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DEDICATORIA

  A Cristo Jesús,

porque toda la inspiración y

el talento vienen de él y

van hacia él

  A todos los pro!esores del I"TE#C# y

en !or$a especial al pro!esor %anuel Cu&asArtea'a

por ha&ernos conducido y !or(ado en nuestra !or$ación pro!esional

en la carrera sacri)cada de la En!er$er*a y

por ende

hacernos personas útiles, de servicio y

trans!or$ación de nuestra

tierra y nuestra

+atria

  A nuestros preciados padres,

s*$&olo de a&ne'ación, por su per$anente

sacri)cio en !avor de nuestra superación y por

'uiarnos por las sendas

del &ien

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os Inte'rantes Del -rupo

3

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A-RADECI%IE.TO

/n a'radeci$iento especial a todas aquellas

personas que co$o nosotros todav*a tienen la

utop*a de creer que tendre$os un +erú $e(or

y que la &ase !unda$ental de ese ca$&io es

$e(orar la educación peruana, adecuando

nuestro siste$a educativo no ha $odelos

e0tran(eros sino a nuestra realidad, una

realidad di!*cil pero con 'randes e0pectativas

de creci$iento

1Educar es ayudar a que el ho$&re se

hu$anice El ho$&re necesita aprender hacer

lo que es porque la vida no se lo da resuelto

co$o a los de$2s ani$ales, por ello necesita

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aprender a ser lo que es 3y antes sa&er lo que

es3 porque puede aca&ar siendo (usta$ente lo

que no es Dicho de otras pala&ras, sin ser una

&estia puede aca&ar actuando co$o si lo

!uera#

  1Antropolo'*a )losó)ca#

O" A/TORE"

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I.TROD/CCI4.

  os avances cient*)co 3 tecnoló'icos

aplicados al $e(ora$iento de la salud, la

opti$i5ación de los recursos ali$enticios y

ener'éticos, as* co$o el $anteni$iento del

equili&rio del cuerpo hu$ano de$andan un nuevo

en!oque de los conoci$ientos, en este caso de la

6ioqu*$ica de las +rote*nas, de tal $anera que su

conoci$iento i$pulse hacia una investi'ación $2s

pro!undi5ada dicho te$a

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a i$portancia del te0to radica en que tiene

una visión $uy a$plia de su aplicación en Ciencias

6io$édicas e0i'idas por las Instituciones "uperiores

y ta$&ién por 7ospitales para el desenvolvi$iento

la&oral, por toso ello el presente da una e0plicación

clara y precisa para potenciar las capacidades que

tiene el individuo $ediante la cual pueda $ane(ar

procesos $entales de co$prensión de secuencias

ló'icas, de a&stracción y de resolución de pro&le$as

nosoco$iales, ade$2s para identi)car, relacionar y

dar si'ni)cado a la carrera de Ciencias %édicas que

se cursa, elevando de)nitiva$ente el nivel de

aptitud, co$petencia, aplo$o y vocación por la

especialidad

Este tra&a(o de investi'ación est2 ela&orado en

I8 partes que corresponden a los contenidos

respectivos so&re prote*nas y se ha estructurado de

tal $anera que &rinde in!or$ación teórica

relevante, actuali5ada y con)a&le9

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CA+:T/O I9 +ROTE:.A"

CA+:T/O II9 DI-E"TI4. DE A" +ROTE:.A"

CA+:T/O III9 A6"ORCI4. DE A" +ROTE:.A"

CA+:T/O I89 %ETA6OI"%O DE A" +ROTE:.A"

+or lo e0puesto y en concordancia con los

per)les planteados para el estudiante de

En!er$er*a, espera$os que esta propuesta so&re

prote*nas se convierta en una herra$ienta de

tra&a(o que consolide la adquisición de un &a'a(e

conceptual necesario para su incorporación e0itosa

a la vida la&oral en salud personal y colectiva, as* 

co$o el desarrollo del pensa$iento cr*tico, creativo

y re;e0ivo

  O" A/TORE"

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OBJETIVOS

O&(etivos -enerales

Estudiar y co$prender un &a'a(e conceptual

&2sico que le per$ite al estudiante de En!er$er*a

interpretar hechos y !enó$enos &ioqu*$icos de

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las prote*nas en el cuerpo hu$ano, asu$iendo su

responsa&ilidad en la conservación, protección y

cuidado de la salud personal y colectiva

Conocer la in;uyente e i$portante intervención

que tienen las prote*nas en los procesos

$eta&ólicos de la )siolo'*a &ioqu*$ica del cuerpo

hu$ano

"a&er $ane(ar, desarrollar e inte'rar

conoci$ientos conceptuales, procedi$entales y

actitudinales que !aciliten su incorporación

e0itosa a la vida la&oral de salud en hospitales

O&(etivos Espec*)cos

Aplicar correcta$ente los conoci$ientos so&re

prote*nas para interpretar y e0plicar !enó$enos

&ioló'icos concretos, de$ostrando interés por

a$pliar sus conoci$ientos con relación a la

presencia de estas &io$oléculas en la dieta

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ali$enticia, después de ha&er concluido de leer

el presente tra&a(o

E0plicar e)ca5$ente los procesos de di'estión,

a&sorción y $eta&olis$o de las prote*nas,

valorando su !unción e i$portancia en la

continuidad de la vida, a partir del

re!or5a$iento teórico &rindado en el a$plio

te$a de prote*nas

Incre$entar con precisión la e0periencia que se

tiene hasta el $o$ento so&re prote*nas,

considerando la !unción &ioqu*$ica que

cu$plen en los procesos vitales, cre2ndose una

&ase teórico < cient*)ca sólida a partir de la

lectura pro!undi5ada de otros te0tos e0ternos a

este

Identi)car con e0actitud las causas que llevan a

o&tener pro&le$as proteicos a nivel !uncional

dentro de nuestro or'anis$o, &rindando

alternativas de solución para aplicarlas

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correcta$ente a dichos padeci$ientos y poder

su&sanarlos, todo esto $ediante el

re!or5a$iento reci&ido so&re el te$a en

sesiones de clase y a través de la pr2ctica que

lo're consolidar el $is$o

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I +ROTE:.A"9

La palabra proteína proviene del griego protos, que significa "loprimero o lo más importante".

Son grandes moléculas que contienen nitrógeno. Son el componenteclave de cualquier organismo vivo y forman parte de cada una desus células y son para nuestro organismo lo que la madera es parael barco.Cada especie, e incluso entre individuos de la misma especie,tiene diferentes proteínas, lo que les confiere un carácterespecífico tanto genético como inmunológico. La mayor similitudcon los umanos, la encontramos entre los animales mamíferos comolos bovinos o porcinos y la menor con las proteínas de losmoluscos y las de las plantas.Las proteínas están formadas por! carbono, oígeno, idrógeno y

nitrógeno fundamentalmente, aunque también podemos encontrar, enalguna de ellas, a#ufre, fósforo, ierro y cobre. Las proteínas se distinguen de los carboidratos y de las grasas por contenerademás nitrógeno en su composición, aproimadamente un $%&.Los compuestos orgánicos son aquellos que contienen el elementocarbono. Las proteínas son un grupo de compuestos orgánicos que,además de carbono, tienen oígeno, idrógeno y nitrógeno. Lasproteínas se encuentran en las plantas, losanimales y los microorganismos.

Las proteínas  son compuestos químicos muycomple'os que se encuentran en todas lascélulas  vivas! en la sangre, en la lece, enlos uevos y en toda clase de semillas ypólenes. (ay ciertos elementos químicos quetodas ellas poseen, pero los diversos tiposde proteínas los contienen en diferentescantidades. )n todas se encuentran un altoporcenta'e de nitrógeno, así como deoígeno, idrógeno y carbono. )n la mayor parte de ellas eistea#ufre, y en algunas fósforo y ierro.

Las proteínas son sustancias comple'as, formadas por la unión deciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que losvegetales sinteti#an a partir de los nitratos y las salesamoniacales del suelo. Los animales  erbívoros reciben susproteínas de las plantas* el ombre  puede obtenerlas de lasplantas o de los animales, pero las proteínas de origen animalson de mayor valor nutritivo que las vegetales. )sto se debe aque, de los aminoácidos que se conocen, que son veinticuatro, aynueve que son imprescindibles para la vida, y es en las proteínasanimales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

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)l valor químico +o "puntuación química" deuna proteína se define como el cociente entrelos miligramos del aminoácido limitanteeistentes por gramo de la proteína en cuestión ylos miligramos del mismo aminoácido por gramo de

una proteína de referencia. )l aminoácidolimitante es aquel en el que el déficit es mayorcomparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, unave# reali#ado el cálculo, da un valor químico más ba'o. La"proteína de referencia" es una proteína teórica definida por la-/ con la composición adecuada para satisfacer correctamente lasnecesidades proteicas. Se an fi'ado distintas proteínas dereferencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades deaminoácidos esenciales son distintas. Las proteínas de loscereales son en general severamente deficientes en lisina,mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos

a#ufrados +metionina y cisteina. Las proteínas animales tienenen general composiciones más próimas a la considerada ideal.

)l valor químico de una proteína no tiene en cuenta otrosfactores, como la digestibilidad de la proteína o el eco de quealgunos aminoácidos pueden estar en formas químicas noutili#ables. Sin embargo, es el 0nico fácilmente medible. Losotros parámetros utili#ados para evaluar la calidad  de unaproteína +coeficiente de digestibilidad, valor biológico outili#ación neta de proteína se obtienen a partir deeperimentos dietéticos con animales ocon voluntarios umanos.

)n disolución acuosa, los aminoácidos muestranun comportamiento anfótero, es decir puedenioni#arse, dependiendo del p(, como un ácidoliberando protones y quedando +1C//2, o comobase, los grupos  13(4 captan protones, quedandocomo +13(56, o pueden aparecer como ácido y base ala ve#. )n este caso los aminoácidos se ioni#andoblemente, apareciendo una forma dipolar iónicallamada #7itterion.

Son el sustrato básico e imprescindible de la célulaviva. Los nutrientes plásticos o estructuralesorgánicos.

 

Se diferencian de los carboidratos y de las grasas en que,además de carbono, oígeno e idrógeno, contienen nitrógeno.

=unciones

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las célulasy dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las

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proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a lascélulas mantener su integridad, defenderse de agentes eternos,reparar da8os, controlar y regular funciones, etc. 9odas lasproteínas reali#an su función de la misma manera! por uniónselectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a

otras moléculas de la misma proteína para originar una estructuramayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculasdistintas! los anticuerpos a los antígenos específicos, laemoglobina al oígeno, las en#imas a sus sustratos, losreguladores de la epresión génica al :3, las ormonas  a susreceptores específicos, etc.

continuación se eponen algunos e'emplos de proteínas y lasfunciones que desempe8an!

-unción )S9;<C9<;

1lgunas proteínas constituyen estructuras celulares!

Ciertas glicoproteínas forman parte de las membranas celulares yact0an como receptores o facilitan el transporte de sustancias.

Las istonas, forman parte de los cromosomas  que regulan laepresión de los genes.

1/tras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos yte'idos!

)l colágeno del te'ido con'untivo fibroso.

La elastina del te'ido con'untivo elástico.

La queratina de la epidermis.

1Las ara8as y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricarlas telas de ara8a y los capullos de seda, respectivamente.

-unción )3=>?9>C

1Las proteinas con función en#imática son las más numerosas yespeciali#adas. ct0an como biocatali#adores de las reaccionesquímicas del metabolismo celular.

-unción (/;?/3

1lgunas ormonas son de naturale#a protéica, como la insulina yel glucagón +que regulan los niveles de glucosa en sangre o lasormonas segregadas por la ipófisis como la del crecimiento o laadrenocorticotrópica +que regula la síntesis de corticosteroideso la calcitonina +que regula el metabolismo del calcio.

-unción ;)@< :/;

1lgunas proteinas regulan la epresión de ciertos genes y otrasregulan la división celular +como la ciclina.

-unción (/?)/S99>C

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1lgunas mantienen el equilibrio  osmótico y act0an 'unto conotros sistemas amortiguadores para mantener constante el p( delmedio interno.

-unción :)-)3S>A

Las inmunoglobulinas act0an como anticuerpos frente a posiblesantígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación decoágulos sanguíneos para evitar emorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

lgunas toinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos deserpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.

-unción de 9;3SB/;9)

La emoglobina transporta oígeno en la sangre de los

vertebrados.

La emocianina transporta oígeno en la sangre de losinvertebrados.

La mioglobina transporta oígeno en los m0sculos.

Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

-unción C/39;C9>

La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables

de la contracción muscular.

La dineina está relacionada con el movimiento de cilios yflagelos.

-unción :) ;)S);A

La ovoalb0mina de la clara de uevo, la gliadina del grano detrigo y la ordeina de la cebada, constituyen la reserva deaminoácidos para el desarrollo del embrión.

La lactoalb0mina de la lece. 

Las proteínas son los materiales que desempe8an un mayor n0merode funciones en las células de todos los seres vivos. Bor unlado, forman parte de la estructura básica de los te'idos+m0sculos, tendones, piel, u8as, etc. y, por otro, desempe8anfunciones metabólicas y reguladoras +asimilación de nutrientes,transporte de oígeno y de grasas en la sangre, inactivación demateriales tóicos o peligrosos, etc.. 9ambién son los elementos

que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base dela estructura del código genético +:3 y de los sistemas de

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reconocimiento de organismos etra8os en el sistema inmunitario.demás de!

 

$. Suministran aminoácidos, que son los ladrillos de laarquitectura celular, para sinteti#ar nuevamente proteínas,siguiendo un ciclo vital interminable +B;/9)>31?>3/C>:/S1B;/9)>31?>3/C>:/S.

4. Contribuyen a la formación de te'idos +musculaturapreferentemente.

5. -orman parte integrante de las en#imas +catali#adores de lamayoría de las reacciones químicas del metabolismo.

D. Barticipan en la formación de las ormonas, antígenos yemoglobina.

E. Colaboran en el mantenimiento de la presión oncótica,equilibrio agua1minerales y equilibrio ácido1básico.

%. Combustibles para la producción de energía, este papel esmenos importante cuantitativamente que en los otros dos tipos

de nutrientes energéticos +idratos de carbono y grasas. Sólofuncionan como tal cuando las reservas de carboidratos ylípidos se agotan, a consecuencia de una dieta poco adecuadaal acto deportivo.

 

Los aminoácidos  proporcionan la sustancia principal para lasíntesis de los componentes celulares además del te'ido nuevo. )lproceso de construir te'idos se denomina anabolismo, y el

requerimiento de aminoácidos para los procesos anabólicos puedevariar considerablemente. :urante periodos de crecimiento rápido,como en la infancia y la ni8e#, más de un tercio del consumo deproteínas es retenido para el anabolismo de los te'idos. ldisminuir el ritmo de crecimiento, también disminuye elporcenta'e de proteínas retenidas para los procesos relacionadoscon el crecimiento. <na ve# alcan#ado un tama8o óptimo corporal yestabili#ado el crecimiento, sigue abiendo una renovacióncontinua de las proteínas de los te'idos.

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LS B;/9)F3S C/LG/;3 ?<H B/C/ )3)L )S-<);=/, -<3:?)39L?)39)B;9>C>B3 )3 LS -<3C>/3)S :)C;)C>?>)39/, 3<9;>C>I3 H ;)B;/:<CC>I3

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Tipos Ejemplos Localización o función

EnzimasÁcido-graso-sintetosa

Cataliza la síntesis de ácidosgrasos.

Reserva voal!"mina Clara de #uevo.

Transportadoras $emoglo!inaTransporta el o%ígeno en lasangre.

&rotectoras en lasangre

'nticuerpos (lo)uean a sustancias e%tra*as.

$ormonas +nsulinaRegula el meta!olismo de laglucosa.

Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.

Contráctiles iosinaConstituente de las fi!ras

musculares

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)l mayor grupo lo constituyen las en#imas, que son losbiocatali#adores de todos los procesos químicos que tienen lugaren los seres vivos. Las en#imas, en su gran mayoría, sonespecíficas para cada reacción, de aí su gran n0mero. Como soncatali#adores, act0an disminuyendo la energía de activación,

combinándose con losreaccionantes paraproducir un estadointermedio con menorenergía de activación queel estado de transiciónde la reacción nocatali#ada. <na ve# formados

los productos de la reacción, la en#ima serecupera.

)n resumen Las proteínas son macromoléculas compuestas porcarbono, idrógeno, oígeno y nitrógeno. La mayoría tambiéncontienen a#ufre y fósforo. Las mismas están formadas por launión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos.)l orden y disposición de los aminoácidos en una proteína dependedel código genético, :3, de la persona.

Las proteínas constituyen alrededor del EJ& del peso seco de loste'idos y no eiste proceso biológico alguno que no dependa de laparticipación de este tipo de sustancias.

Las funciones principales de las proteínas son! 

• Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas  ycarboidratos no las pueden sustituir, por no contenernitrógeno.

• Broporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales parala síntesis tisular.

• Son materia prima para la formación de los 'ugosdigestivos, ormonas, proteínas plasmáticas, emoglobina,vitaminas y en#imas.

• -uncionan como amortiguadores, ayudando a mantener lareacción de diversos medios como el plasma.

• ct0an como catali#adores biológicos acelerando la

velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Sonlas en#imas.

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ct0an como transporte de gases como oígeno y dióido decarbono en sangre. +emoglobina.

• ct0an como defensa, los anticuerpos son proteínas dedefensa natural contra infecciones o agentes etra8os.

Bermiten el movimiento celular a través de la miosina yactina +proteínas contráctiles musculares.

• ;esistencia. )l colágeno es la principal proteínaintegrante de los te'idos de sostén.

)nergéticamente, estas sustancias aportan D Kcal por gramo deenergía al cuerpo.

Las proteínas son clasificables seg0n su estructura química en!

Broteínas simples! Broducen solo aminoácidos al seridroli#ados.lb0minas y globulinas! Son solubles en agua y solucionessalinas diluidas +e'.! lactoalbumina de la lece.@lutelinas y prolaninas! Son solubles en ácidos y álcalis,se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. )l glutense forma a partir de una me#cla de gluteninas y gliadinas conagua.lbuminoides! Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyenla queratina del cabello, el colágeno del te'ido conectivo yla fibrina del coagulo sanguíneo.

Broteínas con'ugadas! Son las que contienen partes noproteicas. )'.! nucleoproteínas.Broteínas derivadas! Son producto de la idrólisis.

)n el metabolismo, el principal producto final de las proteínases el amoníaco +3(5 que luego se convierte en urea +3(44C/4 en elígado y se ecreta a través de la orina. 

Las proteínas ocupan un lugar de máima importancia entre lasmoléculas  constituyentes de los seres vivos +biomoléculas.Brácticamente todos los procesos biológicos dependen de lapresencia yo actividad de este tipo de sustancias. Gastanalgunos e'emplos para dar idea de la variedad y trascendencia defunciones a ellas asignadas. Son proteínas casi todas lasen#imas, catali#adores  de reacciones químicas en organismosvivientes* mucas ormonas, reguladores de actividades celulares*la emoglobina y otras moléculas con funciones de transporte enla sangre* los anticuerpos, encargados de acciones de defensanatural contra infecciones o agentes etra8os* los receptores delas células, a los cuales se fi'an moléculas capaces dedesencadenar una respuesta determinada* la actina y la miosina,responsables finales del acortamiento del m0sculo  durante lacontracción* el colágeno, integrante de fibras altamenteresistentes en te'idos de sostén.

E"TR/CT/RA

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)s la manera en cómo se organi#a una proteína para adquirircierta forma, esta comprende cuatro niveles de organi#ación,aunque el cuarto no siempre está presente. Bresentan unadisposición característica en condiciones ambientales, si secambian estas condiciones como temperatura, p(, etc. pierde la

conformación y su función, proceso el cual se denominadesnaturali#ación. La función depende de la conformación y éstaviene determinada por la secuencia de aminoácidos.

Conformaciones o niveles estructurales de la disposición

tridimensional!  )structura primaria. )structura secundaria.3ivel de dominio. )structura terciaria. )structura cuaternaria. partir del nivel de dominio sólo las ay globulares.

La organi#ación de una proteína viene definida por cuatro nivelesestructurales denominados! estructura  primaria, estructurasecundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cadauna de estas estructuras informa de la disposición de la anterioren el espacio.

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)S9;<C9<; B;>?;>

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. 3osindica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden enque dicos aas. se encuentran. La función de una proteína dependede su secuencia y de la forma que ésta adopte.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de laproteína. 3os indica qué aminoácidos componen la cadenapolipeptídica y el orden en que dicos aminoácidos se encuentran.La función de una proteína depende de su secuencia y de la formaque ésta adopte.

)S9;<C9<; S)C<3:;>

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia deaminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendoenla#ados durante la síntesis de proteínas  y gracias a lacapacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposiciónespacial estable, la estructura secundaria.

)isten dos tipos de estructura secundaria!

La +alfa1élice

La conformación beta

)sta estructura se forma al enrollarse elicoidalmente sobre símisma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlacesde idrógeno entre el 1CM/ de un aminoácido y el 13(1 del cuartoaminoácido que le sigue.

)n esta disposición los aas. no forman una élice sino una cadenaen forma de #ig#ag, denominada disposición en lámina plegada.

Bresentan esta estructura secundaria la queratina de la seda ofibroína.

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La estructura secundaria es la disposición de la secuencia deaminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que vansiendo enla#ados durante la síntesis de proteínas y gracias a lacapacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposiciónespacial estable, la estructura secundaria.

)isten dos tipos de estructura secundaria!

$. La a+alfa1élice

4. La conformación beta

)sta estructura se forma al enrollarse elicoidalmente sobre símisma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlacesde idrógeno entre el 1CM/ de un aminoácido y el 13(1 del cuartoaminoácido que le sigue.

)S9;<C9<; 9);C>;>

La estructura terciaria informa sobre la disposición de laestructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre símisma originando una conformación globular.

)n definitiva, es la estructura primaria la que determina cuálserá la secundaria y por tanto la terciaria.

)sta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así

reali#ar funciones de transporte, en#imáticas, ormonales, etc.

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)sta conformación globular se mantiene estable gracias a laeistencia de enlaces entre los radicales ; de los aminoácidos.parecen varios tipos de enlaces!

)l puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienea#ufre.

Los puentes de idrógeno 

Los puentes eléctricos 

Las interacciones ifrófobas.

La estructura terciaria informa sobre la disposición de laestructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre símisma originando una conformación globular.

)n definitiva, es la estructura primaria la que determina cuálserá la secundaria y por tanto la terciaria..

)sta conformación globular facilita la solubilidad en agua y asíreali#ar funciones de transporte, en#imáticas, ormonales, etc.

)sta conformación globular se mantiene estable gracias a laeistencia de enlaces entre los radicales ; de los aminoácidos.parecen varios tipos de enlaces!

)l puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienea#ufre.

Los puentes de idrógeno.

Los puentes eléctricos.

Las interacciones ifrófobas.

)S9;<C9<; C<9);3;>

)sta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles +nocovalentes de varias cadenas polipeptídicas con estructuraterciaria, para formar un comple'o proteico. Cada una de estas

cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.)l n0mero de protómeros varía desde dos como en la eoquinasa,cuatro  como en la emoglobina, o mucos como la cápside delvirus de la poliomielitis, que consta de %J unidades proteicas.

)sta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles +nocovalentes de varias cadenas polipeptídicas con estructuraterciaria, para formar un comple'o proteico. Cada una de estascadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

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La parte más peque8a en que pueden dividirse son los aminoácidos.)stos aminoácidos son como las letras del abecedario, que con unnN determinado se pueden formar infinidad de palabras. )isten 4Jaminoácidos y con ellos se forman todas las proteínas. :e estosaminoácidos O son esenciales +imprescindibles, es decir lostenemos que ingerir con la dieta ya que nuestro organismo no lospuede obtener de ninguna otra forma.

La estructura básica de las proteínas está compuesta poraminoácidos +ladrillos o subunidades simples. Se conocen 44aminoácidos diferentes.

:ado que eisten tantas maneras diferentes en las que puedencombinarse los aminoácidos para formar una proteína particular,ay un n0mero casi infinito de proteínas posibles seg0n lacombinación de los aminoácidos.

Bor e'emplo el componente proteico de la molécula emoglobina que

es portadora de oígeno, contiene EPD aminoácidos, mientras quela proteína miosina del m0sculo se forma de la combinación de másde D.EJJ aminoácidos. La insulina, una proteína peque8a, tiene E$aminoácidos.

)l tiempo de vida media biológica de las proteínas umanas es deunos ocenta días. Se dice que las proteínas están en equilibriodinámico. ;ealmente no ay reserva de proteínas, como sucede conlos carboidratos y las grasas. )n consecuencia, y esto locomprueban los deportistas, la reserva muscular es muy lábil

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+de'an de entrenar y a los pocos días pierden el trofismomuscular.

  )L /;@3>S?/ (<?3/ 3)C)S>9>3@);>; ?>3/QC>:/S )S)3C>L)S

B/;R<) 3/ L/S B<:) S>39)9>=;

 TI+O" > =/E.TE" DE +ROTE:.A"

/co aminoácidos no pueden ser sinteti#ados en el cuerpo y, porlo tanto, deben suministrarse preformados en la comida. )stos sonlos aminoácidos esenciales. Se puede encontrar una lista de

ellos en las etiquetas de los suplementos nutritivos* son

 

-enilalanina, >soleucina, Leucina, Lisina, ?etionina, 9reonina,9riptófano, Aalina.

 

Los restantes aminoácidos que pueden fabricarse dentro del cuerpo

se denominan no esenciales. )sto no quiere decir que no seanimportantes, sino sencillamente que pueden ser sinteti#ados en elcuerpo de los compuestos normalmente disponibles y a un ritmo quesatisface las demandas para un crecimiento normal.

