Proteínas:

Q.F. Gustavo Perdomo Vela

CONCEPTO DE PROTEÍNA• Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente

por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

• Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros o unidad estructural. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

• La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

•

• La proteína es cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales:metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Son los componentes principales de las células.

El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero.Sirven para construir y mantener las células

Su descomposición química proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

Los Aminoácidos • LOS AMINOÁCIDOS • Los aminoácidos poseen un grupo carboxilo (-

COOH) y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. 

• COMPORTAMIENTO QUÍMICO• En disolución acuosa, los aminoácidos muestran

un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

Proteínas: Enlace Peptídico

• EL ENLACE PEPTÍDICO

• Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aa. y el grupo amino (-NH2) del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

ENLACE PEPTÍDICO

• Los AminoácidosLos aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas y están constituidos por los cuatro elementos necesarios para la vida: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; algunos además poseen azufre, fósforo, cobre y otros elementos inorgánicos.Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH)(-COOH) y un grupo amino (-NH2)(-NH2) libres. Son aproximadamente 20 aminoácidos (AA) diferentes que se encuentran componiendo las proteínas.

El grupo carboxilo

Un grupo amino

Un átomo de hidrógeno

Una cadena lateral R, (que

es característica de cada AA).

Sus principales propiedades son el ser ácido-base, dado que todos los aminoácidos poseen un grupo ácido  (-COOH) y un grupo básico (-NH2), podemos decir que todos los aminoácidos libres presentan características ácido-base.

En general se clasifican en 2 tipos:

Aminoácidos esenciales

Aminoácidos no esenciales

Son aminoácidos que deben ser incorporados por medio de la dieta, específicamente de alimentos que contengan proteínas, ya que nuestro organismo es incapaz de sintetizarlos. Son, por tanto, estructuras necesarias para la configuración de nuestra organización estructural y funcional sin que tengamos mecanismos para su síntesis, de ahí su denominación de esencial, puesto que el aporte tiene que ser externo.

AMINOÁCIDOS ESENCIALESAMINOÁCIDOS ESENCIALES

Triptófano: Fenilalanina:Valina:Leucina:Isoleucina:Treonina: Arginina:Histidina:Metionina:Lisina:

Son los aminoácidos que nuestro organismo sintetiza a partir de diferentes productos del metabolismo intermediario, fundamentalmente, lipídico y glucídico.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALESAMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Alanina: considerado como glucogénica, que interviene en el metabolismo de la glucosa y que forma piruvato a partir de su esqueleto carbonado.

Ácido aspártico: está relacionado con el correcto funcionamiento del hígado ya que colabora en su desintoxicación. Se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas de la corriente sanguínea.

Asparagina: Es un aminoácido de tipo Glucogénico. Interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso central.

Cistina: Da lugar a cisteína interviene en la desintoxicación de hígado junto con la citrulina (que elimina el amoniaco) y el ácido aspártico. También interviene en la síntesis de insulina y en las reacciones de ciertos compuestos a ésta.

Cisteína: es un aminoácido azufrado que puede oxidarse y dar cistina; va a formar parte de proteínas de gran importancia biológica como son la taurina y el glutatión.Junto con la cistina, realiza una función de desintoxicación, en concreto actúa como antagonista de los radicales libres. Como contiene una elevada cantidad de azufre, se considera que es apropiado para el cabello.

Glutámico: tiene gran importancia a nivel del sistema nervioso central y actúa como estimulante del sistema inmunológico

Glutamina: es un nutriente cerebral que interviene específicamente en la utilización de la glucosa por las células del cerebro. Sirve de sustrato energético para células que se dividen rápidamente, como enterocitos, linfocitos, reticulocitos, fibroblastos y células tumorales. Como sistema de transporte de aminoácidos y de nitrógeno desde tejidos periféricos hacia el hígado. Como donador de nitrógeno del grupo amida en el riñón. En este sentido, se ha visto que la glutamina cumple un papel muy importante en la regulación del equilibrio ácido-base.

Glicina: es un aminoácido neutro, participa en la neurotransmisión donde tiene una función inhibitoria.

Prolina: Está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.

Serina: Interviene en la desintoxicación del organismo, en el crecimiento de tejido muscular, en el metabolismo de las grasas y de los ácidos grasos

Tirosina:. Está relacionado con la síntesis de las catecolaminas en el cerebro, células cromafines (de la glándula suprarrenal) y en los nervios y ganglios del sistema simpático.

