PROTEINAS

BIOMOLECULAS IIPROTEINASSon macromolculas muy verstiles de gran importancia qumica de la vida.Los monmeros o componentes esenciales de las protenas son los aminocidos.Los aminocidos estn unidos por el enlace peptdico.Existen alrededor de 300 aminocidos en microorganismos, plantas y animales.Solo 20 aminocidos son codificados por el ADN para formar protenas.

Las protenas pueden tener 1 o varias cadenas de aminocidos.Las protenas tienen variadas formas y funciones, debido a la secuencia de aminocidos que forman parte de ellas.

Aminocidos - ESTRUCTURA

Aminocidos - ESTRUCTURAAminocidos CLASIFICACINAminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACINAminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos CLASIFICACIN

Aminocidos ENLACE PEPTIDICO

PEPTIDOSN DE AMINOACIDOSPOLIMERO2Dipptido3Tripptido3-10OligopptidoMUCHOSPolipptido

Para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:PROTEINASNiveles estructuralesLa estructura tridimensional de una protena es un factor determinante en su actividad biolgica. Tiene un carcter jerarquizado, es decir, implica unos niveles de complejidad creciente que dan lugar a 4 tipos de estructuras: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cada uno de estos niveles se construye a partir del anterior.

Protenas ESTRUCTURA PRIMARIALa estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La secuencia de una protena se escribe enumerando los aminocidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

Serina Glicina Tirosina Alanina LeucinaProtenas ESTRUCTURA PRIMARIA

El ordenamiento de los aminocidos en cada cadena peptdica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteina.

Protenas ESTRUCTURA PRIMARIALa funcin de una protena depende de su secuencia de aminocidos y de la forma que sta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la protena puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIAEst representada por la disposicin espacial que adopta la cadena peptdica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotacin del carbono y de la formacin de enlaces dbiles (puentes de hidrgeno). Las formas que pueden adoptar son:

Formas en espiral (configuracin helicoidal y las hlices de colgeno) Formas plegadas (configuracin o de hoja plegada). Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIALa estructura secundaria en -hlice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria.

Esto se debe a la formacin espontnea de enlaces de hidrgeno entre el CO de un aminocido y el NH del cuarto aminocido que le sigue.

En la -hlice, los oxgenos de todos los grupos CO quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrgenos de todos los grupos NH quedan orientados justo en el sentido contrario.

La -hlice presenta 3,6 aminocidos por vuelta y la rotacin es hacia la derecha.

Los restos laterales de los aminocidos se ubican de forma perpendicular al eje de la hlice.

Existen sectores de los polipptidos cuya estructura no est bien definida: los enroscamientos aleatorios o ad-random.

HELICE DE COLAGENO

El colgeno posee una disposicin en hlice especial, mas alargada que la -hlice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.

Estos aa poseen una estructura que dificulta la formacin de enlaces de hidrgeno, por lo que se forma una hlice ms extendida, con slo tres aminocidos por vuelta.

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

Hay algunas alteraciones del colgeno que provocan sndromes como el de el hombre de goma o el sndrome de Marfn que padeca Paganini y que explicaba sus dedos largos e hiperextensiblesSu estabilidad viene dada por la asociacin de tres hlices empaquetadas, para formar la triple hlice o superhlice que es la responsable de la gran fuerza de tensin del colgeno. Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIACONFORMACIN LAMINA PLEGADA

Los aminocidos forman una cadena en forma de zigzag.

No existen enlaces de hidrgeno entre los aminocidos prximos de la cadena polipeptdica. Si que existen enlaces de hidrgeno intercatenarios, en los que participan todos los enlaces peptdicos, dando una gran estabilidad a la estructura.

Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y antiparalela. Esta ltima es un poco mas compacta y aparece con mayor frecuencia en las protenas.

Si la cadena con conformacin se repliega sobre si misma, se pueden establecer puentes de hidrgeno entre segmentos, antes distantes, que ahora han quedado prximos. Esto da lugar a una lmina en zigzag muy estable denominada -lmina plegada. Esta estructura tambin se puede formar entre dos o mas cadenas polipeptdicas diferentes.

Protenas ESTRUCTURA SECUNDARIA

ANTIPARALELAPARALELAMuchas protenas globulares presentan segmentos con conformacin alternados con segmentos de estructura en -hlice.

