glucagn, somatotropina...Histonas, queratina, colgeno, elastina...Catalasa, ribonucleasa...DEFENSIVAProtenas: Clasificacin por su funcin

Protenas: Clasificacin por su composicin GLOBULARES

Cadena polipetidica plegada. Forma compacta, semejante a un esferoide. La mayora son solubles en agua .

Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada).Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz). Albminas:Seroalbmina, ovoalbmina, lactoalbmina.Hormonas: Insulina, prolactina, tirotropina.Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Transferasas...etc.FIBROSAS

Cadenas poliptidicas largas.Ordenadas de forma paralela. Forman fibras o laminas largas. Son insolubles en agua y resistente.

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos.Queratinas: epidermis: pelos, uas, plumas, cuernos. Elastinas: En tendones y vasos sanguneos.Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

Heteroprotenas. Estn compuestas por aminocidos (apoprotenas) y otras sustancias no proteicas (grupo prosttico). La unin de la apoprotena y del grupo prosttico se denomina holoproteca.Glucoprotenas: protenas unidas a carbohidratos. Ej. Mucina.Metaloprotenas: Protenas unidas a iones metlicos. Ej. Hemoglobina, mioglobina, citocromos.Lipoprotenas: Protenas unidas a lpidos . Se les encuentra en la yema de huevo, ribosomas.Protenas: Clasificacin por su composicinNucleoprotenas: Protenas unidas a cidos nucleicos. Ej. Histonas, telomerasa, protamina.Fosfoprotenas: Protenas unidas a cido fosforico. Ej. Casena

Protenas: Estructura primaria La estructura primaria de las protenas hace referencia a la secuencia de aminocidos que la componen, ordenados desde el primer aminocido hasta el ultimo.

El primer aminocido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminocido n-terminal. El ltimo aminocido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminocido c-terminal.

Para determinar la secuencia no basta con saber los aminocidos que componen la molcula; hay que determinar la posicin exacta que ocupa cada aminocido.

La estructura primaria determina las dems estructuras de la protena.

La estructura secundaria de una protena es un nivel de organizacin que adquiere la molcula, dependiendo de como sea la secuencia de aminocidos que la componen. Las conformaciones resultantes pueden ser:Protenas: Estructura secundaria la estructura en -hlicelas lminas-la hlice de colgeno.

Protenas: Estructura secundaria -hlice. Es una estructura helicoidal dextrgira, es decir, que las vueltas de la hlice giran haca la derecha. Esta conformacin la adquieren las protenas que tiene elevado nmero de aa con radicales grandes o hidroflicos, ya que las cargas interactan con las molculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza gracias a la gran cantidad de puentes de hidrgeno que se establecen entre los aminocidos de la espiral.Lminas-. Tambin se denomina hoja plegada o lmina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptdico y la apolaridad de los aa que componen la molcula. Se estabilizan formando puentes de hidrgeno entra distintas zonas de la misma molcula, doblando su estructura. De este modo adquiere la forma plegada.

Protenas: Estructura secundaria Hlice del colgeno. Es una estructura helicoidal formada por hlices ms abiertas y rgidas que en la estructuctura de -hlice.En algunas ocasiones, las protenas no adquieren ninguna estructura, denominndose a esta conformacin, estructura al azar.

Protenas: Estructura terciariaLa estructura terciaria es la disposicin espacial de la estructura secundaria (-hlice, -plegada, etc.) de una cadena polipeptdica al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de los aminocidos que tiene azufre, puentes de hidrgeno, puentes elctricos e interacciones hidrofbicas.

Protenas: Tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria

Protenas: Estructura cuaternariaUnin de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de subunidad. Se producen fundamentalmente interacciones no covalentes, como puentes de hidrgeno, interacciones hidrfobas e interacciones electrostticas.

Por ejemplo:

Hemoglobina: dos cadenas y dos .

Colgeno: tres hlices de colgeno

Fuentes de protenasLas protenasse encuentran en alimentos tanto de origen animal, como vegetal. Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal.Principales fuentes de protenas de origen vegetal:

Legumbres (lentejas, garbanzos, frijoles, etc.)Frutos secos (almendras, nueces, cacahuates, pistaches, etc.)Semillas (girasol, calabaza, etc.Soya y sus derivadosCereales integrales (arroz, trigo, cebada, etc.)El gluten (mezcla de gliadina y gluteina del trigo)Principales fuentes de protenas de origen animal:

Leche y sus derivados (queso, yogurt, helados, etc.)Carne y productos crnicos (embutidos) Huevo.Pescados y mariscos

Las propiedades funcionales han sido definidas como las propiedades fsicas y qumicas de las protenas, que determinan las caractersticas de los alimentos en los cuales se encuentran o a los cuales son agregadas y que contribuye a la calidad final del producto.

Estas propiedades son de gran importancia tecnolgica en la formulacin de alimentos, existiendo un gran inters en conocer los mecanismos implicados en la funcionalidad de las mismas para de esta forma, poder modificarlas y extender su rango de aplicabilidad.

Debido a que la preferencia de los alimentos la funcionalidad de las protenas est basada principalmente a atributos sensoriales como la textura, el color, el sabor y el aspecto.

