ATLAS de HISTOLOGÍA VEGETAL y ANIMAL

La célula

2. Matriz extraceluar

Manuel Megías, Pilar Molist, Manuel A. Pombal

Departamento de Biología Funcional yCiencias de la Salud.

Facultadde Biología. Universidadde Vigo.

(Versión: Noviembre 2014)

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1 . Introducción .. . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 4

2. Proteínas estructurales . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 6

3. Glúcidos, proteoglicanos .. . . . . . . . . . . . . 9

4. Glucoproteínas . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 12

5. Tipos de matrices extracelulares . . 14

ÍNDICE

En el viaje por la célula que propuso C. deDuve (A guide tour of the living cell. ScientificAmerican books, vol. 2, 1984) un citonauta detamaño molecular, al dirigirse a una célula de untejido animal, antes de toparse con la membranaplasmática, tendría la sensación de estaravanzando por una jungla de troncos ramas ylianas. A esta maraña la denominamos matrizextracelular. La matriz extracelular es unentramado de moléculas, proteínas ycarbohidratos que se disponen en el espaciointercelular y que es sintetizado y secretado porlas propias células.

La matriz extracelular es un invento de losorganismos pluricelulares. Es esencial paramantener a las células unidas puesto que permitela adhesión de las células para formar tejidos.Pero con el tiempo ha adquirido muchas másfunciones: aporta propiedades mecánicas a lostejidos (tanto en animales como en vegetales),mantiene la forma celular, permite lacomunicación intercelular, forma sendas por lasque se mueven las células, modula ladiferenciación y la fisiología celular, secuestrafactores de crecimiento, etcétera. La cantidad, lacomposición y la disposición de la matriz

extracelular depende del tipo de tejidoconsiderado. Hay algunos como el epitelial y elnervioso que tienen muy poca matrizextracelular, mientras que en otros, como eltejido conectivo propiamente dicho, el cartílago oel hueso, es el elemento más importante envolumen. La composición molecular de la matrizextracelular es típica de cada tejido y suscomponentes son renovados continuamente porlas células que la producen. Esto supone que lamatriz extracelular está en constante renovación.

Las células interaccionan con la matriz celularmediante proteínas transmembrana,principalmente las integrinas, las cuales seadhieren o reconocen a moléculas de la matrizextracelular.

En los tejidos vegetales la pared celular sepuede considerar, aunque no siempre hayacuerdo, como una matriz extracelularespecializada con unas características muydiferentes a la de los tejidos animales. Su papel escrucial para dar rigidez a las células y porextensión a la planta, es una barrera a lapermeabilidad y protege frente a las agresionesde patógenos o mecánicas, entre otras funciones.

1. Introducción

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En esta imagen se presentan ejemplos de distintos tipos de matrices extracelulares

teñidas con diferentes colorantes. Los asteriscos señalan la matriz extracelular. A)

Cartílago hialino, B) Matriz ósea compacta. C) Conectivo denso regular (tendón). D)

Conectivo gelatinoso del cordón umbil ical. E) Paredes celulares del sistema vascular

de un tallo de una planta. F) Células epitel iales. Obsérvese que prácticamente no hay

sustancia intercelular. G) Imagen de microscopía electrónica del tej ido nervioso donde

prácticamente no existe matriz extracelular.

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Las principales macromoléculas que componenla matriz extracelular son: proteínas estructuralescomo el colágeno y la elastina,glicosaminoglucanos, proteoglicanos yglicoproteínas. Todas ellas se encuentran en un

medio acuoso junto con otras moléculas demenor tamaño, además de iones. Es la cantidad,la proporción y el tipo de cada una de estasmacromoléculas lo que distingue a unas matricesextracelulares de otras.

Esquema de las principales moléculas que aparecen en la matriz extracelular de

un tejido conectivo.

Imagen de microscopía electrónica de barrido de la matriz extracelular de la

submucosa del digestivo Las cintas largas son fibras de colágeno.

La matriz extracelular está formadaprincipalmente por proteínas,glicosaminoglicanos, proteoglicanos yglicoproteínas, organizados en entramadosdiversos que constituyen las diferentes matricesextracelulares de los distintos tejidos. Lasproteínas más abundantes son el colágeno y laelastina.