En general, las protenas que se quedan en la estructura secundaria, dan lugar a protenas filamentosas alargadas.

Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esquelticas.

Las ms conocidas son la -queratina del pelo, plumas, uas, cuernos, etc, la fibrona del hilo de seda y de las telaraas, y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensin.Protenas ESTRUCTURA TERCIARIASe forma sobre la estructura secundaria, la cual se pliega sobre si misma, originando una estructura tridimensional globular.

Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son:Interacciones hidrofbicas entre restos laterales no polares.Uniones de Van der Waals.Puentes de Hidrgeno.Interacciones salinas.Puentes Disulfuro.

Esta conformacin globular se mantiene estable por la presencia de enlaces entre radicales R o cadena lateral de los aminocidos.Las funciones de las protenas dependen del plegamiento particular que adopten.

Protenas ESTRUCTURA TERCIARIALa forma globular facilita la sobulidad de las protenas del agua y es responsable de sus propiedades biolgicas: hormonal, enzima, transporte.Existen dos tipos de estructura terciaria:TIPO GLOBULAR

Son las mas frecuentes, de forma esfrica.Solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchas enzimas.TIPO FIBROSOUna de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos.Los elementos de la estructura secundaria realizan ligeras torsiones longitudinales.Colgeno, queratina, fibroina.

Protenas ESTRUCTURA CUATERNARIALa estructura cuaternaria es la unin mediante enlaces dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciana, idnticas o no, para formar un complejo proteico.

Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero (subunidad o monmero)

Segn el nmero de protmeros que se asocian. las protenas que tienen estructura cuaternaria se denominan: OLIGOMEROS

Dmeros, como la hexoquinasa.Tetrmero como la hemoglobina.Pentmeros, como la ARN-polimerasa.Polmeros, cuando en su composicin intervienen gran nmero de protmeros. (cpsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las clulas musculares, etc).

Protenas ESTRUCTURA CUATERNARIAProtenas ESTRUCTURA CUATERNARIAEl uso de subunidades menores para construir grandes estructuras presenta varias ventajas:

Reduce la cantidad de informacin gentica necesaria.

El ensamblaje y la disgregacin se controlan fcilmente, ya que las subunidades se asocian por enlaces dbiles.

Los mecanismos de correccin pueden excluir durante el ensamblaje las subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la sntesis de la estructura.

Protenas ESTRUCTURA CUATERNARIAProtenas HOMOPROTEINASDurante una hidrolisis da nicamente aminocidos, excluida cualquier otra sustancia.

GLOBULARESFIBROSAForma compactaForma alargadaMas solubles en aguaCasi siempre insolubles en aguaCumplen papel funcionalCumplen papel estructuralProtenas HOMOPROTEINASGLOBULARES:

Prolaminas: en vegetales, ricas en prolina. Abundante en cereales.HORDEINACebadaGLIADINATrigoSECALINACentenoAVENINAAvena

Protenas HOMOPROTEINASGLOBULARES:

Glutenina.- Tambin llamada gluteina. Posee prolina y glutamina. Le brinda elasticidad a la masa del pan.GLUTENINAGluten (Trigo)Orizanina (Arroz)Protenas HOMOPROTEINASGLOBULARES:

Albumina.- La mas abundante del cuerpo humano, son solubles en agua.SEROALBUMINASANGREOVOALBUMINACLARA DE HUEVOLACTOALBUMINALECHEProtenas HOMOPROTEINASGLOBULARES:

Hormonas.- .Secretadas por clulas o glndulas endocrinas y modifican el funcionamiento de otras clulas.INSULINAPncreas. Metabolismo de CarbohidratosHORMONA DEL CRECIMIENTO (GH)Hipfisis. Crecimiento de tejidos (esqueltico y muscular).PROLACTINA (PRL)Hipfisis. Inicia y mantiene secrecin de leche por glndulas mamarias.TIROTROPINA (TSH)Hipfisis. Estimula sntesis y secrecin de tiroxina (T4) Y triyodotironina (T3)Protenas HOMOPROTEINASGLOBULARES:

Enzimas.- .Protenas catalizadoras, aceleran la velocidad de reaccin del metabolismo.

