1. Definición

2. Composición general

3. Los pigmentos

4. Estructura del tejido muscular

5. Contracción muscular

6. Conversión del músculo en carne y pescado comestibles

7. Carnes PSE

8. Carnes DFD

QUÍMICA DE LA CARNE Y DEL PESCADO

CARNE: músculo esquelético de todos los animales de sangre caliente.

1.- DEFINICIÓN

También se consume como alimento: grasa, vísceras y sangre

Pto de vista legal concepto carneTodas las partes de los animales de sangre caliente que utiliza el hombre en su alimentación.

PESCADOS

Clasificación de acuerdo con diversos criterios:

Según el medio en el que viven

o Peces de agua salada: arenque, sardina, bacalao, merluza

o Peces de agua dulce: lucio, carpa, trucha

o Peces migratorios desarrollan etapas de su vida en ambos medios

Anadromos, viven en el mar y desovan en el río como el salmón

Catadromos, viven en el río y desovan en el mar como la anguila

Animales vertebrados comestibles marinos o de agua dulce (peces, mamíferos, cetáceos y anfibios)

1.- DEFINICIÓN

Después de eliminar la grasa asociada contiene como promedio:

76% H2021.5% Sustancias Nitrogenadas1.5% Grasa1% Sustancias Minerales0.05 - 0.2% Carbohidratos

2. COMPOSICIÓN GENERAL DEL TEJIDO MUSCULAR CARNE

El contenido en grasa depende: la especie animal, raza, sexo, edad y alimentación

Minerales: Fe y P (Ca+2, Mg+2, Na+ y P)

Vitaminas: Vit. Grupo B y vit. A

Proteínas cárnicas ricas en aa esenciales

Composición de algunos pescados98% en peso

Bacalao

CaballaAtun

Perca

Rodaballo

Proteínas del tejido conectivo y de las membranas (insolubles):

ColágenoElastinaLipoproteínas

SUSTANCIAS NITROGENADAS (CARNE Y PESCADO)

PROTEÍNAS

Proteínas contráctiles (miofibrilares)(solubles en disoluciones salinas concentradas):

MiosinaActinaTroponina

Tropomiosina

Proteínas sarcoplásmicas(solubles en H20 o en disoluciones salinas diluidas):

MioglobinaEnzimas

Compuestos nitrogenados no proteicos en el pescado y carne

Se encuentran disueltos en el plasma y líquidos intercelulares y contribuyen al sabor, olor del pescado y a su alteración

AA libres, péptidos, aminas, óxidos de aminas, compuestos guanidínicos, nucleótidos, compuestos de amonio cuaternario

Peces teleósteos: 9 – 18% del Ntotal

Peces cartilaginosos: 33 – 38% del Ntotal

% de N no proteico

Mariscos: 25-33% del Ntotal

Aminoácidos libres

Contribución al sabor:

crustáceos

Arginina, leucina, valina, metionina, fenilalanina e isoleucina

Sabor amargo

Alanina, glicina, serina, treonina

Sabor dulceCangrejos y langostinos

En la Carne Alanina y Ác. Glutámico elevado %

La taurina abunda en: carne ( %), algunas especies de peces y en crustáceos y moluscos

La histidina en peces migratorios (salmón, caballa, atún)Peces de carne clara: 0.005 – 0.05% de histidina libre

Tasa de histidina es en caballa 4.37 – 4.60 %

Histidina Histamina (AMINA BIÓGENA)

Aminas y óxidos de aminas

Fracción amínica :TMA, DMA, metilamina, amoniaco y

aminas biógenas

Efectos tóxicos inducción a reacciones alérgicas

Todos los componentes son bases nitrogenadas volátiles después de la muerte del animal

Tiempo y condiciones de almacenamiento

Parámetro indicativo del ó grado de deterioro

Histamina (His)

Tiramina (Tyr)

Triptamina (Trp)

Colamina (Ser)

Putrescina (Ornitina)

Cadaverina (Lys)

Tras muerte:

TMAO

TMA

Reducido

Acción bacteriana

Olor típico a pescado

Almacenamiento

DMA + Formaldehído

Reac. entrecruzamiento con proteínas

O N

CH3CH3CH3

HNCH3

CH3

H C17

O

H

CH3CH3CH3

H2N

Sigue la cadena degradativa

MA y amoníaco

Aminas y óxidos de aminas

Cuando los peces de agua salada emigran a agua dulce desaparece el TMAO

Peces marinos: 40 – 120 mg/kg de TMAO

Regulación de Posmótica

Peces agua dulce: 0 - 5 mg/kg de TMAO

Lenguado y peces planos : 30 - 40 mg de TMAO por 100 g

Tiburones y rayas : 200 mg de TMAO por 100 g

Bacalao y merluza : 80 mg de TMAO por 100 g

Decápodos y crustáceos: 150 mg de TMAO por 100 g

Langostinos: 100 mg/100 g

Péptidos

Carnosina Predomina en el músculo de vacuno

Anserina Músculo de gallina

Balerina Grandes cantidades en ballenas, el cachalote no tiene

Caracterizar extractos de carne

Urea

Peces cartilaginosos: cont. Urea en músculo (1.3 – 2.1 g/kg)(Tiburones,

rayas) Durante almacenamiento:

UREA Amoniaco

Ureasa bacteriana

O

C45

NH2NH2

La carne de los selacios (tiburones) es magra de tonalidad clara u oscura según especie y por lo común más ordinaria que la mayoría de los peces, debido a su contenido en óxido de trimetilamina y urea, tiende a producir pronto olores y sabores extraños después de la captura.

Marrajo

(Lamna nasus)

(Scyliorhinus canicula)

Pintarroja

(Galeorhinus Galeus)

Cazón

Nucleótidos

Proporcionan el apreciado sabor a carne del músculo Predominante: ATP

Carne Mariscos Pescados

Compuestos guanidínicos

Crustáceos: arginina sustituye a la creatina

Músculo de carne y pescado

Proteínas sarcoplásmicas (25-30% proteína total)

Principalmente enzimas, cromoproteínas del músculo y sangre, nucleoproteínas, lipoproteínas

Contenido en pigmentos en peces (mioglobina, citocromo y hemoglobina) varía mucho, siempre es menor que en el músculo de mamíferos terrestres

Músculos oscuros músculos blancos

3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO

LOS PIGMENTOS FUNDAMENTALES DE LA CARNE SON:

HEMOGLOBINA

MIOGLOBINA

CITOCROMOS LOS - IMPORTANTES

CUANDO EL ANIMAL MUERE, LA HEMOGLOBINA DEJA DE SER RESPONSABLE DEL COLOR ROJO DE LA SANGRE MIOGLOBINA

EL COLOR ROJO DE UNA PIEZA DE CARNE DEPENDE:

Absorción de luz por parte de los pigmentos

Dispersión de la luz sobre las fibras musculares

CARNE ROJO LUMINOSO.

ABS. DE LOS PIGMENTOS > DISPERSIÓN DE LA LUZ

3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO

3.- PIGMENTOS DE LA CARNE Y PESCADO

LA MIOGLOBINA

PIGMENTO DE UN INTENSO COLOR ROJO.

SE ENCUENTRA EN UN 2.5% EN BASE SECA EN LA CARNE. PROTEÍNA CON Pm DE 16800 Da TIENE ASOCIADO UN GRUPO HEMO (Fe2+-PROTOPORFIRINA).

Mb = Fe2+-protoporfirina + globina

Animales vivos el 10% de Fe unido a la mioglobina

el 95% de Fe unido a la mioglobina.

Animales sacrificados y desangrados

UNIDO AL ANILLO DE PROTOPORFIRINA POR 4 LIGANDOS.

SE UNE A LA GLOBINA A TRAVÉS DE LA HISTIDINA (Que está en la

cadena polipeptídica) POR UN 5º LIGANDO.