Colágeno

Se denomina colágeno a una familia deproteínas muy abundante en los animales,pudiendo representar del 25 al 30 % de todas lasproteínas corporales. Tradicionalmente se hausado el colágeno para fabricar pegamentos ycolas, de ahí su nombre. En los vertebrados haymás de 40 genes que sintetizan unas cadenas deaminoácidos denominadas cadenas alfa, lascuales se asocian de tres en tres para formar hasta28 tipos de moléculas de colágeno diferentes. Suprincipal misión es crear un armazón que hace desostén a los tejidos y que resiste las fuerzas detensión mecánica. Actúa como las barras deacero que refuerzan el hormigón en los edificios.La organización de las moléculas de colágeno en

estructuras macromoleculares tridimensionales esvariada, pudiendo formar haces, matrices,etcétera. Las células se "agarran" a las moléculasde colágeno mediante diversas proteínas deadhesión como las integrinas, inmunoglobulinas,anexinas, etcétera.

Las moléculas de colágeno se caracterizan por:

a) Una composición poco frecuente deaminoácidos. En las moléculas de colágenoabunda el aminoácido glicina, que es muy común,y otros menos comunes como la prolina ehidroxiprolina. La glicina se repite cada 3aminoácidos (. . .-Gly - x - y - Gly - x - y -. . .),donde x e y suelen ser prolina e hidroxiprolina,respectivamente. Esta secuencia repetida deglicina es la que permite la disposición en hélicelevógira de las cadenas α, debido al pequeñotamaño de este aminoácido.

b) Pueden organizarse formando fibras, mallaso especializarse en formar uniones entremoléculas. Todo ello depende de la composiciónquímica de sus subunidades α y de los tipos desubunidades que lo formen.

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2. PROTEÍNAS ESTRUCTURALES

Distintas moléculas de colágeno

(tipo) según la composición de las

tres cadenas de polipéptidos

(cadenas), su organización

(disposición), las moléculas con

las que interaccionan

(asociaciones), y su localización

en el organismo (distribución).

(Modificado de Pollard et al. ,

2008)

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Forman fibras. Son las más abundantes detodas las formas de colágeno y están formadaspor repeticiones de moléculas de colágeno, trescadenas α arrolladas en forma de triple hélicedextrógira que forman las unidades repetidas. Elcolágeno se sintetiza en el interior celular enforma procolágeno, formado por 3 subunidades αinmaduras, que es exocitado al exterior celular.Tras la liberación sufre una acción enzimáticaque elimina una secuencias terminales de cadacadena α, transformando el procolágeno en

colágeno. Tras ello las moléculas de colágeno seensamblan automáticamente para formar lasfibrillas de colágeno, que a su vez se unen paraformar las fibras de colágeno. De los colágenosque forman fibras el más frecuente es el tipo I,que abunda en huesos, cartílago y piel, y querepresenta el 90 % de todo el colágeno delorganismo. Otros tipos abundantes son el II,presente en el cartílago hialino, y el III, queabunda en la piel y en los vasos sanguíneos.

Fibras de colágeno en la matriz extracelular del

tubo digestivo. Microscopía electrónica de

trasnmisión.

Fibras de colágeno de la dermis. Tinción:

tricrómico de Masson.

Esquema de la síntesis de

las fibras de colágeno.

Imagen obtenida con un microscopio electrónico

de transmisión a partir de tejido conectivo de un

invertebrado marino, la oreja de mar. Con los

asteriscos negros se indica el colágeno ya

ensamblado en el exterior celular, mientras que

con los asteriscos blancos las grandes vesículas

intracelulares llenas de moléculas de

procolágeno. La flecha blanca indica un posible

punto de liberación de las moléculas de

procolágeno al espacio extracelular.

Forman mallas. Estos tipos de colágenosuelen organizarse en entramados molecularesque forman láminas. Se encuentran rodeando losórganos o formando la base de los epitelios. Entreéstos se encuentra el colágeno tipo IV que abundaen la lámina basal, localizada entre el epitelio y eltejido conectivo.

Establecen conexiones. Forman puentes deunión entre moléculas de la matriz extracelular yel colágeno fibrilar o el colágeno que formamallas. Por ejemplo, el colágeno tipo IX formauniones entre los glicosaminoglicanos y las fibrasde colágeno tipo II.

También existen moléculas de colágeno queposeen secuencias de aminoácidos hidrofóbicos yque se encuentran como moléculastransmembrana. Es el caso del colágeno tipo XIIIy el tipo XVII. El colágeno tipo XVII formaparte de la estructura de los hemidesmosomas.

