LA MATRIZ EXTRACELULAR

DEFINICION

Es una entidad estructuralmente compleja que rodea y soporta las células que se encuentran en los tejidos de los mamíferos.

También es comúnmente conocida como tejido conectivo.

Es producida por la mayor parte de las células de sostén.

Es un entramado de moléculas, proteínas y carbohidratos que se disponen en el espacio intercelular y que son sintetizadas y secretadas por las propias células.

FUNCIONES

Aporta propiedades mecánicas a los tejidos (tanto en animales como en vegetales)

Mantienen la forma celular

Permite la adhesión de las células para formar tejidos

Permite la comunicación intercelular

forma sendas por las que se mueven las células

Modulan la diferenciación celular y la fisiología celular

Secuestran factores de crecimiento

La cantidad, la composición y la disposición de la matriz extracelular depende del tipo de tejido considerado.

EJEMPLOS DE DISTINTOS TIPOS DE MATRICES EXTRACELULARES TEÑIDAS CON DIFERENTES COLORANTES

A) Cartílago hialinoB) Matriz ósea compactaC) Conectivo denso

regular (tendón)D) Conectivo gelatinoso

del cordón umbilicalE) Paredes celulares del

sistema vascular de un tallo de una planta

F) Células epitelialesG) Imagen de microscopía

electrónica del tejido nervioso

COMPONENTES

Las principales macromoléculas que componen la matriz extracelular son:

Proteínas estructurales: Colágeno , elastina, fibrilina y fibronectina

Glucosaminoglucanos (GAG)

Proteoglucanos

Glucoproteínas

Todas ellas se encuentran en un medio acuoso junto con otras moléculas de menor tamaño, además de los iones.

ESQUEMA DE LAS PRINCIPALES MOLÉCULAS QUE APARECEN EN LA MATRIZ EXTRACELULAR DE UN TEJIDO CONECTIVO

PROTEINAS ESTRUCTURALES

COLAGENO

Se denomina colágeno a una familia de proteínas muy abundante en el organismo de los animales.

En los vertebrados hay más de 40 genes que sintetizan unas cadenas de aminoácidos denominadas cadenas α, las cuales se asocian de tres en tres para formar hasta 28 tipos de moléculas de colágeno diferentes.

Las moléculas de colágeno pueden representar del 25 al 30 % de todas las proteínas corporales.

FUNCIONES

Su principal misión en los tejidos es formar un armazón que hace de sostén a los tejidos y que resiste las fuerzas de tensión mecánica .

Pueden formar fibras paralelas para resistir tensiones unidireccionales, como ocurre en tendones y ligamentos.

fibras orientadas en forma de malla para soportar tensiones que pueden venir de todas las direcciones, como ocurre en el hueso, en el cartílago y en el tejido conectivo.

COMPOSICIÓN DE LAS FIBRAS DE COLÁGENO

Las moléculas de colágeno se caracterizan por:

Una composición poco frecuente de aminoácidos: En las moléculas de colágeno abunda el aminoácido glicina, que es muy común, y otros menos comunes como la prolina e hidroxiprolina.

Pueden organizarse formando fibras, mallas o especializarse en formar uniones entre moléculas.

De acuerdo a la estructura que formen se dividen en:

Son los más abundantes de todas las formas de colágeno y están formadas por repeticiones de moléculas de colágeno, tres cadenas α arrolladas en forma de triple hélice que forman las unidades repetidas.

Las moléculas de colágeno se ensamblan automáticamente para formar las fibrillas de colágeno, que a su vez se unen para formar las fibras de colágeno.

De los colágenos que forman fibras los más frecuentes son el tipo I, que abunda en huesos, cartílago y piel, y que representa el 90 % de todo el colágeno del organismo.

Otros tipos abundantes son el II, presente en el cartílago hialino, y el III, que abunda en la piel y en los vasos sanguíneos.

Estos tipos de colágeno suelen formar láminas de entramados moleculares.

Se encuentran rodeando los órganos o formando la base de los epitelios.

Entre éstos se encuentra el colágeno tipo IV que abunda en la lámina basal, localizada entre el epitelio y el tejido conectivo.

Forman puentes de unión entre moléculas de la matriz extracelular y el colágeno fibrilar o el colágeno que forma mallas.

Por ejemplo, el colágeno tipo IX forma uniones entre los glucosaminoglucanos y las fibras de colágeno tipo II.

ELASTINA

Es una proteína abundante en muchas matrices extracelulares y aparece como un componente de las denominadas fibras elásticas, las cuales son agregados insolubles de proteínas.

Al contrario que las fibras de colágeno, las fibras elásticas tienen la capacidad de estirarse en respuesta a las tensiones mecánicas y de contraerse para recuperar su longitud inicial en reposo.

Se encuentran sobre todo en la dermis, en las paredes de las arterias, en el cartílago elástico y en el tejido conectivo de los pulmones.

Otras funciones de las fibras elásticas son aportar sostén a los tejidos o regular la actividad de los factores de crecimiento.

Es sintetizada por los fibroblastos.

Organismos vertebrados.

FIBRILINA

Es una glucoproteína formadora de fibrillas, es el principal componente de las microfibrillas extracelulares, que son constituyentes además de las fibras elásticas.

Se cree además que las microfibrillas median en la adhesión entre diferentes componentes de la matriz extracelular.

FIBRONECTINA

Es una glucoproteína multifuncional y existe bajo tres grandes formas:

Una proteína circulante en el plasma

Una proteína que se une transitoriamente a la superficie de muchas células

fibrillas insolubles formando parte de la matriz extracelular

Importancia funcional: Capacidad de adherirse a distintos componentes tisulares, posee lugares de unión al colágeno, y la heparina, así como moléculas de adhesión celular.