UNIVERSIDAD NACIONAL INTERCULTURAL DE LA AMAZONÍA

FACULTAD DE INGENIERÍA Y CIENCIAS AMBIENTALES

ASIGNATURA: BIOQUÍMICA Y GENÉTICA

6ta Semana

M.Sc. Blga. Acui. Nadhia M. Herrera Castillo

CINETICA ENZIMATICACINETICA ENZIMATICA

CINETICA ENZIMATICACINETICA ENZIMATICA

Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente

Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas

Definición de la velocidad de reacción

V= -d[S] = d[P] dt dt

Conceptos básicos de cinética Conceptos básicos de cinética químicaquímicaLas reacciones químicas se clasifican en:Monomoleculares, bimoleculares y trimoleculares según el número de reaccionantes sea uno, dos o tres.A PA+B PA+B+C P

Las reacciones químicas también se clasifican en:reacciones de orden cero, primer orden, segundo orden y tercer orden dependiendo de cómo la velocidad de reacción es influenciada por la concentración de los reaccionantes. V= -d[S] =d[P]

dt dt

Conceptos básicos de cinética Conceptos básicos de cinética químicaquímicaEn una reacción de orden cero, la velocidad de

formación del producto es independiente de la concentración de sustrato: v = kEn una reacción de primer orden la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a la concentración del sustrato: v = k [A]Una reacción de segundo orden es aquella en la que la velocidad de formación del producto depende

de la concentración de dos sustratos (como en una reacción de condensación): v = k [A1] [A2] del cuadrado de la concentración de un único sustrato (reacción de dimerización): v = k [A]2

Factores que afectan la Factores que afectan la velocidad de una reacción velocidad de una reacción enzimáticaenzimática

1. Concentración de Enzima2. Concentración de sustrato3. pH4. Temperatura

Factores que afectan la Factores que afectan la velocidad de una reacción velocidad de una reacción enzimáticaenzimática

1. Concentración de Enzima

2. Concentración de sustrato

Modelo Cinético de Modelo Cinético de Michaelis - MentenMichaelis - Menten

CINETICA DE MICHAELIS-MENTEN

En 1913 Michaelis y Menten de Hill propusieron una teória para explicar la velocidad inicial de una reacción catalizada por una enzima, en función a la concentración del sustrato.

La concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima, llamada valor Km o Constante de Michaelis, se puede determinar experimentalmente graficando v1(velocidad inicial) como función de [S].La expresión de Michaelis-Menten Vo = Vmax [S] Km + [S]

M.M.en 1913 investigaron el siguiente sistema :

Sacarosa Glucosa + Fructosa

Midieron la velocidad inicial Vo en condiciones experimentales

a)(E) variable y (S) constante

b)(E) constante y (S) variable

invertasa

agua

La derivación de la ecuación se basa en:

1) que la concentración de S es mayor que la concentración de E

2) La concentración de Producto al inicio de la reacción es insignificante

3) el paso limitante de la velocidad es la transfoemación de ES a E+P

s

La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten es una hipérbola . La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.

Estado estacionario: La concentracion del complejo ES seMantiene constante en el tiempo

La representación gráfica de la ecuación de Michaelis-Menten es una hipérbola . La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la Vmax.

KM = Constante de Michaelis -Menten

Constante global que sustituye o engloba las constantes de velocidad de la reacción de interacción entre el enzima y el sustrato Vo = Velocidad inicial de reacción

Vmax = Cuando el enzima se halla saturado

Se supone:

E + S ES ES E + P

3. pH del medio

3. Efecto del pH del medio

El sitio activo de la enzima esta frecuentemente compuesto de grupos ionizables que deben estar en la forma iónica adecuada para mantener la conformación, unir los sustratos o catalizar la reacción.La actividad de la enzima debe ser medida al pH óptimo

4. Efecto de la Temperatura

4. Temperatura

A medida que aumenta la temperatura por lo general aumenta la actividad catalitica dentro del margen de estabilidad de la enzima

E ES

EI

I

SE + P

I

ESIS

Inhibición No Competitiva

El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre Ey al complejo enzima-substrato ES; ni el complejo EI

ni el complejo ESI son productivos