El colágeno se sintetiza principalmente por

fibroblastos, miofibroblastos, osteoblastos ycondrocitos. Algunas moléculas de colágeno sontambién sintetizadas por otros tipos celularestales como las epiteliales.

Elastina

Es una proteína abundante en muchas matricesextracelulares y aparece como un componente delas denominadas fibras elásticas, las cuales sonagregados insolubles de proteínas. Al contrarioque las fibras de colágeno, las fibras elásticastienen la capacidad de estirarse en respuesta a lastensiones mecánicas y de contraerse pararecuperar su longitud inicial en reposo. Laelasticidad de nuestros tejidos depende de lasfibras elásticas. Se encuentran sobre todo en ladermis, en las paredes de las arterias, en elcartílago elástico y en el tejido conectivo de lospulmones. Además de la elastina, que representael 90 %, las fibras elásticas están formadas porlas denominadas microfibrillas de fibrilina y porotras glicoproteínas y proteoglicanos en menorproporción. Otras funciones de las fibras elásticasson aportar sostén a los tejidos o regular laactividad de los factores de crecimiento TGF-βmediado por la fibrilina.

La elastina posee una larga cadena deaminoácidos en la que hay numerosas secuenciascon aminoácidos hidrófobos, separadas por otrassecuencias que contienen parejas de glicinas yotros aminoácidos pequeños como la lisina. Estacomposición de aminoácidos es la que confierelas propiedades elásticas, puesto que losaminoácidos hidrófobos permiten la disposiciónen estructuras arrolladas y la lisina la formaciónde α-hélices. Los aminoácidos no hidrófobos sonlos puntos donde se enlanzan dos moléculas deelastina próximas. La elastina parece ser unainvención de los vertebrados, puesto que no se haencontrado en invertebrados.

Esquema de una porción de una fibra de elastina.

Las moléculas de elastina están unidas entre sí

mediante enlaces entre las regiones ricas en el

aminoácido lisina (Modificado de Kielty 2007).

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Bibliografía específica

Heino J. The collagen family members as cell adhesion proteins. Bioessays. 2007. 29:1001­1010.

Canty EG, Kadler KE. Procollagen trafficking, processing and fibri l logenesis. Journal of cell sciences. 2005.

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Kielty CM. Elastic fibres in health and disease. Expert reviews in molecular medicine. 2006. 8:1­23.

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En los tejidos animales las proteínas colágeno,las fibras elásticas y otras moléculas presentes enla matriz extracelular se encuentran embebidas enun medio compuesto fundamentalmente porpolímeros no ramificados de azúcares y agua.Los azúcares corresponden al tipo de losdenominados glicosaminoglicanos omucopolisacáridos. En las paredes celulares delas células vegetales no existenglicosaminoglicanos sino fundamentalmentecelulosa, que es un polímero de glucosa.

Glicosaminoglicanos

Son polímeros no ramificados de azúcares quepueden formar cadenas muy largas. Estánformados por repeticiones de parejas demonosacáridos donde uno de los azúcares tieneun grupo amino (N-acetilgalactosamina o N-acetilglicosamina) y el otro es normalmente lagalactosa o el ácido glucurónico. Estos azúcaresposeen grupos carboxilo (COO-) y pueden tener

grupos sulfatos (SO3-), cuyas cargas negativaspermiten una fuerte y abundante asociación conmoléculas de agua, aportando una granhidratación a la matriz extracelular. Losglicosaminoclucanos son moléculas pocoflexibles por lo que ocupan un gran volumen ygracias a su fuerte hidratación hacen que lamatriz extracelular se comporte como un gel.Esto permite que los tejidos que poseen una altaproporción de glicosaminoglicanos puedanresistir fuertes presiones mecánicas y ademásfavorece una alta tasa de difusión de sustanciasentre las célula. Los tipos más comunes deglulcosaminoglicanos son el ácido hialurónico ylos glicosaminoglicanos sulfatados: condroitínsulfato, dermatán sulfato, queratán sulfato yheparán sulfato.