Protenas HOMOPROTEINASFIBROSAS

Colgeno.- Forma parte de matriz extracelular de tejido conectivo. Se encuentra en la piel, huesos, tendones, cartlagos, vasos sanguneos, dientes, cornea.

Elastina.- Es el componente del tejido conjuntivo, le da elasticidad a los tejidos, abunda en la piel, pulmones, ligamentos y vasos sanguneos.

Queratina.-Alfa queratina :en la epidermis de la piel, en las uas y pelo.Beta queratina: en las fibras de seda, escamas, plumas, garras y picos de reptiles y pjaros.Ms simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensin, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y protectoras.

Protenas HETEROPROTEINASEstn formadas por una asociacin de protenas (grupo proteico) y una sustancia no proteica (grupo prosttico).

Dependiendo del grupo prosttico, la heteroprotena puede clasificarse en :

GlucoprotenasLipoprotenasNucleoprotenasCromoprotenasFosfoproteinasProtenas HETEROPROTEINASGLUCOPROTEINAS

El grupo prosttico son los carbohidratos.Por hidrolisis dan aminocidos y monosacridos o derivados de estos.LUBRICANTESMucinas: lubrican mucosas, liquido sinovialHORMONASFolculo estimulante, Luteinizante, Gonadotropina corionica (HCG)INMUNOGLOBULINASAnticuerpos, eliminan antgeno especifico.RECEPTORESEn la superficie de membrana celular.Protenas HETEROPROTEINASLIPOPROTEINAS

Su grupo prosttico son fosfolpidos, colesterol, triglicridos

QUILOMICRONESTransportan triacilgliceridos y colesterol exgenos, desde los intestinos a los tejidosLDLTransportan triacilgliceridos y colesterol endgenosHDLTransportan el colesterol endgeno desde los tejidos hacia el hgadoRECEPTORESEn la superficie de membrana celular.Protenas HETEROPROTEINASNUCLEOPROTEINAS

Su grupo prosttico son cidos nucleicosHISTONASConjunto de protenas unidas al ADN formando fibras de cromatina.Protenas HETEROPROTEINASCROMOPROTEINAS

Estn conjugadas con un grupo cromforo (sustancia coloreada que contienen un metal).

Porfirnicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxgeno, citocromos, que transportan electrones

No porfirnicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)

HEMOGLOBINAHEMOCIANINACLOROFILA Protenas HETEROPROTEINASFOSFOPROTEINAS

Tienen PO4H3 en el grupo prosttico. La casena de la leche.Consiste en la prdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la protena reducida a un polmero afuncional.Consecuencias inmediatas son:

- Disminucin drstica de la solubilidad de la protena, acompaada frecuentemente de precipitacin- Prdida de todas sus funciones biolgicas- Alteracin de sus propiedades hidrodinmicasDESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

Estado nativoEstado desnaturalizadoAgentes desnaturalizantesI. Fsicos

1. Calor2. Radiaciones

II. Qumicos: todos los agentes que rompen interacciones o enlaces presentes en la estructura nativa de la protena:

1. Detergentes2. Urea y guanidina a altas concentraciones3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH4. Reactivos de grupos -SHDESNATURALIZACION DE LAS PROTEINASPropiedadesSOLUBILIDAD

Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformacin globular.

La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminocidos que, al ionizarse, establecen enlaces dbiles (puentes de hidrgeno) con las molculas de agua. As, cuando una protena se solubiliza queda recubierta de una capa de molculas de agua (capa de solvatacin) que impide que se pueda unir a otras protenas lo cual provocara su precipitacin (insolubilizacin).

Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.PROTEINAS - PROPIEDADESESPECIFICIDAD

Es una de las propiedades ms caractersticas y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias protenas (diferentes de las de otras especies) y, an, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glcidos y lpidos, que son comunes a todos los seres vivos.

La enorme diversidad proteica interespecfica e intraespecfica es la consecuencia de las mltiples combinaciones entre los aminocidos, lo cual est determinado por el ADN de cada individuo.

La especificidad de las protenas explica algunos fenmenos biolgicos como: la compatibilidad o no de transplantes de rganos; injertos biolgicos; sueros sanguneos; etc... o los procesos alrgicos e incluso algunas infecciones.

PROTEINAS - PROPIEDADESEstructuralEnzimticaHormonalDefensivaTransporteReservaFuncin homeostticaAnticongelanteActividad contrctil

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTENAS52FUNCIONESFuncin ESTRUCTURAL

Algunas protenas constituyen estructuras celulares: Ciertas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias. Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.

Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis.

Las araas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araa y los capullos de seda, respectivamente. PROTEINAS

Es la funcin ms importante. Las enzimas son las protenas ms numerosas y especializadas y actan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el metabolismo celular. Se diferencian de los catalizadores no biolgicos porque las enzimas son especficas de la reaccin que catalizan y de los sustratos que intervienen en ellas. EnzimticaInsulina y glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre).Hormonas segregadas por la hipfisis como la Adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la Calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

Hormonal Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).Reguladora

PROTEASADE ADENOVIRUS

PROTEINAS - FUNCIONESAlgunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.Funcin homeosttica Las inmunoglogulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.

La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.Defensiva Adems de las protenas transportadoras de las membranas, existen otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes del organismo.

Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del msculo estriado.

Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosntesis (cloroplastos).

La seroalbmina transporta cidos grasos, frmacos y productos txicos por la sangre.

Las lipoprotenas transportan el colesterol y los triacilglicridos por la sangre.Transporte

CITOCROMOFuncionesEl movimiento y la locomocin en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las protenas contrctiles: la dinena, en cilios y flagelos, la actina y miosina, responsables de la contraccin muscular.

Funcin contrctil

La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.La lactoalbmina de la leche. Reserva

ALBMINAENZIMASLas enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de su importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad de la reaccin.

ENZIMASENZIMASDe acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:CONJUGADASContienen por lo menos un grupo proteico enlazado a la cadena polipeptdica.SIMPLESFormadas por una o mas cadenas polipeptdicasENZIMASEn las enzimas conjugadas podemos distinguir dos partes:COFACTOREs la parte no proteica de la enzimaAPOENZIMAEs la parte polipeptdica de la enzimaHOLOENZIMAENZIMASCOFACTORES

IONES METLICOS: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn presentes, la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

La mayora de los otros cofactores son COENZIMAS las cuales generalmente son compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular adecuada.

ENZIMASPROENZIMAS

Las proenzimas se sintetizan en forma de precursor inactivo. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega u segundo compuesto que activa a la enzima.

El tripsingeno segregado por el pncreas activa la tripsina en el intestino delgado, el pepsingeno activa la pepsina en el estomago.

ENZIMASISOENZIMAS

La parte de la enzima que encaja el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actan sobre el mismo sustrato provocando una reaccin por lo que se les llama isoenzimas.ENZIMASMODO DE ACCION El sustrato se une a la enzima por medio del centro activo, formando el complejo enzima-sustrato (ES), que es transitorio

Esta unin se caracteriza por un alto grado de especificidad.ENZIMASMODO DE ACCION

TEORIA DE LA LLAVE-CERRADURA

Propuesta en 1890 por Emil Fischer, existe una complementariedad total entre el centro activo de la enzima y el sustrato.

TEORIA DEL AJUSTE O ACOPLAMIENTO INDUCIDO (Hipotesis de Koshland)

El centro activo es capaz de modificar su forma ante la proximidad del sustrato para adaptarse a el.ENZIMASMODO DE ACCION

b) La reaccin qumica (rotura y formacin de enlaces) tienen lugar en el complejo enzima-sustrato, garcias a la disminucin de la energa de activacin. Esta etapa es muy rpida e irreversible.

E-S --- E-P

c) El producto se libera del centro activo de la enzima, que queda libre para volver a unirse a unas nuevas molculas de sustrato.

E-P --- E+P

ENZIMASCLASIFICACIONTipo de enzimasActividadHIDROLASAS

Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. A este grupo pertenecen: la pepsina, la tripsina y la quimiotripsina, segregadas por el pncreas.

ENZIMASCLASIFICACIONISOMERASAS

Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerizacin. Racemasas, epimerasas, isomerasas cis-trans.

LIGASAS

Catalizan la unin de molculas. Ejm. Sintetasas de aminocidos, particularmente importantes en el metabolismo de cidos nucleicos.

ENZIMASCLASIFICACIONOXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la transferencia de electrones de una molcula a otra. Intervienen de modo fundamental en procesos de respiracin y fermentacin. Precisan la colaboracin de coenzimas. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico.

TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: Meiltransferansa, Ailtransferasa, Glicotransferasa, transaminasas. la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molcula a otra.

ENZIMASFactores que afectan la actividad enzimaticaConcentracin del sustrato.- A mayor concentracin del sustrato, a una concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reaccin.

Concentracin de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia cierto lmite.

Temperatura.- Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.ENZIMASpH.- El pH ptimo de la actividad enzimtica es 7, excepto las enzimas del estmago cuyo pH ptimo es cido.

Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la concentracin de la enzima para obtener una actividad cataltica mxima.Factores que afectan la actividad enzimticaACIDOS NUCLEICOSACIDOS NUCLEICOSLos cidos nucleicos fueron descubiertos por Freidrich Miescher en 1869

ACIDOS NUCLEICOSLa informacin gentica o genoma, est contenida en unas molculas llamadas cidos nucleicos. Existen dos tipos de cidos nucleicos: ADN y ARN. El ADN guarda la informacin gentica en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la informacin contenida en el ADN ACIDOS NUCLEICOSLos cidos nuclicos resultan de la polimerizacin de monmeros complejos denominados NUCLETIDOSSon compuestos de elevado peso molecular.ACIDOS NUCLEICOSCOMPOSICIN QUMICA Y ESTRUCTURA DE LOS CIDOS NUCLEICOSACIDOS NUCLEICOSEstn formados por:Una base nitrogenada BNUn azcar (pentosa) Acido fosfrico (H3PO4) PUnidos en el siguiente orden: P A BN

COMPOSICIN QUMICA Y ESTRUCTURA DE LOS CIDOS NUCLEICOS

ACIDOS NUCLEICOSUNIDADES NUCLEOTIDICAS

AZUCARRIBOSA: Aldopentosa. Forma parte de muchas sustancias de gran inters biolgico, como el ATP o el ARNDESOXIRRIBOSA: Derivada de la ribosa. Le falta el grupo alcohol en el carbono 2. Forma parte del ADNUNIDADES NUCLEOTIDICASBASES NITROGENADASAquellas bases formadas por dos anillos se denominan bases PRICAS (derivadas de la purina). Dentro de este grupo encontramos: Adenina (A), y Guanina (G).

Si poseen un solo ciclo, se denominan bases PIRIMIDNICAS (derivadas de la pirimidina), como por ejemplo la Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U). UNIDADES NUCLEOTIDICASBASES NITROGENADAS

PIRIMIDINASPURINASUNIDADES NUCLEOTIDICASNUCLEOSIDOSLa unin de la base nitrogenada con la pentosa se realiza mediante un enlace N-glucosdico entre en C1 de la pentosa y el nitrgeno que ocupa la posicin 1 en las bases pirimidnicas y el nitrgeno de la posicin 9 en las bases pricas.

Esta molcula recibe el nombre de nuclesido y pueden ser ribonuclesidos o desoxirribonuclesidos.

UNIDADES NUCLEOTIDICASNUCLEOSIDOS

BASE NITROGENADAAZUCAR

Enlace sterEnlace b-glicosdicoRESUMENUNIDADES NUCLEOTIDICASACIDOS NUCLEICOSCuando al nuclesido se le une el fosfato mediante un enlace ster (ster fosfrico entre el carbono 5 de la pentosa y el grupo fosfato) tenemos los nucletidos.

Los nucletidos se pueden separar en sus componentes por hidrlisis. Si es hidrlisis alcalina se separa en el nuclesido y el fosfato.Si es hidrlisis cida en la base nitrogenada por un lado y la pentosa con el fsforo por otro.

Nucletido(AMP)(UMP)(CMP)(GMP)Existen dos clases de nucletidos, los ribonucletidos en cuya composicin encontramos la pentosa ribosa y los desoxirribonucletidos, en donde participa la desoxirribosa.

Los nucletidos pueden unirse entre s, mediante enlaces covalentes, para formar polmeros, es decir los cidos nucleicos, el ADN y el ARN.