AMINOÁCIDO Abrev Símb FÓRMULA g/mol pKa1 pKa2 pKaR RADICAL

Ác. Aspártico Asp D            133 2.0 9.9 3.9 b-carboxilo

Ác. Glutámico Glu E            147 2.1 9.5 4.1 g-carboxilo

Alanina Ala A           89 2.4 9.9   Metilo

Arginina Arg R            174 1.8 9.0 12.5 Guanidina

Asparagina Asn N            132 2.1 8.7   Etilamida

Cisteína Cys C            121 1.9 10.5 8.4 Metiltiol

Fenilalanina Phe F              165 2.2 9.3   Fenilo

Glicina Gly G            75 2.4 9.8   Hidrógeno

Glutamina Gln Q            146 2.2 9.1   Propilamida

Histidina His H                    155 1.8 9.3 6.0 Imidazol

Isoleucina Ile I               131 2.3 9.8   Secbutilo

Leucina Leu L              131 2.3 9.7   Terbutilo

Lisina Lys K              146 2.2 9.1 10.5 Butilamina

Metionina Met M              149 2.1 9.3   Metiletiltioéter

Prolina Pro P              115 2.0 10.6   Pirrolidina

Serina Ser S            105 2.2 9.1   Hidroximetilo

Tirosina Tyr Y                 181 2.2 9.2 10.5 Fenol

Treonina Thr T              119 2.1 9.1   Sec-hidroxietilo

Triptofano Trp W                 204 2.5 9.4   Indol

Valina Val V            117 2.3 9.7   Isopropilo

NombreCarácter de la cadena

lateral

Grupo reactivo

polaridadForma

puentesde H

Glicina alifática - apolar no

Alanina alifática - apolar no

Valina alifática - apolar no

Leucina alifática - apolar no

Isoleucina alifática - apolar no

Prolina alifática - apolar no

Fenilalanina aromática - apolar no

Triptofanoheterocícloaromático

Nitrógenoarómatico

apolar acepta

Tirosina aromática-OH

fenólicoapolar

ionizableaceptay dona

Metionina alifática tioeter apolar acepta

NombreCarácter de la cadena

lateral

Grupo reactivo

polaridad

Formapuente

sde H

Serina alifática alcohprimariopolar

sin cargaaceptay dona

Treonina alifáticaalcohol

secundariopolar

sin cargaaceptay dona

Asparagina alifática amidapolar

sin cargaaceptay dona

Glutamina alifática amidapolar

sin cargaaceptay dona

Aspártico alifáticaácido

carboxílcopolar

ionizableaceptay dona

Glutámico alifáticaácido

carboxílcopolar

ionizableaceptay dona

Histidinaheterocíclo

alifáticoimidazol

polarionizable

aceptay dona

Lisina alifática aminopolar

ionizableaceptay dona

Arginina alifática guanidio Polar ion.acepta y d.

NOTA IMPORTANTEUno de los aminoácidos más activos metabólicamente• El glutamato es uno de los aminoácidos más abundantes

del organismo y un comodín para el intercambio de energía entre los tejidos. Se considera un aminoácido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos, teniendo un papel fundamental en el mantenimiento y el crecimiento celular.

• Es un sustrato para la síntesis de proteínas y un precursor del metabolismo anabólico en el músculo mientras que regula el equilibrio ácido/básico en el riñón y la producción de urea en el hígado. También interviene en el transporte de nitrógeno entre los diferentes órganos. Las células de la mucosa intestinal son voraces consumidoras de este amino ácido al igual que lo requieren como fuente de energía las células del sistema inmunitario. Finalmente, el glutamato es un precursor para la síntesis de ácidos nucleicos (síntesis del ADN) y otras moléculas con alto potencial antioxidante como es la producción del glutatión.

• Varios estudios científicos han demostrado que el estómago, intestino, páncreas y bazo consumen un 95% del glutamato ingerido en la dieta, con lo que es importante tomar una dieta rica en proteínas para no alterar el equilibrio de amino ácidos con acceso al resto del organismo después de este paso inicial de nutrientes por el sistema digestivo.

• En su forma libre produce un sabor específico y peculiar que se conoce con el nombre de umami. Igual que es un amino ácido básico en nuestro organismo, lo es también para otros seres vivos, tanto de origen animal como de origen vegetal, con lo que hay muchos alimentos ricos en glutamato que al combinarlos con una dieta sana y equilibrada producen un sabor agradable. En la industria alimentaria, se utiliza como potenciador del sabor en sazones y condimentos (E621, glutamato monosódico).

Cuando comemos alimentos que nos proporcionan proteínas, como las leguminosas, los cereales, la carne, la leche y el huevo, durante la digestión las proteínas se separan y se desintegran en sus aminoácidos componentes.………………………………………….