El ácido hialurónico o hialuronato es un casoespecial de glicosaminoglicano puesto que noforma enlaces covalentes con otras moléculas dela matriz extracelular, se sintetizaintracelularmente por enzimas localizados en lamembrana celular y no posee grupos sulfatos.Está compuesto por parejas formadas por elácido D-glucurónico y la N-acetil-D-glicosamina,que pueden llegar hasta las 20.000 repeticiones.Se suele asociar con las moléculas de colágeno oa proteoglicanos, confiriendo a la matrizextracelular elasticidad, resistencia y lubricación.Su función es muy importante durante eldesarrollo o en lugares del organismo donde seproduce una fuerte proliferación celular puestoque facilita el desplazamiento celular, al ser unamolécula grande y poco flexible ocupa unvolumen grande con muchos espacios libres.También aparece en aquellos lugares donde seproduce una fuerte fricción como en el cartílagode las articulaciones.

Los demás tipos de glicosaminoglicanos estánsulfatados y unidos covalentemente a cadenas deaminoácidos. El condroitín sulfato es unglicosaminoglicano sulfatado compuesto porrepeticiones de parejas de N-acetil-galactosaminay ácido glucurónico. Es abundante en el cartílago.El dermatán sulfato está formado por ácido

3. GLÚCIDOS, PROTEOGLICANOS

Composición de los principales grupos de

glicosaminoglicanos (Modificado de Lamoureux,

2007).

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glucurónico o ácido idurónico más N-acetil-galactosamina. El queratán sulfato es un polímerode N-acetil-glicosamina más galactosa, con losazúcares mostrando distinto tipo de sulfatación.El heparán sulfato lo producen la mayoría de lascélulas, mientras que su derivado, la heparina,sólo la producen los mastocitos. La heparina esun antitrombótico muy usado en medicina comoanticoagulante. Está formado por dímeros de N-acetil-glicosamina más ácido glucurónico o ácidoidurónico, igual que el hialuronato, pero condistintos tipos de enlaces entre azúcares, que sonsulfatados. Todos estos glicosaminoglicanossuelen estar unidos covalentemente a cadenas deaminoácidos formando los denominadosproteoglicanos.

Proteoglicanos

Un proteoglicano es una molécula compuestapor la unión covalente entre una cadena deaminoácidos y uno o varios glicosaminoglicanossulfatados. Es una familia de moléculas ubicua.Los proteoglicanos son sintetizados en el interiorcelular. La parte proteica se sintetiza en elretículo endoplasmático, donde también se iniciala adición de glúcidos. Sin embargo, laelongación de las cadenas de repeticiones deglicosaminoglicanos y la sulfatación se produceen el lado trans del aparato de Golgi. La mayoríade los proteoglicanos son exocitados al espaciointercelular, pero algunos formarán parte de lamembrana plasmática gracias que su parteproteica contiene secuencias de aminoácidoshidrófobos que se insertan entre las cadenas deácidos grasos de la membrana. Otras moléculascomo el colágeno tipo IX, el XII y el XVIItambién contienen cadenas deglicosaminoglicanos.

Los proteoglicanos se diferencian sobre todo enla secuencia y en la longitud de la cadena deaminoácidos (desde 100 a 4000 aminoácidos).También se diferencian en el número y en el tipode moléculas de glicosaminoglicanos que tieneunidos. Por ejemplo, la decorina tiene una solamolécula mientras que el agrecano contiene másde 200.

La función de los proteoglicanos depende desus moléculas de glicosaminoglicanos:

hidratación, resistencia a presiones mecánicas,lubricantes, afectan a la diferenciación, lamovilidad y la fisiología celular, etcétera. Suacción mecánica es esencial en los cartílagos y enlas articulaciones. Pero además son puntos deanclaje de las células a la matriz extracelular quele rodea, bien por su acción directa por sermoléculas integrales de la membrana plasmática,porque forman uniones con fosfolípidos de lamembrana o porque son reconocidos porproteínas de adhesión presentes en lasmembranas plasmáticas como las integrinas.

Esquema de un proteoglicano, el agrecano

(Modificado de Lamoureux, 2007).