 

lanina, cido aspártico, cido glutám>co, rginina, Cisteína,Cistina, Citrulina,

@licina, (idroilisina, (idroiprolina, (istidina, Brolina,Serina, 9irosina

 

Las proteínas que contienen los aminoácidos esenciales puedenencontrarse en las células tanto de los animales como de lasplantas. <n aminoácido específico de una fuente animal no essuperiorT que el mismo aminoácido de origen vegetal. Lasplantas fabrican su proteína incorporando el nitrógeno contenido

en la tierra en los aminoácidos sinteti#ados. )l carbono, eloígeno y el idrógeno están disponibles en el aire y el agua. l

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alubias y guisantes secos, frutos secos y cereales sonincompletas en términos de uno o más aminoácidos esenciales y,por lo tanto, tienen un valor biológico relativamente menor.

)structura tridimensional de la emoglobina

Clasi)cación

Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasificanen!@licina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenil,

alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina,prolina, idroiprolina, metionina, cisteína, cistina,lisina, arginina, istidina, ácido aspártico y ácidoglutámico.

S)@U3 S< C/?B/S>C>I3

Bueden clasificarse en proteínas "simples" y proteínas"con'ugadas".

Las "simples" o "(oloproteínas" son aquellas que al idroli#arseproducen 0nicamente aminoácidos, mientras que las "con'ugadas" o

"(eteroproteínas" son proteínas que al idroli#arse producentambién, además de los aminoácidos, otros componentes orgánicos oinorgánicos. La porción no proteica de una proteína con'ugada sedenomina "grupo  prostético". Las proteínas con'ugadas sesubclasifican de acuerdo con la naturale#a  de sus gruposprostéticos.

as +rote*nas Con(u'adasSon compuestos que por idrólisis además de amino ácidos liberangrupos no proteicos llamados grupos prostéticos, los gruposprostéticos son de distintos tipos entre ellos!

$. -osfoproteínas! contienen ácido fosfórico, como la caseínade la lece.

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4. @licoproteínas! poseen un carboidrato, forman parte delas secreciones mucosas que act0an como lubricantes enmucos puntos del organismo.

5.  ipoproteínas! contienen lípidos, tales como la lecitina y

el colesterol. )l colesterol bueno es una lipoproteína quesirve como limpiador por ser pesado.

D. Cromoproteínas! aquellas que poseen un pigmento como laemoglobina.

La siguiente tabla muestra la clasificación completa.

C/3V<@:S

3/?G;) C/?B/3)39) 3/

B;/9)>C/

3ucleoproteínas cidos nucléicos

Lipoproteínas Lípidos

-osfoproteínas @rupos fosfato

?etaloproteínas ?etales

@lucoproteínas ?onosacáridos

@lucoproteínas

;ibonucleasa

?ucoproteínas

nticuerpos

(ormona luteini#ante

 ipoproteínas

:e alta, ba'a y muy ba'a densidad, que transportan lípidos en lasangre.

3ucleoproteínas

3ucleosomas de la cromatina

;ibosomas

Cromoproteínas

(emoglobina, emocianina, mioglobina, que transportan oígeno

Citocromos, que transportan electrones

S>?BL)S

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@lobulares

Brolaminas!=eína +maí#,gliadina +trigo, ordeína +cebada

@luteninas!@lutenina +trigo, ori#anina +arro#.

lb0minas!Seroalb0mina +sangre, ovoalb0mina +uevo,

lactoalb0mina +lece

(ormonas! >nsulina, ormona del crecimiento, prolactina,tirotropina

)n#imas! (idrolasas, /idasas, Ligasas, Liasas, 9ransferasas.etc.

-ibrosas

Colágenos! en te'idos con'untivos, cartilaginosos

Rueratinas! )n formaciones epidérmicas! pelos, u8as, plumas,

cuernos.)lastinas! )n tendones y vasos sanguíneos

-ibroínas! )n ilos de seda, +ara8as, insectos

S)@U3 S< C/3-/;?C>I3

Se entiende como conformación, la orientación tridimensional queadquieren los grupos característicos de una molécula en elespacio, en virtud de la libertad de giro de éstos sobre los e'esde sus enlaces. )isten dos clases de proteínas que difieren ensus conformaciones características! "proteínas fibrosas" y

"proteínas globulares".A" +ROTE:.A" =I6RO"A"Son proteínas animales insolubles, muy resistentes a las en#imasdigestivas, en este grupo se encuentran!

• )l colágeno! Rue forma parte de uesos, piel, tendones ycartílagos, es la proteína más abundante en losvertebrados. La molécula contiene por lo general trescadenas polipeptídicas muy largas, cada una formada porunos $.JJJ aminoácidos, tren#adas en una triple élicesiguiendo una secuencia regular que confiere a los tendonesy a la piel su elevada resistencia a la tensión. Cuando laslargas fibrillas de colágeno se desnaturali#an por calor,las cadenas se acortan y se convierten en gelatina

•  a elastina,  que se encuentra en los te'idos elásticoscomo tendones y arterias.

•  a queratina! Rue constituye la capa eterna de la piel,el pelo y las u8as en el ser umano y las escamas, pe#u8as,cuernos y plumas en los animales, se retuerce o arrolla enuna estructura elicoidal regular llamada élice W. La

queratina protege el cuerpo del medio eterno y es por elloinsoluble en agua. Sus numerosos enlaces disulfuro leconfieren una gran estabilidad y le permiten resistir la

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acción de las en#imas proteolíticas +que idroli#an a lasproteínas.

• )l fibrinógeno!  Rue es la proteína plasmática de lasangre responsable de la coagulación. Ga'o la acción

catalítica de la trombina, el fibrinógeno se transforma enla proteína insoluble fibrina, que es el elementoestructural de los coágulos sanguíneos o trombos.

Las proteínas fibrosas se constituyen por cadenas polipeptídicasalineadas en forma paralela. )sta alineación puede producir dosmacro1estructuras diferentes! fibras que se tren#an sobre símismas en grupos de varios aces formando una "macro1fibra", comoen el caso del colágeno de los tendones o la a1queratina delcabello* la segunda posibilidad es la formación de láminas comoen el caso de las b1queratinas de las sedas naturales.

Las proteínas fibrosas poseen alta resistencia al corte por loque son los principales soportes estructurales de los te'idos*son insolubles en agua  y en soluciones salinas diluidas y engeneral más resistentes a los factores que las desnaturali#an.

A" +ROTEI.A" -O6/ARE" diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares sonesféricas y muy solubles, en este grupo se incluyen todas lasen#imas, los antígenos y ormonas de naturale#a proteica y losmicrot0bulos, se dividen en!

• lb0minas! solubles en agua y coagulables por el calor y seencuentran en uevo, sangre lece y mucas plantas

• @lobulinas!  insolubles, eisten en la lece, uevos ysangre y forma parte principal de las semillas.

Las istonas son proteínas básicas que eisten en los n0cleosasociadas al :3, las protaminas son proteínas básicas de pesomolecular relativamente ba'o, van asociadas a los ácidosnucleicos y se encuentran en grandes cantidades en las célulasgerminales masculinas maduras de los vertebrados. Las proteínas

globulares son conformaciones de cadenas polipeptídicas que seenrollan sobre sí mismas en formas intrincadas como un "nudillode ilo enredadoT. )l resultado es una macro1estructura de tipoesférico. La mayoría de estas proteínas son solubles en agua ypor lo general desempe8an funciones de transporte  en elorganismo. Las en#imas, cuyo papel  es la catálisis de lasreacciones bioquímicas, son proteínas globulares.

S)@U3 S< -<3C>I3

La diversidad en las funciones de las proteínas en el organismoes qui#á las más etensas que se pueda atribuir a una familia de

biomoléculas.

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)n#imas! Son proteínas cuya función es la "catálisis de lasreacciones bioquímicas". lgunas de estas reacciones son muysencillas* otras requieren de la participación de verdaderoscomple'os multien#imáticos. )l poder catalítico de las en#imas esetraordinario! aumentan la velocidad de una reacción, al menos

un millón de veces. Las en#imas pertenecen al grupo de lasproteínas globulares y mucas de ellas son proteínas con'ugadas.

Broteínas de transporte! ?ucos iones y moléculas específicasson transportados por proteínas específicas. Bor e'emplo, laemoglobina transporta el oígeno y una porción del gas carbónicodesde y acia los pulmones, respectivamente. )n la membranamitocondrial se encuentra una serie de proteínas que transportanelectrones asta el oígeno en el proceso  de respiraciónaeróbica.

Broteínas del movimiento coordinado! )l m0sculo está compuesto

por una variedad de proteínas fibrosas. )stas tienen la capacidadde modificar su estructura en relación con cambios en el ambienteelectroquímico que las rodea y producir a nivel macro el efectode una contracción muscular.

Broteínas estructurales o de soporte! Las proteínas fibrosascomo el colágeno y la a1queratina constituyen la estructura demucos te'idos de soporte del organismo, como los tendones y losuesos.

nticuerpos! Son proteínas altamente específicas que tienen lacapacidad de identificar sus sustancias etra8as tale como los

virus, las bacterias y las células de otros organismos.Broteoreceptores! Son proteínas que participan activamente en elproceso de recepción de los impulsos nerviosos como en el caso dela "rodapsina" presente en los bastoncillos de la retina del o'o.

(ormonas y Broteínas represoras! son proteínas que participanen la regulación de procesos  metabólicos* las proteínasrepresoras son elementos importantes dentro del proceso detransmisión de la información genética en la biosíntesis de otrasmoléculas.

DERI8ADO"

Broteínas citosólicas.

;epresenta uno de los grupos que tiene mayor abundancia deproteínas. )n él se distinguen!

Las proteínas fibrilares! son las que constituyen elcitoesqueleto +los neurofilamentos y entre ellas se encuentranla tubulina, la actina y sus proteínas asociadas. ;epresentanalrededor de un 4E& de las proteínas totales de las neuronas.

)n#imas! catali#an las reacciones metabólicas de las neuronas.

Broteínas citosólicas

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Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en elcitoplasma neuronal, cuando el m;3 para esas proteínas se une alos ribosomas. )n relación a estas proteínas ay que considerar aotra proteína peque8a, la ubiquitina, que se une residuos delisina de la proteína para su posterior degradación.

Broteínas nucleares y mitocondriales

9ambién se forman en los polirribosomas y luego son enviadas aln0cleo o a las mitocondrias, donde eisten receptores específicosa los que se unen para incorporarse al organelo, por el procesode traslocación. )l mecanismo por el que se incorporan lasproteínas después de su síntesis, es la importación post1

transducción.

(ay dos categorías de proteínas de membranas!

$.1 Las proteínas integrales! se incluyen en este grupo los

receptores químicos de membrana +a neurotransmisores, a factoresde crecimiento. )llas están incertadas o embebidas en la bicapalipídica o están unidas covalentemente a otras moléculas que síatraviesan la membrana. <na proteína que atraviesa la membrana yque ofrece un grupo 31terminal, acia el espacio etraneuronal,es designada como del tipo >. Las ay también del tipo >> queson aquellas en que el grupo 31terminal se ubica en el citosol.

4.1 Las proteínas periféricas! se ubican en el lado citosólicode la membrana a la cual se unen por asociaciones que acen conlos lípidos de la membrana o con las colas citosólicas deproteínas integrales o con otras proteínas periféricas +proteína

básica de la mielina o comple'os de proteínas.

Las proteínas de la membrana plasmática y las de secreción seforman en los polirribosomas que se unen al retículoendoplasmático rugoso. )llos constituyen un material denaturale#a basófila +se ti8en con colorantes básicos como el a#ulde toluidina, el violeta de cresilo y el a#ul de metileno que almicroscopioi óptico se an identificado como la substancia de3issl. <na ve# que las proteínas formadas en este sistema pasanal interior del retículo, ellas son modificadas por procesos quese inician el retículo y que contin0an en el sistema de @olgi y

a0n, posteriormente, en los organelos finales a donde sondestinadas +vesículas de secreción.

Las proteínas que son componentes de las membranas abandonan elretículo en una variedad de vesículas. demás de las desecreción, son muy importantes para las neuronas, las vesículassinápticas. través de ambos tipos de vesículas las proteínasson enviadas al espacio etraneural por la vía constitutiva o lavía regulada.

I%+ORTA.CIA E. E OR-A.I"%O

:ebe aportarse en la alimentación diaria al menos J,O gramos deproteínas por Xg al día.

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<na capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mita,es decir me#clar proteínas en cada comida. )sto es necesario paraconstituir una adecuada estructura de ladrillos de las proteínas,conocidos como aminoácidos.

:iariamente se recambia el $ a 4& de nuestras proteínas, ra#ón

por la que debemos ingerir dica cantidad.

)isten aminoácidos indispensables para la salud  dado que elorganismo es incapa# de sinteti#arlos si no se ingieren.

)stos ladrillos +aminoácidos se conocen como esenciales yconstituyen los factores limitantes para alcan#ar la óptimanutrición proteica.

Los cereales son deficitarios en dos! la treonina y lisina+trigo o triptófano y lisina +el maí#.

Los lácteos de vaca son deficitarios en metionina, cisteína y oy

semideficitarios en triptófano.

)l pescado, pollo, vacuno, tubérculos +papas y leguminosas+porotos lente'as, etc. son deficitarias en cisteína ymetionina.

)l uevo es deficitario en metionina para el adulto.

La mal nutrición provoca!

;educción de la competencia  inmune, vale decir la respuestaespecífica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye. Larespuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.

La restricción proteica reduce la síntesis del antioidante yprotector más importante de nuestras células, el glutatión. Sudeficiencia es secundaria a una pobre ingesta de sus precursoresaminoaciditos, el glutamato, la glicina y la cisteína. Su déficitreduce la capacidad de limpiar los productos de desecos que losmicroorganismos nos de'an, los conocidos ;adicales Libres. )stosact0an prolongando el da8o a las células propias y de pasoaumentan el riesgo de un cáncer, promovido por una infección deun virus, por e'emplo la epatitis  G o por la ingestión deproductos químicos inductores o promotores de cáncer, por e'emplopesticidas, toinas de ongos, etc. La falta de proteína produce

vulnerabilidad a las infecciones en nuestro organismo lo que semanifiesta en el pulmón y en el intestino delgado. )n ambos, lasecreción continua de mucosidades permite un verdadero barrido delas sustancias da8inas, entre ellos sustancias potencialmentecancerígenas y también de microorganismos infecciosos quepudieron entrar. )sta sustancia viscosa constituida por a#0caresy proteínas +glucoproteínas es de secreción constante y requieredel aporte de proteínas adecuado, si este aporte falla encantidad o calidad +falta de ciertos aminoácidos conocidos comocisteína o treonina el mucus será pobre o de mala calidadreduciendo nuestra capacidad de defensa

AI%E.TO" > "/ ACCI4.

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Las proteínas, desde las umanas asta las que forman lasbacterias  unicelulares, son el resultado de las distintascombinaciones entre veinte aminoácidos distintos, compuestos a suve# por carbono, idrógeno, oígeno, nitrógeno  y, a veces,a#ufre. )n la molécula proteica, estos aminoácidos se unen en

largas ileras +cadenas polipeptídicas mantenidas por enlacespeptídicos, que son enlaces entre grupos amino +3(4 y carboilo+C//(. )l n0mero casi infinito de combinaciones en que se unenlos aminoácidos y las formas elicoidales y globulares en que searrollan las ileras o cadenas polipeptídicas, permiten eplicarla gran diversidad de funciones que estos compuestos desempe8anen los seres vivos. Bara sinteti#ar sus proteínas esenciales,cada especie necesita disponer de los veinte aminoácidos enciertas proporciones. ?ientras que las plantas pueden fabricarsus aminoácidos a partir de nitrógeno, dióido de carbono y otroscompuestos por medio de la fotosíntesis, casi todos los demás

organismos sólo pueden sinteti#ar algunos. Los restantes,llamados aminoácidos esenciales, deben ingerirse con la comida.)l ser umano necesita incluir en su dieta oco aminoácidosesenciales para mantenerse sano! leucina, isoleucina, lisina,metionina, fenilalanina, treonina, triptófano  y valina. 9odosellos se encuentran en las proteínas de las semillas vegetales,pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y triptófano,los especialistas en nutrición umana aconse'an complementar ladieta vegetal con proteínas animales presentes en la carne, losuevos y la lece, que contienen todos los aminoácidosesenciales. )n general, en los países desarrollados se consumen

proteínas animales en eceso, por lo que no eisten carencias deestos nutrientes esenciales en la dieta. )l X7asiorXor, queafecta a los ni8os del Qfrica tropical, es una enfermedad pormalnutrición, principalmente infantil, generada por unainsuficiencia proteica grave. La ingesta de proteínas recomendadapara los adultos es de J,O g por Xg de peso corporal al día* paralos ni8os y lactantes que se encuentran en fase de crecimientorápido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres,respectivamente. Las proteínas son de difícil asimilación y nogeneran energía inmediata. Su ingesta ecesiva no está eenta deriesgos y tampoco es recomendable ingerir una gran cantidad en

una sola comida +es decir, no se saca nada con comerse una vacaen el almuer#o. <n deportista durante la fase de entrenamientodestruye sus te'idos. Bara repararlos, debe ingerir un aportemayor de proteínas +algo así como el $E& de la ración calóricadiaria y sobre todo a partir de alimentos con un valor biológicoelevado. )'emplos adicionales a los ya se8alados son el at0n,quesos, lente'as, pollos, nueces, avellanas, almendras y la carnede soya. @eneralmente, en monta8a se ingieren muy pocasproteínas, o nada, debido en parte porque los alimentos que lasproveen son de difícil transporte +uevos, embala'e impropio+tarros y de rápida descomposición +carnes.

Brincipales fuentes de proteínas!

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Cereales +arro#, avena, maí#, trigo, etc.

Legumbres +porotos, lente'as, soya, arve'as, etc.

Lácteos +lece, queso, yogurt, etc.

Semillas y frutos secos +sésamo, maravilla, nueces, almendras,

maní, etc..

+RO+IEDADE"

)specificidad

Las propiedades de las proteínas dependen de la estructuratridimensional en el medio acuoso, es decir, de los aminoácidosque se disponen en su superficie, que son los que constituyen elcentro activo* también de los aminoácidos que se disponen aciael interior, ya que son los que dan rigide# y forma a laproteína. Cada proteína tiene una conformación seg0n su

estructura primaria. sí, un peque8o cambio en la secuencia deaminoácidos provoca cambios en la estructura primaria,secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividadbiológica.

Cada proteína tiene una función específica que está determinadapor su estructura primaria.

Solubilidad

Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que susradicales polares o idrófilos se sit0an acia el eterior,formando puentes de idrógeno con el agua, constituyendo una capade solvatación. )sta solubilidad varía dependiendo del tama8o, dela forma, de la disposición de los radicales y del p(. Semantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles esténpresentes. Si se aumenta la temperatura y el p(, se pierde lasolubilidad.

:esnaturali#ación

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperselos puentes que forman dica estructura. 9odas las proteínasdesnaturali#adas tienen la misma conformación, muy abierta y conuna interacción máima con el disolvente, por lo que una proteínasoluble en agua cuando se desnaturali#a se ace insoluble en aguay precipita. La desnaturali#ación se puede producir por cambiosde temperatura, +uevo cocido o frito, variaciones del p(. )nalgunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteínadesnaturali#ada puede volver a su anterior plegamiento oconformación, proceso que se denomina renaturali#ación.

Bérdida de la estructura tridimensional o conformación, y portanto también de la actividad biológica. Se produce al variar latemperatura, presión, p(, electronegatividad, etc. )sto provoca

la rotura de los puentes de idrógeno que mantienen lasestructuras secundaria y terciaria, y las proteínas se convierten

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en fibras insolubles en agua. Si las condiciones son suaves, elproceso es reversible, y si el cambio es más drástico, esirreversible.

Las proteínas pueden desnaturali#arse al perder todas susestructuras menos la primaria. l desnaturali#arse una proteína,

esta pierde solubilidad en el agua y precipita. Ladesnaturali#ación se produce por cambios de temperatura ovariaciones de p(, sales de metales pesados, radiación <A, rayosY. )n algunos casos, las proteínas desnaturali#adas pueden volvera su estado original a través de un proceso llamadorenaturali#ación.

Capacidad )lectrolítica

Se determina a través de la electrólisis, en la cual si lasproteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical

tiene carga negativa y viceversa.

mortiguador de p( 

+Conocido como efecto tampón ct0an como amortiguadores de p(debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse comoácidos +soltando electrones +e1 o como bases +tomandoelectrones.

.ECE"IDADE" +roteicas

ZBroteínas de origen vegetal o animal[

Buesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas,el organismo no puede distinguir si estos aminoácidos provienende proteínas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tiposde proteínas podemos se8alar!

\ Las proteínas de origen animal son moléculas muco másgrandes y comple'as, por lo que contienen mayor cantidad ydiversidad de aminoácidos. )n general, su valor biológico esmayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son másdifíciles de digerir, puesto que ay mayor n0mero de enlacesentre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente lasproteínas vegetales +legumbres con cereales o lácteos concereales se puede obtener un con'unto de aminoácidosequilibrado. Bor e'emplo, las proteínas del arro# contienen todoslos aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si lascombinamos con lente'as o garban#os, abundantes en lisina, lacalidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de

la mayoría de los productos de origen animal.

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\ l tomar proteínas animales a partir de carnes, aves opescados ingerimos también todos los desecos del metabolismocelular presentes en esos te'idos +amoniaco, ácido 0rico,etc.. )stos compuestos act0an como tóicos en nuestroorganismo. )l metabolismo de los vegetales es distinto y noestán presentes estos derivados nitrogenados. Los tóicos dela carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origenanimal a partir de los uevos, lece y sus derivados. )ncualquier caso, siempre serán preferibles los uevos y loslácteos a las carnes, pescados y aves. )n este sentido,también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a lascarnes ro'as o de cerdo.

\ La proteína animal suele ir acompa8ada de grasas de

origen animal, en su mayor parte saturadas. Se a demostradoque un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta elriesgo de padecer enfermedades cardiovasculares.

Las necesidades proteicas de una persona, deportista o no, sedeberá considerar con respecto a varios factores, algunos deellos de carácter individual. )n términos generales debemosconsiderar la calidad y la cantidad de proteína.

a Calidad de las proteínas. :eberá distribuirse así!

EJ& de origen vegetal

EJ& de origen animal.

b Cantidad de proteínas. )l mínimo proteicoT, o sea lacantidad mínima necesaria, teniendo en cuenta la poblacióngeneral, se calcula en unos J,DJ gKg. de peso corporal y pordía.

)n el deportista, por ra#ones fisiológicas derivadas del esfuer#oque reali#a, se establece como ración diaria, cercana a laóptima, la cantidad comprendida entre $,E y $,O gXg de peso ydía. :ependiendo del tipo de entrenamiento, el deportista puederequerir cantidades diferentes. )s ra#onable que para deportes enlos que predomina la fuer#a y la potencia +lan#adores,levantadores de pesos, etc. se necesiten incluso asta 4gXg.día.

Las recomendaciones medias de proteínas son las siguientes!

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C9>A>::B;/9)>3S K@.B)S/

dultos no deportistas

:eportistas de resistencia

:eportistas de resistencia yvelocidad

:eportistas de fuer#a

:eportistas durante elentrenamiento de fuer#a

J.O ] $ g.

$.4 ] $.E g.

$.E ] $.P g.

$.P ] 4.J g.

4.J ] 4.5 g.

E.TRE.A%IE.TO > RE?/ERI%IE.TO" DE +ROTE:.A"

$.)n el entrenamiento de resistencia!  )n las personas quereali#an actividad física de forma abitual 1entrenamiento1 tantosi éste está orientado a la me'ora de la fuer#a como al

incremento de la resistencia, las necesidades de proteínas estánaumentadas con respecto a las personas sedentarias. )sto se debefundamentalmente a un incremento de la degradación de proteínasdurante el e'ercicio y a un incremento de la biosíntesis deproteínas durante la recuperación. La causa más probable asociadaal incremento de las necesidades proteicas en deportistas queentrenan resistencia es posible que sea el aumento en la tasa deoidación de aminoácidos durante el e'ercicio, al consumir dietascon un mayor contenido en proteínas se protege al m0sculo,reduciendo el riesgo de da8o muscular. Los ecos que apoyan elincremento de las necesidades de aminoácidos yo proteínasdurante el e'ercicio de resistencia son!\ >ncremento de la concentración de amonio en m0sculo.\ >ncremento de la concentración en m0sculo, con respecto al

suero, de aminoácidos totales incluidos algunos de losesenciales, pero no los ramificados.

\ >ncremento en la ecreción en orina de un derivado delaminoácido proteico +istidina, indicativo del grado dedegradación de las proteínas contráctiles.

\ >ncremento en el contenido de urea muscular y de la ecreciónde urea por la orina.

9odos estos fenómenos apoyan la sugerencia del incremento de las

necesidades de proteínas en la dieta en su'etos que reali#anentrenamiento de resistencia, con respecto a los sedentarios. )n

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base a diferentes estudios sobre los requerimientos estimados deproteínas para deportistas de resistencia, se aconse'a ingerircantidades comprendidas entre $,4 y $,E g de proteína por Kg. depeso corporal, lo que representa un aumento de asta el $EJ1$PE&de las ;: establecidas para su'etos sedentarios.

4. )n el entrenamiento de fuer#a! )n deportistas que entrenanfuer#a o potencia el incremento en las necesidades de proteínascon respecto a sus omólogos sedentarios se relaciona con unaumento en la síntesis de proteínas musculares. )l entrenamientode fuer#a asociado con el aumento de la disponibilidad deaminoácidos aportados por la dieta induce a un incremento de labiosíntesis de proteína yo una disminución de la tasa dedegradación proteica, que conduce a un gran desarrollo muscular.Se a observado un incremento mayor en la masa muscular a lascuatro semanas de entrenamiento de fuer#a cuando se aumenta laingesta de proteínas con respecto a las ;: de sedentarios +J,O gpor Kg.. La síntesis de proteínas corporales se incrementaparalelamente al aumentar su ingesta diaria desde J,O% asta $,Eg de proteína por Xg en su'etos que reali#an entrenamiento defuer#a, sin que se incremente la tasa de oidación de losaminoácidos. Bor el contrario, al consumir dietas que aportan 4,Dg de proteínas por Kg. se incrementa la oidación de aminoácidos,sin que se observe un incremento adicional en la biosíntesisproteica. )n general, todos los estudios concluyen que elincremento en la ingesta de proteínas con respecto a las ;: desedentarios, puede conducir a un aumento del desarrollo muscularcuando se asocia con el entrenamiento adecuado de fuer#a.

