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LA NUTRICION COMPRENDE TRES TIEMPOS 1. La alimentación o aporte de materia, que comprende desde el momento en que se elige un alimento hasta que éste se absorbe por las vellosidades intestinales. 2. El metabolismo o recambio de materia y energía, que comienza a partir del momento en que los nutrimentos han sido absorbidos hasta el momento en que el organismo los utiliza como fuente de energía, para construir materiales constitutivos de las células o para depositarlos en calidad de reserva.
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LA NUTRICION COMPRENDE TRES
TIEMPOS1. La alimentación o aporte de materia, que
comprende desde el momento en que se elige un alimento hasta que éste se absorbe por las vellosidades intestinales.
2. El metabolismo o recambio de materia y energía, que comienza a partir del momento en que los nutrimentos han sido absorbidos hasta el momento en que el organismo los utiliza como fuente de energía, para construir materiales constitutivos de las células o para depositarlos en calidad de reserva.
LA NUTRICION COMPRENDE TRES
TIEMPOS
3. La excreción que comprende la eliminación al exterior de parte de lo utilizado y de lo no utilizado. Esta eliminación se efectúa por el tuvo digestivo, los riñones la piel y los pulmones.
ALIMENTO Y NUTRIMENTO
Escudero denomina alimento a toda sustancia que incorporada o no al organismo llena una función de nutrición, así por ejemplo las proteínas, los hidratos de carbono, las grasas, después de haber sido digeridas, suministran sustancias que integran el organismo: aminoácidos, glucógeno, ácidos grasos y gricerol. Claudio Bernard llama a estas sustancias “nutrimentos”, por cuanto son capaces de ser absorvidas directamente. En la actualidad se entiende por nutrimentos todas las sustancias químicas indispensables para la salud y la actividad del organismo, y por alimentos a las sustancias naturales dotadas de ciertas cualidades sensoriales (gusto, sabor, aroma), de un cierto tono emocional, que excitan nuestro apetito y encierran una variedad de nutrimentos según su composición química.
CUADRO 1. PROCESOS DE LA
NUTRICION
Procesos formativos de síntesis o anabolismo
Procesos energéticos de análisis o catabolismo.
Mantenimiento de la homeostasis.
Formación y eliminación de los productos finales del metabolismo
Crecimiento
Reparación de tejidos
Formación de reservas
Reposición de reservas
Liberación de energía y trabajo.
Concentración de hidrogeniones.
Concentración osmótica
Hidratación
Isoternia.
De regulación
FINALIDAD DE LA ALIMENTACION
Aporte de energía potencial.
Aporte de nutrimentos para los procesos de crecimiento mantenimiento y para los requerimientos propios del embarazo. En el proceso de construcción de tejidos se incluye la reparación de las pérdidas sufridas y la reposición de las reservas movilizadas.
Aporte de agua y electrólitos necesarios para la regulación homeostática del medio interno expresados por las constantes fisicoquímicas, de concentración y de hidratación.
De acuerdo con los conceptos expresados, la alimentación tiene por finalidad:
REGIMEN NORMAL
El régimen normal expresa el conjunto de necesidades adecuadas para una situación biológica determinada. Las necesidades normales particulares de un régimen se refieren a las necesidades en función de la cantidad, del valor energético y de los distintos nutrimentos expresadas como “Cantidades Recomendadas”. Por lo tanto, las cantidades recomendadas o aconsejadas no significan lo mismo que requerimientos; pero con las cantidades aconsejadas se ésta en la seguridad de cubrir los verdaderos requerimientos y por ello la primera denominación es desde todo punto de vista más correcta.
LEYES FUNDAMENTALES DE LA
ALIMENTACION
La alimentación debe ser suficiente, completa, armónica y adecuada.
Primera Ley: La Cantidad de la alimentación debe ser suficiente para cubrir las exigencias energéticas del organismo y mantener el equilibrio de su balance.
Segunda Ley: El régimen de alimen/home/uladech/Desktop/vitaminas.ppttación debe ser completo en su composición para ofrecer al organismo, que es una unidad indivisible, todas las sustancias que lo integran.
LEYES FUNDAMENTALES DE LA
ALIMENTACION
Tercera Ley: Las cantidades de los diversos nutrimentos que integran la alimentación deben guardar una relación de proporciones entre si.