LE QUEDA UN SEXTO LIGANDO, CON EL CUAL PUEDE UNIRSE

REVERSIBLEMENTE AL O2.

Fe2+:

Actúa como reserva del O2

EL COLOR DE LA CARNE FRESCA VIENE DETERMINADO POR LA

COMPOSICIÓN RELATIVA DE 3 COMPONENTES:

SEGÚN EL % UN COLOR U OTRO.

Mioglobina (Mb)

Oximioglobina (MbO2)

Metamioglobina (MMb+) Fe 3+

Fe 2+

Fe 2+

Ppo2Ppo2

Mb color púrpura (máx = 555nm)

LA UNIÓN DEL 6º LIGANDO CAMBIO CONFORMACIONAL EN LA CADENA POLIPEPTÍDICA DE LA PROTEÍNA

GLOBINA

His 93 Fe 2+

Unión reversible con O2 ligando donador complejo tipo cuadrático- piramidal

Fe debido a la interacción con el 5º ligandoSufre un desplazamiento, con el 6º ligando vuelve a su posición

MMb+ color pardo claro, ( máx = 505 y 635 nm).

Mb02 rojo brillante, ( máx = 542 y 580 nm)

globina

His 93 Fe 2+

O

O

OTROS LIGANDOS COMO EL CO, NO Y EL CN- PUEDEN FORMAR COMPLEJO CON LA MIOGLOBINA Y DAR COLOR ROJO.

LOS COLORES QUE INTERESAN SON EL ROJO PÚRPURA Y EL ROJO BRILLANTE ESTABILIZAR COMPLEJO MbO2.

PRODUCTO DE LA OXIDACIÓN

PARA UNA BUENA UNIÓN REVERSIBLE CON EL O2, ES NECESARIO QUE

EXISTA UN LIGANDO BÁSICO O DONADOR DE e- .

His ANILLO CON VARIOS ÁTOMOS DE N (TIENE e- ).

FACTORES QUE DETERMINAN LA ESTABILIDAD DEL COMPLEJO Mb-O2

1.- BASICIDAD DEL 5º LIGANDO (HIS 93)2.- pH

3.- P PARCIAL O2

4.- Tª5.- ENVASADO6.- OTROS FACTORES: IONES.

1.- BASICIDAD DEL 5º LIGANDO

GLOBINA

His 93 Fe 2+ His64

O

O

EL COMPLEJO MbO2 TAMBIÉN SE ESTABILIZA POR UNIÓN CON LA

HIS 64

LA BASICIDAD DEL 5º LIGANDO ESTABLECE EL MODO Y LA FORMA

EN QUE SE UNE EL 6º LIGANDO:

BASE FUERTE FAVORECE LA ESTABILIDAD DEL COMPLEJO CON EL O2

BÁSICO Buen donador de e- Estabilidad del complejo

BASE DÉBIL FAVORECE LA OXIDACIÓN DEL Fe2+ A Fe3+

BÁSICO Favorece el paso de Mb a MMb+

2.- pH

LA CARNE SE ENCUENTRA NORMALMENTE A pH 7,

DESPUÉS DEL SACRIFICIO DISMINUYE (AC. LÁCTICO), SE

FAVORECE LA OXIDACIÓN DE LA Mb.

pH BASICIDAD DEL 5º LIGANDO ESTABILIDAD DEL COMPLEJO

pH AUTOOXIDACIÓN DE Mb MMb+ (COLOR PARDO)

DISOCIACIÓN: Mb GLOBINA + HEMO

Fe2+ -PROTOPORFIRINA Fe3+ -PROTOPORFIRINA

(hemina)

3.- P parcial O2

PRE-RIGOR: Pparcial O2

Pparcial O2 MbO2

Pparcial O2 Mb y MbO2 MMb+ (pardo)

4.- TªCUANTO MÁS Tª MENOR VIDA MEDIA

DEL COMPLEJO

Tª MAYOR ESTABILIDAD

La MbO2:

25ºC/pH 5: vida media 2.5 h.0ºC/pH 5: vida media 5 días.

