Post on 29-Dec-2015
LAS ENZIMAS
Prof. MIGUEL SANDOVAL VEGAS
Las Enzimas:
Definición.
Clasificación,
Especificidad. Sitio Activo.
Localización y
nomenclatura. Isoenzimas.
Ribozimas y aboenzimas.
Antoine-Laurent Lavoiser
GLUCOSA ALCOHOL
(1743- 1794)
El proceso de la fermentación
alcohólica tiene una relación
entre cantidad de azúcar
presente y productos formados
durante el proceso.
Sostuvo que la fermentación
podía ser considerada como
una reacción química
cualquiera.
demostró que los procesos
de putrefacción y
fermentación eran
provocados por la presencia
de bacterias y levadura.
(1822 - 1895)
Louis Pasteur
Eduard Buchner
Embudo de..
1860 - 1917
Exprimiendo masas
celulares de
Saccharomyces
cerevisie obtuvo un
liquido sin células,
capaz de producir la
mismas reacciones
químicas…, la
fermentación.
René Antoine Ferchault de Réaumur
(1683- 1757)
Experimento
del halcón.
haciendo ingerir a un halcón una
cápsula de hierro agujereada, que
contenía alimento, observó que
este quedó completamente
disuelto por los jugos gástricos y
que, por tanto, no era, molturado
de modo mecánico
Richard Kuhn 1900 - 1967
Fue el primero en dar a
tales sustancias que
transforman a otras, el
nombre enzimas,
tomado del griego, que
significa literalmente "en
la levadura"
LAS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas complejas
que producen un cambio químico
específico en todas las partes del
cuerpo.
“Son proteínas específicas que actúan
como catalizadores biológicos”
Moléculas vitales que median las
rutas metabólicas celulares.
E1. Acil-CoA deshidrogenasa
E2. Enoil CoA hidratasa
E3. L-3-hidroxiacil CoA deshidrogenasa
E4. Β-cetotiolasa
Características:
Funcionan en cantidades muy pequeñas
Permanecen inalteradas después de actuar en
la reacción química
No alteran el equilibrio de reacción.
Actúan sobre otra (s) moléculas, el SUSTRATO
Aceleran la reacción.
LAS ENZIMAS
LAS ENZIMAS
Por ejemplo:
La anhidrasa carbónica; cada molécula de enzima cataliza la producción
de 600,000 moléculas de ácido carbónico por segundo; esta reacción es
unas 107 veces más rápida que la no catalizada.
EL CENTRO ACTIVO
- Se une el sustrato.
- Existen residuos de AA que
participan en: sujetar o la reaccinar
con S, se denominan GRUPOS
CATALÍTICOS.
- Es una porción relativamente
pequeña.
- Es una entidad tridimensional.
- Son hoyos o endiduras.
- La unión E-S se da por fuerzas
débiles.
- Especificidad.
La hexocinasa
Sitio catalítico de la beta glicosidasa
enzima que cataliza la hidrólisis de galactósidos a monosacáridos
LA ESPECIFICIDAD
Emil Fisher
1894.
1) Modelo cerradura-llave
LA ESPECIFICIDAD
1) Modelo cerradura-llave
LA ESPECIFICIDAD
Daniel Koshland,
1958.
2) Modelo del Encaje Inducido
Las enzimas son estructuras
bastante flexibles y así el sitio activo
podría cambiar su conformación
estructural por la interacción con el
sustrato.
Como resultado de ello, la cadena
aminoacídica que compone el sitio
activo es moldeada en posiciones
precisas, lo que permite a la enzima
llevar a cabo su función catalítica.
¿Y el sustrato puede cambiar de forma?
LA ESPECIFICIDAD
2) Modelo del Encaje Inducido
Los sustratos precisan mucha energía para alcanzar el estado de
transición, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La
enzima estabiliza el estado de transición, reduciendo la energía necesaria
para formar los productos.
ENERGíA DE ACTIVACIÓN
ACTIVIDAD ENZIMATICA
- ¿Se puede medir la enzima?
- ¿Qué será más útil, la masa de E o la actividad de E?