Interro'antesZ) C/39)3>:/ )3 ?>3/QC>:/S 9>)3) >?B/;93C> 3<9;>C>/3 [

:ependiendo de que en las proteínas se encuentren o no todos losaminoácidos esenciales, podemos clasificar las proteínas en!Broteínas completas! tienen todos los aminoácidos esenciales encantidad suficiente y en la proporción adecuada para mantener lavida y permitir un normal desarrollo y crecimiento. Sondenominadas también, de buena calidad o de alto valor biológico+es la capacidad que tiene una proteína, para formar otras nuevasen el individuo que las ingiere. Las encontramosfundamentalmente en los alimentos de origen animal +lece,pescado, carne y uevo, y en la so'a de origen vegetal.

Broteínas incompletas!  carecen de alguno de los aminoácidosesenciales, se denomina limitante* permiten la vida pero no elcrecimiento y desarrollo. Las encontramos en alimentos de origenvegetal! cereales, legumbres y frutos secos mayoritariamente.ZB/:)?/S C/3S)@<>; B;/9)F3S  C/?B )9S / :) 9/ A /;

G>/ I@>C/ S>3 C/3S<?>; >?)39/S :) /;>@)3 3>? , / C/3

>3@)S9S ;):<C>:S :) )S9/S[

Con la me#cla simultanea de dos proteínas incompletas deficientesen diferentes aminoácidos esenciales +cereales más legumbres, ode cualquier proteína incompleta con otra completa, +cereales y

legumbres más carne, pescado, lece o uevos se logran unasproteínas de buena calidad. menor calidad de las proteínas deun alimento, abrá que tomar más cantidad del mismo, para cubrir

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las necesidades. este eco se le denomina complementación osuplementación.

ZR<^ B;9) :) /;@3>S?/ (<?3/ )S9Q -/;?:/ B/;

B;/9)F3S[

)ntre el $E y 4J& del peso corporal de un adulto, enbuen estado fisiológico, está constituido porproteínas. proimadamente la mitad se encuentra en lamusculatura, la quinta parte en la piel y el resto, enotros te'idos y líquidos orgánicos, salvo en la bilis y en laorina, donde no se encuentran en condiciones normales.

ZC<Q )S S/3 S -<3C>/3)S :) S B;/9)F3S[

)l consumo de proteínas  es necesario, además de para aportartodos los aminoácidos esenciales, para cubrir las siguientesfunciones!

Blástica! ;eparar el desgaste diario, producido en elrecambio y la renovación celular y síntesis de nuevos te'idosen situaciones de crecimiento y desarrollo, ante eridas,fracturas o quemaduras por e'emplo.;eguladora! -orman parte de numerosas en#imas, ormonas,

anticuerpos o inmunoglobulinas, que llevan a cabo todas lasreacciones químicas que se desarrollan en el organismo.)nergética! )n ausencia o insuficiencia en la ingesta de

carboidratos, o cuando se reali#a un consumo de proteínas que

supera las necesidades, proporcionan D Kcalg, siendo este elfenómeno más costoso para el organismo, además de implicar unasobrecarga de traba'o para algunos órganos y sistemas.9ransporte! Contribuyen al mantenimiento del equilibrio de

los líquidos corporales y transportan algunas sustancias, pore'emplo el ierro o el oígeno.

 ZCI?/ <9> >=?/S S B;/9)F3S[

Las proteínas que tomamos a través de los alimentos no son 0tilescomo tales. Bor medio de la digestión, absorción y metaboli#aciónan de descomponerse en aminoácidos libres, y con éstos, se

forman las proteínas propias de cada organismo.

La digestión de las proteínas, que se ve favorecida por elcocinado, comien#a en el estómago gracias a las secrecionesgástricas. Continua en el duodeno con la acción con'unta de los'ugos pancreáticos e intestinales, reduciéndose aaminoácidos. )stos son absorbidos en el intestino yasí pasan al torrente sanguíneo llegando al ígado,donde la utili#a para formar sus propias proteínas y setransforman unos aminoácidos en otros, +con ecepción delos esenciales, pasando nuevamente al torrentecirculatorio desde donde se redistribuyen acia órganos y te'idospara formar cada una de las proteínas necesarias.

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<na ve# cubiertas todas las necesidades, el eceso de aminoácidosse destruye. La parte que no es utili#ada se eliminamayoritariamente a través de la orina +_J& y el resto se pierdecon las eces y el sudor.La estimulación de la producción de proteínas +síntesis está

regulada principalmente por la ormona insulina, la ormona delcrecimiento y las ormonas tiroideas.ZC<Q )S S/3 S ;)C/?)3:C>/3)S :) C/3S<?/ :) B;/9)F3S[

La ración de proteínas recomendada por la /rgani#ación ?undial dela Salud +/?S y la /rgani#ación de las 3aciones <nidas para lagricultura y la limentación +-/ para el adulto sano es de J,OgKg de pesodía. )stas proteínas deben ser de buena calidad, almenos un DJ& de ellas, y aportar entre un $41$E& del valorcalórico total de la dieta que se ingiere.

(ay que tener en cuenta que es prioritario el aporte decarboidratos, de lo contrario se utili#arán como fuenteenergética y se necesitaran en mayor cantidad.Ciertas enfermedades pueden requerir una disminución en lacantidad de consumo de proteínas, por e'emplo enfermedades deri8ón o de ígado.)n el momento actual, el consumo está muy por encima de estasrecomendaciones* ay que tener en cuenta que este aumento, si sereali#a con base en fuentes animales, incrementará la grasa ycolesterol de la dieta.ZCI?/ C C< ; S 3)C)S>::)S :) B;/9)F3S[

<n adulto sano que pesa %J Kg, para cubrir las necesidades deproteínas deberá consumir diariamente como mínimo! J,O g E %J KgM DOg de proteínas

Si el consumo total de caloríasdía debe ser de 4JJJ Kcal, enforma de proteínas se deberá aportar entre un $41 $E &!considerando una media de $5 & de 4JJJ Kcal M 4%J Kcal día, sedeberán aportar 4%J Kcal día en forma de proteínas.Como cada gramo de proteínas aporta D Kcal.  4%J Kcal! D M %Eg de proteínas.sí, el consumo total de proteínas al día oscilará entre DO y

%Eg.3ing0n alimento en su composición aporta un $JJ& de proteínas,emos de tener en cuenta el alimento del que se trate. Boe'emplo, si elegimos carne o pescado que aportan una media de 4Jg de proteínas por $JJ g de alimento, para cubrir los DO1%Eg deproteínas se necesitarían entre 4DJ 1 54E g de alimento.

ZR<^ ;)R<>S>9/S :)G) ;)<3>; ) B/;9) :) B;/9)F3S B; <3

:< 9/ S3/[

Se debe mantener el equilibrio entre el valor calóricototal +AC9 y el aporte proteico! )ntre el $41$E& del AC9de la dieta se debe aportar en forma de proteínas,

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priori#ando el aporte de carboidratos entre un EJ1EE& delAC9.La ingesta proteica debe ser, como mínimo, de J,O g Kgpeso teórico día.

• Se debe guardar un equilibrio entre las proteínas de origen

animal y de origen vegetal!)n el adulto +proteínas de origen animal M proteínas deorigen vegetal.)n el ni8o +proteína animal, bastante más que proteína 

vegetal.

ZC<Q3:/ S/SB)C(; R<) )Y>S9) <3 :^->C>9 :) B;/9)F3S[

Los síntomas que se observan, sobre todo en los ni8os de lospaíses pobres donde la ingesta de proteínas puede ser muy ba'a,son estatura ba'a, musculatura escasa, cabello fino y frágil,lesiones cutáneas, edema o inca#ón generali#ada y cambios en lasangre como disminución de los niveles de alb0mina, que es laproteína mayoritaria circulante en la sangre, y desequilibriosormonales. )l edema, la pérdida de masa muscular y de cabelloson los signos más destacados entre los adultos y suele asociarsecon situaciones patológicas. La deficiencia de proteínas rara ve#aparece aislada* en general suele asociarse a déficit de energíay de otros nutrientes. 9ambién puede aparecerdeficiencia en presencia de enfermedades,porque las necesidades están aumentadas.

Z) C/3S<?/ )YC)S>A/ :) B;/9)F3S  B<):)

S); B) >@;/S/[

La ingesta de proteínas algo superior a los requerimientos no sea demostrado que sea peligrosa* sin embargo, algunos estudios enanimales postulan que la ingesta ecesiva de proteínas puede darlugar a lesiones del ri8ón, que aparecen con frecuencia en lave'e#. )n la actualidad, el consumo de proteínas es muy alto, ysobre todo de las de origen animal. Lo deseable es reducir esteconsumo, porque son alimentos que contienen grasa saturada, yademás porque conforme aumenta la edad se produce una disminucióno enlentecimiento en las funciones del ígado  y ri8ones y noconviene sobrecargar a estos órganos.

ZR<^ )S :>@)S9>G> >:: :) <3 B;/9)F3[

La digestibilidad de una proteína es uno de los condicionantesdel índice de calidad de las proteínas. Se define como lafracción de nitrógeno ingerido con el alimento y que es absorbidoen el tracto gastrointestinal. Se epresa en porcenta'e! : M 3

absorbido L 3 ingerido E $JJ. La digestibilidad ideal es $JJ.Las proteínas de origen animal poseen una buena digestibilidad,lo que implica una buena absorción, mientras que las de origenvegetal, la suelen tener generalmente inferior. (ay factores que,con independencia de la proteína  de la que se trate, puedenmodificar la digestibilidad, entre ellos tenemos! las condicionesde procesamiento y almacenamiento de los alimentos, el contenido

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en fibra insoluble y la cantidad total de fibra de la dietaingerida. <n procesado adecuado se consigue con el cocinado delos alimentos. )n las carnes y pescados el cambio de color delro'o al pardo y en la clara del uevo el cambio del transparenteal blanco, son los que marcan un procesado correcto. Si no se

produce este cambio de color, se puede reducir la digestibilidady por tanto el aprovecamiento de sus proteínas asta en un EJ&.

ZC<Q )S S/3 S -<)39)S >?)39;>S :)

B;/9)F3S[

-uentes de origen animal! Carne.

 Lece y derivados. (uevos.Bescados y mariscos.

-uentes de origen vegetal! Leguminosas.

 

Cereales.So'a.-rutos secos.;aíces y tubérculos.-rutas y ortali#as.

Contenido proteico de algunos alimentos por $JJ g de porcióncomestible.

  limento @ramos deproteínas

CarneVamón serranoBescado(uevo enteroLeceRueso blandoRueso curadoLegumbres-rutos secosCereales!

(arina de trigoBanrro#?aí#Aerduras yortali#as-rutas

4J$_$4 ] 4J$4 ] $55 ] D$D,E5%4J ] 45$E ] 5JP ] $5

$5_P_ ] $JD4

Di!erencias entre las prote*nas de ori'en ani$al y ve'etal

Las proteínas son macromoléculas formadas por la unión de miles o

cientos de aminoácidos. Los aminoácidos se dividen en aminoácidosesenciales y no esenciales. Los esenciales son aquellos que no

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son elaborados por nuestro organismo y deben incorporarse através de la dieta. Los no esenciales son sinteti#ados pornuestro metabolismo. Los aminoácidos son fundamentales para elbuen funcionamiento del organismo. Bara una persona adulta sonoco los aminoácidos esenciales, mientras que durante el

crecimiento se precisan dos más.minoácidos esenciales! fenilalanina, leucina, isoleucina,lisina, metionina, treonina, triptofano y valina. :urante lainfancia y adolescencia! arginina e istidina.

minoácidos no esenciales! alanina, cisteina, cistina, glicina,idroiprolina, prolina, serina, tirosina, ácido aspártico, yglutámico.

La calidad de una proteína depende de su contenido en aminoácidosesenciales. )sa calidad está medida por un índice llamado valor

biológico. Bor lo tanto, una proteína es de alta calidad o tieneun alto valor biológico cuando es rica en aminoácidos esenciales.Las proteínas  con un valor biológico alto  son además de lasproteínas de la lece materna, la de los uevos. Le siguen lasproteínas de la carne y el pescado y luego los lácteos. Seconsidera que las proteínas de origen animal son más nutritivas ycompletas que las de origen vegetal, que son incompletas y de unmenor valor biológico. Bara que las proteínas vegetales seancompletas deben me#clarse entre sí. Bor e'emplo! una legumbre 6un cereal o un fruto seco 6 arro#. )n un desayuno, al me#clar lalece con los cereales, la proteína del cereal se completa con

las de la lece.

Calidad de las proteínas

limento valor biológicoLece materna $JJ

(uevo $JJCarne PE

Bescado PELece de vaca PE

So'a PJrro# %J9rigo EJLegumbres DJ

?aí# DJLos alimentos que nos aportan proteínas completas o de altovalor biológico son todos los de origen animal!

• 9odas las carnes, los uevos y el pescado

• 9odos los quesos

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• La lece y todos sus derivados +yogur

• Crustáceos y mariscos.

Los alimentos que nos aportan proteínas incompletas, son todosde origen vegetal!

• la so'a

• las legumbres +lente'as , garban#os

• los frutos secos

• los cereales y sus derivados +arinas, arro#, pan

• ortali#as y frutas

Las proteínas  en general cumplen mucas funciones  en nuestroorganismo! forman parte de los n0cleos celulares, de los te'idosy órganos, transportan el oígeno, son en#imas, ormonas,anticuerpos, etc.

La administración proteica en nuestra dieta debe ser constante.3os aportan D Xcal por gramo, y la recomendación es que suconsumo sea de $ gramo de proteína por Xg. de peso.La carencia proteica produce una disminución de la masa muscular,un metabolismo lento, ba'o rendimiento físico e intelectual,fatiga, apatía, y deterioro general de todo nuestro organismo.

Como emos mencionado anteriormente, la dieta diaria debecontener proteínas tanto animales como vegetales en una maneraproporcionada, ya que nuestro organismo aproveca los aminoácidosque componen a esas proteínas que provienen de las legumbres o delas carnes.

<na dieta variada y equilibrada  debe proporcionarnos tantoproteínas de origen animal como proteínas de origen vegetal. Bero

a la ora de diferenciarlas, las de origen animal, son las queposeen un alto valor biológico. 3o deben faltar en nuestraalimentación, ya que son las que contienen los aminoácidosesenciales que nuestro organismo no puede producir.

&RTE/0'1 2E R+3E0 4E3ET'L '0+'L

Buesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas,el organismo no puede distinguir si estos aminoácidos provienende proteínas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tiposde proteínas podemos se8alar!

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Las proteínas de origen animal son moléculas muco más grandesy comple'as, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad deaminoácidos. )n general, su valor biológico es mayor que las deorigen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir,puesto que ay mayor n0mero de enlaces entre aminoácidos por

romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales+legumbres con cereales o lácteos con cereales se puede obtenerun con'unto de aminoácidos equilibrado. Bor e'emplo, lasproteínas del arro# contienen todos los aminoácidos esenciales,pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lente'as ogarban#os, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporteproteico resultante es mayor que el de la mayoría de losproductos de origen animal.

l tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescadosingerimos también todos los desecos del metabolismo celularpresentes en esos te'idos +amoniaco, ácido 0rico, etc., que elanimal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. )stoscompuestos act0an como tóicos en nuestro organismo. )lmetabolismo de los vegetales es distinto y no están presentesestos derivados nitrogenados. Los tóicos de la carne se puedenevitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir deuevos, lece y sus derivados. )n cualquier caso, siempre seránpreferibles los uevos y los lácteos a las carnes, pescados yaves. )n este sentido, también preferiremos los pescados a lasaves, y las aves a las carnes ro'as o de cerdo.

La proteína animal suele ir acompa8ada de grasas  de origen

animal, en su mayor parte saturadas. Se a demostrado que unelevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo depadecer enfermedades cardiovasculares.

)n general, se recomienda que una tercera parte de las proteínasque comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posibleestar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. )so sí, teniendola precaución de combinar estos alimentos en función de susaminoácidos limitantes. )l problema de las dietas vegetarianas enoccidente suele estar más bien en el déficit de algunasvitaminas, como la G$4, o de minerales, como el ierro.

CaracterísticasLas proteínas son macromoléculas de gran tama8o* sonbiopolímeros, es decir, están constituidas por gran n0mero deunidades estructurales simples repetitivas +monómeros. :ebido asu gran tama8o, cuando estas moléculas se dispersan en undisolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, concaracterísticas que las distinguen de las soluciones de moléculasmás peque8as.

Bor idrólisis, las moléculas proteínicas son escindidas en

numerosos compuestos relativamente simples, de peque8o peso, queson las unidades fundamentales constituyentes de la

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macromolécula. )stas unidades son los aminoácidos, de los cualeseisten veinte especies  diferentes y que se unen entre símediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidospueden participar en la formación de la gran molécula poliméricade una proteína.

9odas las proteínas contienen carbono, idrógeno, oígeno  ynitrógeno y casi todas poseen también a#ufre. Si bien ay ligerasvariaciones en diferentes proteínas, el contenido de nitrógenorepresenta, término medio, $%& de la masa total de la molécula*es decir, cada %,4E g de proteínas contienen $ g de 3. )l factor%,4E se utili#a para estimar la cantidad de proteína eistente enuna muestra a partir de la medición de 3 de la misma.

La síntesis proteica  es un proceso comple'o cumplido por lascélulas seg0n las directrices de la información suministrada porlos genes.

Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas porenlaces peptídicos entre el grupo carboyl +1C//( y los gruposamino +3(4 de residuos de aminoácido adyacentes. La secuencia deaminoácidos en una proteína es definida por un gen y codificadaen el código genético. unque este código genético especifique 4$aminoácidos "estándar" más selenocisteína y 1 en ciertos rcaea1 pirrolisina, los residuos en una proteína a veces químicamenteson cambiados en la modificación postraducción! antes de que laproteína puede funcionar en la célula, o como la parte demecanismos de control. Las proteínas también pueden traba'ar

'untos para alcan#ar una función particular, y ellos a menudo seasocian para formar comple'os estables.

Reacciones de Reconocimiento

• ;eacción de Giuret 

)l reactivo de Giuret está formado por una solución de sulfato decobre en medio alcalino, este reconoce el enlace peptídico de lasproteínas mediante la formación de un comple'o de coordinaciónentre los iones Cu46 y los pares de electrones no compartidos delnitrógeno  que forma parte de los enlaces peptídicos, lo queproduce una coloración ro'o1violeta.

• ;eacción de ?illon 

;econoce residuos fenólicos, o sea aquellas proteínas quecontengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de losácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitadoblanco que se vuelve gradualmente ro'o al calentar.

• ;eacción antoproteica 

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;econoce grupos aromáticos, o sea aquellas proteínas quecontengan tanto tirosina como fenilalanina, con el cual el ácidonítrico forma compuestos nitrados amarillos.

Deter$inación de la esta&ilidad proteica

La estabilidad de una proteína es una medida de la energía quediferencia al estado nativo de otros estados "no nativos" odesnaturali#ados. (ablaremos de estabilidad termodinámica cuandopodamos acer la diferencia de energía entre el estado nativo yel desnaturali#ado, para lo cual se requiere reversibilidad en elproceso de desnaturali#ación. H ablaremos de estabilidadcinética cuando, dado que la proteína desnaturali#airreversiblemente, sólo podemos diferenciar energéticamente laproteína nativa del estado de transición +el estado limitante enel proceso de desnaturali#ación que da lugar al estado final. )nel caso de las proteínas reversibles, también se puede ablar deestabilidad cinética, puesto que el proceso de desnaturali#acióntambién presenta un estado limitante. ctualmente se ademostrado que algunas proteínas reversibles pueden carecer dedico estado limitante, si bien es un tema a0n controvertido enla bibliografía científica. La determinación de la estabilidadproteica puede reali#arse con diversas técnicas. La 0nica deellas que mide directamente los parámetros energéticos es lacalorimetría  +normalmente en la modalidad de calorimetríadiferencial de barrido. )n esta se mide la cantidad de calor queabsorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modoque al aumentar la temperatura se produce una transición entre elestado nativo y el estado desnaturali#ado que lleva asociada la

absorción de una gran cantidad de calor. )l resto de técnicasmiden propiedades de las proteínas que son distintas en el estadonativo y en el estado desplegado. )ntre ellas se podrían citar lafluorescencia de triptófanos y tirosinas, el dicroísmo circular,radio idrodinámico, espectroscopía  infrarro'a, resonanciamagnética nuclear,... <na ve# emos elegido la propiedad quevamos a medir para seguir la desnaturali#ación de la proteína,podemos distinguir dos modalidades! quellas que usan como agentedesnaturali#ante el incremento de temperatura y aquellas queacen uso de agentes químicos +como urea, cloruro de guanidinio,tiocianato de guanidinio, alcooles,.... )stas 0ltimas

relacionan la concentración del agente utili#ado con la energíanecesaria para la desnaturali#ación. <na de las 0ltimas técnicasque an emergido en el estudio de las proteínas es la microscopíade fuer#a atómica. )sta técnica es cualitativamente distinta delas demás, puestos que no traba'a con sistemas macroscópicos sinocon moléculas individuales. ?ide la estabilidad de la proteína através del traba'o necesario para desnaturali#arla cuando seaplica una fuer#a por un etremo mientras se mantiene el otroetremo fi'o a una superficie. La importancia del estudio de laestabilidad proteica está en sus implicaciones biomédicas ybiotecnológicas. sí, enfermedades como el l#eimer  o elBarXinson  están relacionadas con la formación de amiloides

+polímeros de proteínas desnaturali#adas. )l tratamiento efica#de estas enfermedades podría encontrarse en el desarrollo de

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fármacos que desestabili#aran las formas amiloidogénicas o bienque estabili#aran las formas nativas. Bor otro lado, cada ve# másproteínas van siendo utili#adas como fármacos. ;esulta obvio quelos fármacos deben presentar una estabilidad que les dé un altotiempo de vida cuando están almacenados y un tiempo de vida

limitado cuando están reali#ando su acción en el cuerpo umano.)n cuanto a la importancia en las aplicaciones biotecnológicasradica en que pese a su etrema eficacia catalítica su ba'aestabilidad dificulta su uso +mucas proteínas de potencialinterés apenas mantienen su configuración nativa y funcional porunas oras.

Fuentes de proteínasLas fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, uevos,granos, legumbres y productos lácteos tales como lece y queso.Las fuentes animales de proteínas poseen los 4J aminoácidos. Lasfuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice quesus proteínas son incompletas. Bor e'emplo, la mayoría de laslegumbres típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo elaminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen detodos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácidoesencial lisina.

Calidad proteicaLas diferentes proteínas tienen diferentes niveles de familiabiológica para el cuerpo umano. ?ucos aumentos an sidointroducidos para medir la tasa de utili#ación y retención deproteínas en umanos. ^stos incluyen valor biológico, 3B< +3etBrotein <tili#ation y B:CS +Brotein :igestibility Correctedmino cids Score, la cual fue desarrollado por la -: me'orandoel B); +Brotein )fficiency ;atio. )stos métodos eaminan cualesproteínas son más eficientemente usadas por el organismo. )ngeneral, éstos concluyeron que las proteínas animales quecontienen todos los aminoácidos esenciales +lece, uevos, carney la proteína de soya son las más valiosas para el organismo.

Defciencia de proteínas

La deficiencia de proteínas en la dieta del deportista puedeprovocar!

\:isminución de la capacidad de resistencia mental y corporal.

\>nsuficiente formación de proteínas corporales con laconsiguiente pérdidadesgaste muscular.

\ctividad en#imática disminuida, con la consiguienteralenti#ación de los procesos metabólicos.

\?enor resistencia a infecciones.

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:eficiencia de proteínas en el tercer mundo La deficiencia deproteína es una causa importante de enfermedad y muerte en eltercer mundo. La deficiencia de proteína 'uega una parte en laenfermedad conocida como X7asiorXor. La guerra, la ambruna, lasobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de

malnutrición y deficiencia de proteínas. La deficiencia deproteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardomental. La malnutrición proteica calórica afecta EJJ millones depersonas y más de $J millones anualmente. )n casos severos eln0mero de células blancas disminuye y abilidad de los leucocitosa pelear contra la infección disminuye.

:eficiencia de proteínas en países desarrollados  Ladeficiencia de proteínas es rara en países desarrollados pero unpeque8o n0mero de personas tiene dificultad para obtenersuficiente proteína debido a la pobre#a. La deficiencia deproteína también puede ocurrir en países desarrollados en

personas que están aciendo dieta para perder peso, o en adultosmayores quienes pueden tener una dieta pobre. Las personasconvalecientes, recuperándose de cirugía, trauma o enfermedadespueden tener déficit proteico sino incrementan su consumo parasoportar el incrementan en sus necesidades. <na deficienciatambién puede ocurrir si la proteína consumida por una personaestá incompleta y falla en proveer todos los aminoácidosesenciales.

E0ceso de consu$o de prote*nas

Como el organismo es incapa# de almacenar las proteínas, eleceso de proteínas es digerido y convertido en a#0cares o ácidosgrasos. )l ígado remueve el nitrógeno de los aminoácidos, unamanera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y elnitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que esecretada por los ri8ones. )stos órganos normalmente puedenlidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si eisteenfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentementeserá prescrita.

)l eceso en el consumo de proteínas también puede causar la

pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida demasa ósea a largo pla#o. Sin embargo, varios suplementosproteicos vienen suplementados con diferentes cantidades decalcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efectode la pérdida de calcio.

lgunos sospecan que el consumo ecesivo de proteínas estáligado a varios problemas!

• (iperreactividad del sistema inmune.

• :isfunción epática debido al incremento de residuostóicos.

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• Bérdida de densidad ósea, la fragilidad de los uesos esdebido a que el calcio y la glutamina son filtrados de losuesos y el te'ido muscular para balancear el incremento enla ingesta de ácidos a partir de la dieta. )ste efecto noestá presente si el consumo de minerales alcalinos +a

partir de frutas y vegetales, los cereales son ácidos comolas proteínas, las grasas son neutras es alto.