A IGUAL pH:

5.- Envasado

MMb+ Mb MbO2

CARNE RECIÉN ENVASADA Pparcial O2 MMb+

DE FORMA NATURAL EN EL TEJIDO MUSCULAR HAY UN SISTEMA QUE ACTÚA DE FORMA INMEDIATA Y REVIERTE ESTA REACCIÓN

EN LA PIEZA DE CARNE ENVASADA Mb

CUANDO SE ABRE EL ENVASE EN CONTACTO CON EL O2, SE

FORMARÁ LA MbO2 DE FORMA INMEDIATA Y LA CARNE

ADQUIRIRÁ EL COLOR ROJO BRILLANTE.

NO ENVASAR CARNE EN MATERIALES PERMEABLES AL O2.

6.- Otros factores: Iones

Cu2+ FAVORECE LA OXIDACIÓNFe3+, Zn+2, Al+3 MENOS ACTIVOS

NITRATOS Y NITRITOS ESTABILIDAD DEL COLOR

DEBIDO A DOS REACCIONES QUÍMICAS QUE TIENEN LUGAR:

(EFECTO 2º)

Mb + NO + MMb+ MMb+(NO) + Mb(NO)

2)

Mb + NO-2 MMb+ + NO1)

MMb+(NO) NITROSOMETAMIOGLOBINA

Mb(NO) NITROSOMIOGLOBINA

ROJO BRILLANTE

Tª: Mb(NO) Mb(NO) desnaturalizada (rojo púrpura)

Mb(NO) desnaturalizada hemo - NO (rojo) + globina

NO ES AHORA EL 6º LIGANDO APORTA COLOR ROJO INTENSO

BRILLANTE TÍPICO DE LAS CARNES CURADAS

EL COLOR DE LA CARNE CURADA ES TERMOESTABLE.

LA Mb Y LA MbO2 PIERDEN EL COLOR ROJO CUANDO SE

DESNATURALIZAN.

AGENTES REDUCTORES como el ASCORBATO, LOS TIOLES o la presencia de COFACTORES ACELERAN EL CURADO FAVORECEN LA REDUCCIÓN DE MMb+ a Mb PROPORCIONAN MÁS SUSTRATO A LA PRIMERA REACCIÓN Y FACILITANDO LA FORMACIÓN DE Mb(NO).

METAMIOGLOBINA

MMb+

(PARDO)

MIOGLOBINA

Mb(ROJO PÚRPURA)

ox red

pH>5 pH <5

HEMO + GLOBINAHEMINA

+ GLOBINA

ox

NITROSOMETAMIOGLOBINA

MMb+NO(ROJO BRILLANTE)

NO

ox red

NITROSOMIOGLOBINA

MbNO(ROJO BRILLANTE)

NO

Q

MbNO

desnaturalizada

(ROJO PÚRPURA)

METAMIOGLOBINA

desnaturalizada

(PARDO)

Q

OXIMIOGLOBINA

MbO2

(ROJO BRILLANTE)

O2

-O2

Q

4) ESTRUCTURA DEL TEJIDO MUSCULAR

Músculo estriado o voluntario carne magra

MÚSCULO ESTRIADO:

Fibra muscular Estructura básica. cilíndrica multinucleada rodeada del sarcolema.

EPIMISIO PERIMISIO

FIBRA MUSCULAR

HAZ DE FIBRAS

ENDOMISIO

o Músculo liso ó involuntario de las vísceras

o Músculo estriado involuntario ó cardiaco

SECCIÓN LONGITUDINAL DE UNA MIOFIBRILLA

MIOSINA

ACTINA

ESTRUCTURA DE LA FIBRA MUSCULAR

MI OFI BRI LLA

FI BRA 50 - 100 m

H

MII

A

Z Z

Miosina

Actina

Z

MI OFI BRI LLA1-2 m

SARCOMERO2.5 m

Z

ASPECTO ESTRIADO. SE DEBE A LA SUCESIÓN REGULAR DE BANDAS A (ANISÓTOPAS, BIRRENFRINGENTES A LA LUZ POLARIZADA) Y BANDAS I (ISOTRÓPAS).

