Los aminoácidos son la base de todo proceso vital ya que son absolutamente necesarios en todos los procesos metabólicos. Sus funciones más importante son el transporte óptimo de nutrientes y la optimización del almacenamiento de todos los nutrientes (es decir, agua, grasas, carbohidratos, proteínas, minerales y vitaminas).
COO-
C
R
H3N+ H
AminoácidosGrupo carboxilo
(disociado)
Grupo amino(protonado)
Cadenalateral
Carbono
Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Hay, por tanto, dos grupos de AA:› aminoácidos proteicosaminoácidos proteicos› aminoácidos no proteicosaminoácidos no proteicos
Los AA proteicos se dividen, a su vez, en dos grupos:› aminácidos codificables, que permanecen como tal en las proteínas
› aminácidos modificados, que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis de proteínas
Los AA proteicos codificables son 20:1. Alanina (Ala, A)2. Cisteína (Cys, C)3. Aspártico (Asp, D)4. Glutámico (Glu, E)5. Fenilalanina (Phe, F)6. Glicina (Gly, G)7. Histidina (His, H)8. Isoleucina (Ile, I)9. Lisina (Lys, K)10. Leucina (Leu, L)11. Metionina (Met, M)12. Asparragina (Asn, N)13. Prolina (Pro, P)14. Glutamina (Gln, Q)15. Arginina (Arg, R)16. Serina (Ser, S)17. Treonina (Thr, T)18. Valina (Val, V)19. Triptófano (Trp, W)20. Tirosina (Tyr, Y)
De estos 20 AA, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no, y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los AA esenciales.
Son AA esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys. Además, en recién nacidos el AA His es esencial porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.
Según este criterio, se distinguen los siguientes grupos:
1.- ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLAR: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático.
Pertenecen a este grupo: G, A, V, L e I.› Glicina, Gly, G› Alanina, Ala, A› Valina, Val, V› Leucina, Leu, L› Isoleucina, Ile, I
COO-
CH3N+ H
H
COO-
CH3N+ H
CH3
COO-
CH3N+ H
CHH3C CH3
GlicinaGly, G
AlaninaAla, A
ValinaVal, V
ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLARNEUTROS CON CADENA NO POLAR
COO-
CH3N+ H
CH2
CHH3C CH3
COO-
CH3N+ H
CHH3C CH2
CH3
LeucinaLeu, L
IsoleucinaIle, I
ALIFÁTICOSALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA NO POLARNEUTROS CON CADENA NO POLAR
CARACTERISTICAS
•Fundamentalmente es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de G)
•Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”)
•Reactividad química muy escasa
2.- ALIFÁTICOS NEUTROS CON CADENA POLAR NO IONIZABLE (HIDROXIÁMINOACIDOS): Poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral. Son la T y S.› Treonina, Thr, T› Serina, Ser, S
COO-
CH3N+ H
CH2OH
COO-
CH3N+ H
C OHH
CH3
SerinaSer, S
TreoninaThr, T
Hidroxiaminoácidos
Hidroxiaminoácidos
El grupo -OH de la serina es fundamental en el centroactivo de muchas enzimas (serin proteinasas, p.e.)
Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertasglicoproteínas
El grupo -OH tanto de S como de T es susceptible defosforilación: importante modificación postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas
3.- NEUTROS AROMÁTICOS: La cadena lateral es un grupo aromático:
benceno en el caso de la F, fenol en el caso de la Y indol en el caso del W.
Estos AA, además de formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.› Fenilalanina, Phe, F› Tirosina, Tyr, Y› Triptófano, Trp, W
COO-
CH3N+ H
CH2
COO-
CH3N+ H
CH2
OH
COO-
CH3N+ H
CH2
NH
FenilalaninaPhe, F
TirosinaTyr, Y
TriptófanoTrp, W
Aminoácidos Neutros Aromáticos
4.- AMINOÁCIDOS CON AZUFRE o TIOAMINOÁCIDOS: Contienen azufre.