)n tales casos, el consumo de proteínas es anabólico para elueso. ?ucos investigadores piensan que un consumo ecesivo deproteínas produce un incremento for#ado en la ecreción delcalcio. Si ay consumo ecesivo de proteínas, se piensa que unconsumo regular de calcio seré capa# de estabili#ar, o inclusiveincrementar la captación de calcio por el intestino delgado, locual sería más beneficioso mu'eres mayores.

Las proteínas son frecuentemente causa de alergias y reaccionesalérgicas a ciertos alimentos. )sto ocurre porque la estructurade cada forma de proteína es ligeramente diferente, algunaspueden desencadenar una respuesta a partir del sistema inmunemientras otros permanecen perfectamente seguros. ?ucas personasson alérgicas a la caseína, la proteína en la lece* al gluten,la proteína en el trigo y otros granos* a la proteína particularencontrada en el maní* o aquellas encontradas en mariscos y otrascomidas marinas. )s etremadamente inusual que una misma personareaccione adversamente a más de dos tipos diferentes deproteínas, debido a la diversidad entre tipos de proteínas oaminoácidos.

Análisis de proteínas en alimentos)l clásico ensayo para medir concentración de proteínas enalimentos es el método de K'eldal. )ste ensayo determina elnitrógeno total en una muestra. )l 0nico componente de la mayoríade los alimentos el cual contiene nitrógeno son las proteínas +degasas, carboidratos y fibra dietaria no contienen nitrogeno. Sila cantidad de nitrógeno es multiplicada por un factordependiente del tipo de proteína esperada en el alimento, lacantidad total de proteínas puede ser determinada. )n lasetiquetas de los alimentos, la proteína es epresada como el

nitrógeno multiplicado por %,4E, porque el contenido de nitrógenopromedio de las proteínas es de aproimadamente $%&. )l método deK'eldal es usado porque es el método que la /C >nternational

a adoptado y por lo tanto es usado por variasagencias alimentarias alrededor del mundo.

 /S ?>3/QC>:/S. ZR<) S/3 /S ?>3/QC>:/S[

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabordulce. Los aminoácidos se caracteri#an por poseer un grupocarboilo +1C//( y un grupo amino +13(4. Los aminoácidos son

las unidades elementales constitutivas de las moléculasdenominadas Broteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los

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"ladrillos" con los cuales el organismo reconstituyepermanentemente sus proteínas específicas consumidas por la solaacción de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveenproteínas. Bero tales proteínas no se absorben normalmente en talconstitución sino que, luego de su desdoblamiento +"idrólisis" o

rotura, causado por el proceso de digestión, atraviesan la paredintestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos.)sas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneoy, desde allí, son distribuidas acia los te'idos que lasnecesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclovital. Se sabe que de los 4J aminoácidos proteicos conocidos, Oresultan indispensables +o esenciales para la vida umana y 4resultan "semiindispensables". Son estos $J aminoácidos los querequieren ser incorporados al organismo en su cotidianaalimentación y, con más ra#ón, en los momentos en que elorganismo más los necesita! en la disfunción o enfermedad. Losaminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la

lisina y la metionina. )s típica su carencia en poblaciones enlas que los cereales o los tubérculos constituyen la base de laalimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucomás a los ni8os que a los adultos. (ay que destacar que, si faltauno solo de ellos +aminoácido esencial no será posiblesinteti#ar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicoaminoácido. )sto puede dar lugar a diferentes tipos dedesnutrición, seg0n cuál sea el aminoácido limitante. )n estaimagen puede verse la fórmula de los 4J aminoácidos másimportantes, en color negro la parte com0n, mientras que en colora#ul puede verse la parte variable, que da a los aminoácidos

distinto comportamiento.

/S B^B9>:/S H ) )3 C) B)B9F:>C/.

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos medianteun enlace peptídico. )s un enlace covalente que se establece

entre el grupo carboilo de un aminoácido y el grupo amino delsiguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula deagua. sí pues, para formar péptidos los aminoácidos se van

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enla#ando entre síformando cadenas delongitud y secuenciavariable. Baradenominar a estas

cadenas seutili#an prefi'os

convencionales como!

/ligopéptidos.1  si el n N deaminoácidos es menor de $J.

:ipéptidos.1  si el n N deaminoácidos es 4.

9ripéptidos.1 si el n N de aminoácidos es 5.

9etrapéptidos.1 si el n N de aminoácidos es D* etc.

Bolipéptidos o cadenas polipeptídicas.1  si el n N deaminoácidos es mayor de $J.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente,de i#quierda a dereca, empe#ando por el etremo 31terminal que

posee un grupo amino libre y finali#ando por el etremo C1terminal en el que se encuentra un grupo carboilo libre, de talmanera que el e'e o esqueleto del péptido, formado por una unidadde seis átomos +13(1C(1C/1, es idéntico a todos ellos. Lo quevaría de unos péptidos a otros, y por etensión, de unasproteínas a otras, es el n0mero, la naturale#a y el orden osecuencia de sus aminoácidos. Si la idrólisis de una proteínaproduce 0nicamente aminoácidos, la proteína se denomina simple.Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos,denominados grupo prostético, la proteína se llama con'ugada.

A /; G>/ I@>C/ :) S B;/9)F3S 

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)l con'unto de los aminoácidos esenciales sólo está presente enlas proteínas de origen animal. )n la mayoría de los vegetalessiempre ay alguno que no está presente en cantidadessuficientes. Se define el valor o calidad biológica de unadeterminada proteína por su capacidad de aportar todos los

aminoácidos necesarios para los seres umanos. La calidadbiológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea sucomposición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. :e eco, lalece materna es el patrón con el que se compara el valorbiológico de las demás proteínas de la dieta. Bor otro lado, notodas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. Lautili#ación neta de una determinada proteína, o aporte proteiconeto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que elorganismo retiene. (ay proteínas de origen vegetal, como la de laso'a, que a pesar de tener menor valor biológico que otrasproteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor porasimilarse muco me'or en nuestro sistema digestivo.

3)C)S>::)S :>;>S :) B;/9)F3S

La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un temacontrovertido, puesto que depende de mucos factores. :epende dela edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades sonel doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado desalud de nuestro intestino y nuestros ri8ones, que pueden acervariar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno porlas eces y la orina. 9ambién depende del valor biológico de lasproteínas que se consuman, aunque en general, todas las

recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valorbiológico. Si no lo son, las necesidades serán a0n mayores. )ngeneral, se recomiendan unos DJ a %J gr. de proteínas al día paraun adulto sano. La /rgani#ación ?undial de la Salud y las ;:+;ecommended :ietary llo7ences publicadas en )).<<. por la3ational cademic Science recomiendan un valor de J,O gr. porXilogramo de peso y día. Bor supuesto, durante el crecimiento, elembara#o o la lactancia estas necesidades aumentan. )l máimo deproteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es untema a0n más delicado. Las proteínas consumidas en eceso, que elorganismo no necesita para el crecimiento o para el recambioproteico, se queman en las células para producir energía. pesarde que tienen un rendimiento energético igual al de los gl0cidos,+unas D Kilocalorías por gramo su combustión es más comple'a yde'an residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóicospara el organismo. )l cuerpo umano dispone de eficientessistemas de eliminación, pero todo eceso de proteínas suponecierto grado de intoicación que provoca la destrucción dete'idos y, en 0ltima instancia, la enfermedad o el enve'ecimientoprematuro. :ebemos evitar comer más proteínas de lasestrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades. Borotro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a caboen los 0ltimos a8os por el doctor alemán Lotar `endt, an

demostrado que los aminoácidos se acumulan en las membranasbasales de los capilares sanguíneos para ser utili#ados

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rápidamente en caso de necesidad. )sto supone que cuando ay uneceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantessiguen acumulándose, llegando a dificultar el paso de nutrientesde la sangre a las células +microangiopatía. )stasinvestigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en

el tratamiento a través de la alimentación de gran parte de lasenfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se an vueltoen occidente desde que se generali#ó el consumo indiscriminado decarne.

S )3=>?S

)n todos los organismos es preciso sinteti#ar macromoléculas apartir de moléculas sencillas, y para establecer los enlacesentre éstas se necesita energía. )sta energía se consiguerompiendo los enlaces químicos internos de otras macromoléculas,sustancias de reserva o alimentos. 9odo ello comporta una seriede reacciones coordinadas cuyo con'unto se denomina metabolismo.:ado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son,generalmente, muy estables, se requeriría una gran cantidad deenergía para que reaccionaran entre sí, ya que, si no, lavelocidad de reacción sería nula o demasiado lenta. Bara acelerarla reacción en un laboratorio bastaría con aumentar latemperatura o bien con a8adir un catali#ador, es decir, unasustancia que aumente la velocidad de la reacción. )n los seresvivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por loque se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso decatali#adores biológicos o biocatali#adores. Las moléculas que

desempe8an esta función son las en#imas. Las en#imas son,proteínas globulares capaces de catali#ar las reaccionesmetabólicas. Son solubles en agua y se difunden bien en loslíquidos orgánicos. Bueden actuar a nivel intracelular, es decir,en el interior de la célula donde se an formado, o a niveletracelular, en la #ona donde se segregan. Las en#imas cumplenlas dos leyes comunes a todos los catali#adores! la primera esque durante la reacción no se alteran, y la segunda es que nodespla#an la constante de equilibrio para que se obtenga másproducto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad deproducto se obtenga en menos tiempo. Las en#imas, a diferencia delos catali#adores no biológicos, presentan una granespecificidad, act0an a temperatura ambiente y consiguen unaumento de la velocidad de reacción de un millón a un trillón deveces.

C9>A>:: )3=>?Q9>C.

)n toda reacción química se produce una transformación de unassustancias iniciales, denominadas reactivas o sustratos +S, enunas sustancias finales o productos +B. )sta transformación nose verifica directamente, ya que es necesario un paso intermedioen el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se

debiliten y se favore#ca su ruptura. )ste paso intermedio recibeel nombre de comple'o activado y requiere un aporte de energía,

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generalmente en forma de calor, que se conoce como energía deactivación

Las en#imas pueden actuar de dos formas! unas, fi'ándose medianteenlaces fuertes +covalentes al sustrato, de modo que sedebiliten sus enlaces y que no aga falta tanta energía pararomperlos* y otras, atrayendo a las sustancias reaccionantesacia su superficie de modo que aumente la posibilidad deencuentro y que la reacción se produ#ca más fácilmente. Las

en#imas, una ve# que an reali#ado la transformación del sustratoo sustratos en productos, se liberan rápidamente de ellos parapermitir el acceso a otros sustratos.

Proteína G

Ciclo de una proteína @ eterotrimérica.Las proteínas @ forman una familia de proteínas  caracteri#adas

por la fi'ación de @9B  +@uanosín trifosfato y su posterioridrólisis a @:B +@uanosín difosfato durante su ciclo funcional,

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a lo cual deben su nombre. Su utilidad en la fisiología celulares la de actuar como interruptores biológicos  mediante latransducción de se8ales. )l ligando se une al @BC; +siglas eninglés de receptor celular asociado a proteína @ , desencadenadoasí una cascada de actividades en#imáticas como respuesta.

:ebido a su estructura molecular, las proteínas @ se clasificanen!

• @randes o eterotriméricas, constituidas por tressubunidades distintas, denominadas W. Se trata deproteínas ancladas a membrana, aunque no integrales demembrana 

• Beque8as o monoméricas, con una 0nica subunidad, libres enel citosol y nucleoplasma 

-uncionamiento

)structura química del @:B.

)structura química del @9B.Buesto que se trata de proteínas interruptoras que estánactivadas cuando poseen @9B en su estructura e inactivas cuandose trata de @:B, la actividad @9Basa  es crucial para suregulación.Bor ello, eisten dos tipos de factores queintervienen en el intercambio!

• @)-, de las siglas en inglés de factor intercambiador de nucleótido de guanina . Se trata de factor proteico quefacilita el intercambio de @:B de la estructura de laproteína @ por @9B, por lo cual la activa.

• @B, de las siglas en inglés de proteína aceleradora de la actividad @9Basa , que favorece la ruptura del enlacefosfodiéster  del @9B a @:B, por lo cual inactiva a laproteína @.

)s de resaltar que @B sólo aumenta la velocidad de la actividad@9Basa* el punto clave de la regulación mediada por proteínas @consiste en su tenencia de una actividad @9Basa que proporcione

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un lapso de actividad corto y definido. La activación permanentede la proteína @ es muy perniciosa y, de eco, es causa deenfermedades +por e'emplo, algunos cánceres, o bien ladesidratación por la toina del vibrio del cólera.

Proteínas G HeterotriméricasLas proteínas @ grandes, o eterotriméricas, se sit0an en lamembrana plasmática, a la cual están ligadas por sus subunidadesW y mediante estructuras idrofóbicas, de tipo acilo graso oisoprenoide. Rueda una tercera subunidad, la , que se asocia ala subunidad . )n con'unto, y en reposo, es decir, con @:Bunido a la subunidad W, las tres subunidades se sit0an en alg0nlugar de la membrana biológica, poseyendo movimiento dada sufluide#. Cuando un @BC; recibe un estímulo y se activa a laproteína @, con la consiguiente adquisición de @9B, idroli#adotras un lapso después, ésta se disgrega en dos partes! una, ,

que puede e'ercer funciones biológicas como la apertura decanales* y otra, W, que activa cascadas de se8ali#ación celular,como por e'emplo mediante adenilato ciclasa y la generación de?B cíclico.

?odelo de funcionamiento

Bodemos dividir el proceso de activación de proteínas efectorasinducidas por ligando en seis fases!

$. )l receptor +a#ul claro se encuentra en estado de reposo,así como el efector +ro'o pálido. La proteína @ seencuentra con todas sus subunidades asociadas y con @:B*

por lo tanto, inactiva.

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4. La unión de la ormona induce un cambio conformacional enel receptor, que se activa +a#ul oscuro.

5. )l receptor activado se une a la subunidad @ .

D. consecuencia de dica interacción, @ W  cambia suconformación, se disocia el @:B y se adopta @9B, por lo quela proteína se encuentra activa. @ W se despla#a separándosedel resto de subunidades aprovecando su independenciaderivada de la posesión de anclas en la bicapa lipídica.

E. La ormona se disocia del receptor, por lo cual se inactiva+a#ul claro. @ W se une al efector y lo activa +ro'o. )lefector reali#a una actividad catalítica.

%. La idrólisis de @9B a @:B causa la disociación de @ W delefector y se reasocia con @ . 9odo el sistema queda enreposo, inactivo.

)structura de los @BC;

)structura esquemática mostrando los P dominios transmembrana.

specto 5: de la rodopsina, un @BC;.Los receptores asociados a proteína @ poseen unas característicasmoleculares consistentes en una estructura en serpentín, quecon'uga!

• /rientación con el etremo amino terminal acia el eteriory el carboilo terminal acia el interior.

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• )structura de siete alfa1élices transmembrana +($ a (P,cuatro segmentos etracelulares +)$ a )D y cuatrosegmentos citosólicos +C$ a CD. )l segmentocarboiterminal, el tercer bucle citosólico +C5 y, aveces, también el segundo +CD están implicados en la

interacción con la proteína @.

)fectores de las proteínas @ (eterotriméricas

Clases principales de efectores en mamíferos!

Clase

G ΑEfector asociado Segundo mensajero Ejemplos de receptores

G sα Adenilil ciclasa Aumento de cAMPβ-adrenérico! luca"n!

serotonina! #aso$resina

GiαAdenililciclasa!

canal de % &'isminuci"n cAMP! cam(io

en el $otencial de mem(rana

α1-adrenérico!

muscar)nico de

acetilcolina

Golf  α Adenil ciclasa Aumento cAMP *l+atorios

Gqα ,os+oli$asa Aumento IP 3! 'A. α2-adrenérico

Goα ,os+oli$asa Aumento  IP 3! 'A.Acetilcolina de células

endoteliales

Gt /c.MP

+os+odiesterasa'isminuci"n c.MP

odo$sina de las células

 (ast"n

Proteínas G MonoméricasLas proteínas @ monoméricas pertenecen a la superfamilia ;as.^stas act0an como reguladoras de procesos claves, como laproliferación celular +p. e'. ;as, tráfico de vesículas +p. e'.;ab o la estructura del citoesqueleto +p. e'. ;o. 0nan en elmismo polipéptido la actividad @9Basa y la capacidadreconocimiento de motivos estructurales en otras moléculas,siendo además muy móviles en el interior celular, sin poseer larestricción de su ligación a las membranas celulares. Bararegular su actividad @9Basa, eisten también proteínas @)- y @B,antes mencionadas.

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)stado en reposo

)n mucos casos, se encuentran solubles en el citosol, puestoque, aunque albergan en su estructura una cadena idrofóbica queles permite anclarse a las membranas, la mantienen escondidaasta que un estímulo les sugiere un cambio conformacional para

eponerla. sí, eiste una dicotomía entre posesión de @:B o @9Bpero también de eposición o salvaguardia de la cadenaidrofóbica.

HoloproteínaSon proteínas que sólo presentan aminoácidos en su composición.

Clasificaciones!

• @lobulares.

Brotaminas. Son peque8as proteínas ricas en arginina  ylisina, básicas. 3o se encuentran libres sino unidas aácidos nucleicos +nucleoproteínas y sólo se detectan en eln0cleo celular.(istonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor.Constituyen 'unto a los ácidos nucleicos los cromosomas.(ay varios tipos diferenciados por la concentración dearginina y lisina, que son ($, (4, (4G, (5, (D.lb0minas. Bresentan todos los aminoácidos, pero elcontenido en glicina es escaso. Sirven de transporte de

sustancias, desempe8an funciones nutritivas.@lobulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico,por tanto ácidas. 9ienen funciones defensivas. Buedenunirse a gl0cidos formando las alfa, beta  y gammaglobulinas.

• -ibrilares. Sólo tienen estructura primaria y secundaria.Se pueden dividir en dos grupos.

>nsolubles o escleroproteínas. :estacan!lfa1queratinas. 9ienen función protectora. -orman pelos,

plumas, cuernos, u8as. 9ienen composición rica en cisteína.Geta1queratinas. 3o poseen tanta cisteína y son menosresistentes.Colágeno. )s la proteína más abundante en mamíferos. Seencuentra en el te'ido con'untivo. )stá formada porunidades de tropocolágeno y presenta estructura secundariacaracterística +élice de colágeno.)lastina. Se encuentra en el te'ido con'untivo y esresponsable de las fibras elásticas. )stá formada porunidades básicas de tropoelastina. parece en tendones,ligamentos, en la pared de las arterias.

Solubles.

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-ibrinógeno. Su polimeri#ación forma una red de fibrina queestablece la etapa final de la coagulación sanguínea.?iosina  y actina. Son responsables de la contracciónmuscular.

Proteína ConjugadaLas eteroproteínas  presentan parte proteica  y parte noproteica. 9odas son globulares, y se clasifican en función delgrupo prostético.

• -osfoproteínas.

Bresentan ácido fosfórico y son de carácter ácido. )n#imas.+caseína alfa, beta y gamma.

• @lucoproteínas.

@l0cido unido covalentemente a la proteína. :esempe8anfunciones en#imáticas, ormonales, de coagulación etc.:estacan las inmunoglobulinas.

•  ipoproteínas.

Lípido más proteína. bundan en las membranasmitocondriales, en el suero. Bor e'emplo los quilomicrones.

• 3ucleoproteínas.

:3 más proteína. (ay dos tipos, los que presentan ácidoribonucleico +ribosomas o :3 +cromosomas.

• Cromoproteínas.

Se caracteri#an porque la fracción no proteica presentacoloración debido a la presencia de metales.:estacan los pigmentos respiratorios +emoglobina,almacenes de oígeno +mioglobina, proteínas queintervienen en la transferencia de electrones +citocromos,flavoproteínas, pigmentos visuales +rodopsina, iodopsina.

ProteómicaLa proteómica puede definirse como la genómica funcional a nivelde proteínas. )s la ciencia que correlaciona las proteínas consus genes, estudia el con'unto completo de proteínas que sepueden obtener de un genoma. La proteómica intenta resolver

preguntas como! ZRué función tienen las proteínas[, ZRué tipo demodificaciones postransduccionales sufren las proteínas y cuál es

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su función[, ZCómo varían las proteínas de una célula enfrentadaa distintas condiciones ambientales[

Conocer el proteoma de un organismo es tener una imagen dinámicade todas las proteínas epresadas por ese organismo, en un

momento dado y ba'o determinadas condiciones concretas de tiempoy ambiente. Las células epresan varios miles de proteínasdiferentes y cada una de ellas puede eperimentar numerosasmodificaciones en respuesta a microambientes diferentes.

9ambién es posible entender la proteómica como el con'unto detécnicas que permiten anali#ar el con'unto de proteínas presentesen la célula en determinado momento, o sea, el proteoma. )stastécnicas incluyen el 4:1B@) +electroforesis de poliacrilamida dedos dimensiones y la ?S +espectrometría de masas. La manera másfácil de acer un estudio proteómico es comparar los proteomas dedos condiciones y observar sus diferencias.

 Áreas de estudioLas principales áreas de estudio de la proteómica son!

$. >dentificación  de proteínas y caracteri#ación de susmodificaciones postraducionales

4. Broteómica de "epresión diferencial" 

5. )studio de las interacciones proteína1proteína 

 Separación de proteínasLas técnicas utili#adas para la separación de proteínas son laelectroforesis y la cromatografía líquida.

La técnica más etendida es la llamada S:S1B@) +por sus siglasdel inglés "Sodium :odecyl Sulfate Bolycrylamide @el)lectroporesis". Se trata de una electroforesis en gel  depoliacrilamida  al que se le a8ade el detergente dodecilsulfatosódico con el fin de desnaturali#ar las proteínas y asegurar asísu migración +algunas proteínas no migran al aplicar una fuer#aelectromotri#, al encontrarse en su punto isoeléctrico.

 Identificación de proteínas

:egradación de )dman

)spectrometría de masas

La espectrometría de masas +?S permite anali#ar la composiciónde diferentes elementos químicos e isótopos atómicos, separandolos n0cleos por su relación masa1carga. Bresenta numerosasventa'as frente al método de )dman! es más sensible, permiteanali#ar directamente las me#clas proteicas y ofrece un mayor

rendimiento por muestra. Bor ello, es el método utili#ado en las

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dos técnicas de identificación de proteínas más comunes! laidentificación por uella peptídica y el análisis ?S?S

Identificación por huella peptídica

•:igestión en gel! tras la reducción y alquilación de lamuestra, se a8ade proteasa para fragmentar la proteína enpéptidos que resultarán lo suficientemente informativoscomo para identificarla.

• )tracción de los péptidos 

• nálisis ?S ? :>19/-! este equipo traduce el tiempo devuelo en masas, pues aunque todos los iones tienen la mismaestructura y la misma carga, su peso es distinto.

• Comparación del espectro de masas con la informaciónalmacenada en bases de datos de secuencias conocidas, comoS7iss1Brot   o nr1@enGanX . Bara ello eisten motores deb0squeda como ?SC/9  que ordenan las proteínasidentificadas asignándoles puntos en función del n0mero decoincidencias.

n!lisis MS"MS

• :igestión en solución 

• )tracción de los péptidos 

• )spectrometría de masas de ioni#ación por electrospray

• La comparación de los datos del espectro de fragmentacióneperimental con los almacenados en bases de datos  essimilar al llevado a cabo en la identificación por uellapeptídica! las coincidencias entre los datos eperimentalesy los datos del servidor se muestran en orden decreciente

de probabilidad.

Bara evaluar la identificación de la proteína se a de tener encuenta su presencia en las bases de datos, maimi#ar laasignación de fragmentos generados y comprobar si lascaracterísticas de la proteína identificada y la proteínaproblema coinciden. 3o obstante, para me'orar la precisión de laidentificación es recomendable repetir varias veces el proceso deidentificación del péptido, para disponer así de varios espectrosde fragmentación.

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Traducción (genética)La traducción  es el segundo proceso de la síntesis proteica+parte del proceso general de la epresión génica. La traducciónocurre en el citoplasma, donde se encuentran los ribosomas. Losribosomas están formados por una subunidad peque8a y una grandeque rodean al ;3m. )n la traducción, el ;3 mensa'ero  sedecodifica para producir un polipéptido específico de acuerdo conlas reglas especificadas por el código genético. )s el procesoque convierte una secuencia de ;3m en una cadena de aminoácidospara formar una proteína. )s necesario que la traducción vengaprecedida de un proceso de transcripción. )l proceso detraducción tiene cuatro fases! activación, iniciación, elongacióny terminación +entre todos describen el crecimiento de la cadenade aminoácidos, o polipéptido, que es el producto de latraducción.

)n la activación, el aminoácido  + correcto se une al ;3 detransferencia +;3t correcto. unque técnicamente esto no es unpaso de la traducción, es necesario para que se produ#ca latraducción. )l se une por su grupo carboilo con el /( 52 del;3t mediante un enlace de tipo éster. Cuando el ;3t estáenla#ado con un aminoácido, se dice que está "cargado". Lainiciación supone que la subunidad peque8a del ribosoma se enla#acon el etremo E2 del ;3m con la ayuda de factores de iniciación+->, otras proteínas que asisten el proceso. La elongaciónocurre cuando el siguiente aminoacil1;3t +el ;3t cargado de lasecuencia se enla#a con el ribosoma además de con un @9B y un

factor de elongación. La terminación del polipéptido sucedecuando la #ona del ribosoma se encuentra con un codón de parada+sin sentido, que son el <, <@ o <@. Cuando esto sucede,ning0n ;3t puede reconocerlo, pero el factor de liberación puedereconocer los codones sin sentido y provoca la liberación de lacadena polipeptídica. La capacidad de desactivar o inibir latraducción de la biosíntesis de proteínas se utili#a enantibióticos  como la anisomicina, la cicloeimida, elcloranfenicol y la tetraciclina.

MECANIM! "#IC!