Cuarta Ley: La finalidad de la alimentación está supeditada a su adecuación al organismo. No puede prescindirse de la aplicación de esta ley; para prescribir un régimen de alimentación es necesario primeramente tener conciencia de la finalidad:
LEYES FUNDAMENTALES DE LA
ALIMENTACION
En el individuo sano, conservar la salud.
En el niño, asegurar el crecimiento y el desarrollo.
Igualmente, la alimentación debe adecuarse:
A los hábitos individuales.
A la situación económico social del individuo.
En el enfermo, al aparato digestivo y al órgano o sistemas alterados por la enfermedad.
Cuarta Ley: La finalidad de la alimentación está supeditada a su adecuación al organismo. No puede prescindirse de la aplicación de esta ley; para prescribir un régimen de alimentación es necesario primeramente tener conciencia de la finalidad:
PROTEINA
• Modelo de una proteína en 3D
• Las proteínas (del griego proteion, primero) son macromoléculas de masa molecular elevada, formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Pueden estar formadas por una o varias cadenas. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Suelen además contener azufre y algunas proteínas contienen además fósforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.
• La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un péptido:
• oligopéptido: número de aminoácidos <10 • polipéptido: número de aminoácidos > 10 • proteína: número de aminoácidos > 50 • Son las más abundantes de las biomoléculas, pues
constituyen más del 50 por ciento del peso seco de las células.
• Son sustancias muy versátiles.• Se forman en el ribosoma a partir de la información
suministrada por los genes.:
:
• Transporte de: Dióxido de Carbono y Oxígeno (Hemoglobina y la Mioglobina); Hierro (Ferritina y Transferrina); Cobre (Celuloplasmina).
• Protección inmunológica a través de: IgA, IgD, IgC, IgM.
• Intervienen en la coagulación sanguínea: Fibrinógeno y Trombina.
• Intervienen en los procesos de relajación y contracción muscular: Miosina, Tropomiosina, Actina.
• Transmisión de conocimientos a través de los neuropéptidos y neurotransmisores: Acetilcolina, Gaba.
• Para la determinación cualitativa de proteínas por la reacción del Biuret.
• Reacción de biuret:cuando se calienta la urea a 180 celsius, se descompone transformándose en un compuesto llamado "biuret", el cual en presencia de Cu2+ en solución alcalina forma u complejo color violáceo ya que reconoce los enlaces peptídicos de las proteínas, no es específico`para identificación de proteínas con dos o mas enlaces peptídicos.
FUNCIONES
Se suelen clasificar de acuerdo a los siguientes criterios
• Según su forma
• Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una típica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colágeno
• Globulares: se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares.
• Según su composición química
• Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).
• Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas (sólo globulares).
CLASIFICACION
• Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambia la presión, temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos
ESTRUCTURA
La estructura primaria de las proteínas, se refiere a la secuencia de aminoácidos, al orden de estos. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos que son los únicos que se dan en este nivel. El orden de aminoácidos le da su especificidad y también influye en la conformación final y en su función. Este orden es consecuencia de la información del material genético (ADN).
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEINAS
• La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los estables.
• Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intercatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue(Información detallada pinchando en el título)
• Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria es la que forma el colágeno, que esta presente en tendones y tejidos conectivos, y posee una estructura particularmente rígida.
• Beta laminas o de láminas plegadas: Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en este enlace cruzado, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEINAS
• Se define como una unidad compacta, de características globulares, que suele comprender entre 30-150 aminoácidos y se considera que esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos.
• Es una ordenación de fragmentos de estructura secundaria en una estructura terciaria y se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre cadenas.
NIVEL DE DOMINIO DE LAS PROTEINAS
• Es el modo en que esa cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, a como se arrolla una determinada proteína globular. Es la disposición de los dominios en el espacio.
• La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.
• Está estabilizada por enlaces covalentes entre Cys, puentes de hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas entre cadenas laterales, interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales y las interacciones de Vander Waals.
ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEINAS
• Es el nivel que afecta a la disposición de varias cadenas polipeptídicas en el espacio. Afecta solo a la relación entre cadenas. Es similar a la terciaria. Generalmente está dado por interacción de las cadenas de proteínas con iones metálicos como en la hemoglobina.
• Es el nivel más complejo, por lo cual lo tienen las proteínas complejas como las enzimas y los anticuerpos.
En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físicas.
DESNATURALIZACION
• Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación química) y así su característico plegamiento de su estructura.
• Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas recién creadas experimentan una modificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales, como el cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que los elementos hidrofóbicos de la proteína son encerrados dentro de su estructura y los elementos hidrofílicos son llevados al exterior. La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno.
• Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado desnaturalización.
DESNATURALIZACION DE UNA PROTEINA
Desnaturalización irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe)
• En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompe.
• La desnaturalización de la estrucutra terciaria implica la interrupción de:
– Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas).
– Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
– Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.
• En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las alfa-hélices y adoptan formas aleatorias.
• La estrucutra primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por las desnaturalización.
COMO LA DESNATURALIZACION AFECTA A LOS DISTINTOS NIVELES
• La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
PERDIDA DE SU FUNCION
• En muchas proteínas (distinto a lo que pasa con la proteína de la clara de huevo), la desnaturalización es reversible (las proteínas pueden recuperar su estado nativo cuando se quita la influencia que las desnaturaliza). Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción que toda la información necesaria por la proteína para asumir su forma nativa, se encuentra codificada en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica.
REVERSIBILIDAD E IRREVERSIBILIDAD
• Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
• Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización), que se produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema).
ALGUNOS EJEMPLOS COMUNES
• La desnaturalización de ácidos nucleicos como el ADN por altas temperaturas, produce una separación de la doble hélice, que ocurre porque los enlaces de puente hidrógeno se rompen. Esto puede ocurrir durante la reacción en cadena de la polimerasa; las cadenas del ácido nucleico vuelven a unirse (renaturalizarse) una vez que las condiciones "normales" se restauran. Si las condiciones son restauradas demasiado rápidamente, las cadenas pueden no alinearse correctamente.
DESNATURALIZACION DE ACIDOS NUCLEICOS
• Factores desnaturalizantes
• Puede darse por uno o varios de los siguientes motivos:
• Presencia de agentes desnaturalizantes.
• Exceso de temperatura (por ejemplo en el caso de la nata).
• Cambio de pH a uno fuera del rango de acción.
FACTORES DESNATURALIZANTES
• Solubilidad: Esta propiedad se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el PH, se pierde la solubilidad.
• Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que esta determinada por su estructura primaria.
• Desnaturalización: Las proteínas pueden desnaturalizarse al perder su estructura terciaria. Al desnaturalizarse una proteína, esta pierde solubilidad en el agua y precipita. La desnaturalización se produce por cambios de temperatura o variaciones de PH. En algunos casos, las proteínas desnaturalizadas pueden volver a su estado original a través de un proceso llamado renaturalización.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• Son proteínas que sólo presentan aminoácidos en su composición.
• Clasificaciones:• Globulares.
• Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, básicas. No se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se detectan en el núcleo celular.
• Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto a los ácidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciados por la concentración de arginina y lisina, que son H1, H2A, H2B, H3, H4.
HOLOPROTEINA
• Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas.
• Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa, beta y gamma globulinas.
• Fibrilares. Sólo tienen estructura primaria y secundaria. Se pueden dividir en dos grupos.
• Insolubles o escleroproteínas. Destacan:
– Alfa-queratinas. Tienen función protectora. Forman pelos, plumas, cuernos, uñas. Tienen composición rica en cisteína.
– Beta-queratinas. No poseen tanta cisteína y son menos resistentes.
– Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de tropocolágeno y presenta estructura secundaria característica (hélice de colágeno).
– Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las arterias.
Solubles.
– Fibrinógeno. Su polimerización forma una red de fibrina que establece la etapa final de la coagulación sanguínea.
– Miosina y actina. Son responsables de la contracción muscular.
Las heteroproteínas presentan parte proteica y parte no proteica. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.
• Fosfoproteínas. • Presentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. Enzimas. (
caseína alfa, beta y gamma).
• Glucoproteínas. • Glúcido unido covalentemente a la proteína. Desempeñan
funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación etc. Destacan las inmunoglobulinas.
PROTEINA CONJUGADA
• Lipoproteínas. • Lípido más proteína. Abundan en las
membranas mitocondriales, en el suero. Por ejemplo los quilomicrones.
• Nucleoproteínas. • ADN más proteína. Hay dos tipos, los que
presentan ácido ribonucleico (ribosomas) o ADN (cromosomas).
• Cromoproteínas. • Se caracterizan porque la fracción no proteica
presenta coloración debido a la presencia de metales.
• Destacan los pigmentos respiratorios (hemoglobina), almacenes de oxígeno (mioglobina), proteínas que intervienen en la transferencia de electrones (citocromos, flavoproteínas), pigmentos visuales (rodopsina, iodopsina).
