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Carbohidratos
DISACÁRIDOS
(dos unidades de azúcar)
LACTOSA (disacárido reductor)
epímero en C-4
enlace -galactosídico
4-O-( -D-glalactopiranosil)- D-glucopiranosa
SACAROSA (disacárido no reductor)
enlace -glucosídico
enlace -fructosídico
-D-glucopiranosil--D-fructofuranósido
(-D-fructofuranosil--D-fglucopiranósido)
Disacáridos
Carbohidratos
ALMIDÓN MONOSACÁRIDOS
(una unidad de azúcar)
OLIGOSACÁRIDOS
(algunas unidades de azúcar)
POLISACÁRIDOS
(muchas unidades de azúcar)
AMILOSA componente del almidón (20%) soluble en agua
Polisacáridos
amilopectina glucógeno
INSOLUBLE EN AGUA
Uniones glicosídicas 1,4’
Carbohidratos Polisacáridos
CELULOSA (no es reductor)
POLISACÁRIDOS
(muchas unidades de azúcar)
Proteínas
Proteínas
Clasificación
Son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso molecular
constituidas por C, H, O y N; además pueden contener S, P, y en algunos casos
metales como Fe, Mg o Cu
Constituyen los “instrumentos moleculares” mediante los cuales se
expresa la información genética.
Son los “materiales de construcción y reconstrucción” de la
estructura molecular.
Proteínas
Aminoácidos
Clasificación
A excepción de la glicina (R=H)
todos son ópticamente activos
(S)-alanina
(L-alanina)
L-(-)-gliceraldehído configuración (S)
L-aminoácido
Configuración
Principales aminoácidos presentes
“Son los diez aminoácidos que los seres humanos no pueden sintetizar”
*
*
*
proteínas completas: carne, pescado, leche, huevos
proteínas incompletas: vegetales y legumbres
Proteínas. Aminoácidos
Propiedades ácido-base
neutro catiónico
(en medio ácido)
aniónico
(en medio básico)
pH
pKa1 2 pKa2 9-10
-OH
-OH
H+
H+
variando el pH de la solución se
puede controlar la carga de la
molécula
Curva de valoración de la glicina
Proteínas. Aminoácidos
Propiedades ácido-base Proteínas. Aminoácidos
CH COOH3N
CH3
alanina (carga 0)
(pI = 6.0)
CH COOH3N
(CH2)4 NH3
lisina (carga +1)
(pI = 9.7)
CH COOH3N
CH2 COO
ácido aspártico (carga -1)
(pI = 2.8)
Electroforesis
arginil-prolil-prolil-glicil-fenilalanil-seril-prolil-fenilalanil-arginina
Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg
Proteínas
Péptidos
Estructura y definiciones
polímero de aminoácidos unidos por enlaces amida entre el grupo carboxilo de
un aminoácido con el grupo amino del aminoácido vecino
Polipéptido: péptido que contiene muchos residuos de aminoácidos, pero su masa molecular
es menor de 5.000
Oligopéptido: péptido que contiene entre cuatro y diez residuos de aminoácido
Bradiquinina “nonapéptido”
(hormona humana que regula la presión sanguínea)
se nombran comenzando por el extremo N-terminal.
Excepto el último, a los nombres de cada residuo se le agrega el subfijo-il
Residuo: cada unidad de aminoácido del péptido
Proteínas
Proteínas
Estructura y definiciones
péptidos que contienen muchos residuos de aminoácido y sus masas
moleculares están comprendidas entre 6.000 y 40.000.000
Dos cadenas unidas mediante dos puentes disulfuro
cadena A = 21 residuos (con un enlace disulfuro en anillo de 6 residuos)
cadena B = 30 residuos
INSULINA
(hormona segregada por el páncreas que controla el nivel de glucosa en sangre)
Proteínas
Proteínas. Estructura tridimensional
Estructura y definiciones
Estructura Primaria. Conectividad de los aminoácidos. Información de los aminoácidos y su orden
Estructura Secundaria. Ordenamiento molecular. Disposición espacial que adopta la estructura primaria
Hélice
(-Helix)
Lámina plegada
(-Sheet)
Proteínas
Proteínas. Estructura tridimensional
Estructura y definiciones
Estructura Terciaria. Formas tridimensionales muy complejas. Logran la actividad o función biológica
alcoholdeshidrogenasa insulina
CLASIFICACIÓN
Proteínas Estructura y definiciones
Proteínas. Estructura tridimensional
Estructura Cuaternaria. Asociación de cadenas peptídicas iguales o diferentes.
Las estructuras terciarias quedan ensambladas por enlaces puente de hidrógeno
Pérdida o modificación (reversible o irreversible) de alguno de los niveles estructurales superiores
de una proteína natural, como consecuencia de cambios en el ambiente que la rodea
Proteínas. Desnaturalización
Factores más comunes que producen la desnaturalización
- Temperatura
- pH
- Fuerza iónica
Analizador de
aminoácidos
Proteínas Estructura y definiciones
Proteínas. Desnaturalización
Bradiquinina
(Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg)
Estándar
1- hidrólisis parcial ácida
2- secuenciación
3- elucidación
Determinación de la estructura de la oxitocina bovina
Cys-Pro-Leu-Gly.NH2 Ile-Gln-Asn-Cys Gln-Asn-Cys-Pro Pro-Leu-Gly.NH2 Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn
Ile-Gln-Asn-Cys
Gln-Asn-Cys-Pro
Pro-Leu-Gly.NH2 Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn
Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly.NH2