)l ;3m  porta información genética  codificada en forma desecuencia de ribonucleótidos desde los cromosomas asta losribosomas. Los ribonucleótidos son "leídos" por la maquinariatraductora en una secuencia de tripletes de nucleótidos llamadoscodones. Cada uno de estos tripletes codifica un aminoácidoespecífico. )l ribosoma y las moléculas de ;3t traducen estecódigo para producir proteínas. )l ribosoma es una estructura convarias subunidades que contiene ;3r y proteínas. )s la "fábrica"en la que se montan los aminoácidos para formar proteínas. )l;3t son peque8as cadenas de ;3 no codificador +de PD1_5nucleótidos que transportan aminoácidos al ribosoma. Los ;3t

tienen un lugar para anclarse al aminoácido, y un lugar llamadoanticodón. )l anticodón es un triplete de ;3 complementario al

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triplete de ;3m que codifica a su aminoácido. La aminoacil1;3tsintetasa  +una en#ima catali#a el enlace entre los ;3tespecíficos y los aminoácidos que concuerdan con sus anticodones.)l producto de esta reacción es una molécula de aminoacil1;3t.)sta aminoacil1;3t via'a al interior del ribosoma, donde los

codones de ;3m se enfrentan con los anticodones específicos del;3t mediante el empare'amiento de bases. Luego se utili#an losaminoácidos que portan los ;3t para montar una proteína. Laenergía requerida para traducir proteínas es significativa. Barauna proteína que contenga n  aminoácidos, el n0mero de enlacesfosfato de alta energía necesarios para traducirla es Dn 1$. )stambién el proceso mediante el que los ribosomas utili#an lasecuencia de codones del ;3m para producir un polipéptido conuna secuencia particular de aminoácidos.

T$A%&CCI'N P$!CA$I'TICA

)l proceso de iniciación de la traducción en las procariotas.La iniciación de la traducción en las procariotas suponeensamblar los componentes del sistema de traducción, que son! lasdos subunidades ribosomales, el ;3m  a traducir, el primeraminoacil1;3t +el ;3t cargado con el primer aminoácido, @9B+como fuente de energía y factores de iniciación que ayudan a

ensamblar el sistema de iniciación. La iniciación procariótica esel resultado de la asociación de las subunidades peque8a y grandedel ribosoma y el acoplamiento del primer aminoacil1;3t +fmet1;3t con el codón de iniciación mediante el empare'amiento debases anticodón1codón.

)l ribosoma consta de tres sitios! el sitio , el sitio B y elsitio ). )l sitio . es el punto de entrada para el aminoacil1;3t+ecepto para el primer aminoacil1;3t, fmet1;3t, que entra enel sitio B. )l sitio B  es donde se forma el peptidil1;3t. H elsitio )  es el sitio de salida del ;3t una ve# descargado trasofrecer su aminoácido a la cadena peptídica en crecimiento.

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La iniciación de la traducción comien#a con las subunidades EJs y5Js sin asociar. )l >-1$ +factor de iniciación $ bloquea elsitio para asegurar que el f?et1;3t sólo se puede acoplar alsitio B y que ning0n otro aminoacil1;3t puede acoplarse al sitio durante la iniciación, mientras que el >-15 bloquea el sitio )

y evita que las dos subunidades se asocien. )l >-14 es una @9Basapeque8a que se asocia con el fmet1;3t y le ayuda a acoplarse conla subunidad ribosómica peque8a. )l ;3r $%s de la subunidadribosómica peque8a 5JS reconoce el sitio de acoplamientoribosómico del ;3m +la secuencia Sine1:algarno, E1$J pares debases por delante del codón de iniciación +<@. La secuenciaSine1:elgarno solo se encuentra en las procariotas. )sto ayudaa posicionar correctamente el ribosoma sobre el ;3m para que elsitio B esté directamente sobre el codón de iniciación <@. )l>-15 ayuda a posicionar el fmet1;3t en el sitio B, de manera queel fmet1;3t interact0a mediante el empare'amiento de bases conel codón de iniciación del ;3m +<@. La iniciación termina

cuando la subunidad ribosómica grande se une al sistemaprovocando el desacoplamiento de los factores de iniciación. (ayque tener en cuenta que las procariotas pueden distinguir entreun codón normal <@ +que codifica la metionina y un codón deiniciación <@ +que codifica la formilmetionina  e indica elcomien#o de un nuevo proceso de traducción.

)longación

La elongación de la cadena polipeptídica consiste en la adiciónde aminoácidos al etremo carboilo de la cadena.

La elongación comien#a cuando el fmet1;3t entra en el sitio B,causando un cambio de conformación que abre el sitio para queel nuevo aminoacil1;3t se acople. )l factor de elongación 9u+)-19u, una peque8a @9Basa, facilita este acoplamiento. ora elsitio B contiene el comien#o de la cadena peptídica de laproteína a codificar y el sitio tiene el siguiente aminoácidoque debe a8adirse a la cadena peptídica. )l polipéptido crecienteque está conectado al ;3t en el sitio B se desacopla del ;3t yse forma un enlace peptídico entre el 0ltimo de los aminoácidosdel polipéptido y el aminoácido que está acoplado al ;3t en elsitio . )ste proceso, conocido como formación del enlace peptídico , está catali#ado por una ribo#ima, la peptidil1transferasa, una actividad intrínseca al ;3r 45S de la unidadribosómica EJs. )n este punto, el sitio a formado un nuevopéptido, mientras que el sitio B tiene un ;3t descargado +;3tsin aminoácido. )n la fase final de la elongación, latraslación , el ribosoma se mueve 5 nucleótidos acia el etremo52 del ;3m. Como los ;3t están enla#ados al ;3m mediante elempare'amiento de bases codón1anticodón, los ;3t se muevenrespecto al ribosoma recibiendo el polipéptido naciente del sitio al sitio B y moviendo el ;3t descargado al sitio ) de salida.)ste proceso está catali#ado por el factor de elongación @ +)-1@.

)l ribosoma contin0a trasladando los codones restantes del ;3mmientras siguen acoplándose más aminoacil1;3t al sitio , asta

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que el ribosoma alcan#a un codón de parada en el ;3m +<, <@ o<@.

9erminación

La terminación ocurre cuando uno de los tres codones de

terminación entra en el sitio . )stos codones no son reconocidospor ning0n ;3t. )n cambio, son reconocidos por unas proteínasllamadas factores de liberación, concretamente la ;-1$ +quereconoce los codones de parada < y <@ o la ;-14 +que reconoceal < y al <@. <n tercer factor de liberación, el ;-5,catali#a la liberación producida por el ;-1$ y el ;-14 al finaldel proceso de terminación. )stos factores disparan la idrólisisdel enlace éster de la peptidil1;3t y la liberación del ribosomade la proteína recién sinteti#ada.

;ecicla'e

)l sistema de post1terminación formado al final de la terminaciónconsiste en el ;3m con el codón de terminación en el sitio ,los ;3t y el ribosoma. La fase de recicla'e del ribosoma esresponsable del desmantelamiento del sistema ribosómico posteriora la terminación. <na ve# que la proteína nueva es liberadadurante la terminación, el factor de recicla'e del ribosoma y elfactor de elongación @ +)-1@ se ponen en funcionamiento paraliberar el ;3m y los ;3t de los ribosomas y desligar losribosomas PJs en las subunidades 5Js y EJs. )l >-15 también ayudaal proceso de recicla'e del ribosoma convirtiendo a lassubunidades transitorias desacopladas en subinidades estables,enla#ándose con las subunidades 5Js. )sto "recicla" los ribosomas

para posteriores rondas de traducción.

Bolisomas

La traducción es e'ecutada por varios ribosomas al mismo tiempo.:ebido al gran tama8o de los ribosomas, solo se pueden acoplar al;3m a una distancia de 5E nucleótidos unos de otros. )l sistemaconsistente en un ;3m y un cierto n0mero de ribosomas se llamapolisoma o poliribosoma.

)fecto de los antibióticos

(ay varios antibióticos que act0an interfiriendo en el proceso de

traducción de las bacterias. )plotan las diferencias entre losmecanismos de traducción procariótica y eucariótica para inibirselectivamente la síntesis de proteínas en las bacterias sinafectar al uésped. lgunos e'emplos incluyen!

• La puromicina  tiene una estructura similar al aminoacil1;3t de la tirosina. Bor tanto, se enla#a al sitio delribosoma y participa en la formación de enlaces peptídicos,produciendo peptidil1puromicina. Sin embargo, no toma parteen la traslación y se desacopla rápidamente del ribosoma,causando una terminación prematura de la síntesis delpolipéptido.

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• La streptomicina  provoca una mala lectura del códigogenético en las bacterias a concentraciones relativamenteba'as e inibe la iniciación a concentraciones mayores,enla#ándose a la subunidad ribosómica 5Js.

• /tros aminoglucósidos  como la tobramicina y la Xanamicinaevitan la asociación ribosómica al final de la fase deiniciación y provocan una mala lectura del código genético.

• Las tetraciclinas  bloquean el sitio del ribosoma,evitando el acoplamiento de los aminoacil1;3t.

• )l cloranfenicol  bloquea la fase de la transferenciapeptídica de la elongación en la subunidad ribosómica EJs,tanto en las bacterias como en las mitocondrias.

• Los macrólidos  y las lincosamidas  se enla#an a lassubunidades ribosómicas EJs, inibiendo la reacción de lapeptidiltransferasa o la traslación, o ambas cosas.

T$A%&CCI'N E&CA$I'TICA

)l proceso de la iniciación de la traducción en las eucariotas.

>niciación dependiente de caperu#a

La iniciación de la traducción supone la interacción de variasproteínas con una marca especial ligada al etremo E2 de lasmoléculas de ;3m. Los factores proteínicos se asocian a lasubunidad ribosómica peque8a. La subunidad, acompa8ada de algunosde esos factores proteínicos, se mueve a lo largo de la cadena de;3m acia su etremo 52 buscando el codón de 2comien#o2+normalmente el <@, que indica en qué punto se empie#a a

codificar la proteína. Luego el ribosoma traduce la secuencia queay entre los codones de 2comien#o2 y 2parada2 en una secuencia

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de aminoácidos, sinteti#ándose una proteína. )n los eucariontes ylas arcaea, el aminoácido codificado por el codón de inicio esla metionina. )l ;3t iniciador cargado con metionina forma partedel sistema ribosómico, y por tanto todas las proteínas empie#anpor este aminoácido +a menos que lo etirpe una proteasa en alg0n

paso posterior.>niciación independiente de caperu#a

)l e'emplo me'or estudiado de traducción independiente decaperu#a en las eucariotas es el >;)S, el Sitio >nterno de)ntrada al ;ibosoma. Lo que distingue a la traducciónindependiente de caperu#a de la dependiente de caperu#a es que laprimera no necesita que el ribosoma empiece a recorrer el ;3mdesde el etremo E2 asta el codón de comien#o. Los >9- +>;)Strans1acting factor pueden colocar al ribosoma en el sitio deinicio, evitando la necesidad de recorrer el ;3m desde eletremo E2 de la región sin traducir del ;3m. )ste método detraducción a sido descubierto recientemente, 'unto con suimportancia en condiciones que requieren la traducción de ;3mespecíficos a pesar del estrés celular o la incapacidad detraducir la mayoría de los ;3m. )'emplos incluyen a los factoresque responden a la apoptosis.

íntei ProteicaSe a sugerido que este artículo o sección sea

fusionado con

9r ducción +genétic ,. +:iscusión.<na ve# que ayas reali#ado la fusión de artículos, pidela fusión de istoriales en `B! 9G-

La síntesis de proteínas  o traducción del ;3 es el procesoanabólico  mediante el cual se forman las proteínas a partir delos aminoácidos. )s el paso siguiente a la transcripción del :3a ;3. Como eisten 4J aminoácidos diferentes y sólo ay cuatronucleótidos en el ;3 +denina, <racilo, Citosina y @uanina, esevidente que la relación no puede ser un aminoácido por cadanucleótido, ni tampoco por cada dos nucleótidos, ya que loscuatro tomados de dos en dos, sólo dan dieciséis posibilidades.La colinearidad debe establecerse como mínimo entre cadaaminoácido y tripletes de nucleótidos. Como ay sesenta y cuatrotripletes diferentes +combinación de cuatro elementos onucleótidos tomados de tres en tres con repetición, es obvio quealgunos aminoácidos deben tener correspondencia con variostripletes diferentes. Los tripletes que codifican aminoácidos sedenominan codones. La confirmación de esta ipótesis se debe a3irenbert, /coa y Korana.

)n la biosíntesis de proteínas se pueden distinguir lassiguientes etapas!

a ctivación de los aminoácidos.

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b 9raducción!

$. >niciación de la síntesis.

4. )longación de la cadena polipeptídica.

5. 9erminación de la síntesis.

c sociación de varias cadenas polipeptídicas y a veces degrupos prostésicos para constituir las proteínas.

La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en losribosomas  del citoplasma  celular. Los aminoácidos sontransportados por el ;3 de transferencia +;3t, específico paracada uno de ellos, y son llevados asta el ;3 mensa'ero +;3m,donde se aparean el codón de éste y el anticodón del ;3 detransferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma sesit0an en la posición que les corresponde.

<na ve# finali#ada la síntesis de una proteína, el ;3 mensa'eroqueda libre y puede ser leído de nuevo. :e eco, es muyfrecuente que antes de que finalice una proteína ya estácomen#ando otra, con lo cual, una misma molécula de ;3mensa'ero, está siendo utili#ada por varios ribosomassimultáneamente.

ctivación de los aminoácidos Los aminoácidos en presencia de laen#ima aminoacil1;3t1sintetasa y de 9B son capaces de unirse a

un ;3 de transferencia específico y dan lugar a un aminoacil1;3t, liberándose ?B, fosfato y quedando libre la en#ima, quevuelve a actuar.

>niciación de la síntesis de proteínas

)s la primera etapa de la traducción o síntesis de proteínas. )l;3m se une a la subunidad menor de los ribosomas. éstos seasocia el aminoacil1;3t, gracias a que el ;3t tiene en una desus asas un triplete de nucleótidos denominado anticodón, que seasocia al primer triplete codón  del ;3m seg0n lacomplementariedad de las bases. este grupo de moléculas se une

la subunidad ribosómica mayor, formándose el comple'o ribosomal ocomple'o activo. 9odos estos procesos están catali#ados por losllamados factores de iniciación +->. )l primer triplete o codónque se traduce es generalmente el <@, que corresponde con elaminoácido metionina  en eucariotas. )n procariotas  es lafenilmetionina.

)longación de la cadena polipeptídica

)l comple'o ribosomal posee dos sitios de unión o centros. )lcentro peptidil o centro B, donde se sit0a el primero aminoacil1;3t y el centro aceptor de nuevos aminoacil1;3t o centro . )l

radical carboilo +1C//( del aminoácido iniciado se une con elradical amino +3(4 del aminoácido siguiente mediante enlace

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peptídico. )sta unión es catali#ada por la en#ima peptidil1transferasa. )l centro B queda pues ocupado por un ;3t sinaminoácido. )l ;3t sin aminoácido sale del ribosoma. Se producela translocación ribosomal. )l dipeptil1;3t queda aora en elcentro B. 9odo ello es catali#ado por los factores de elongación

+-) y precisa @9B. Seg0n la terminación del tercer codón,aparece el tercer aminoacil1;3t y ocupa el centro . Luego seforma el tripéptido en y posteriormente el ribosoma reali#a susegunda translocación. )stos pasos se pueden repetir m0ltiplesveces, asta cientos de veces, seg0n el n0mero de aminoácidos quecontenga el polipéptido.

9erminación de la síntesis de la cadena polipeptídica

)l final de la síntesis se presenta por los llamados tripletes

sin sentido, también denominados codones stop. Son tres! <,<@ y <@. 3o eiste ning0n ;3t cuyo anticodón seacomplementario de ellos y, por lo tanto, la biosíntesis delpolipéptido se interrumpe. >ndican que la cadena polipeptídica yaa terminado. )ste proceso viene regulado por los factores deliberación, de naturale#a proteica, que se sit0an en el sitio yacen que la peptidil1transferasa separe, por idrólisis, lacadena polipeptídica del ;3t. <n ;3m, si es lo suficientementelargo, puede ser leído o traducido, por varios ribosomas a lave#, uno detrás de otro. l microscopio electrónico, se observacomo un rosario de ribosomas, que se denomina polirribosoma  opolisoma.

CucumiinaLa cucumisina es una proteína de la familia de las subtilisinas,que tiene omología  con otras proteínas denominadasendopeptidiasas. Se estima, seg0n un estudio publicado enClinical )"perimental .llergology  que ambos grupos de proteínaspueden presentar reactividad cru#ada.

)s la desencadenante de la alergia  al melón  y participaactivamente en el proceso de maduración de dica fruta. 3oobstante, está etendido en otros alimentos, lo que se conocecomo un panalergeno. Con vistas al futuro, lo investigadorestratan de eliminar la alergenicidad de la proteína sin afectar asu actividad funcional, indispensable para la maduración delfruto.

9odos los pacientes alérgicos al melón, también lo son al polen.)ntre los polínicos eiste una mayor frecuencia de asmáticos.

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"iuret

-ormula química del Giuret

;epresentación 5: del Giuret)l ;eactivo de Giuret  es aquel que detecta la presencia deproteínas, péptidos  cortos y otros compuestos con dos o másenlaces peptídicos en sustancias de composición desconocida. )stáeco de idróido potásico  +K/( y sulfato c0prico  +CuS/D,'unto con tartrato de sodio y potasio +K3aCD/%\D(4/. )l reactivo,de color a#ul, cambia a violeta en presencia de proteínas, y viraa rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. )l(idróido de Botasio no participa en la reacción, peroproporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar. Seusa normalmente en el ensayo de Giuret, un método colorimétrico

que permite determinar la concentración de proteínas de unamuestra mediante espectroscopía ultravioleta1visible  a unalongitud de onda de E%J nm +para detectar el ión Cu46.

Brocedimiento

$. Se toma un tubo de ensayo y se colocan tres centimetroscubicos de albumina de uevo, es decir la parte blanca.

4. Se a8aden 4 centímetros c0bicos de solución de idróido desodio al 4J&.

5. ?ás adelante se agregan D ó E gotas de solución de sulfatoc0prico diluida al $&.

D. )l resultado es que la me#cla se torna de color violeta,indicando la presencia de proteínas.

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CatepinaLa catepsina  es una proteína  con actividad proteolítica+en#ima, se encuentra en te'idos animales, catali#a laidrólisis  de proteínas  a polipéptidos. Se encuentra en mucostipos de células, incluyendo a todas las células de animales. (ayal menos una docena de miembros de esta familia de en#imas, quese diferencian entre sí por su estructura y por el tipo deproteína que atacan. La mayoría se activan al p( ácido que ay enel interior de los lisosomas, por lo que su actividad suele darseen el interior de dicos orgánulos. Las catepsinas tienen unaimportancia fundamental en el recambio proteico de las células demamíferos, más concretamente en la reabsorción ósea, donde seencargan de la degradación de proteínas.

>mplicaciones clínicas

Las catepsinas están relacionadas con!

• Cáncer $ 

• pople'ía 4 

• )nfermedad de l#eimer 

• rtritis 5 

• ^bola! Se a descubierto que la catepsina L y en menormedida la catepsina G son necesarias para la entrada delvirus en la célula ospedadora.

• )nfermedad pulmonar obstructiva crónica 

Catepsina ! :eficiencias en esta en#ima están ligadas am0ltiples formas de galactosialidosis. La actividad de lacatepsina es sginificativamente más alta en lisados de célulasmetastáticas  de melanoma  maligno que en lisados de célulasnormales. 9ambién se a comprobado que su concentración aumentaen el m0sculo afectado por distrofia muscular y por enfermedades

de los nervios que lo inervan.

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Catepsina G! parece actuar destruyendo las proteínas que causanplaca amiloidea, la raí# de los síntomas del l#eimer, pudiendoincluso que sea una defensa natural contra esta enfermedad usadapor las personas que no la padecen. 9ambién se a relacionadoesta catepsina con la progresión de varios tumores incluyendo el

cáncer de ovario. Barece también implicada con la degradación deproteínas miofibrilares en el infarto de miocardio.

(istoria

La primera descripción de "catepsina" que aparece en Bub?ed fueen el Vournal of Giological Cemistry in $_D_. Sin embargo, lasreferencias dentro de este artículo indican que fue primeroidentificada y nombrada a principios del siglo YY. @ran parte deeste traba'o pionero fue eco en el laboratorio de ?a Gergman,que dedicó las primeras décadas del siglo a definir estasproteasas.

AcuaporinaLas aquaporinas  son unas proteínas  de las membranas  de lascélulas que son capaces de transportar moléculas de agua.

:escripción técnica

La aquaporina  es una proteína  transmembrana, encargada detransportar el agua a través de los compartimientos celulares.)stá formada por un a# de P élices W que de'an una estrecaabertura en su interior por la que pueden pasar moléculas  de

agua. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie dela proteína en contacto con la bicapa lipídica  es rica enaminoácidos idrofóbicos mientras que los aminoácidos polares seconcentran acia los dos etremos de la proteína. )stas proteínastransmembrana son especiali#adas, no permiten que los aniones yla mayoría de los cationes grandes puedan atravesarla. demás ayun par de aminoácidos catiónicos que act0an como puertaT,impidiendo el paso de cationes peque8os como el ión  (5/6. Laimportancia de las aquaporinas recalca que no solo eplican losrápidos cambios del volumen celular causados por la entrada osalida del agua sino también, respuestas de cambios fisiológicoso a alteraciones patológicas.

Clasificación

(asta la feca, se an identificado $5 acuaporinas +RBs endistintos te'idos de mamíferos +RBJ1RB$4. )n función de supermeabilidad, la familia de las acuaporinas se clasifican en 4subfamilias!

1 cuaporinas! canales capaces de transportar agua.

1 cuagliceroporinas! canales permeables al agua y otros peque8ossolutos, como urea o glicerol. Los genes .qp5 , .qpP , .qp_  y .qp$J 

codifican las acuagliceroporinas.

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:escubrimiento

Sobre la base de estudios biofísicos se propuso que los canalesdispondrían de un mecanismo de compuerta +gating en inglésque regularía su permeabilidad al agua, y que cada uno de elloscontendría die# moléculas de agua que se despla#arían en

fila india para atravesar la membrana. 9al como semuestran en las representaciones estructurales y molecularesde las acuaporinas.

"Su descubridor Beter gre obtuvo el premio 3obel de Ruímicaen 4JJ5. )l alla#go de gre es un gran aporte a lainvestigación sobre los canales para el agua, que reciben elnombre genérico de aquaporinas."

?odelos gráficos

 

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IIDI-E"TI4. DE A" +ROTE:.A"9

Las proteínas, de la misma manera que otros nutrientesenergéticos +idratos de carbono y lípidos se aportan alorganismo a través de la dieta. La calidad de una proteína

de la dieta se mide por su valor biológico +AG

, que acereferencia a la composición en aminoácidos.

 

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Ban

P4

EJ

 

Las proteínas procedentes de la dieta no pueden entrar enlas células epiteliales del intestino umano, deberándigerirse asta aminoácidos para que a continuación tengalugar la absorción. La digestión de las proteínas tienelugar en estómago y en intestino delgado, los productosfinales se absorben a nivel de yeyuno y de íleon. La

digestión comien#a en el estómago dónde act0an las pepsinas.)n el intestino act0an un grupo de en#imas secretadas por elpáncreas.

La secreción de en#imas por el páncreas parece estarregulada por la presencia en el contenido intestinal deproteínas procedentes de la dieta.

)l transporte de aminoácidos desde lumen intestinal asta el

interior de la célula absortiva transcurre por un procesoactivo, cuyo mecanismo parece ser muy similar al deltransporte de glucosa.

Los aminoácidos libres entran en las células de la mucosaintestinal, pasan a la vena porta y se dirigen asta elígado. )l ígado es el principal o el 0nico lugar para elcatabolismo de siete de los aminoácidos esenciales, los tresrestantes son los ramificados que son degradados

fundamentalmente en m0sculo y en ri8ón. Cuando la ingesta deaminoácidos esenciales ecede a los requerimientos seproduce una mayor activación de las en#imas epáticasresponsables de la degradación de estos aminoácidos.

La mayor parte del nitrógeno procedente del catabolismo delas proteínas se elimina como urea y en menor medida comoamoniaco y urea por orina.

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Se efect0a por el proceso de idrólisis que es locontrario a la condensación, así que la digestión seinicia con la acción de la pepsina.

La digestión de proteínas comien#a en el estómago, con laintervención de un componente ácido cuya función esactivar la pepsina de su forma #imógeno y favorecer ladesnaturali#ación de las proteínas, además los péptidossufren degradación idrolítica por medio de en#imasproteolíticas y en consecuencia los aa quedan libres.

La digestión de las proteínas se inicia típicamente en elestómago cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por

la acción del ácido clorídrico, y contin0a por la acciónde la tripsina y la quimotripsina en el intestino. Lasproteínas de la dieta, son degradadas asta aminoácidos ysus derivados, y estos son absorbidos por el tractogastrointestinal. La tasa de absorción de los aminoácidosindividuales es altamente dependiente de la fuente deproteínas* por e'emplo la digestibilidad de mucosaminoácidos en umanos difiere entre la proteína de lasoya y de proteína de la lece 4 y entre proteínas de lalece individuales, beta1lactoglobulina y caseina. Baralas proteínas de la lece, aproimadamente EJ& de laproteína ingerida es absorbida entre el estómago y elyeyuno y _J& es absorbida para el momento en que losalimentos ingeridos alcan#an el íleon.

DI-E"TI4. DE A" +ROTE:.A"

:>@)S9>I3 )3 ) )S9I?@/!

)n la boca no se encuentran factores digestivos para losaminoácidos, solo eisten en#imas digestivas para almidones

y lípidos. +amilasa y lipasa lingual. )n el estomago,secreción gástrica es estimulada por la gastrina, ormonaproducida por éste órgano y vertida a la sangre, de la cualregresa para estimular la producción de 'ugo gástrico, lasistamina también produce la secreción gástrica.<na ve# estimuladas por la gástrina las células parietalessecretan (Cl, la función del (Cl consiste en activar unaen#ima gástrica, el pepsinogeno formado por las célulasprincipales el cual se transforma en pepsina. )l (Cl permiteel B óptimo de la pepsina +$ a 4. La pepsina es una en#ima

auto catalítica que activa a su precursor pepsinogeno, yact0a sobre enlaces peptídicos en los que participa un a.a

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aromático dando como producto de la idrólisis proteosas ypeptonas, pero no aminoácidos libres. La porción dedigestión proteica que catali#a la pepsina es importantepero no esencial.