Propiedades de hidratacinDependen de la interaccin protena-aguaPropiedades dependientes de la interaccin protena-protenaPropiedades de interfaseDependen de la interaccin de la protena con dos fases inmiscibles: agua/aceite; agua/aire.Propiedades funcionales de las protenas:ClasificacinSorcin de aguaAbsorcin de aguaRetencin de aguaDispersibilidadSolubilidadViscosidadEmulsificacinEspumadoCapacidad de ligar lpidosEstructura de la pelcula interfacialReologa de la pelcula interfacialGelificacinCoagulacin

Propiedades funcionales relevantes de alimentosBebidasSolubilidad a diferentes pHProductos crnicosAbsorcin de agua, retencin de agua y grasa, gelificacin, emulsificacinProductos de panaderaAbsorcin de agua, viscoelasticidad, emulsificacin, espumadoCremas y heladosEmulsificacin, espumado, viscosidadMayonesas, aderezos, salsasEmulsificacin, viscosidad

Factores que influyen en las propiedades funcionales de las protenasIntrnsecosCaractersticas del medioProcesamientoTamaoForma (estructura secundaria, terciaria y cuaternaria)Composicin y secuencia de aaCarga neta y distribucin de las cargasCociente hidrofobia/hidrofiliaGrado de flexibilidad y rigidezCapacidad de interaccionar o repeler otros componentesContenido de aguapHFuerza inica (sales)Presencia de azcares, polisacridos, lpidos, agentes tensoactivos.Potencial red/oxCalentamiento CongelacinAgitacin o mezclaSecadoPresin, etc.

Parmetros estructurales utilizados en el estudio de la funcionalidad de las protenas

Propiedades de hidratacinEl contenido y/o estado fsico del agua influye tanto en las propiedades organolpticas y de textura de un alimento como en su estabilidad microbiolgica y fsico-qumica.

Las propiedades de hidratacin influyen en la formulacin, procesamiento y almacenamiento.

Existen diversas tcnicas para la extraccin y purificacin de protenas (leche, soja, huevo, sangre, etc.) la cuales, se usan comercialmente en la fabricacin de otros alimentos.

Para utilizar los concentrados y aislados secos de protenas, hay que hidratarlos, por eso es importante estudiar las propiedades de hidratacin y rehidratacin de las protenas alimenticias.

Etapas de hidratacin y propiedades funcionalesVapor de aguaAgua lquida

Capacidad de adsorcin de agua:Indica la aptitud de un material a adsorber agua en forma espontnea cuando se expone a una atmsfera de humedad relativa constante. En principio es un fenmeno superficial. Si la extensin de la hidratacin es muy importante, puede ocurrir absorcin en el interior, hinchamiento y eventualmente solubilizacin.

Capacidad de absorcin de agua:Indica la aptitud de un material a embeber agua en su estructura en forma espontnea cuando se pone en contacto con el agua a travs de una superficie que se la mantiene hmeda o por inmersin.

Capacidad de retencin de agua:Indica la aptitud de un material hidratado para retener agua frente a la accin de una fuerza externa de gravedad, centrifugacin o compresin.

Hinchamiento:Indica el cambio de volumen que acompaa a la hidratacin.Etapas de hidratacin y propiedades funcionales

Etapas de hidratacin y propiedades funcionalesAdsorcin de aguaLa isoterma de sorcin se describe grficamente como la cantidad de agua adsorbida en funcin de la humedad relativa de la atmsfera circundante al material o actividad de agua del material. Esta cantidad de agua es la captada luego de que el equilibrio ha sido alcanzado a una temperatura constante.Aw = p/p0= % Humedad Relativa/100Donde:p = presin de vapor de agua del material a la temperatura T0p0 = presin de vapor de agua pura a temperatura T0T0 = Temperatura del sistemaLa isoterma de adsorcin se obtiene al colocar el material seco en varias atmsferas de HR creciente y midiendo el peso ganado debido al agua incorporada.

Etapas de hidratacin y propiedades funcionalesAdsorcin de aguaLa isoterma de sorcin se describe grficamente como la cantidad de agua adsorbida en funcin de la humedad relativa de la atmsfera circundante al material o actividad de agua del material. Esta cantidad de agua es la captada luego de que el equilibrio ha sido alcanzado a una temperatura constante.Aw = p/p0= % Humedad Relativa/100Donde:p = presin de vapor de agua del material a la temperatura T0p0 = presin de vapor de agua pura a temperatura T0T0 = Temperatura del sistemaLa isoterma de adsorcin se obtiene al colocar el material seco en varias atmsferas de HR creciente y midiendo el peso ganado debido al agua incorporada.

Importancia de las isotermas:

Predecir vida til. Pueden dar informacin de la estabilidad de las protenas y por lo tanto del producto. Las protenas deshidratadas estn en un estado vtreo que las hace estables, cuando la sometemos a una atmsfera hmeda y cambio de temperatura puede pasar a una estructura gomosa amorfa que tiene mayor movilidad lo que puede llevar a cambios tales como desnaturalizacin con deterioro del producto.

Son tiles para valorar la higroscopicidad de un producto proteico y el peligro de apelmazamiento.

Disear procesos de secado (optimizacin y equipos).

Estudiar cambios los calidad que podran ocurrir durante el almacenamiento.

Seleccionar material de empaquetamiento.Etapas de hidratacin y propiedades funcionales

AlbuminasSolubles en agua, coagulan por calorGlobulinasInsolubles en aguaSolubles en soluciones salinas diluidasHistonasElevado contenido re residuos bsicosSolubles en cidosGlutelinasSolubles en cidos (pH 2) y bases fuertes (pH 12)ProlaminasSolubles en etanol al 50-80%EscleroprotenasinsolublesClasificacin de protenas por solubilidad

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