Dichas uniones covalentes se denominan uniones fosfodister. El grupo fosfato de un nucletido se une con el hidroxilo del carbono 5 de otro nucletido, de este modo en la cadena quedan dos extremos libres, de un lado el carbono 5 de la pentosa unido al fosfato y del otro el carbono 3 de la pentosa.POLINUCLEOTIDOSEstructura de un Polirribonucletido

POLINUCLEOTIDOS - ADN

Modelo de la doble hlice de ADN Representacin abreviada de un segmento de ADN POLINUCLEOTIDOS - ADN

El modelo de la doble hlice establece que las bases nitrogenadas de las cadenas se enfrentan y establecen entre ellas uniones del tipo puente de hidrgeno. Este enfrentamiento se realiza siempre entre una base prica con una pirimdica, lo que permite el mantenimiento de la distancia entre las dos hebras.

La Adenina se une con la timina formando dos puentes de hidrgeno y la citosina con la guanina a travs de tres puentes de hidrgeno. Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas tiene sentido 5 - 3, y la otra sentido 3 - 5. POLINUCLEOTIDOS

Pares de bases del ADN:

La formacin especfica de enlaces de hidrgeno entre G y C y entre A y T genera los pares de bases complementarias POLINUCLEOTIDOS

Las hebras son antiparalelas, pues una de ellas tiene sentido 5 - 3, y la otra sentido 3 - 5.POLINUCLEOTIDOSARN CIDO RIBONUCLECOEl cido ribonucleco se forma por la polimerizacin de ribonucletidos. Estos a su vez se forman por la unin de:a) un grupo fosfato. b) ribosa, una aldopentosa cclica y c) una base nitrogenada unida al carbono 1 de la ribosa, que puede ser citocina, guanina, adenina y uracilo. Esta ltima es una base similar a la timina.POLINUCLEOTIDOS - ARNEn general los ribonucletidos se unen entre s, formando una cadena simple, excepto en algunos virus, donde se encuentran formando cadenas dobles.

La cadena simple de ARN puede plegarse y presentar regiones con bases apareadas, de este modo se forman estructuras secundarias del ARN, que tienen muchas veces importancia funcional, como por ejemplo en los ARNt (ARN de transferencia).

POLINUCLEOTIDOS - ARNSe conocen tres tipos principales de ARN y todos ellos participan de una u otra manera en la sntesis de las protenas. Ellos son:

ARN mensajero (ARNm) ARN ribosomal (ARNr) ARN de transferencia (ARNt).POLINUCLEOTIDOS - ARNARN MENSAJERO (ARNm)Consiste en una molcula lineal de nucletidos (monocatenaria), cuya secuencia de bases es complementaria a una porcin de la secuencia de bases del ADN.

El ARNm dicta con exactitud la secuencia de aminocidos en una cadena polipeptdica en particular. Las instrucciones residen en tripletes de bases a las que llamamos codones. Son los ARN ms largos y pueden tener entre 1000 y 10000 nucletidosPOLINUCLEOTIDOS - ARN

ARN RIBOSOMAL (ARNr)Este tipo de ARN una vez transcripto, pasa al nucleolo donde se une a protenas.

De esta manera se forman las subunidades de los ribosomas. Aproximadamente dos terceras partes de los ribosomas corresponde a sus ARNr. POLINUCLEOTIDOS - ARN

ARN DE TRANSFERENCIA (ARNt)Este es el ms pequeo de todos, tiene aproximadamente 75 nucletidos en su cadena, adems se pliega adquiriendo lo que se conoce con forma de hoja de trbol plegada.

El ARNt se encarga de transportar los aminocidos libres del citoplasma al lugar de sntesis proteica.

En su estructura presenta un triplete de bases complementario de un codn determinado, lo que permitir al ARNt reconocerlo con exactitud y dejar el aminocido en el sitio correcto. A este triplete lo llamamos anticodn.POLINUCLEOTIDOS - ARN

Son nucletidos que no forman parte de los cidos nucleicos. Se encuentran libres en las clulas.Pueden actuar como:Reguladores metablicos (aportando energa)Activadores de enzimasCoenzimas

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

AMPc ATP CoenzimaNUCLETIDOS DE ADENINASon molculas transportadoras de energaLos fosfatos se unen mediante enlaces ricos en energa.En las reacciones que se libera energa (exergnicas) se forma ATP a partir de ADP.En las reacciones que se necesita energa (endergnicas) se hidroliza el ATP y da ADP y cido fosfricoTambin pueden actuar en estos procesos nucletidos de guanina (GTP GDP)NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOSADP - ATPNUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

ATP comodonador de energaNUCLEOTIDOS NO NUCLEICOSATP (adenosin trifosfato): Es el portador primario de energa de la clula. Esta molcula tiene un papel clave para el metabolismo de la energa.