:>@)S9>I3 >39)S9>3 !

La digestión intestinal de proteínas tiene como factores dedigestión a las en#imas digestivas pancreáticas eintestinales.

factores estimulantes de secreción pancreática!

  aligual que las otras en#imas la secreción pancreática esestimulada por un agente eterno, en este caso por ormonasformadas en el duodeno +antes consideradas un con'untoen#imático llamado secretina en la actualidad se consideranpolipéptidos ormonales separados y son!

asecretina!

  estimula la secreción pancreática de 'ugoacuosdo alcalino y con poca actividad en#imática, neutrali#aquimo ácido.

bBancreo#imina!

  estimula la producción de 'ugopancreático viscoso ba'o en bicarbonato pero rico enen#imas.

cColecistocinina!

 contrae la vesícula biliar y permite lasalida de bilis al duodeno.

d)nterocrinina!

 provoca la secreción de 'ugo intestinales inducina por la presencia de alimento en > .

e)nterogastrona!

 inibe la secreción de 'ugo gástrico.

-actores proteo líticos del páncreas! Son las en#imaspancreáticas que participan en la digestión de lasproteínas! Son tripsina, quimotripsina, carboipeptidasa, y

colagenasa +elastasa. Su p( es de P a O. Bara que ayaproducción de estas en#imas es necesario que la enterocinasaactive al tripsinógeno, que dará como resultado tripsina.

9ripsina!

  es producina por activación de su precursontripsinogeno, es autocatalitica y activa tambien alquimitripsinogeno, la tripsina actua sobre elos enlacespeptídicos donde participa la arginina o la lisina.Ruimotripsina!actua sobre las proteinas donde participa,fenialalanina, tirosina, o triptofano +aromáticos

Carboilasa! eisten dos tipos y G, la craboilasa idroli#a peptidos con a.a. aromáticos o alifaticos en C//

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terminal, y la craboilasa G! idroli#a idroli#a proteinascon arg o lis en el C// terminal.

)lastasa!

 idroli#a péptidos con C// terminal alifático.

-actores proteolíticos del >.:.!

)l 'ugo intestinal secretado por las glándulas intestinalesba'o la acción de la enterocinasa contiene en#imasproteolíticas!minopeptidadas y dipeptidasas. Las dipeptidasas, estánsobre el borde en cepillo.

9abla de en#imas, acción, lugar de acción, factor

activante.

)n#ima. ugar de producción. ugar de acción. -actor

activante cción.

pepsina

 estomago estomago (Cl, que a su ve# es estimuladopor la gastrina. (idroli#a proteínas asta proteosas ypeptonas.Secretina

  duodeno páncreas 111 )stimula estimula lasecreción pancreática de 'ugo acuoso alcalino y con pocaactividad en#imática, neutrali#a quimo ácidopancreo#imina

  duodeno páncreas 11111111 )stimula lasecreción de 'ugo pancreático viscoso rico en en#imas.

Colecistocinina

 duodeno Aesícula biliar 11111 Contrae a lavesícula para liberar bilis.enterocrinina

  duodeno >ntestino delgado Bresencia dealimento en el >.: Brovoca la secreción del >.: +'ugointestinal.enterogastrona

 duodeno estomago 111111 >nibe la secreciónde 'ugo gástrico.tripsina

  páncreas >ntestino delgado )nterocinasaH la misma tripsina (idroli#a proteínas donde participan laarginina y la lisinaquimotripsina

  páncreas >ntestino delgado 9ripsina.

(idroli#a proteínas con a.a aromáticos +pe, tyr, trpCarboilasa

páncreas >ntestino delgado 11111 (idroli#apeptidos con a.a aromáticos o alifáticos en el carboiloterminal.Carboilasa G

  páncreas >ntestino delgado 111111 Béptidoscon arginina o lisina en el C// terminal.elastasa

 páncreas >ntestino delgado 111 Beptidos peque8oscon a.a alifáticos en el C// terminal.dipeptidasa

 >ntestino delgado >ntestino delgado +borde encepillo enterocinasa bsorción de a.a

DI-E"TI4. DE A" +ROTE:.A"

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La mayoría de los aminoácidos ingeridos en la dieta de losvertebrados, se allan principalmente en forma de proteínas.Los aminoácidos sólo pueden incorporarse a las rutasmetabólicas en forma libre por ello, las proteínas y

péptidos ingeridos en la dieta, son idroli#adosprimeramente por en#imas proteolíticas en el tractointestinal. )stas en#imas son secretadas por el estómago,páncreas e intestino delgado.

La digestión de proteínas comien#a en el estómago. Laentrada de proteínas al estómago estimula la secreción degastrina, la cual a su ve# estimula la formación de (Cl*esta acide# act0a como un antiséptico y mata a la mayoría delos entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Lasproteínas globulares se desnaturali#an a p(s ácidos, lo cualocasiona que la idrólisis de proteína sea más accesible.

)n el estómago, la pepsina +?` 55X:, de una sola cadena, essecretada en forma de su #imógeno, el pepsinógeno +?` DJX:por las células de la mucosa gástrica. )l pepsinógeno seconvierte en pepsina por el corte +catali#ado por la mismaen#ima de D4 residuos del etremo amino1terminal, procesoque es favorecido por el p( ácido del 'ugo gástrico. Lapepsina no es muy específica, idroli#a los enlaces en losque intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo

ace donde ay ?et y Leu. )l producto de la catálisis deesta en#ima son péptidos de tama8o variable y algunosaminoácidos libres. este tipo de proteasa, se le denominaendopeptidasa para diferenciarla de las en#imas que cortandesde cualquiera de los etremos de la cadena que sedenominan eopeptidasas.

medida que los contenidos ácidos del estómago pasanal intestino delgado, se dispara la síntesis de la ormonasecretina a la sangre. )sta en#ima estimula al páncreas parasecretar bicarbonato en el intestino delgado para

neutrali#ar el p( alrededor de P.J. La entrada de losaminoácidos en la parte superior del intestino +duodeno selibera la ormona colecistocinina, que estimula laliberación de mucas en#imas pancreáticas cuya actividadcatalítica se reali#a entre P y O unidades de p(. )l 'ugopancreático secretado al intestino delgado aporta los#imógenos de tripsina, quimotripsina, tripsinógeno,carboipeptidasas y G y elastasa.

Bor e'emplo, el quimotripsinógeno +?` 4DX: da origen ala quimotripsina por separación de 4 dipéptidos. )steprecursor es una cadena de 4DE aminoácidos que se mantieneunida por dos puentes disulfuro intracatenarios. Su

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conversión a alfa1quimotripsina se debe a la idrólisisen#imática de D enlaces peptídicos por acción de la tripsinay quimotripsina consecutivamente!

La pancreatitis, condición dolorosa y a menudo fatal,

se caracteri#a por la activación prematura de proteasassecretadas por el páncreas.

La quimotripsina idroli#a enlaces peptídicos quecontiene grupos carbonilo de aminoácidos aromáticos.

)l tripsinógeno +?` 4DX:, da origen a la tripsina porseparación de un eapéptido del amino1terminal por acciónde la enterocinasa. La tripsina idroli#a enlaces en los queintervienen rg y Lys.

Carboipeptidasa +?` 5DX:, contiene =n46, idroli#acasi todos los tipos de enlaces peptídicos en los cualesintervengan carboilos terminales.

Como resultado de la acción de la pepsina en elestómago seguida de la acción de las proteasas pancreáticas,las proteínas se convierten en péptidos cortos de diversostama8os y aminoácidos libres. Los péptidos se degradan paradar aminoácidos libres por acción de las peptidasas de lamucosa intestinal, particularmente la leucin1amino1

peptidasa, que también contiene =n46

, y separa los restosamino1terminales de los péptidos. Los aminoácidos libresresultantes, son ecretados al torrente sanguíneo, de aíalcan#an el ígado en donde tiene lugar la mayoría delmetabolismo ulterior, incluida su degradación.

Las proteínas endógenas también tienen que degradarse,al parecer después de un tiempo +que depende de la velocidadcon la que catali#an su reacción y dependiendo si son o noen#imas constitutivas, poco a poco adquieren se8ales comodesaminación o metilación que indican a las proteasas el

momento de la degradación.

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III A6"ORCI4. DE A" +ROTE:.A"9

La 

absorción se produce en el intestino delgado a travésdel borde en cepillo del epitelio que recubre las

vellosidades difusión activo y requiere utili#ación deenergía por parte de las células epiteliales.

)n la absorción de proteínas los aminoácidos se absorbenen el intestino delgado y pasan a la sangre, que loslleva a todas partes del cuerpo para fabricar las paredescelulares y otros componentes de las células. ?ediantetransporte activo acoplado al 3a6.

l nivel del intestino delgado son absorbidos por las

vellosidades por medio del transporte de sodio llevado alos capilares sanguíneos de las vellosidades yposteriormente a la sangre portal para ser metaboli#adosen el ígado, en la circulación general son absorbidos porlas células del cuerpo.

A6"ORCI4. DE A" +ROTE:.A"

Los mecanismos de acción son D!

disfusión pasiva a través de poros!

sustancias de ba'opeso molecular se mueven libremente por poros.

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difusión facilitada por transportadores!

 los nutrimentossolubXles en agua tienen que unirse a transportadores queles facilitan el cruce.

transporte activo secundario!

  la mayoria de losnutrimentos se absorbe mediante este mecanismo implica elbombeo contra gradiente de concentración y requiere gasto de9B, en el transporte de a.a se aproveca el gradiente deconcentración creado por el transporte activo de 3a, lo quepermite aorro de energía.Los aminoácidos compiten por los transportadores y algunosse absorben más rapidamente que otros, met,lue, ile, val,tienen la velocidad de absorció más alta.Los a.a. básicos tienen velocidad intermedia. Brolina,idroiprolina y glina ba'a. H la treonina es de más ba'aabsorción.)n el >.:. todos son tranportados por tranportadores, solouna peque8a porción es transportada mediante el ciclo demeister.

?etabolismo de a.a!

Consiste en la pérdida del grupo amino, el cual se eliminarácomo amoniaco o urea. Si pierden el grupo C// se transformanen taurina, peptidos ormonales, pigmentos vitaminas y otroscompuestos.

Bérdida del grupo amino!La eliminación del grupo amino da como resultadoalfacetoacidos o glucosa.9ransaminación!es la tranferencia reversible del grupo alfaamino de un a.a. al carbono dos de un cetoacido, dando comoresultado un cetoacido y un aminoácido, este proceso sereali#a por transaminasas o amino trasnferasas.Cada pare'a de aminoácidos ]cetoacidos queda fi'o encualquiera de los siguientes pares!@lutamatoalfacetoglutarato.spartatooaaloacetato.

laninapiruvato.

?etabolismo del amoniaco!

La acción de las en#imas de las bacterias intestinalesgenera importantes cantidades de amoniaco tanto a partir delas proteinas de la dieta como de la urea presente en lassecreciones digestivas todo este amoniaco intestinal esrecogido en el sistema porta epático que lo conduce aligado y se capta en su totalidad por tres en#imas!glutamato desidrogenasa

.

1glutamina sintetasa.

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carbamil fosfato sintetasa.

:e ésta manera toda la sangreque sale del ígado está virtualmente eenta de amoniaco.)l amoniaco tiene afinidad por el te'ido nervioso dondeafecta los fenómenos de polari#acióndespolari#ación yprovoca serios transtornos, como dificultad del abla,

visión borrosa, coma, muerte.

-ormación de glutamato!

  el amoniaco que entra en elígado es usado para formar glutamato!◊alfa cetoglutarato 6 amoniaco +3(5 6 3:( 1111glu des111L1glutamato6 3:6 (4/

-ormación de glutamina!

Brincipalmente en ri8ón, pero también en ígado y cerebro,la reacción es sinteti#ada por la glutamino sintetasa.

glutamina◊@lutamato6 3(h 69B1111glutamino sintetasa 6 :B

-ormación de urea! +ciclo de la urea

<n individuo que reali#a una actividad moderada y queconsume $JJ grs. :e proteína por día debe ecretar $%.E grs.de nitrógeno diariamente, de los cuales _E& es eliminado porri8ones +$E.%P grs y cinco por ciento restante por eces.La principal ruta de ecreción de nitrógeno es la formaciónde urea por el ígado, vertida a la sangre y eliminada porel ri8ón.)l principal órgano formador de urea es el ígado.)l primer paso en la formación de urea es la formación decarbamil fosfato a partir de C/4 3(5 o glutamina y 9Bcatali#ado por la carbamil fosfato sintetasa, se formacarbamil fosfato.

4. la porción carbamilo es transferida desde crabamilfosfatoa ornitina, se forma citrulina y se libera Bi, reaccióncatali#ada por ornitina transcarbamilasa.

5. la citrulina debe abandonar la mitocondria y salir al

citosol, para ello utili#a un sistema de contratransporte.D.1 síntesis de argino succinato! ingresa aspartato al ciclopara formar argino succinato, en#ima responsable esarginosuccinato sintetasa, se idroli#a 9B asta ?B.

E.1 ruptura de arginosuucinato! catali#ado por laarginosuucinasa da como resultado arginina y fumarato.

%.1 en la 0ltima etapa del ciclo se idroli#a el grupoguanidina de arginina y se forma urea y ornitina, la

arginasa es la responsable de la reacción, la ornitina

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formada se vuelve a unir con el grupo crabamilo y formarcitrulina para así dar comien#o a un nuevo ciclo.

?etabolismo de fenilalanina y tirosina.

La vía catabólica de estos aminoácidos conduce a la

formación de fumarato y aceto acetato, la fenilalanina y latirosina son a la ve# gluco y cetogénicos.La primera etapa es la conversión de fenilalanina entirosina por acción de la en#ima -enilalanina idroilasa y:iidrobioptenia reductasa.)n la segunda etapa se produce transaminación, se originaalfa cetoacidocorrespondiente a la tirosina el acido p1idroifenilpir0vico.)l tercer paso es una comple'a reacción en la cual seproduce oidación, despla#amiento de la cadena lateral aotra posición en el anillo bencénico y descarboilación paraformar acido omogentísico, este compuesto se oida por laogentisato oidasa y se convierte en fumarilacetoacetato,que es idroli#ado a fum,arato y acetoacetato.

-enilcetonuria!

9ambién conocida comoiperfenialaninemia

tipo $ o fenilcetonuria clásica, el defecto radica en lafenialalanina idroilasa cuya carencia impide latransformación de alalanina en tirosina, otros tipos defenialalaninemia son las tipos >> y >>> por defectos en:(Greductasa, los tipos >A y A por defectos en la

biosíntesis de :(G.La sintomatología es causada por los metabolitos de lafenialamanina! fenilpiruvato, fenilactato y fenilacetato,estos iniben la piruvato cinasa cerebral formadora de 9B,también iniben la E /( triptófano descarboilasa, con locual disminuye la síntesis de serotonina cerebral además seinibe la glutamato descarboilasa con disminución de @G,todo ello conduce al retraso mental.)l tratamiento consiste en dar dietas con ba'o contenido defenilalanina, que a una edad temprana previene los defectosmentales.

lcaptonuria!

)n esta enfermedad ay incapacidad perametaboli#ar completamente fenilalanina y tirosina. )ldefecto metabólico se debe a falta de omogentisato oidasa,se produce aumento de ácido omogentísico, que se eliminapor orina, esta sustancia por oidación se convierte en unpigmento marrón negru#co llamado alcaptón1, elennegrecimiento de la orina epuesta al ambiente es elsíntoma más llamativo de la enfermedad, en adultos puedeproducirse acumulo de pigmentación en ueso y cartílago y

producir artritis.Giosíntesis de catecolaminas.

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La tirosina es el aminoácido precursor de las ormonas yneurotransmisores adrenérgicos y catecolaminas.La primera reacción para la formación de catecolaminas es laidroilación de la tirosina por tirosina idroilasa paraformar 5,D diidroifenialalanina +:/B.

La descarboilación de :/B forma dopamina, usando dopadescarboilasa y piridoalfosfato como coen#ima, la dopaminase produce en aquella aerás del encefalo que intervienen enla coordinación de la actividad motora, cuando falta latirosina cerebral no se forma dopamina y no eiste controlmotor adecuado, se presenta entonces un transtorno conocidocomo enfermedad de parXinson.La L1:/B o levodopa se a utili#ado en el tratamiento delBarXinson en lugar de dopamina, en virtud de que esta 0ltimano atraviesa la barrera ematoencefalica, sin embargo lalevodopa puede convertirse prematuramente, en la periferia,en dopamina, al no poder entrar en el cerebro, los altosniveles circulantes de dopamina pueden causar nauseas, pareevitar este inconveniente se utili#a carbidopa asociado concarbidopa, esta 0ltima se asocia con la levodopa y evita ladescarboilación prematura, como la carbidopa no atraviesa labarrera ematoencefálica se disocia de la levodopa, cuandoésta ultima si penetra la barrera.

)nfermedad de parXinson!

sta condición denominada paralisis agitante se debe a una

producción de :/B?>3 en las células dopaminérgicas deln0cleo negro. Se presenta en personas mayores de %J a8os, eldefecto radica en la deficiencia de tirosina idroilasacerebral.9abla resumen de enfermedades asociadas con el metabolismode los a.a.)nfermedad )n#ima deficiente sintomatologia Ciclo afectadoCompuesto acumulado -enilcetonuria -enialalaninaidroilasa, :iidrobiopterina /lor a ratón, retraso mental,irritabilidad psicomotora, ec#ema generali#ado y tendencia aformar poca melanina ?etabolismo de fenilalanina

-enilalanina, y deficiencia de tirosina.lcaptonuria (omogentisato oigenasa /rina oscura, enadultos artritis ?etabolismo de tirosina y fenilalaninaQcido omogentisico, que se oida y se convierte enalcaptón.

BarXinson

9irosina idroilasa cerebral

?arca lenta, dificultad de movimiento, poco control motor.-ormación de catecolaminas +:/B?>3 en células

dopaminérgicas del n0cleo negro.3o se acumula, solo ace falta dopamina.

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Coma epatico! Se produce en asociación de enfermedadesepáticas, pues no se puede limpiar la sangre de amoniaco,tambien es causado por deficiencia de en#imas del ciclo dela urea :esorientación, coma, G<3 elevado +normal O a 4Jmgdl Ciclo de la urea, el amoniaco no se puede eliminar

por lo que se acumula en el cerebro. moniaco, ademásneurotransmisores inibitorios como @G.Como ya sabemos los seres umanos llevamos en cada una denuestras células un código que nos an eredado nuestrosantepasados el :3.)ste se integra por nucleótidos. )stos a su ve# estánformados por un a#0car +ribosa, un grupo fosfato y una basenitrogenada.Como sabemos también, las bases nitrogenadas se dividen endos grupos! las bases pirimídicas +citosina, timina yuracilo y las bases p0ricas +adenina y guanina. )stas0ltimas son las que nos interesan pues al degradarse dancomo resultado el ácido 0rico +por consecuencia de unaen#ima muy activa llamada antino oidasa intestinal que enaltas concentraciones es el causante de la gota.)isten en el organismo 4 fuentes que aportan al cuerpobases nitrogenadas. La primera fuente se conoce comosíntesis de novo ósea que bases se están produciendo ennuestro cuerpo todo el tiempo para usarse en procesosimportantes como la formación de nucleótidos, aparte unpeque8o porcenta'e provienen de la dieta en forma de

proteínas.Cuando nosotros consumimos alimentos ricos en proteínas comolo son las carnes ro'as estos llegan al intestino en formade nucleoproteínas en donde son degradadas por proteasas, deesta degradación resultan poli nucleótidos sobre los queact0an nucleasas que se encuentran en el intestino delgado.:espués las nucleasas nos dan nucleótidos sueltos sobre losque act0an nucleotidasas que finalmente los separan en suscomponentes! fosfato, ribosa y base nitrogenada.)n la célula eisten mecanismos para que estas bases yaformadas se usen pero como lo eplicaría Bindaro la

ceiuiaT es desconfiada y para sinteti#ar ácidos nucleicosprefiere que sean nuevas así que las purinas que consumimosen la dieta toda o la mayoría van a parar a la formación deácido 0rico.

Síntesis de purinas!

Las en#imas necesarias en estemetabolismo son citoplasmáticas. Brimeo se forma elfosforibosil pirofosfato +B;BB por la en#ima B;BB sintetasaque por eso es la reguladora de la velocidad de la síntesisde purinas.

: ] ribosa ] E ] B 6 9B B;BB 6 ?B

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Luego la B;BB amidotransferasa +es la en#ima que presentafalla en la gota primaria le cede al B;BB un grupo amidoconvirtiéndolo en E ] fosfo1 G ] : ] ribosilamina. Ha queestos pasos utili#an 9B los inibidores alostéricos son9B, :B, ?B, @9B, @?B o >?B.

)n este proceso los intermediarios son derivados de laribosa ] B, procedente del ciclo de las pentosas. Bor estara#ón las purinas que llegan como bases libres +de la dietano se usan.:espués al fosforribosil amina se incorpora la glicina,luego un grupo formilo procedente de ácido fólico, luego laglutamina y otras sustancias que finalmente forman el dobleanillo de inosin monofosfato +>?B.)l tetraidrofolato +9(- formado a partir del folatoconsumido de la dieta, tras la acción de la diidrofolatoreductasa en dos pasos!

-olato diidrofolato tetraidrofolato

Se usa para formar coen#imas y además es el que cede los 4átomos de carbono para cerrar los 4 ciclos del esqueleto dela purina. Los medicamentos antifólicos que se usan encáncer bloquean a la en#ima diidrofolato reductasa por loque impiden la división de las células, pero afectan tambiéna las células sanas y a la formación del doble anillo de laspurinas.)l >?B da lugar a ?B y @?B seg0n los requerimientos del

organismo.)ntonces, las purinas asta lo que emos visto aora, puedenvenir de 5 fuentes! :ieta, degradación de ácidos nucleicos ysíntesis de novo. H pueden seguir 5 caminos! síntesis deácidos nucleicos, formar ácido 0rico o sinteti#ar coen#imas.

:egradación de purinas!

Los ácidos nucleicos ya eistentes en el organismo sonidroli#ados por endo y eonucleasas que dan mononucljótidosque a su ve# son degradados a nucleósidos por lafosfomonoesterasa, esta en#ima libera guanosina y adenosina.

)stos 4 nucleósidos no pueden seguir eactamente la mismavía.La adenosina debe ser desaminada por la adenosinadesaminada previamente para formar inosina. Sobre la inosinaact0a la nucleósido fosforilasa que la despo'a de su ribosay da ipoantina. )sta en#ima act0a directamente sobre laguanosina liberando guanina.:esde la ipoantina y la guanina se forma un compuestollamado antina que da origen al ácido 0rico. )stos 0ltimos4 pasos son catali#ados por la antina oidasa +esta

contiene -:, molibdeno y ierro no emo.Bara entenderlo me'or vaya a Baceco DP_ a ver el esquema.

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k )stas 4 en#imas son propensas a enfermedades autoinmunes.La deficiencia de adenosina desaminasa provoca ladestrucción de células 9 y G o que retroalimenta lasdeficiencias del sistema inmune.La de nucleósido fosforilasas afecta solo a alas 9, los

niveles del ácido 0rico descienden y los de guanosina einosina se elevan.Cuando las necesidades del organismo así lo disponen sedeben formar de nuevo los nucleótidos ?B y @?B, para ellosobre la ipoantina y la guanina act0a la ipoantina ]guanina ] fosforribosil ] transferasa, donde B;BB dona laribosa E fosfatos.

)creción del ácido 0rico!

)n resumen!

Las purinas consumidas en la dieta se degradan a basesnitrogenadas solas, sin su ribosa, los que les impide usarseen la síntesis de los ácidos nucleicos por que como yamencionamos es esta ribosa la que proporciona los primerosintermediarios de la síntesis de las purinas. )ntonces estasbases pasan sin aportar nada al organismo y su degradaciónproduce ácido 0rico.)l ácido 0rico sale del organismo normalmente, el PE& por laorina y el 4E& por el intestino y las eces. )ste se filtrapor el glomérulo renal, al pasar por el t0bulo contorneadoproimal es reabsorbido, sin embargo, también es ecretado

en el t0bulo colector medular de la nefrona en donde eisteun transportador para ácidos en general, no solo para ácido0rico, debido a esta característica la eliminación normaldel ácido 0rico se puede ver afectada por altasconcentraciones de ácido láctico que bloquean altransportador.Bor el p( de la orina que es ácido el ácido 0rico tiende aencontrarse en forma de ácido también, porque en un ambientealcalino tiende a encontrarse como una sal. La forma ácidaes muy poco soluble por lo que tiende a formar cristales quepueden ocluir en t0bulos renales provocando insuficiencia

renal.Cuando el ácido 0rico se acumula puede dar! iperuricemia oformar cristales que se depositen en órganos y te'idos.La iperuricemia puede deberse a insuficiencia renal,diabetes mellitas, iperfuncionamiento de las suprarrenalesy la adenoipófisis. 9ambién a la ingesta de purinasecesivas en la dieta.)l padecimiento más com0n que se asocia con la iperuricemiaes la gota.

@/9!)s un trastorno en el metabolismo del ácido 0rico o la

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perturbación en el catabolismo de las purinas. Se debe alaumento de ácido 0rico en la sangre.)isten 4 tipos!Brimaria!

 un trastorno genético provoca la deficiencia deen#imas que se usan para la síntesis de nucleótidos de novo

por lo que se sobre producen. Las más comunes! mutaciones dela B;BB o deficiencia de la (@B;9.Secundaria!

 :a como consecuencia de otro padecimiento.-actores de predisposición!1 Consumo de alcool, que se degrada a ácido láctico quebloquea la ecreción de ácido 0rico a nivel renal.1 Consumo ecesivo de proteínas, como en las carnes.