Celulosa

La celulosa es el principal componente de lasparedes vegetales, la matriz extracelular de lasplantas. Aunque algunos autores consideran quela pared celular de las plantas no se puede incluiren la categoría de matriz extracelular por suscaracterísticas propias, nosotros laconsideraremos como un tipo muy especializadode matriz extracelular. La celulosa es unpolisacárido formado por monómeros de glucosa(más de 500 por molécula) unidos medianteenlaces tipo β(1 -4) (ver figura =>). Aporta a lostejidos vegetales resistencia a tensionesmecánicas, tanto de estiramiento como depresión y es la que permite el soporte de laspartes aéreas de la planta. Las moléculas deglucosa se asocian entre sí mediante enlaces dehidrógeno para formar estructuras cristalinasdenominadas microfibrillas de celulosa, formadas

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por unas 50 moléculas de celulosa, orientadas conla misma polaridad. Las fibrillas se asocian entresí mediante puentes formados por otros glúcidos,como hemicelulosa y pectinas, que resultan en lasfibras de celulosa, visibles al microscopio óptico.

Al igual que ocurre con el hialuronato, lacelulosa se sintetiza en el exterior celular graciasa la acción de la celulosa sintasa, una proteínatransmembrana localizada en la membranaplasmática. Esta enzima recoge las unidades deglucosa desde el citosol, les hace cruzar lamembrana y las enlaza en el exterior celular. Unaspecto interesante de la síntesis de celulosa es laorientación de las moléculas que se van

sintetizando, ya que determina la orientación delas fibrillas y posteriormente de las fibras decelulosa. Esta orientación es muy importanteporque determinará el eje de crecimiento de lacélula vegetal, que siempre tenderá a serperpendicular a la disposición de las fibras decelulosa. La orientación de la deposición de lasmoléculas de celulosa está condicionada por laorientación de los microtúbulos corticales que selocalizan justo debajo de la membranaplasmática, en el citosol. De esta manera la célulapuede controlar la orientación de las fibras decelulosa y por tanto su crecimiento, por ejemplopara que una estructura vegetal, tallos u hojas,crezcan hacia una fuente de luz.

Organización de las moléculas de celulosa y la interacción entre ellas mediante

puentes de hidrógeno (líneas en rojo).

Bibliografía específica

Lamoureux F. Proteoglycans: key partners in bone cell biology. 2007. BioEssays. 29:758­771.

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Las distintas moléculas que forman la matrizextracelular están unidas entre sí para formar unentramado cohesionado. De igual modo, lascélulas están adheridas a las moléculas de lamatriz extracelular. La mayoría de estas unionesson entre proteínas, pero también entre proteínasy azúcares, y están principalmente mediadas porglicoproteínas. Hay tres tipos de uniones que dancohesión a los tejidos: entre moléculas de lamatriz extracelular, entre las células y la matrizextracelular y entre células contiguas.

Proteínas presentes en la matriz

extracelular

Las fibronectinas son glicoproteínas formadaspor dos cadenas de polipéptidos unidos poruniones disulfuro. Poseen dominios en suestructura que permiten unirse al colágeno, aciertos proteoglicanos, a glicosaminoglicanos, ala fibrina, a la heparina y a proteínas de lamembrana plasmática celular como las integrinas.

Por tanto establecen uniones entre moléculas dela matriz extracelular y entre moléculas de lascélulas con la matriz extracelular. Las moléculasde fibronectina pueden aparecer formando fibrasinsolubles en los tejidos conectivos o solubles enel plasma de los fluidos corporales, como lasangre. Tienen un papel muy importante duranteel desarrollo embrionario creando sendas por lasque pueden migrar las células de un lugar a otrodel embrión.

Las tenascinas son una familia de proteínas degran tamaño que pueden asociarse entre sí y queaparecen en diversos tejidos maduros, así comoen tejidos embrionarios, en heridas y en tumores.Son capaces de unirse a moléculas de lamembrana plasmática como a las integrinas, a losreceptores del tipo de las inmunoglobulinas, a losproteoglicanos y a las anexinas II. Tambiéninteractún con otras moléculas de la matrizextracelular como las fibronectinas y ciertosproteoglicanos.

Las lamininas son uno de los principalescomponentes del la lámina basal. La laminiaest&aaute; formada por tres cadenas unidas porpuentes disulfuro. Existen 5 cadenas alfa, 3 betasy 3 gamma, las cuales se combinan entre sí paraformar diferentes tipos de lamininas, aunque notodas las combinaciones son posibles ya que sehan aislado sólo 12 formas de lamina. La laminaes sintetizada por células epiteliales, musculares,neuronas y células de la médula ósea. La mayoríade estas c6eacute;lulas depositan la laminaprincipalmente en las láminas basales que lasseparan del tejido conectivo. Aparte de sufunción estructural las lamininas afectan a ladiferenciación y comportamiento celular graciasa que son reconocidas por las integrinas. Por ello,defectos en las lamininas suelen conllevarprocesos patológicos.