La mayora de las reacciones metablicas que requieren energa estn acopladas a la hidrlisis de ATP.

AMP cclico - AMPcSe forma a partir de ATP en el interior celular por la accin de la adenilato ciclasa.El enzima acta por la unin a la membrana celular de determinadas molculas (hormonas).La formacin del AMPc activa enzimas que actan en reacciones metablicasSe le conoce tambin como segundo mensajero (las hormonas son los primeros mensajerosNUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

Nucletidos coenzimticosUn coenzima es una molcula no proteica que interviene en reacciones enzimticas. No son especificas de un tipo de sustratoLos ms importantes son:

Nucletidos de flavinaFAD y FMN

Nucletidos de piridinaNAD y NADP

Coenzima ANUCLEOTIDOS NO NUCLEICOSNucletidos de flavina FAD y FMNSon coenzimas de deshidrogenasas (catalizan reacciones redox)

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOSNucletidos de piridina NAD+ y NADP+Son coenzimas de deshidrogenasas (nicotinamida adenina dinucletido y nicotinamida adenina dinucletido fosfato). Son coenzimas que intervienen en las reacciones de oxido-reduccin, son molculas que transportan electrones y protones. El NAD en la respiracin celular y el NADP en la fotosntesis.

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOS

Nucletidos de piridina NAD+ y NADP+NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOSCoenzima AEs un derivado del ADP. Interviene en procesos metabolicos como transportador de grupos acilo (R-CO-) procedentes de cidos orgnicos.

El acetil CoA, un derivado de la CoA con gran importancia en el metabolismo celular.

NUCLEOTIDOS NO NUCLEICOSFUNCIONES DE LOS NUCLETIDOSSon fundamentales para la vida de las clulas, pues al unirse con otras molculas cumplen tres funciones cruciales:

TRANSPORTAN ENERGATRANSPORTAN TOMOSTRANSMITEN LOS CARACTERES HEREDITARIOSTRANSPORTAN ENERGACada nucletido puede contener uno (monofosfato: AMP), dos (difosfato:ADP) o tres (trifosfato: ATP) grupos de acido fosfricoLos nucletidos, por razn de sus grupos de fosfato, son fuentes preferidas en las clulas para la transferencia de energa. Los nucletidos se encuentran en un estado estable cuando poseen un solo grupo de acido fosfrico.Cada grupo de fosfato adicional que posea un nucletido se encuentra en un estado ms inestable y el enlace del fosfato tiende a romperse por hidrlisis y liberar la energa que lo une al nucletido.Las clulas poseen enzimas cuya funcin es precisamente hidrolizar nucletidos para extraer el potencial energtico almacenado en sus enlaces. Por tal razn un nucletido de trifosfato es la fuente preferida de energa en la clula. De ellos, el ATP (un nucletido de adenina con tres grupos de fosfato), es el predilecto en las reacciones celulares para la transferencia de la energa demandada. UTP (uracilo + tres fosfatos) y GTP (Guanina y tres fosfatos) tambin complacen las demandas de energa de la clula en reacciones con azcares y cambios de estructuras proticas, respectivamente.

TRANSPORTE DE TOMOS O MOLCULASEn algunas reacciones metablicas un grupo de tomos se separa de un compuesto y es transportado a otro compuesto.Dicho grupo de tomos se une temporariamente a una coenzima (molcula transportadora de sustancias)Muchas vitaminas tienen esta funcinvitamina B1o tiamina vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucletidos enzimticos el [FAD+](Flavin-adenn dinucletido)o el [FMN+] (Flavn mononucletido) vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucletidos enzimticos con gran poder reductorcomo el [NAD+](Nicotin-adenn dinucletido)o el [NADP+] (Nicotin-adenn dinucletido fosfato) vitamina B5 o cido pantotnico: su principal derivado es la coenzima A (CoA) con gran importancia en procesos metablicos. vitamina B6o piridoxina vitamina B12o covalaminaTRANSMITIR CARACTERES HEREDITARIOSPara cumplir esta funcin, los nuclotidos se polimerizan formando polinucletidos en forma de cadena, llamados cidos nucleicos.