":.TE"I" DE A" +ROTE:.A"

Las instrucciones para la síntesis de las proteínas estáncodificadas en el :3 del n0cleo. Sin embargo el :3 noact0a directamente, sino que transcribe su mensa'e al ;3mque se encuentra en las células, una peque8a parte en eln0cleo y, alrededor del _J& en el citoplasma. La síntesis delas proteínas ocurre como sigue! )l :3 del n0cleotranscribe el mensa'e codificado al ;3m. <na banda del :3origina una banda complementaria de ;3m. )l ;3 mensa'eroformado sobre el :3 del n0cleo, sale a través de los porosde la membrana nuclear y llega al citoplasma donde seadiere a un ribosoma. llí será leído y descifrado el

código o mensa'e codificado que trae del :3 del n0cleo. )l;3 de transferencia selecciona un aminoácido específico ylo transporta al sitio donde se encuentra el ;3 mensa'ero.llí enganca otros aminoácidos de acuerdo a la informacióncodificada, y forma un polipéptido. Aarias cadenas depolipéptidos se unen y constituyen las proteínas. )l ;3tqueda libre. >ndudablemente que estos procesos de unión ocombinación se acen a través de los tripletes nucleótidosdel ;3 de transferencia y del ;3 mensa'ero. demás losribosomas se mueven a lo largo del ;3 mensa'ero, el cualdetermina qué aminoácidos van a ser utili#ados y susecuencia en la cadena de polipéptidos. )l ;3 ribosómico,diferente del ;3 y del ;3t y cuya estructura se desconoce,interviene también en el acoplamiento de aminoácidos en lacadena proteica. Las proteínas formadas se desprenden delribosoma y posteriormente serán utili#adas por las células.>gualmente el ;3 de transferencia, es "descargado" y el ;3mensa'ero ya "leído" se libera del ribosoma y puede serdestruido por las en#imas celulares o leídas por uno o másribosomas. La síntesis de las proteínas comien#a porconsiguiente en el n0cleo, ya que allí el :3 tiene la

información, pero se efect0a en el citoplasma a nivel de losribosomas.

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9ranscripción del mensa'e genético del :3 al ;3

La biosíntesis de las proteínas comien#a cuando un cordón de;3m, con la ayuda de ciertas en#imas, se forma frente a unsegmento de uno de los cordones de la élice del :3. +Lasmicrografías electrónicas indican que el :3 se desenrollaun poco para permitir la síntesis del ;3.)l ;3m se forma a lo largo del cordón del :3 de acuerdocon la misma regla del apareamiento de las bases que regulala formación de un cordón de :3, ecepto en que en el ;3mel uracilo sustituye a la timina. :ebido al mecanismo decopia, el cordón del ;3m, cuando se a completado lleva unatranscripción fiel del mensa'e del :3. )ntonces el cordónde ;3m se traslada al citoplasma en el cual se encuentranlos aminoácidos, en#imas especiales, moléculas de 9B,ribosomas y moléculas de ;3 de transferencia.

<na ve# en el citoplasma, la molécula de ;3 se une a unribosoma. Cada tipo de ;3t enganca por un etremo a unaminoácido particular y cada uno de estos engances implicauna en#ima especial y una molécula de 9B. )n el punto en elque la molécula de ;3m toca al ribosoma, una molécula de;3t, remolcando a su aminoácido particular, se sit0a enposición inicial. medida que el cordón de ;3m se despla#aa lo largo del ribosoma, se sit0a en su lugar la siguientemolécula de ;3t con su aminoácido. )n este punto, laprimera molécula de ;3t se desenganca de la molécula de;3m. )l ;3 mensa'ero parece tener una vida muco más

breve, al menos en )scericia coli. La duración promedio deuna molécula de ;3m en ). Coli. es de dos minutos, aunqueen otro tipo de células puede ser más larga. )sto significaque en ). Coli. la producción continua de una proteínarequiere una producción constante de las moléculas de ;3mapropiadas. :e esta manera los cromosomas bacterianosmantienen un control  muy rígido de las actividadescelulares, evitando la producción de proteínas anormales quepudiera ocurrir por el posible desgaste de la molécula de;3m.

DI-E"TI4. > A6"ORCI4. DE A" +ROTE:.A"La síntesis proteica está codificada por el :3, y porsupuesto las estructuras secundarias, terciarias ycuaternarias de las proteínas dependen de ello. Lasproteínas contenidas en los alimentos no son iguales a lasnuestras, pero todas son portadoras de los mismosaminoácidos sólo que en diferentes proporciones y losaminoácidos no son todos igualmente necesarios, para elorganismo umano, de acuerdo a este criterio se agrupan en!

$. )senciales o indispensables. 3o se sinteti#an y ay queingerirlos en la dieta. )llos son!Phe; Lle; Leu; Lis; Met; Trp; Thr. y Val.

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4. Semiesenciales. Se sinteti#an a ba'as velocidades.)stos incluyen! Cys* 9ry* rg. e (is.

5. 3o esenciales o no indispensables. Se producen en el

organismo.Bara que nuestro organismo utilice esas biomoléculas, lasproteínas de la dieta deben ser llevadas asta aminoácidosy ser absorbidas en el tracto gastrointestinal.

;equerimientos diarios de aminoácidos esenciales en mg Kg.1$ de peso corporal

;equerimiento 3i8os+D1%

meses

3i8os+$J1 $4

a8os

dultos

(istidina 4_ 1 1>soleucina OO 4O $JLeucina $EJ DD $DLisina __ D_ $4?etionina y Cisteina P4 4D $5-enilalanina y 9irosina $4J 4D $D9riptófano PD 5J PAalina $_ D 59otal, ecluyendo la(istidina

P$E 45$ O%

)n el estómago primero se activa el pepsinógeno que pasa apepsia, la proteasa que inicia el proceso de digestión delas proteínas, que es poco específica y act0a muy pocotiempo por lo que a la salida de este órgano solo se anproducido una me#cla de polipéptidos. La mayor digestióntiene lugar en el intestino delgado, por la participación deproteasas pancreáticas y proteásas intestinales. Laprincipal encima de la digestión de las proteínas es latripsina, segregada por el páncreas como #imógeno, se activa

primeramente por la enteroquinasa, y la tripsina activa,catali#a su propia activación y la de los restantes#imógenos. )n el intestino act0an varias endopeptidasascomo la tripsina y eopeptidasas como la carboipeptidasa yaminopepetidasas de manera tal que al final de este proceso,se obtiene libres los aminoácidos y dipéptidosfundamentalmente. nivel de las microvellosidades intestinales act0andipeptidasas que terminan la idrólisis de estos compuestos.)l proceso de absorción de los aminoácidos se lleva a cadopor transporte activo a nivel del intestino con el

consecuente consumo de energía, eisten diferentes tipos detransportadores proteicos por los aminoácidos. S e a

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informado asta el momento de D grupos diferentes, uno paralos aminoácidos neutros, otro para los ácidos, un terceropara los básicos y se afirma que la prolina e idroipolina,a pesar de ser neutros, por ser aminoácidos, poseen untransportador especifico.

)n los alimentos y en el calostro materno eisteninibidores de proteasas que afectan la biodisponibilidad delas proteínas. )n determinados casos estos inibidores sonbeneficiosos, por e'emplo, para los recién nacidos, porpromover la absorción de proteínas intactas, entre ellasanticuerpos maternos. ora bien en los adultos su presenciaes per'udicial al provocar diferentes trastornos, dentro delos que se pueden mencionar! disminución de peso, retardodel crecimiento, ipertrofia del páncreas, deficiencia en laabsorción de los lípidos, entre otras.

:entro del organismo una ve# absorbidos los aminoácidospasan por la sangre portal al ígado, su ciclo general enel organismo, es!

$. >ntestino@ Sangre portal@ (ígado 

4. (ígado! +$J& enterotocito _J&a. Con'unto de aminoácidos en sangre +eporta a

te'idos para la síntesis de biomoléculasb. Síntesis de proteínas y biomoleculas epáticas

c. Catabolismo +M $E & aa +aminoácidosaa cetogénicos @ cetoácidos @ c Co @ Ciclo +9Baa glucogénicos @ ácido pir0vico @ @lucosaCetoácidos o ciclo Krebs3(5 @ ciclo urea @ <rea +orina

":.TE"I" DE A%I.OCIDO"

La síntesis de los aminoácidos, con ecepción de cisteína ytirosina, está unida al ciclo del ácido tricarboílico+9C, bien por transaminación o bien por fi'ación de

amonio. )l grupo alfa1amino es central a toda síntesis deaminoácidos y deriva del amonio de los grupos aminos del L1glutamato. :e éstos se sinteti#an glutamina, prolina yarginina. )l ácido glutámico es la principal fuente de losgrupos amino para la transaminación.La cisteína se forma, en el citosol celular, a partir deserina y del aminoácido esencial metionina.La tirosina se forma mediante idroilación del aminoácidoesencial fenilalanina por la fenilalanina idroilasa.

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I8 %ETA6OI"%O DE A" +ROTE:.A"9

Z9e as preguntado alguna ve# qué ocurre dentro de tuscélulas[ )n el interior de las células de los seres vivos se

producen un gran n0mero de reacciones químicas muycomplicadas. 9odo este con'unto de procesos químicos se

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llama metabolismo. ?ediante estos procesos, los organismosobtienen la energía necesaria para vivir.

) 3G/ >S?/ H ) C9G/ >S?/

)n los seres vivos ay dos tipos principales de procesosmetabólicos, como dos caminos diferentes* en uno seconstruye y en el otro se descompone, se degrada. )stosprocesos se llaman

anabolismo

  ycatabolismo,

  y estánrelacionados entre sí. Los

procesos anabólicos

 son procesosmetabólicos de construcción, en los que se obtienenmoléculas grandes a partir de otras más peque8as. )n estosprocesos se

consume energía.

 Los seres vivos utili#an estasreacciones para formar, por e'emplo, proteínas a partir deaminoácidos. ?ediante los procesos anabólicos se crean lasmoléculas necesarias para formar nuevas células.Los

procesos catabólicos

  son procesos metabólicos dedegradación, en los que las moléculas grandes, que procedende los alimentos o de las propias reservas del organismo, setransforman en otras más peque8as. )n los procesoscatabólicos se

produce energía.

 <na parte de esta energíano es utili#ada directamente por las células, sino que sealmacena formando unas moléculas especiales. )stas moléculascontienen muca energía y se utili#an cuando el organismolas necesita. )n el catabolismo se produce, por e'emplo, laenergía que tus células musculares utili#an para contraerse,

la que se emplea para mantener la temperatura de tu cuerpo,o la que se consume en los procesos anabólicos.

  ;)@< C>I3 :) ?)9G/ >S?/

)n las células eisten sustancias que se encargan deactivar, controlar y finali#ar las reacciones químicas.)stas sustancias se llaman

en#imas.

 Las en#imas alteran lavelocidad de una reacción química. Cada tipo de en#imafavorece o acelera un tipo de reacción.)n algunos organismos, el metabolismo está regulado también

por el sistema nervioso y el sistema endocrino.

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%ETA6OI"%O

Los seres umanos necesitamos para sobrevivir ydesarrollarnos normalmente, solamente una peque8a cantidadde componentes individuales. gua, para compensar laspérdidas producidas por la evaporación, sobre todo a travésde los pulmones, y como veículo en la eliminación desolutos a través de la orina. Las necesidades normales seestiman en unos 4,E litros, la mitad para compensar laspérdidas por evaporación y la otra mitad eliminada en laorina. )stas necesidades pueden verse muy aumentadas siaumentan las pérdidas por el sudor. Los alimentos preparadosnormalmente aportan algo más de un litro, el agua metabólica

+obtenida químicamente en la destrucción de los otroscomponentes de los alimentos representa un cuarto de litroy el resto se toma directamente como bebida. 3ecesitamosenergia para dos tipos de funciones! ?antenernos como unorganismo vivo y reali#ar actividades voluntarias. Laactividad de mantenimiento  se conoce con el nombre de"metabolismo basal"

?etabolismo basal

)n este apartado se incluye una multitud de actividades,como, la síntesis de proteínas +que es la actividad que másenergía consume, del 5J al DJ & de las necesidades eltransporte activo y la trasmisión nerviosa +otro tanto ylos latidos del cora#ón y la respiración +alrededor del $J&. )isten grandes diferencias en el consumo de energía porlos distintos órganos. )l cerebro  consume el 4J & de laenergía utili#ada en reposo, lo mismo que toda la masamuscular, aunque en peso representan el 4& y el DJ &respectivamente. La energía que una persona  precisa paracubrir el metabolismo basal depender* en consecuencia deln0mero de células metabólicamente activas que posea, y en

consecuencia de su peso. Bor supuesto, como ya se a visto,no todos los te'idos consumen la misma proporción de energía+el esqueleto y el te'ido adiposo son poco activosmetabólicamente, por e'emplo, pero en una primeraaproimación, pueden considerarse las necesidadesenergéticas de una persona no especialmente obesa como unafunción de su peso. La estimación que se utili#ageneralmente es de $ Xilocalórica por Xilogramo de pesocorporal y por ora. 3ecesidades en función de la actividad.)stas necesidades son muy variables, en función de laintensidad de la actividad. Buede variar entre un peque8oincremento de las necesidades correspondientes almetabolismo basal y el multiplicar estas necesidades por

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siete. Se a determinado eperimentalmente el gastoenergético de casi cualquier actividad umana, utili#andocomo sistema de medida el consumo de oígeno y la producciónde C/4. Los valores eactos dependen de las característicasde la persona +peso sobre todo, pero también seo y edad.

)n la tabla ad'unta se dan algunos e'emplos de estimacionesdel consumo energético seg0n la actividad!

ctividad ligera!

)ntre 4,E y E Kcalminuto ndar, traba'o industrial normal,traba'o domestico, conducir un tractor.

ctividad moderada!

)ntre E y P,E Kcalminuto Aia'ar en bicicleta, cavar cona#ada.

ctividad pesada!

 )ntre P,E y $J Kcalminuto ?inería, 'ugaral f0tbol.

ctividad muy pesada!

 ?as de $J Kcal minuto Cortar le8a,Carrera.

Las proteínas, los idratos de carbono y los lípidos ograsas, además de otras funciones orgánicas, act0an comocombustible productores de energía. )stos 0ltimos tienen latendencia de acumularse en diversas partes del cuerpo cuandolos requerimientos de energía son menores, lo que endefinitiva causa la obesidad. Las grasas se queman muy

lentamente en comparación con los idratos de carbono, porlo que se dificulta su completa eliminación o que semetabolice adecuadamente. )l organismo obtiene las grasas dedos fuentes! La eógena +alimentación y la )ndógena+metabolismo.

%ETA6OI"%O DE A" +ROTE:.A"

La catabolia de las proteínas, al igual que la de las grasasconsiste en 4 etapas. La primera ocurre principalmente en

las células epáticas, y la segunda es el ciclo del ácidocítrico. La primera etapa se llama desaminación y es lareacción por medio de la cual un radical amino +3(4. Seseparan una molécula de aminoácidos, y así se forman unamolécula de amoniaco y una de cetoácido. La mayor parte delamoniaco se convierte en urea y se ecreta por orina. )lcetoácido puede eperimentar desaminación por la vía delácido cítrico o convertirse en glucosa +gluconeogénesis o agrasa +lipogénesis. La anabolia proteínica produce mucassustancias necesarias para la supervivencia. Cumple unafunción capital en el crecimiento, reproducción y control de

las células y es el principal proceso de reparación. )l

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catabolismo y anabolismo de las proteínas se efect0aininterrumpidamente.

%ETA6OI"%O DE A" +ROTE:.A"

Las proteínas del plasma tienen variasfunciones

!

9rasportar otras sustancias como por e'emplo fármacos,lípidos, etc.

?antener la presión oncótica.

-unción protectora, síntesis de inmunoglobulinas.

-ormación de los factores de coagulación participan de laemostasia.

;eactantes de fase aguda, proteínas específicas delorganismo para la defensa.

)n la electroforesis su observan cuatro tipos de proteínasplasmáticas!

•lb0mina

, que se encuentra mayor cantidad.

•lfa proteínas.

•Geta proteínas.

•@amma proteínas

que son inmunoglobulinas.

(iperproteinemias

* en condiciones normales la cantidad deproteínas es de %,E1P,E gdl. (ablamos de esta patologíacuando ay más de O,E gdl. La causa más frecuente es el

mieloma

, o degeneración maligna de las células queproliferan formando proteínas plasmáticas de forma tumoral.

(ipoproteinemia

* menos de % gdl. Las causas pueden ser!

• Causas en las que sepierden mucas proteínas

comopor e'emplo el síndrome nefrótico.

•9rastornos en la síntesis proteica

por patologíaspor e'emplo nivel de insuficiencia en el ígado.

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:isproteinemia

* aparecen proteínas anormales, que puedenproducir una elevada actividad aunque sea en ba'a cantidadpor e'emplo una emoglobina anormal.

Crioglobulinemia

* es la generación de proteínas anómalas

que pueden aparecer en determinadas infecciones y que secaracteri#a porque éstas proteínas precipitan en el frío.

%ETA6OI"%O DE-RADATI8O DE +ROTE:.A"

Las proteínas)Y/@)3S

 se degradan en el tubo digestivo, porla acción de potentes en#imas idroliticos, para que setransformen en oligopéptidos y aminoácidos libres. )stosatraviesan el epitelio intestinal +utili#ando distintossistemas de transporte activo y a través de la sangre se

distribuyen a las células del organismo.

Bor otro lado las proteínas)3@/@)3S

  sufren constanteprocesos de de destrucción para liberar aminoácidosconstituyentes como pueden apreciar en el esquema de aba'o.

)ste proceso de degradación se inicia al etiquetar +marcara las proteínas que se van a destruir con la <G>R<>9>3, una

peque8a proteína universal en los eucariotas.

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La unión entre la ubiquitina y la proteína se reali#a entrela @L>C>3 C;G/Y>L/19);?>3L de aquella y el @;<B/ e1?>3/de las L>S>3S de esta. Como pueden ver en el esquemasiguiente!

)l tipo de enlace se denomina >S/B)B9>:>C/. )l periodo desemidesintegracion de las proteinas endogenas está vinculadoa la naturale#a del aminoacido 31terminal de cada una deellas. si por e'emplo! la ?)9>/3>3 y S);>3 sonaminoacidos estabili#adors, en cambio la ;@>3>3 y el

SB;99/ desestabili#adores de su porpie proteina.)plica que es transporte activo, y da dos e'emplos deellos.

)ntre quienes se da el enlace isopeptidico[

Cuantos 9Bs se utili#an para la union de la ubiquitina[

 

C>C / :) <;)

)l eceso de nitrógeno el no utili#ado proveniente de ladegradación de aminoácidos, lo ecreta el organismo en laforma de urea y ácido 0rico. el ácido 0rico no es unproducto final directo el metabolismo de aminoácidos, sinoque se origina a partir de la degradación de B<;>3S.

La inclusión de del ácido 0rico como una forma ecretoriadel metabolismo de los aminoácidos, se basa en el eco deque el 3>9;I@)3/ de las purinas se origina a partir de losaminoácidos.

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unque siendo la urea un producto final, varia de unorganismo a otro, por e'emplo! la mayoría de las bacterias,las plantas y los peces ecretan ?/3>C/, mientras que lospá'aros y la mayoría de los invertebrados ecretan QC>:/U;>C/. )n la mayoría de los mamíferos, incluyendo al ombre

el producto principal es la <;). en los mamíferos estasen#imas están locali#adas en el ígado.

partir del ígado la urea pasa a la circulación sanguínea,la cual es eventualmente diali#ada en los ri8ones,resultando en la perdida de urea de ba'o peso molecular quepasa a la orina. La urea se ecreta a la orina donderepresenta el OJ a _J& del nitrógeno urinario total. Bara elombre el promedio diario de ecreción en urea es de 5Jgramos.

)l ciclo de la urea está compuesto por cinco reacciones. lasdos primeras reacciones se llevan a cabo en la mitocondria ylas tres restantes en el citosol. /bserven el esquema deaba'o!

$. carbamil1B1sintetasa* 4. transcarbamilasa* 5.succinilarginina sintetasa* D.succinilarginasa y E.arginasa.

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)n el esquema se observa dos vías de ingreso de nitrógenose8ala cuales son y cuál es la diferencia de 9Bs utili#adosen cada caso[ >nvestiga que es la uroterapia, amplia sobresus D principios +cientifico, quimico, omeopatico y elmistico.

%ETA6OI"%O DE A" +ROTE:.A"

Broteínas! los ladrillos del organismo

Con respecto al aporte de proteínas, la carne es una de lasfuentes más completas. H las proteínas son esenciales parael funcionamiento del organismo, pues participan en elcrecimiento, el mantenimiento de las células, y en lacontracción muscular. Las proteínas se componen de unidades

menores, los aminoácidos que, en distintas combinaciones,pueden constituir un gran n0mero de proteínas diferentes.lgunos seres vivos producen todos los aminoácidos quenecesitan para fabricar sus proteínas. Bero los seresumanos no podemos, por eso debemos ingerirlos en laalimentación. )l ierro es necesario para la producción dela emoglobina, una proteína que se encuentra en losglóbulos ro'os, y cuya función es transportar el oígenodesde los pulmones asta todas las células del cuerpo. Sifalta el ierro, disminuye la emoglobina y, enconsecuencia, llega menos oígeno a las células. )sto les

produce un deterioro que, en algunos casos, puede de'arsecuelas. lgunos estudios an demostrado que una anemiaprolongada puede afectar el rendimiento intelectual en loscicos. <na etapa particularmente vulnerable al déficit deierro es la pubertad, por el crecimiento rápido que tieneel organismo. )n los alimentos, el ierro se presenta ba'odos formas! uno que se denomina em , presente en losproductos de origen animal, y otro denominado no em , que seencuentra en los vegetales. )l ierro de origen animal seabsorbe muco me'or que el de origen vegetal. La absorcióndel ierro de los vegetales depende de la presencia de otrosalimentos, como las fibras, ciertos metales, u otroscomponentes de la dieta. )l ierro de la carne, en cambio,se ve poco modificado por esos factores. Las proteínas sonlos 0nicos compuestos orgánicos que contienen nitrógeno,además de carbono, idrógeno y oígeno. :e los tresnutrientes esenciales para el ombre +proteínas, grasas eidratos de carbono, las proteínas son indudablemente losmás importantes. 3uestro organismo no las almacena, y portanto, no tiene reservas metabólicas, por lo que esnecesario ingerir diariamente una cantidad suficiente de

ellas. Las proteínas son indispensables para la constituciónde las células de todos los te'idos corporales, incluyendo

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el muscular, constituido por actina, miosina y tropomiosina,sustancias eclusivamente proteicas. Las en#imas queintervienen en los distintos procesos digestivos estánconstituidas por proteínas. La emoglobina de los glóbulosro'os esta también constituida por proteínas. Bor estos

motivos, las proteínas tienen un papel fundamental enprácticamente la totalidad de las funciones vitales! lacontracción muscular, el funcionalismo de órganos tanimportantes como el ígado, el cerebro, el transporte deoígeno, los mecanismos de defensa contra las infecciones.)n definitiva un papel preponderante en todos los aspectosde la vida. Las proteínas son macromoleculas compuestas denumerosas unidades nitrogenadas elementales, que son losaminoácidos, los cuales se unen constituyendo unas cadenasmás o menos largas para formar las primeras. Los aminoácidosproteinogenicos +es decir los componentes de las proteínasson relativamente pocos +4$, pero las proteínas pueden sermuy numerosas, ya que, aunque dos de ellas tengan los mismosaminoácidos en igual n0mero, bastaría que estuviera cambiadoel orden de colocación de uno de ellos para que lasproteínas sean distintas. )sto da un numero de posibilidadesde moléculas distintas muy elevado y resulta ser un aspectofundamental en la consideración de estos compuestos, pueslas proteínas son especificas a nivel de especie* es decir,por e'emplo, el m0sculo umano tiene proteínas y el m0sculode la vaca también, pero estas son distintas +aunque tengan

los mismos aminoácidos, y si al comer la carne de esteanimal nuestro aparato digestivo no demoliera la proteínaasta de'arla separada en los aminoácidos componentes, nopodríamos, en primer lugar, absorberla* pero si loiciéramos, no podríamos tampoco aprovecarla. )s como si setratara de un rompecabe#as con todas las pie#as quenecesitamos, pero colocadas en un orden que no nos conviene*entonces tendremos que desacerlo y, con las pie#as sueltas,empe#ar a fabricar la figura que queremos. )sto es, endefinitiva, lo que ace nuestro organismo, tomando losaminoácidos de la proteína etra8a ingerida y, a partir de

ellos, fabricar la necesaria para las propias funcionesvitales. Las proteínas que ingerimos tienen distinto valor,seg0n los aminoácidos que contengan, y esto no solo dependedel n0mero de aminoácidos distintos* lo fundamental esconsiderar la calidad de estos, y seg0n eso podemosclasificar a los aminoácidos proteinogenicos en esenciales yno esenciales. Bara comprender el sentido de estaclasificación, vamos a seguir el camino de los aminoácidosen nuestro metabolismo! supongamos que tenemos ya laproteína etra8a procedente de la alimentación disgregada en

los aminoácidos que la componían* estos pasaran por lasangre a las células de los distintos te'idos, y en ellas,por comple'as operaciones que se reali#an en su seno, los

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vamos utili#ando para formar nuestras propias proteínas.Bensemos por un momento que en el proceso de formación deuna de ellas al irse engar#ando los aminoácidos formando lacadena nos encontramos con que al llegar a necesitar uno deellos ya no dispondremos de mas reservas de el, pues emos

agotado todo el que nos proporciona el alimento y ya noqueda una sola molécula. quí es donde podemos establecer ladiferencia entre dos tipos de aminoácidos consideradosanteriormente! los no esenciales y los esenciales. Si elaminoácido que falta pertenece al primer tipo, no esproblema para nuestro metabolismo sinteti#arlo a partir deuno de los otros aminoácidos disponibles, pero si se tratade uno de los del segundo tipo, de un aminoácido esencial,no ay nada que acer, y quedara detenida la formación de laproteína si no llega por vía eterna +alimentación esteaminoácido fundamental. Bor ese motivo los aminoácidosesenciales son también denominados aminoácidos limitantes.