LA BANDA I ESTÁ BISECCIONADA POR LA LÍNEA Z.

EN EL CENTRO DE LA BANDA A (OSCURA) SE DISTINGUE UNA ZONA H, MÁS CLARA, EN CUYA MITAD SE ENCUENTRA LA LÍNEA M MÁS OSCURA.

UN SARCÓMEROSARCÓMERO ESTÁ COMPRENDIDO ENTRE DOS LÍNEAS Z CONSECUTIVAS

MÚSCULO ESQUELÉTICO:

Zona H

Línea MBanda IBanda I

Banda A

Línea z Línea z

SARCÓMERO

CARNE

-Tejido conjuntivo abundante(endomisio, perimisio y epimisio)

Mayoritariamente constituido por colágeno

Textura

SISTEMA MUSCULAR PECES

Función: Posibilitar la locomoción

Diferencias entre peces y animales terrestres y aves

Escaso tejido conjuntivo el agua soporta el cuerpo de los peces no necesitan tejido conjuntivo

Temperatura corporal dependiente del medio

Organización estructural adaptada a la natación

Necesidad de flexionar el cuerpo para la propulsión del agua

Músculo estriado voluntario ó músculo esquelético

Musculatura del tronco

Compuesta por 4 músculos dispuestos de forma longitudinal a ambos lados de la espina vertebral separados por tejido conjuntivo Se divide de acuerdo con el nº de vértebras en:

Sectores musculares ó miotomos

Miocommatas

Miocommatas

Separados entre sí por tejido conjuntivo

ColágenoElastina

Reticulina

Proteínas miofibrilares

Pérdidas económicas

Capacidad para retener agua

Importante papel en la textura

Capacidad para formar geles en los triturados de pescado

Tejido conjuntivo

Porcentaje que en carne, aunque = componentes

Filamentos de actina y miosina

Segmentos: miotomos

Calidad organoléptica

Dificulta operaciones mecánicas

Alteración por microorganismos, proteolisis degradación tejido conjuntivo, se pierde la conexión entre las fibras de colágeno que unen las células y las membranas del miotomo Separació

n(Gaping)

FILAMENTOS DELGADOS: ACTINA, TROPONINA Y TROPOMIOSINAFILAMENTOS DELGADOS: ACTINA, TROPONINA Y TROPOMIOSINA

FILAMENTOS GRUESOS: MIOSINA.

EN LA PARTE DE LA CABEZA TIENE UNA ATP-asa,

IMPORTANTE EN LA CONTRACCIÓN MUSCULAR.

MIOSINA

FILAMENTO GRUESO

ACTINA

TROPONINA

TROPOMIOSINA

FILAMENTO DELGADO

SE DEBE AL DESLIZAMIENTO DE LOS FILAMENTOS GRUESOS

SOBRE LOS FILAMENTOS DELGADOS

5) CONTRACCIÓN MUSCULAR

LA MIOSINA POSEE ACTIVIDAD ATP-asa DEPENDIENTE DEL

Ca+2 Y Mg+2.

LA REGULACIÓN DE ESTA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

DETERMINA LA CONTRACCIÓN DEL MÚSCULO

MÚSCULO

ESTÍMULO NERVIOSO

DESPOLARIZACIÓN DE LA MEMBRANA CELULAR

SALIDA DE IONES Ca2+ DE LOS SARCOTÚBULOS

DEL RETÍCULO SARCOPLASMÁTICO HACIA LAS MIOFIBRILLAS

(hacia el interior de la célula)

LOS IONES Ca2+ SON LIGADOS POR LA TROPONINA EL COMPLEJO

TROPONINA- Ca2+ INTRODUCE UN CAMBIO ESTRUCTURAL Y

POSICIONAL DE LA TROPOMIOSINA este cambio activa el

contacto de las moléculas de actina con las cabezas de miosina

(mediante un movimiento de estas últimas).ACTINA

TROPONINA

TROPOMIOSINA

SE PRODUCE LA UNIÓN ACTINA-MIOSINA CON HIDRÓLISIS DE

ATP QUE APORTA LA ENERGÍA DE LA CONTRACCIÓN

UN CAMBIO DE CONFORMACIÓN DE LA CABEZA PRODUCE EL

DESPLAZAMIENTO DEL FILAMENTO DELGADO CON RELACIÓN

AL FILAMENTO GRUESO.