LAS ENZIMAS
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Se define la unidad de actividad enzimática (U) como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. La actividad específica es el número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg prot)
o por mililitro de disolución (U/ml).
LAS ENZIMAS
Recientemente, el Sistema Internacional de unidades (SI) ha definido la unidad de actividad enzimática como la cantidad de enzima que transforma 1 mol de sustrato por segundo.
Esta unidad se llama katal (kat). Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son 60 segundos, resulta que 1 katal equivale a 60 x 106 U. Esta unidad es muy grande, de forma que se utilizan frecuentemente los submúltiplos como el microkatal (µkat, 10-6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat).
ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
APOENZIMA HOLOENZIMA
Acompañantes no proteicos de la enzima
•COFACTORES: son iones inorgánicos que
se unen temporariamente a las enzimas
Acompañantes no proteicos de la enzima
COENZIMAS: moléculas pequeñas que tiene carbono,
interaccionan débilmente durante la catálisis. La mayor
parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las
cuales deben ser incorporadas con la dieta.
Acompañantes no proteicos de la enzima
GRUPOS PROSTETICOS: están
permanentemente unidos a las enzimas
Acompañantes no proteicos de la enzima
Enzimas funcionales y enzimas no funcionales.
1. Las enzimas funcionales tienen una función definida y específica en este
medio
Ejm. pseudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, enzimas de la
coagulación.
2. Las enzimas no funcionales del plasma no tienen una función conocida
en este medio, su concentración plasmática es considerablemente menor
que los niveles titulares.
Se encuentran en sangre debido a la renovación celular natural o
pequeños traumatismos espontáneos.
Su presencia en niveles altos sugiere un aumento en la velocidad de
destrucción celular y tisular.
Clasificación de la enzimas, por su función
En la célula las E pueden encontrarse en el líquido
celular (citosol) o bien pueden estar fijadas a
determinadas organelas (ej. Adheridas a las
mitocondrias).
Enzimas uniloculadas: 100 % citoplasmáticas
Ejm GPT (glutámico-pirúvico transaminasa)
LDH (láctico deshidrogenasa).
Enzimas biloculadas: en las organelas y en el
Citoplasma
Ejm. GOT (glutámico-oxalacetico transaminasa)
MDH (malato deshidrogenasa)
Clasificación de la enzimas, por su localización
Enzimas Plasmoespecíficas: Son las enzimas que tienen su lugar
de acción en el plasma.
Son sintetizadas principalmente en
hígado y vertidas a la sangre
activamente.
Ejm.
- enzimas del complejo
protrombínico,
- lipoproteinlipasa,
- plasminógeno
- pseudocolinesterasa.
ISOENZIMAS: Variaciones en la molécula de la enzima que le da
características físico-químicas (distinto pH, distinto Km,
diferente acción de inhibidores y activadores) e
inmunológicas diferentes, localización o lugares de
origen diferentes; de modo que realizan el mismo tipo de
reacción y actúan sobre el mismo sustrato pero en
condiciones distintas
Hk, en todos los tejidos, Km bajo,
es inhibida por el producto
Gk, en el hígado, Km alto. No es
inhibida por el producto.
Hk: existen otras diversas formas.
OXIDOREDUCTASAS
Consisten en la reducción u oxidación de grupos funcionales, y
suelen implicar a coenzimas que también cambian su estado redox,
como pueden ser los pares NADH/NAD+, NADPH/NADP+,
FAD/FADH2 o FMN/FMNH2.
TRANSMINASAS, AMINOTRANSFERASAS
FUMARATO MALATO
En los años ochenta, Thomas Cech y Sidney
Altman describieron por primera vez, de manera
independiente, la existencia de moléculas de ARN
con capacidad catalítica
RIBOZIMAS
Década de los
ochenta.
Investigadores
produjeron
anticuerpos
monoclonales
frente a
haptenos
(análogos
estructurales
del estado de
transición E-S)
RESULTADO: Estos anticuerpos tienen
propiedades catalíticas ABZIMAS
ABZIMAS: anticuerpos catalíticos1