De esta manera, los aminoácidos llegan al intestino, son absorbidos por las vellosidades intestinales y transportados al hígado, donde se degradan en moléculas más pequeñas, para después llegar a través de la circulación sanguínea a las diferentes células, órganos y tejidos del organismo y cumplir con su función específica.…

……………………………….• Es por eso que, indiscutiblemente, la mejor fuente de aminoácidos son las proteínas que se encuentran en los alimentos naturales, pues proporcionan en función de su calidad el balance adecuado y se pueden mejorar mediante la combinación con otras proteínas.…………………•Aunque los aminoácidos están clasificados como esenciales (es decir, deben ingerirse diariamente a través de los alimentos) y no esenciales (los que no necesariamente deben ser aportados por la dieta porque nuestro cuerpo puede generarlos a partir de otras sustancias), todos son necesarios para el ser humano durante las diferentes etapas de la vida, aun cuando ya haya concluido su crecimiento, pues las proteínas están en constante proceso de intercambio, destrucción y renovación.

Aminoácidos con función antiestrés y antidepresivaAminoácidos con función antiestrés y antidepresiva..-ISOLEUCINA-LEUCINA-VALINA-TRIPTÓFANO-MELATONINA-FENILALANINA

Aminoácidos promotores del mantenimiento / curación. Aminoácidos promotores del mantenimiento / curación. -LISINA-METIONINA-TREONINA

Aminoácidos esenciales en los recién nacidosAminoácidos esenciales en los recién nacidos-HISTIDINA-TAURINA

Aminoácidos que son substratos energéticos:Aminoácidos que son substratos energéticos:

-ALANINA

-GLUTÁMICO

-GLUTAMINA

-CISTEÍNA

-GLUTATIÓN

Aminoácidos con función detoxificanteAminoácidos con función detoxificante

-ARGININA

-ORTININA

Aminoácidos con efecto antidepresivoAminoácidos con efecto antidepresivo

-ASPÁRTICO

-GLICINA

-TIROSINA

PROPIEDADES DE PROTEINAS• 1. Especificidad.

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

• Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"

• 2. Desnaturalización.

• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

• La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

Proteínas: Estructura

• ESTRUCTURA PRIMARIA • La estructura primaria es la secuencia

de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA

ESTRUCTURA SECUNDARIA• La estructura secundaria es la disposición de la

secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

• Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. la a(alfa)-hélice 2. la conformación beta • Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente

sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

• En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

• Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.(ver los siguientes esquemas) :

1. la a(alfa)-hélice

2. HOJA PLEGADA

ESTRUCTURA TERCIARIA • La estructura terciaria informa sobre la disposición de la

estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación fibrosa y globular.

• En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

• Esta conformación fibrosa y globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

• Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

• 1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. • 2. los puentes de hidrógeno • 3. los puentes eléctricos • 4. las interacciones hifrófobas. (ver esquemas) :

ESTRUCTURA CUATERNARIA• Esta estructura informa de la unión , mediante

enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas son subunidades que reciben el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas. (ver esquema):

•

PROTÓMERO1

PROTÓMERO 2

PROTÓMERO 3

PROTÓMERO 4

CUATRO SUBUNUDADES

Proteínas: Clasificación • HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos• Globulares • Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) • Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). • Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),

lactoalbúmina (leche) • Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina • Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,

Transferasas...etc. • Fibrosas • Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,

cuernos. • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos • Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).

HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se

denomina "grupo prostético”: • Glucoproteínas• Ribonucleasa • Mucoproteínas • Anticuerpos • Hormona luteinizante • Lipoproteínas • De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la

sangre. • Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina • Ribosomas • Cromoproteínas • Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno • Citocromos, que transportan electrones

Proteínas:Funciones y Ejemplos • ESTRUCTURAL • Como las glucoproteínas que forman parte de las

membranas. • Las histonas que forman parte de los cromosomas • El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. • La elastina, del tejido conjuntivo elástico. • La queratina de la epidermis. • ENZIMÁTICA Son las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.

• HORMONAL • Insulina y glucagón • Hormona del crecimiento • Calcitonina • Hormonas tropas

• DEFENSIVA • Inmunoglobulina • Trombina y fibrinógeno • TRANSPORTE • Hemoglobina • Hemocianina • Citocromos • RESERVA • Ovoalbúmina, de la clara de huevo • Gliadina, del grano de trigo • Lactoalbúmina, de la leche 

PROTEÍNAS HISTONAS

Son responsables del empaquetamiento del ADN y forman parte del alrededor de la mitad de la masa de la cromatina. Forman la cromatina junto con el ADN, en base a unas unidades conocidas como nucleosomas. Los nucleosomas constituyen las unidades básicas de la cromatina. Y las histonas se clasifican según el peso molecular de 11000 a 23000 daltons y el contenido de los aminoácidos lisina y arginina, y son cinco :

- H1.

- H2A,

- H2B.

- H3.

- H4.