ATP + H2O ADP + PI (AG = -11.6 Kcal/mol)

6) CONVERSIÓN DEL MÚSCULO EN CARNE Y EN PESCADO COMESTIBLES

REACCIONES BIOQUÍMICAS EN EL PERÍODO DE TIEMPO DESDE

QUE EL ANIMAL MUERE HASTA QUE SE CONVIERTE EN CARNE

COMESTIBLE

RESPONSABLES DIRECTAS DE ATRIBUTOS DE CALIDAD:

- TERNEZA- CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA (WHC)- COLOR- AROMA

3 FASES:1) PRERIGOR2) RIGOR MORTIS3) POSTRIGOR

ATP: AL PRINCIPIO UN LIGERO AUMENTO QUE DISMINUYE BRUSCAMENTE

CREATINA-P (reserva de E del músculo)

GLICÓLISIS ANAEROBIA

(porque disminuye el aporte de O2 al desangrar al

animal)

(ANIMAL RECIÉN SACRIFICADO) ---> Carne blanda, extensible y con alta capacidad de retención de agua (CRA)

1) PRERIGOR

GLUCÓGENO GLUCOSA PIRUVATO

2-LACTATO

FERMANTACIÓN LÁCTICA

LA PRODUCCIÓN DE LACTATO COINCIDE CON UNA PH,CONSECUENCIA DE LA BAJADA DE ATP

- CALIDAD TEXTURAL DE LA CARNE

- CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA

- COLOR

- DESARROLLO DE MICROORGANISMOS

AL PRINCIPIO DEL PRERIGOR LA GLICÓLISIS ANAERÓBIA ES

MUY ACTIVA, DESPUÉS DISMINUYE, NO HAY SUFICIENTE

ENERGIA.

CICLO DE KREBS: + DE 30 ATP

GLICÓLISIS ANAERÓBIA: 2 ATP

2) RIGOR MORTIS

CAÍDA BRUSCA DEL ATP: DETERMINA EL COMIENZO DEL

RIGOR MORTIS (NIVELES MÍNIMOS DE [ATP] ).

FORMACIÓN DEL COMPLEJO ACTO-MIOSINA ESTABLE.

EXTENSIBILIDAD DEL MÚSCULO Y DUREZA DE LA CARNE.

EL pH FINAL ALCANZADO (5.1-5.5) INFLUYE EN LA CALIDAD

TEXTURAL DE LA CARNE, CRA, RESISTENCIA AL DESARROLLO

MICROBIANO Y COLOR

EN MAMÍFERO: Se produce 1 - 2 h después de la muerte y se

mantiene hasta 15 - 20 h

EN PESCADO: Se produce 1 - 7h y suele durar menos

TENDERIZACIÓN DE LA CARNE (PROTEOLISIS DE LAS

PROTEÍNAS DEL MÚSCULO)

N PROTEICO AUMENTA EN FORMA DE PÉPTIDOS Y aa

(HIDRÓLISIS PROTEICA)

3) POSTRIGOR

% MAYOR DE PROTEÓLISIS: PROTEÍNAS ANEXAS A LA LINEA Z, LINEA M, COLÁGENO, ACTINA, MIOSINA...