Otras glicoproteínas de adhesión presentes enla matriz extracelular son el fibrinógeno, que unereceptores de superficie de las plaquetas ypermite la coagulación sanguínea, laosteopondina presente en el hueso y el riñón, ladenominada proteína de unión, que aparece en el

4. GLICOPROTEÍNAS

Esquema de una molécula de fibronectina. Estáformada por dos cadenas de aminoácidos unidaspor la zona próxima al extrremo carboxilo porpuentes disulfuro. Se indican los dominios de laproteína que interaccionan con otras moléculasproduciendo adhesión. (Modificado de Pankov2002)

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cartílago donde reconoce a proteoglicanos,etcétera.

Remodelación de la matriz extraceular:

metaloproteinasas

La matriz extracelular de los animales necesitareorganizarse para satisfacer las necesidadesfisiológicas de los tejidos. Además, necesita unaregeneración constante mediante la degradaciónde componentes y la producción de otros nuevospor parte de las células. La degradación de lamatriz extracelular la llevan a cabo enzimas como

las metaloproteinasas. Son enzimas que seasocian a la cara externa de la membranaplasmática o forman parte integral de ella,siempre con su centro activo localizadoextracelularmente. Inicialmente se producen enforma inactiva o prometaloproteinasas y para suactivación es necesaria una proteolisis en suestructura, llevada a cabo por otras enzimasasociadas a la membrana plasmática. Existenmúltiples tipos de metoloproteinasas, cada una delas cuales tiene apetencia por distintoscomponentes de la matriz extracelular.

Bibliografía específica

Bosman FT, Stamenkovic I . . 2003. Functional structure and composition of the extracellular matrix. Journal of

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647.

Pankov R, Yamada KM. Fibronectin at a glance. Journal of cell science. 2002. 115:3861­3863.

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Como se ha mencionado, algunos tejidospueden llevar a cabo las funciones que tienenencomendadas en el organismo gracias a laspropiedades de sus matrices extracelulares, quevarían en el tipo y en la cantidad de las moléculasque las componen. Esto es cierto para los tejidosanimales y para los tejidos vegetales. A la matrizextracelular de las plantas se le denomina paredcelular. Nosotros vamos a considerar a la paredcelular como una matriz extracelular muyespecializada, aunque no todos los autores laconsideran como tal puesto que es radicalmentediferente a la que nos encontramos en los tejidosanimales.

Pared celular

Las células vegetales no se entienden sin lapared celular y es una característica distintivarespecto a las célula animales, considerándolaalgunos autores como un orgánulo celular más.Es el sostén de la célula vegetal y determina laforma y el tamaño celular, así como lascaracterísticas de los tejidos. Las célulasvegetales son más frágiles que las célulasanimales puesto que no poseen un citoesqueletotan desarrollado, por ello todas poseen paredcelular. Una característica importante es que lapared celular sigue realizando su función inclusocuando las células que la sintetizaron han muerto,como ocurre en la madera de los árboles. Lamolécula más importante de la pared celular es lacelulosa, la molécula orgánica más abundante dela Tierra. No todas las paredes celulares soniguales y sus caracteríscas varían según los tejidosen los que se encuentren. Más información sobrefunjciones de las paredes celulares se puedeencontrar en el apartado de histología vegetal.

Capas. La pared celular varía en grosor segúnel tipo y la edad de la célula que la produce. Nospodemos encontrar hasta 3 capas en las paredescelulares: la lámina media, la pared primaria y lapared secundaria. Las células sintetizan estascapas en el orden descrito y siempre la capa másreciente es la que está más próxima a la célula.Todas las células tienen lámina media, quecomparten con la célula contigua, y pared celular

primaria, más o menos gruesa, pero sólo algunasdesarrollan pared secundaria. La pared primariapermite a la célula crecer en tamaño puesto quees extensible gracias presiones hídricas, lo que sedenomina turgencia celular. La pared celularsecundaria se deposita en las células que tienenque resistir fuertes presiones o que forman losvasos conductores, y puede subdividirse ensubcapas. La síntesis de pared secundaria implicaque la célula ya no crecerá más puesto que no esextensible como la primaria. Posee normalmenteaberturas por donde puede circular el agua entrecélulas vecinas ya que es impermeable al agua.

