1) Las proteínas están compuestas por monómeros. ¿Cuáles son? Explique la estructura de los mismos.R/: Aminoácidos. Están formados por un grupo amino, un esqueleto carbonado, un grupo carboxilo y un radical, el cual los diferencia entre sí.

2) Las proteínas se pueden clasificar según su estructura en: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Describa cada una de ellas.R/: Primaria: secuencia de aminoácidos, se caracteriza por el enlace peptídico.Secundaria: Puentes de hidrógeno, hojas alfa y hélices beta. Terciaria: Puentes di-sulfuro. Cuaternaria: interacciones hidrofóbicas, es la unión de varias terciarias.

3) Los aminoácidos pueden ser esenciales o no esenciales. Defina cada uno de los conceptos.R/: Los aminoácidos esenciales son los que el organismo NO sintetiza, por lo tanto se deben incluir en nuestra dieta, mientras que los NO esenciales son sintetizados por el organismo.

4) Nombre el primer aminoácido que se sintetiza en una proteína.R/: Metionina

5) ¿Qué es un Zwitterion? Todos los aminoácidos lo son?R/:Es un ion que tiene simultáneamente una región con carga positiva y otra región con carga negativa. Todos los aminoácidos lo son, debido a que poseen un grupo amino (carga positiva) y un grupo carboxilo (carga negativa).

6) Según su grupo radical, los aminoácidos se clasifican en 5 grupos. ¿Cuáles son?R/: Apolares, polares, aromáticos, básicos, ácidos.

7) ¿Cuántos aminoácidos hacen parte del código genético? Nombre 3 de ellos.R/: 20.Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Glicina, Prolina, Fenilalanina, Tirosina, Triptófano, Glutamina, Cisteína, Serina, Treonina, Asparagina, Lisina, Arginina, Histidina, Aspartato, Glutamato.

8) Complete:La unión de dos _________ por medio de enlace di sulfuro, produce una _______ que es la que da la estructura terciaria a la proteína.R/: CISTEINAS, CISTINA.

9) ¿En qué consiste el enlace peptídico?R/: Es la unión de dos aminoácidos liberando una molécula de agua. Se unen el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo del otro. El enlace peptídico solo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones, que se denominan péptidos (estructura primaria).

10) ¿Qué es un grupo prostético? ¿En cuál de ellos se encuentra la hemoglobina?R/: Un grupo prostético es el grupo que se encuentra en el centro de una estructura cuaternaria de una proteína. La hemoglobina pertenece a las hemoproteínas, las cuales poseen al hierro como grupo prostético.

11) Para la separación de proteínas existen diversos métodos. Menciónelos y describa al menos dos de ellos.R/:

Cromatografía de intercambio iónico

Cromatografía de exclusión molecular

Cromatografía de afinidad Electroforesis

12) Explique en que consiste la cromatografía de exclusión molecular.R/: Cromatografía de exclusión molecular: Separa las proteínas según su tamaño. La fase solida consiste en partículas que contienen unos poros o cavidades de tamaño calibrado, si los poros son pequeños migran primero las proteínas de mayor tamaño, puesto que no entrarían en dichas cavidades, y viceversa.

13) Según su función las proteínas pueden ser: _____________ y ___________ . de un ejemplo de cada una de ellas R/: Globulares(enzimas) y estructurales (colágeno)

14) ¿Cuál es la diferencia entre la cromatografía de intercambio iónico y la electroforesis?R/: La cromatografía de intercambio iónico Aprovecha las diferencias en el signo y la magnitud de las cargas eléctricas netas de las proteínas a un pH determinado mientras que la electroforesis es una técnica de separación de moléculas en una mezcla por aplicación de un campo eléctrico.

15) ¿Cuál es la diferencia entre la cromatografía de exclusión molecular y la de afinidad?

R/: La cromatografía de exclusión molecular separa las proteínas según su tamaño. La fase solida consiste en partículas que contienen unos poros o cavidades de tamaño calibrado, si los poros son pequeños migran primero las proteínas de mayor tamaño, puesto que no entrarían en dichas cavidades, y viceversa mientras que la cromatografía de afinidad, las partículas de la fase estacionaria tienen en este caso un grupo químico unido covalentemente; una proteína afín a este grupo se unirá a las partículas de la columna retardando su migración.