2 MECANISMOS:- CASF (FACTOR SARCOPLÁSMICO ACTIVADO POR Ca2+)

- ENZIMAS LISOSOMALES: CATEPSINAS

O2

PH

COMPUESTOS RICOS EN E

- SUSTITUYE LA RESPIRACIÓN AERÓBIA POR

GLICÓLISIS ANAERÓBIA (39 ATP A 2 ATP)

- HAY MUCHAS ACTIVIDADES QUE DEPENDEN DEL

ATP Y POR ESO TIENE UNA CAÍDA BRUSCA

PRINCIPALES CAMBIOS DESPUÉS DE LA MUERTE PARADA DE CIRCULACIÓN DE LA SANGRE:

EN EL RIGOR MORTIS, EN CARNES Y EN PESCADOS: EL ATP

QUE QUEDA SE DEGRADA.

SECUENCIA DE REACCIONES :

ATP ADP AMP IMP Inosina Hipoxantina AC. ÚRICOPi Pi Pi

1ª PARTE DEL RIGOR MORTIS:

[ ATP, ADP, AMP ]

[ IMP, inosina ]

DESPUÉS: TAMBIÉN [ IMP, inosina ]

CARACTERÍSTICAS

ORGANOLÉPTICASNUCLEÓTIDOS Y

DERIVADOS

EN PESCADO:

AUSENCIA: INDICE DE FRESCURA Y CALIDAD

CAMBIO POSTMORTEN: EXUDACIÓN O PÉRDIDA DE AGUA

PRERIGOR: CRA

CERCA DEL RIGOR MORTIS: CRA; pH: 5.3 - 5.5 = pI proteínas

EN EL pI PROTEÍNAS: CRA MÍNIMA,

FATRACCIÓN ENTRE PROTEÍNAS MÁXIMA.

SI NOS ALEJAMOS DEL PI PREVALECEN LAS CARGAS + O LAS -

CRA pHs extremos, p.e. 2.2 o 11

OTRA CONSECUENCIA DE LA PARADA DE LA CIRCULACIÓN:VARIACIÓN DE LA CAPACIDAD DE RETENCIÓN DE AGUA (CRA)

7) CARNES PSE (pale, soft, exudative)

SE DEBEN A SITUACIONES DE ESTRÉS EN EL ANIMAL EN

EL MOMENTO DE LA MATANZA LIBERACIÓN

HORMONAS

CORTICOIDES ESTIMULA DEGRADACIÓN DE GLUCÓGENO

CON LO QUE SE PRODUCE MAYOR CONC. ACIDO LÁCTICO

ADRENALINA Y NORADRENALINA GLICÓLISIS

TIROSINA ACELERA EL METABOLISMO DE FORMA GLOBAL

Tª CORPORAL (>40ºC)

LIBERACIÓN DE Ca2+

“OPEN STRUCTURE” SON BLANDAS, TIENEN ESTRUCTURA

ABIERTA DEBIDO AL BRUSCO DESCENSO DEL pH Y A LA

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

SI OCURRE EN EL PRERIGOR RIGOR MORTIS, CARNES

BLANDAS POR INACTIVACIÓN DE LA ATP-asa.

VENTAJA: EL SALADO ES MUCHO MÁS RÁPIDO.

PREPARACIÓN DE PRODUCTOS CRUDO-CURADOS.

PH A 5.5 (ACUMULACIÓN AC. LÁCTICO DE LA GLICÓLISIS)

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS (20%).

SE ELIMINA MUCHA H2O DEL TEJIDO MUSCULAR Y

AUMENTA LA CONCENTRACIÓN EN LA SUPERFICIE.

CARNE ADQUIERE UN COLOR VERDE GRISÁCEO.

CONSECUENCIA:

SE DEBEN A SITUACIONES DE FATIGA, EL ANIMAL HACE UN

EJERCICIO FÍSICO ANTES DE LA MATANZA Y CONSUME SUS

RESERVAS DE GLUCÓGENO.

EL pH POSTMORTEN ES ELEVADO: 6 - 6.5

NO SE LIBERA NINGÚN TIPO DE HORMONAS.

NO SE PRODUCE DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS.

SON CARNES DURAS DE TEXTURA CERRADA Y MÁS

SUSCEPTIBLES AL ATAQUE DE MICROORGANISMOS.

8) CARNES DFD (DRY, FIRM,DARK)