5. TIPOS DE MATRICES EXTRACELULARES

Lámina basal

La lámina basal es una delgada capa de matrizextracelular que se encuentra en la base de todoslos epitelios, también envolviendo a las célulasmusculares y a las células nerviosas que seencuentran fuera del sistema nervioso central.Sus principales funciones son dar soporte físico yactuar como barrera con una permeabilidadselectiva. En los glomérulos del riñón esimportante en la filtración de la sangre. La

Organización de las diferentes capas de la

pared celular de las células con crecimiento

secundario

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lámina basal está formada por varios tipos demoléculas que forman un entramado en forma demalla. Están presentes el colágeno tipo IV, lalaminina, el proteoglucano perlecano y laproteína nidogen. La lámina basal se une a lasmembranas celulares por la adhesión entre lasintegrinas, situadas en las membrana plasmática,y las lamininas.

Matriz extracelular de tejidos conectivos

propiamente dicho laxo y denso

El tejido conectivo propiamente dicho de tipolaxo está formado por una matriz extracelularpoco densa formada sobre todo por hialuronato yproteglucanos, con poca proporción de moléculasde colágeno y de fibras elásticas. Su principalmisión es rellenar e hidratar espaciosintercelulares y ser el medio por el que viajan unagran diversidad de células que se puedenencontrar en este tejido, además de losfibroblatos. Sin embargo, en el tejido conectivopropiamente dicho de tipo denso abundan lasfibras de colágeno que se disponen paralelas a latensión mecánica que soportan estos tejidos,como ocurre en los tendones, o de forma másdesorganizada como ocurre en la dermis o en elsistema digestivo. En este tipo de matrizextracelular pueden ser abundantes las fibraselásticas, como ocurre en la pared de las arterias.

Cartílago

La resistencia y elasticidad del cartílago esdebida a la matriz extracelular producida por loscondrocitos. Esta matriz extracelular estáformada principalmente por fibras de colágenotipo II que forman aproximadamente el 25 % dela masa seca, aunque también están presentes elcolágeno tipo IX y XI en menor poporción. Lasegunda molécula más abundante son losglucosaminoglucanos, como el hialuronato o elagrecano, los cuales se asocian para formargrandes agregados. Así, el colágeno resistefuertes tensiones de estiramiento y losglucosaminoglucanos resisten grandes presionesmecánicas. En el cartílago de tipo elásticoabundan las fibras elásticas y aporta elasticidad a

estructuras tales como la faringe, la epiglotis o alpabellón auditivo.

Hueso

En el hueso existen fibras de colágeno tipo Iinmersas en una matriz de cristales de fosfatocálcico (suponen dos tercios del peso seco delhueso). Ambos elementos aportan al hueso suspropiedades: el colágeno permite la elasticidadpara que no sea frágil y los cristales de fosfatocálcico su dureza. La magtriz extracelular delhueso contiene diversos tipos de proteoglucanos yde glucoproteínas en menores proporciones,aunque son muy importantes para la organizacióndel colágeno, la mineralización y la reabsorcióndel hueso.

Suero sanguíneo

Algunos autores consideran que el suerosanguíneo es una matriz extraordinariamenteespecializada donde más del 90 % del pesocorresponde al agua. Otros no lo encuadrandentro del término matriz extracelular. Sinembargo, es el elemento que rodea a las célulassanguíneas. La proteína más abundante del sueroes la albúmina, cuya principal misión es manteneruna presión osmótica correcta entre el interior delos vasos sanguíneos y los tejidos que los rodean,por ejemplo evitando la formación de edemas.Otras proteínas abundantes son las γ-inmunoglobulinas, anticuerpos del sistemainmune, y otras sin actividad defensiva como sonlas α- y β-globulinas. Éstas últimas sirven paratransportar determinados productos como elhierro o el cobre. En el suero también aparecenmoléculas como la fibronectina que se puedenintercambiar con el tejido conectivo que rodea alos vasos sanguíneosa. El fibrinógeno presente enel suero es una molécula esencial para lacoagulación de la sangre. Las demás moléculasde bajo peso molecular que están en el suerotambién se pueden encontrar en los tejidoscircundantes puesto que atraviesan libremente loscapilares sanguíneos.