16) Responda falso o verdadero:Todas las proteínas son enzimas.R/: Falso.

17) ¿En cuales estados iniciales fue reconocida la actividad de las enzimas?R/: Estados iniciales de la digestión.

18) ¿Quién reconoció que la fermentación del azúcar a alcohol realizada por la levadura esta catalizada por <<fermentos>> o enzimas?R/: Louis Pasteur

19) ¿Cuál fue el logro de Eduard Buchner respecto a las enzimas?R/: Consiguió extraer de las células de la levadura las enzimas que catalizan la fermentación alcohólica.

20) ¿Cuál fue la primera enzima aislada en forma cristalina pura? ¿Quién la aisló?R/: La Ureasa/J.B. Summer

21) ¿Cuándo quedo firmemente establecida la naturaleza proteica de las enzimas?R/: Cuando J. Northrop aisló las enzimas digestivas pepsina, tripsina y quimotripsina.

22) Mencione tres propiedades generales de las enzimas.

- Catalizan reacciones químicas que de otro modo se producirían solo a velocidades extremadamente reducidas.

- No alteran el punto de equilibrio de las reacciones que catalizan.

- Se consideran verdaderos catalizadores, ya que no se consumen ni se alteran, de modo permanente, durante la catálisis.

- La calefacción de las enzimas o tratamientos con ácidos o bases fuertes o la exposición a los agentes desnaturalizantes destruye su actividad catalítica.

- Poseen pesos moleculares comprendidos entre 12000 y un millón.

23) ¿Cómo se llama el otro componente químico, aparte de las cadena(s) poli peptídica(s), que es necesario para la actividad de la enzima?

R/: Cofactor

24) Complete la oración:El cofactor puede ser un metal como Mg, Mn, Zn o Fe o una molécula orgánica compleja llamada habitualmente ___________.R/: Coenzima.

25) Complete la oración:Con frecuencia, él _____________ se halla unido íntimamente a la porción proteica del enzima, en cuyo caso recibe el nombre de ____________________.R/: Cofactor/ Grupo prostético.

26) Explique la clasificación internacional de las enzimas.R/: En esta clasificación las enzimas se han agrupado en 6 clases principales, de acuerdo con el tipo de reacción que catalizan además cada enzima tiene también un numero de clasificación que lo identifica.

1. Oxido-reductasas (Reacciones de transferencia electrónica)

2. Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

3. Hidrolasas (Reacciones de hidrolisis)4. Liasas (Adición de dobles enlaces)5. Isomerasas (Reacciones de

isomerización)6. Ligasas (Formación de enlaces con

escisión de ATP)

27) ¿Cuándo una enzima se halla saturada?Al aumentar la concentración se alcanza un punto en el que la velocidad de reacción se hace máxima y es independiente de la concentración mencionada.

28) ¿Qué son los inhibidores competitivos?Son aquellos cuya acción puede invertirse al incrementar la concentración del substrato, poseen una semejanza estructural con el substrato y compiten con él por unirse al centro activo del enzima.

29) Explique la inhibición no competitivaLa inhibición no competitiva no puede invertirse por acción del substrato, es el resultado de interacción reversible del inhibidor con algún otro grupo esencial de la molécula.

30) ¿Qué producen los inhibidores irreversibles?Estos producen una modificación permanente de algún grupo funcional esencial de la molécula del enzima.

31) Explique de que se trata el modelo llave-cerradura y en que falla. El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto. Si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.

32) Mencione y explique los factores físico-químicos que pueden modificar la actividad enzimática:

Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas óptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima verá incrementada su actividad hasta el momento en que comience la desnaturalización de la misma, que dará lugar a una reducción progresiva de dicha actividad.

pH: el rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del óptimo de la enzima, esta verá modificada su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que modificará la estructura de los aminoácidos y por tanto la actividad enzimática.

Concentración salina: al igual que en los casos anteriormente mencionados, la concentración de sales del medio es crucial para una óptima actividad enzimática. Una elevada concentración o una ausencia de sales en el medio pueden impedir la actividad enzimática, ya que las enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para mantener su carga y su estructura.

33) Mencione dos ejemplos de aplicación industrial de enzimas.