Nicolás moraNicolás mora

Mapa de densidad de electrones de la F1–ATPasa asociada con un anillo de 10 subunidades c del dominio F0 de la ATP sintasa, una maquinaria molecular que lleva a cabo la síntesis del ATP en las eubacterias, los cloroplastos y las mitocondrias.

LAS PROTEÍNAS SON LAS LAS PROTEÍNAS SON LAS MOLÉCULAS OPERADORAS DE LA MOLÉCULAS OPERADORAS DE LA CÉLULA Y LLEVAN ADELANTE EL CÉLULA Y LLEVAN ADELANTE EL PROGRAMA DE ACTIVIDADES PROGRAMA DE ACTIVIDADES CODIFICADO POR LOS GENES.CODIFICADO POR LOS GENES.

- ENZIMASENZIMAS

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LA ESTRUCTURA PRIMARIA de una proteína LA ESTRUCTURA PRIMARIA de una proteína es su disposición lineal de aminoácidos o es su disposición lineal de aminoácidos o secuenciasecuencia..

PÉPTIDO: Cadena corta (menos de 20 – 30 PÉPTIDO: Cadena corta (menos de 20 – 30 residuos aminoacídicos) con una secuencia residuos aminoacídicos) con una secuencia definida.definida.

POLIPÉPTIDO: Cadenas más largas (hasta POLIPÉPTIDO: Cadenas más largas (hasta 4.000 residuos).4.000 residuos).

PROTEÍNA: Polipéptido (o complejo de PROTEÍNA: Polipéptido (o complejo de polipéptidos) que tiene una estructura polipéptidos) que tiene una estructura tridimensional bien definida.tridimensional bien definida.

El tamaño de una proteína o de un polipéptido se informa como su masa en daltons (un dalton es una unidad de masa atómica) o como su peso molecular (PM) , que es un número adimensional. Por ejemplo:

Una proteína de PM 10.000 tiene una masa de 10.000 daltons (Da) o de 10 Kda.Las proteínas conocidas y propuestas , codificadas por el genoma de la levadura, tienen un peso molecular promedio de 52.728 y contienen, en promedio, 466 residuos de aminoácidos. El peso molecular promedio de los aminoácidos en las proteínas es de 113, si se considera su abundancia relativa media. Este valor puede utilizarse para estimar el número de residuos en una proteína a partir de su peso molecular o, por el contrario, su peso molecular a partir del número de residuos.

Diversas disposiciones espaciales, que resultan del plegado de partes localizadas de una cadena polipeptídica.

- ENRROLLAMIENTO AL AZAR (random coil): En ausencia de interacciones estabilizadoras no covalentes.

- Cuando se forman puentes de hidrógeno entre ciertos residuos , partes de las cadenas se pliegan en una o más estructuras periódicas bien definidas; LA HÉLICE ALFA (α) , LA HOJA BETA (β) o un GIRO CORTO en forma de U.

La estructura terciaria se refiere a la conformación global de una cadena polipeptídica, es decir, la disposición tridimensional de todos sus residuos de aminoácidos. Se estabiliza a través de interacciones hidrófobas, enlaces de hidrógeno y enlaces peptídicos. Sin embargo, como las interaaciones son débiles , la estructura terciaria de una proteína no se mantiene fija, sino que sufre una fluctuación contínua y momentánea. Esta variación en la estructura tiene consecuencias importantes en el funcionamiento y la regulación de las proteínas.

Hélice-bucle-hélice(mano EF)

Dedos de Zinc Espiral enrrollada

LOS DOMINIOS ESTRUCTURALES Y FUNCIONALES SON MÓDULOS DE

ESTRUCTURA TERCIARIA

ALGUNAS MAQUINAS MOLECULARES

Carbohidratos, Hidratos de Carbono, GlCarbohidratos, Hidratos de Carbono, GlúúcidoscidosUNIDAD BÁSICA : MONOSACARIDOUNIDAD BÁSICA : MONOSACARIDO

DISACÁRIDOSDISACÁRIDOS

Enlace glucosídicoEnlace glucosídico

Almidón Almidón

CelulosaCelulosa

POLISACARIDOS POLISACARIDOS

GlucógenoGlucógeno