Los aminoácidos esenciales son!

1 lisina.

1 valina.

1 metionina.

1 isoleusina.

1 leusina.

1 fenilalanina.

1 triptofano.

1 treonina.

Con esto se puede comprender el eco de que una proteínatenga mayor o menor valor alimenticio, seg0n el contenido enaminoácidos esenciales, y en una escala de valores ocuparanel lugar más alto la proteína del uevo, las de la lece ysus derivados, carnes, pescados y, por 0ltimo, la de los

cereales y leguminosas +si bien la so'a presenta unaproteína con aminograma bastante compensado, solodeficitaria en el aminoácido metionina. Bor lo que estesuele incorporarse a las formulas dietéticas que incluyenaislador de so'a entre sus ingredientes.

Las proteínas constituyen un ingrediente fundamental en lanutrición del atleta. Las proteínas son nutrientesesenciales para la vida.

La /rgani#ación ?undial de la Salud, la -../. H otrosorganismos internacionales an fi'ado la cantidad de O,J a $g.Kilo de peso por día como cantidad adecuada para un

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individuo promedio, es decir, una persona de PJ Xilosnecesitaría ingerir diariamente PJ g. :e proteína* pero, asímismo, los citados organismos internacionales indican quelas necesidades proteicas se ven incrementadas cuando seefect0a un traba'o pesado, se ace e'ercicio físico intenso,

en situaciones de estrés, etc. )l deportista necesitaingerir una cantidad superior de prótidos que el ombrepromedio, y ello es debido a que al ser este un nutrienteeminentemente plástico, formador de nuevos te'idos, paraformar masas musculares sólidas es imprescindible ingeriruna ración etra. La anterior afirmación a sido discutidaen tiempos pasados. )n la actualidad, numerosos traba'os deinvestigación avalan este eco. )periencias reali#adas condos grupos de deportistas +nadadores, uno ingería raciónetra de proteínas y el otro no, por el termino de dosmeses. Los resultados obtenidos por el grupo que ingeríaproteína etra fueron muy positivos, y mostraron científicay estadísticamente grandes diferencia con el grupo que seutili#o como control, demostrándose ,entre otras, lassiguientes venta'as por el empleo de aislados proteicos enla alimentación!

1>ncremento de la fuer#a general.

1>ncremento de la captación de oígeno.

1>ncremento en el contenido de emoglobina de los glóbulosro'os.

1;educción de la grasa corporal.

1:isminución de la fatiga.

1;ecuperación más rápida después de los entrenamientos.

1?ayor deseo de acer e'ercicio.

La conclusión es que si para todo individuo la proteínaconstituye un nutriente indispensable por sus funciones deregeneración tisular, compensando las células destruidas conla actividad metabólica normal, para el atleta, por lacreación de nuevos te'idos musculares por el e'erciciofísico, es imprescindible consumir una ración etra, siendouna cifra aconse'able la de $,E a 4 gramos por Xilogramo depeso corporal por día* es decir, un atleta de OJ Xilos debeingerir diariamente un promedio de $4J a $%J gramos deproteína, y esta cantidad puede incrementarse en períodos de

competición para atletas de fuer#a a tres gramos porXilogramo por día.

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Bara poder ingerir estas cantidades de prótidos resulta muyconveniente que parte de ellos procedan de productosaislados y no todos de los alimentos, puesto que lascantidades de estos a ingerir serían altas y de difícildigestión.

/tro factor muy importante a tener en cuenta es que elmáimo de proteínas asimilables en una sola comida no essuperior a los DJ o EJ gramos, por lo que toda cantidadsuperior a esta que se ingiera en una sola toma no seráaprovecada, por otro lado, también emos de tener en cuentaque la proteína una ve# digerida e idroli#ada es absorbidaa nivel intestinal en forma de aminoácidos, que pasan asangre circulante, y a partir de esta nutren las células delos distintos te'idos, entre ellos el te'ido muscular.?ientras aya aminoácidos en sangre circulante, los te'idosse nutrirán y regeneraran en forma óptima, cosa que noocurrirá cuando el nivel de aminoácidos ba'a* esto ocurreaproimadamente a las cuatro oras de aber ingerido losalimentos, y a partir de este momento los aminoácidos que noan sido asimilados se van eliminando o deteriorando y esnecesario acer una nueva ingestión de alimentos proteicospara que el nivel vuelva a subir. Los dos factoresanteriormente epuestos +capacidad de asimilación en un soloproceso digestivo y nivel óptimo de aminoácidos en sangrecirculante nos permite establecer unas normas básicas! la

ingestión de proteínas debe ser repartida uniformemente enlas distintas comidas del día, debiendo ser estas por lomenos cuatro, aunque alguna de ellas consista solo en unbatido de alg0n producto proteico, en agua, lece u otroliquido.

Como resumen a todo lo epuesto, podemos establecer lassiguientes conclusiones!

$N )l atleta debe ingerir diariamente $,E a 4 gramos deproteína por Xilogramo de peso corporal.

4N :el total de proteínas a ingerir, un máimo de $JJ a $4Jgs procederán de los alimentos convencionales, elresto, por motivos digestivos y de asimilación, procederánde productos complementarios.

5N )l máimo de proteínas a ingerir en una sola comida nodebe sobrepasar los %J gs. Siendo la cifra ideal la de 5E aDJ gramos.

DN Bara mantener un óptimo nivel de aminoácidos en sangrecirculante y, por tanto, una me'or nutrición del te'ido

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muscular, es imprescindible ingerir cierta cantidad deproteína cada cuatro oras.

)l metabolismo de las proteínas es debido al ataque de lasmismas por las proteasas, desdoblándolas nuevamente en

aminoácidos, que por oidación dan como productos finales dedeseco C/4, (4/ y amoníaco +3(5, este no es tolerado porla sangre, por lo que se transforma en carbonato amónico,que en el ígado es transformado en urea, que se epulsa porla orina. Cuando el ri8ón no filtra toda la orina formada,esta se acumula en sangre, dando lugar al temido estadourémico. Sobre el metabolismo de los nucleoproteidos,formados por la unión de una proteína y un ácido nucleico,diremos, en síntesis, que mediante acciones metabólicascomple'as llegan a convertirse en ácido 0rico, que seepulsa por la orina, provocando, cuando se acumula ensangre, la uricemia y el artritismo.

Cuando el organismo recibe demasiadas proteínas oaminoácidos en forma libre, no es capa# de asimilarlas* eneste caso además se inibe el almacenamiento de glucógeno,que es el combustible de la actividad muscular. Bor suparte, los carboidratos se convierten en glucógeno rápido yfácilmente, por lo que una dieta con alto porcenta'e deaminoácidos +en forma de proteínas y ba'o contenido de (.@.3o contribuirá con el almacenamiento de glucógeno. )sto

quiere decir que las posibilidades de aumento de laresistencia y el volumen con el consecuente incremento de lapotencia disminuyen.

)l bloqueo del ciclo de urea en el ígado es otro de losproblemas que las proteínas animales en eceso acarrearan alorganismo cuando los aminoácidos son procesados. )l ígadoelimina urea no tóica +urea1ornitina que después esfiltrada y eliminada por los ri8ones.

)s muy frecuente que los que consumen muca carne sufran los

síntomas característicos de un aumento de amoníaco que setraduce en 'aquecas, irritabilidad, mala concentración,nauseas, diarrea, confusión, etc. )n los atletas puede serproblemático, ya que un aumento inconveniente del nivel deurea por un eceso de proteínas previo a la competencia lepuede acarrear fatiga muscular por intoicación urémica anivel sistema nervioso y consecuentemente muscular.

)n algunos casos esto se podrá corregir con suplementaciónde manganeso, magnesio o arginina, 0tiles para activar el

ciclo de la urea* también ciertos ácidos como el cítrico yel aspartico suelen utili#arse para detoificar el amoníacoy generar energía celular.

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9ambién en estos casos debe cuidarse el equilibrio, puestoque un eceso de estos suplementos puede generar tal aumentode la energía que lleva a irritar el sistema nervioso y elindividuo se torna iperactivo. La carnitina es otroaminoácido importante, que ayuda a los m0sculos a utili#ar

la grasa como fuente de energía. )l cuerpo la elabora apartir de la lisina y la vitamina C, y su deficiencia semanifiesta con debilidad muscular, fatiga preco#, deseos decomer carnes ro'as, altos índices de grasa en sangre eimposibilidad de ba'ar de peso. /tra posibilidad de caer endesequilibrio se encuentra en el alto consumo de arginina,ya que esta a su ve# consume demasiada lisina, provocandoasí un déficit relativo de carnitina.

:ebilidad muscular y fatiga son también indicadores de queeste fenómeno puede estar ocurriendo.

Los análisis de aminoácidos pueden evitar todos estosdesequilibrios y delatar desordenes potenciales en loste'idos, alteraciones que podrán afectar la actividad yestabilidad de articulaciones, ligamentos espinales, discosintervertebrales, y consecuentemente el pin#amiento denervios derivando de esta manera en neuritis, neuralgias,etc.

9ambién por medio de los aminogramas se pueden descubrir

perdidas de idroiprolina e idroilina,  dos aminoácidosfundamentales en la composición de los ligamentos ytendones* cuando esto se detecta a tiempo se tomaran lasmedidas necesarias para evitar lesiones ya que el margen deriesgo es mayor.

9odo esto nos da la pauta que para planificar unasuplementación alimenticia para un deporte definido,individuo determinado y tipo de entrenamiento especifico, esnecesario efectuar aminogramas en forma constante, para deesta manera ir detectando las variantes metabólicas que se

producen en el organismo de un individuo en particular quees distinta a las variantes que el mismo estimulo produce enotro individuo.

RECA%6IO +ROTEICO

Casi todas las proteínas del organismo están en unaconstante dinámica de síntesis +$14& del total deproteínas, a partir de aminoácidos, y de degradación anuevos aminoácidos. )sta actividad ocasiona una pérdida

diaria neta de nitrógeno, en forma de urea, que correspondea unos 5E1EE gramos de proteína. Cuando la ingesta dietética

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compensa a las pérdidas se dice que el organismo está enequilibrio nitrogenado.

)l balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. )spositivo cuando la ingesta nitrogenada supera a las

pérdidas, como sucede en crecimiento, embara#o,convalecencia de enfermedades. )s negativo si la ingesta denitrógeno es inferior a las pérdidas, tal como ocurre en!desnutrición, anoreia prolongada, postraumatismos,quemaduras, deficiencia de alg0n aminoácido esencial.

Aías de degradación de las proteínas

:os son las vías por la que son degradadas las proteínasmediante proteasas +catepsinas.$. Aía de la ubiquitina +peque8a proteína básica. -raccionaproteínas anormales y citosólicas de vida corta. )s 9Bdependiente y se locali#a en el citosol celular.

4. Aía lisosómica. -racciona proteínas de vida larga, demembrana, etracelulares y organelas tales comomitrocondrias. )s 9B independiente y se locali#a en loslisosomas.

)liminación del nitrógeno proteico

)l ecedente de aminoácidos del organismo tiene que serdegradado, y para ello el organismo elimina el grupo amino,

formando amoníaco, que pasa a urea +ciclo de la urea,eliminándose este elemento por la orina. <na peque8acantidad de amoníaco puede pasar a glutamina. )l principallugar de degradación de aminoácidos es el ígado.

)l amoníaco es un compuesto muy tóico, y por ello ello elorganismo lo convierte en uno no tóico, urea. Lascaracterísticas de la urea favorecen su formación! amolécula peque8a, b casi el EJ& de su peso es nitrógeno, cse necesita poca energía para su síntesis.

-ormación de urea por el ciclo de la ornitina

)n los epatocitos se locali#an las cinco reacciones queconstituyen el ciclo.

$. -ormación de carbamil1fosfato, paso irreversiblecatali#ado por la en#ima carbamil1fosfato1sintasa >.4. -ormación de citrulina, mediante la ornitina1transcarbamilasa5. Síntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato1sintasa catali#a la condensación de citrulina con ácidoaspártico.

D. )scisión de argininosuccinato a fumarato y argininamediante la argininosuccinato1liasa.

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E. )scisión de arginina a ornitina y urea mediante laarginasa

A%I.OCIDO"minoácidos esenciales y no esenciales

Los aminoácidos eistentes en el organismo son 4J. :e ellos,_ son esenciales y los otros $$ son no esenciales.

minoácidos esenciales! istidina +(is, valina +Aal,leucina +Leu, isoleucina +>le, lisina, +Lys, metionina+?et, treonina +9r, fenilalanina +Be, triptófano +9rp.

(istidina y arginina se les considera esenciales duranteperíodos de rápido crecimiento celular +lactancia e

infancia

minoácidos no esenciales, y que pueden ser sinteti#ados porel organismo! tirosina +9yr, glicina +@ly, alanina +la,cisteína +Cys, serina +Ser, ácido aspártico +sp,asparaguina +sn, ácido glutámico +@lu, glutamina +@ln,arginina +rg, prolina +Bro.

;eacciones en el metabolismo de los aminoácidos

Las dos reacciones principales en el metabólismo de losaminoácidos son! transaminación y deaminación oidativa

9ransaminación  )s este un proceso, reali#ado en el citosol y en lasmitocondrias, por el que un aminoácido se convierte en otro.Se reali#a por medio de transaminasas que catali#an latransferencia del grupo alfa1amino +3(56 de un aminoácido aun alfa1cetoácido, tal como piruvato, oalacetato o másfrecuentemente alfa1cetoglutarato. Consecuentemente se formaun nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.

Las transaminasas que más abitualmente intervienen en latransaminación son! alanina1aminotransferasa +L9 yasparto1aminotransferasa +S9. ;equieren, como cofactor,piridoal1fosfato +BLB, un derivado de la vitamina G%.

:eaminación o"idativa Broceso, reali#ado en las mitocondrias, y en el que laen#ima ácido glutámico1desidrogenasa elimina el grupo aminodel ácido glutámico. Se forma amoníaco que entra en el ciclode la urea y los esqueletos carbonados vienen a serproductos intermedios glucolíticos y del ciclo de Krebs.

Los productos de deaminación de los aminoácidos son los

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siguientes!.minoácido+s, Broducto  

>le, Leu, Lys cetil1Co

9yr, Be cetoacetato

@ln, Bro, rg @lu y alfa1cetoglutarato

(is @lu y alfa1cetoglutarato

9r, ?et , Aal Succinil1Co

9yr, Be, sp -umarato

sp, sn /aloacetato

Ser, @ly, Cys Biruvato

9rp lanina y piruvato

 

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CO.C/"IO.E" > "/-ERE.CIA"

CO.C/"IO.E"

Las proteínas constituyen un ingrediente fundamental en lanutrición del atleta. Las proteínas son nutrientes esenciales

para la vida. Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales

de aminoácidos. )l nombre proteína proviene de la palabragriega  W +"prota", que significa "lo primero" o deldios proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

)n resumen, se acepta que los requerimientos de proteínas sonmayores en personas que reali#an actividad física de formaabitual. )n general, las ingestas dietéticas normales dedeportistas incluyen una cantidad óptima 1mayor que las ;:

establecidas para su'etos sedentarios1 en el contenido deproteínas.

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Las proteínas difieren químicamente de las grasas y de loscarboidratos por el eco de que contienen nitrógeno ademásde otros elementos tales como a#ufre, fósforo y ierro.

Las proteínas están formadas por subunidades llamadasaminoácidos. )l cuerpo requiere 44 aminoácidos diferentes.

)iste un n0mero casi infinito de combinaciones para los 44aminoácidos diferentes.

/co de los 44 aminoácidos no pueden sinteti#arse en elcuerpo. )stos son los aminoácidos esenciales y deben serconsumidos en la dieta.

Las proteínas se encuentran en las células de todas lasplantas y de todos los animales. Las proteínas que contienentodos los aminoácidos esenciales se llaman proteínas completas+de alta calidad, las otras se llaman incompletas +de ba'acalidad. Las proteínas animales tales como las encontradas en

los uevos, la lece, el queso, la carne, el pescado y lasaves, son e'emplos de proteínas completas de alta calidad. 9odos los aminoácidos esenciales pueden obtenerse consumiendo

una variedad de alimentos vegetales, cada uno con unadiferente calidad y cantidad de aminoácidos.

Las proteínas proporcionan los ladrillos para la síntesis deesencialmente todo el material celular +anabolismo.

Ciertas proteínas, especialmente las que están en el te'ido

nervioso y con'untivo, no se sacrifican generalmente para el

metabolismo energético. Sin embargo, los aminoácidos alanina yácido glutámico, desempe8an un papel importante para

proporcionar el combustible de carboidratos durante el

e'ercicio, especialmente el e'ercicio submáimo prolongado.

La investigación actual indica que las proteínas pueden

desempe8ar un papel significativo para proporcionar la energía

durante el e'ercicio de larga duración y en situaciones en las

que se agotan muco las reservas de carboidratos.

:espués de dos oras y media de aber ingerido el alimento, elproducto pasa al intestino La digestión final de proteínas,carboidratos y grasas se reali#a en el por acción depeptidasas, lipasas y disacaridasas. La absorción se reali#aen el tubo digestivo. La capacidad total de absorción delintestino delgado es enorme! asta varios Xg de carboidratos,EJJ1 $JJJ gr. de grasa, y 4J o más litros de agua al día.

Las proteínas desempe8an un papel fundamental en los seresvivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.

;eali#an una enorme cantidad de funciones diferentes, entrelas que destacan la en#imática, ormonal, transportadora

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+emoglobina, defensiva +anticuerpos, estructural+colágeno, etc. Las proteínas de todo ser vivo estándeterminadas genéticamente, es decir, la información genética+genes determinan qué proteínas tendrá un individuo.

Clasificación de proteínas!

  Seg0n su forma

->G;/S.S !  presentan cadenas polipéptidas largas y unaatípica estructura secundaria. Son insolubles en agua y ensoluciones acuosas. lgunos e'emplos de estas son laqueratina, colágeno y fibrina @L/G<L.;)S ! se caracteri#an por doblar sus cadenas en unaforma esférica apretada o compacta de'ando gruposidrófobos acia adentro de las proteínas y gruposidrófilos acia afuera, lo que produce que sean solublesen solventes polares como el agua. La mayoría de las

en#imas, anticuerpos, algunas ormonas, proteínas detransporte, son e'emplo de proteínas globulares?>Y9.S ! posee una parte fibrilar +en el centro de laproteína y otra parte globular +en los etremos. Como pore'emplo, alb0mina, queratina.

Seg0n su composición química

S>?BL)S < (/L/B;/9)F3.S ! su idrólisis sólo produceaminoácidos. )'emplos de estas son la insulina  y elcolágeno +fibrosas y globulares.C/3V<@.:.S / ()9);/B;/9)F3.S ! su idrólisis produce

aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamado grupoprostético +sólo globulares La digestión de las proteínas se efect0a por el proceso de

idrólisis que es lo contrario a la condensación, así que ladigestión se inicia con la acción de la pepsina.

)l ser umano necesita materiales con los que construir oreparar su propio organismo energía para acerlo funcionar yreguladores que controlen ese proceso.

:igestión es el proceso de idrólisis transformación de losalimentos que son ingeridos en sustancias más sencillas paraser absorbidos.

Las proteínas poseen una gran variedad de funciones! puedenactuar como veículos de transporte, como catali#adores, comoelementos estructurales, en los sistemas contráctiles y comoelementos nutritivos de reserva.

Los aminoácidos pueden eperimentar nuevas alteracionesquímicas que los transforman en compuestos de secrecióninterna, como ormonas, en#imas digestivas y elementos deprotección +anticuerpos.

Los aminoácidos que no acen falta para reponer las células yfluidos orgánicos se cataboli#an en dos pasos.

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$. La desaminación oidativa! Consiste en la separación dela porción de la molécula que contiene nitrógeno, que acontinuación se combina con carbono y oígeno paraformar urea, amoníaco y ácido 0rico, que son losproductos nitrogenados del metabolismo proteico.

4. 3uevas degradaciones químicas y forman nuevos compuestosque a su ve# son cataboli#ados con frecuencia en rutasbioquímicas comunes a las que se unen compuestossimilares derivados del catabolismo de idratos decarbono y grasas.

Los productos finales de estas porciones proteicas sondióido de carbono y agua.

;egulación de los aminoácidos!

$. Si ay un aumento de aminoácidos en la sangre lascélulas epáticas los almacenan temporalmente.4. Si ay disminución de aminoácidos a nivel sanguíneo

son liberados incrementando su concentraciónsanguínea.

La digestión de proteínas comien#a en el estómago, con laintervención de un componente ácido cuya función es activar lapepsina de su forma #imógeno y favorecer la desnaturali#aciónde las proteínas, además los péptidos sufren degradaciónidrolítica por medio de en#imas proteolíticas y enconsecuencia los aa quedan libres.

l nivel del intestino delgado las proteínas son absorbidaspor las vellosidades por medio del transporte de sodio llevadoa los capilares sanguíneos de las vellosidades yposteriormente a la sangre portal para ser metaboli#ados en elígado, en la circulación general son absorbidos por lascélulas del cuerpo.

)n el interior de las células de los seres vivos se producenun gran n0mero de reacciones químicas muy complicadas* todoeste con'unto de procesos químicos se llama metabolismo.

)n las células eisten sustancias que se encargan de activar,controlar y finali#ar las reacciones químicas. )stas

sustancias se llaman en#imas. Las en#imas alteran la velocidadde una reacción química. Cada tipo de en#ima favorece oacelera un tipo de reacción. )n algunos organismos, elmetabolismo está regulado también por el sistema nervioso y elsistema endocrino.

La síntesis de los aminoácidos, con ecepción de cisteína ytirosina, está unida al ciclo del ácido tricarboílico +9C,bien por transaminación o bien por fi'ación de amonio. )lgrupo alfa1amino es central a toda síntesis de aminoácidos yderiva del amonio de los grupos aminos del L1glutamato.

La conclusión es que para todo individuo la proteína

constituye un nutriente indispensable por sus funciones deregeneración tisular, compensando las células destruidas con

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la actividad metabólica normal, para el atleta, por lacreación de nuevos te'idos musculares por el e'ercicio físico.

"/-ERE.CIA" >BO RECO%E.DACIO.E"

Los docentes de las diversas instituciones educativas debenelaborar los programas curriculares de acuerdo a las

necesidades e intereses de sus alumnos y a la realidad en

donde se desenvuelvan para que de esta manera se pueda

incrementar el rendimiento académico.

Las autoridades educativas deben programar cursos de

capacitación en metodología de ense8an#a, para que ma8ana más

tarde no se agraven los problemas de aprendi#a'e del alumnado.

Los docentes interesados en la me'or ense8an#a se les

recomienda seguir abordando estos temas ya que son una

alternativa para seguir me'orando el rendimiento académico del

educando.

Los docentes deben planificar acciones educativas que permitan

a los estudiantes refor#ar sus actitudes positivas acia el

aprendi#a'e, para los procesos de sociali#ación, desarrollando

las sesiones de clase en un clima psicológico agradable,estableciendo de esta manera la confian#a y el diálogo

permanente en sus estudiantes.

nuestros compa8eros interesados están involucrados en la

noble tarea de educar, recomendamos la presente investigación

como una fuente de información para plantear problemas o

sugerir alternativas de solución a la problemática social de

los 'óvenes.

Los profesores deben tener una mayor confian#a con sus alumnos

ya que ellos tienen mucas dudas por resolver y pueda aber

una me'or orientación lográndose los ob'etivos del proceso ) ]

.

Las instituciones educativas deben brindar una mayor

información a los docentes por medio de la implementación de

sus bibliotecas con tetos más actuali#ados y didácticos, con

123

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el fin de llegar al alumno en las sesiones de clase con mayor

énfasis.

)l maestro debe incentivar, motivar, promover, estimular y

guiar a los educandos de la actualidad ya que se desinteresan

muy fácilmente de los cursos ya sea por la falta de pedagogía

yo didáctica con que ense8a el profesor o también por la

falta de base que se debió formar en niveles anteriores de

estudio, la falta de entendimiento de los tetos escolares,

entre otros factores.

)l estado debe invertir más en los centros educativos para

preservar y for'ar alumnos triunfadores y de éito que puedan

afrontar la responsabilidad del país y sean 0tiles en lasociedad.

Los profesores deberían leer más e ir me'or preparados a su

clase, deben concienti#arse para que se capaciten de otros

profesores de mayor rango todo ello con el fin de favorecer el

logro de aprendi#a'e en los alumnos para que se logre su

eficiencia en la vida laboral futura.

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6I6IO-RA=:A

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777.#onadiet.com

777.geocities.com

777. 7iXipedia.com

777.saludalia.com

777.alimentacionynutricion. org

  777.eneo.unam.m

  777. bio#oot.iespana.es

  777. bdigital.ulpgc.es

777.elergonomista.com

777.prepafacil.com

777.monografías.com

777.enbuenasmanos.com

  777.laguna.fmedic.unam.m 777.inciensa.sa.cr

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:.DICE

DEDICATORIA………………………...

………………………………………………………………….1

 AGRADECIMIENTO…………………………………………..………….……………………………...3

INTRODUCCIÓN……………………………………………………..

…………………………………..5

OBJETIVOS……………………………………………………………………………..

………………..8

OBJETIVOS

GENERALES………………………………………………………………………...……

9

OBJETIVOS

ESPECÍFICOS……………………........................................................................

….9

CAPÍTULO

I…………………………………………………………………………………….…….…11

I. PROTEÍNAS………………………………………………………………………......……….12

CAPÍTULO II.……………………………………………………………………………...

……….……87

II. DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS…………..………..….……………………………..….88

CAPÍTULO

III…………………………………………………………………………………….......

….9

III. ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS…………………………………..………………..…..97

CAPÍTULO

IV…………………………………………………………………………………………..1

13

METABOLISMO DE LAS PROTEÍNAS…………………..

………………………………………...11!

CONCLUSIONES " SUGERENCIAS…………………………….….

………………………….….135

CONCLUSIONES…………………………………………………………………..

13