Son Cisteína y Metionina
COO-
CH3N+ H
CH2
SH
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
S
CH3
CisteínaCys, C
MetioninaMet, M
TioaminoácidosImportante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína
La cisteína participa en el centro activo de muchasenzimas
La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesisde proteínas (codon AUG)
Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E).› Aspártico, Asp, D› Glutámico, Glu, E
Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q).› Asparragina, Asn, N› Glutamina, Gln, Q
COO-
CH3N+ H
CH2
COO-
COO-
CH3N+ H
CH2
CONH2
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
COO-
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CONH2Ác.Aspártico
Asp, PNE
AsparraginaAsn, N
NE
Ác.GlutámicoGlu, E
NE
GlutaminaGln, Q
NE
Aminoácidos dicarboxílicos y amidas
Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas
Todos ellos son importantísimos intermediarios en elmetabolismo nitrogenado, sobre todo E y Q
Proveen a la proteína de superficies aniónicas quesirven para fijar cationes (p.e., Ca++)
6.- AMINOACIDOS BÁSICOS: La cadena lateral contiene grupos básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino (K), un grupo guanidino (R) o un grupo imidazol (H).› Lisina, Lys, K› Arginina, Arg, R› Histidina, His, H
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CH2
CH2
NH3+
COO-
CH3N+ H
CH2
CH2
CH2
NH
C+H2NNH2
COO-
CH3N+ H
CH2
HNNH+
LisinaLys, K
ArgininaArg, R
HistidinaHis, H
Aminoácidos dibásicos
Aminoácidos dibásicos
Lisina sirve para formar intermediarios covalentes encatálisis enzimática
Lisina es el aminoácido que une determinadas coenzimasa la estructura de la proteína
Arginina es un importante intermediario en el ciclo deciclo dela ureala urea
Histidina forma parte del centro activo de muchas enzimas,debido al carácter nucleófilo del imidazol
Histidina contribuye al tamponamiento de los medios biológicos por tener un pKa cercano al pH intracelular
Aminas secundarias
ProlinaPro, P
NE
NH2+
COO-
Como tal o modificado por hidroxilación (4-hidroxi prolina) es muy abundante en el colágeno
Aminoácidos apolares o hidrofóbicos:
- A, V, L, I, F, W, M, P
Aminoácidos polares sin carga eléctrica:
- G, Y, S, T, C, N, Q
Aminoácidos polares con carga eléctrica:
- Aniónicos (-): D, E- Catiónicos (+): K, R, H
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN LA FUNCIÓN DE LA POLARIDAD DE SU CADENA LATERAL
En todos los AA proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono a es asimétrico y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serie D y otro de la serie L. Los AA proteicos son invariablemente de la serie L.
L-Alanina D-Alanina
Aminoácidos: estereoisomería
C
COO-
+H3N H
CH3
C
COO-
CH3
NH3+H
La cisteína (C) tiene gran importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-), permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el AA cistina, que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro.
COO-
CH+H3N
CH2 S S CH2
CH
COO-
+H3NC
COO-
+H3N H
CH2
SH
CisteínaCistina
CISTINURIA
Los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociación del grupo carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales (carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).
El comportamiento ácido-base de los AA es el que va a determinar las propiedades electrolíticas de las proteínas.. La función de las proteínas es extraordinariamente sensible al pH:
A pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados, y por lo tanto habrá un gran número de cargas positivas en la proteína
A pH elevado, los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual habrá mayor número de cargas negativas
Una vez que los AA codificables han sido incorporados a las proteínas, pueden sufrir ciertas transformaciones que dan lugar a los AA modificados o particulares. Entre las modificaciones más frecuentes destacan:
HIDROXILACIÓN: Ejemplos típicos son la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que se encuentran en proporción importante en el colágeno. Estos AA se incorporan a la proteína como P o como K, y son posteriormente hidroxilados.
CARBOXILACIÓN: El E, por carboxilación post-sintética se convierte en ácido g-carboxiglutámico.
4-hidroxiprolina 5-hidroxilisina δ- carboxiglutámico
ADICIÓN DE IODO: En la tiroglobulina (una proteína del tiroides), la Tirosina sufre diversas reacciones de iodación y condensación que originan AA como la monoiodotirosina, diiodotirosina, la triiodotirosina o la liotirosina.
CONDENSACIÓN: La cistina es el resultado de la unión de dos C por medio de un puente disulfuro (-S-S-).
Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es conocida. Se pueden dividir en tres grupos:
1.- D-AMINOÁCIDOS: La D-Ala y el D-Glu forman parte del peptidoglicano de la pared celular de las bacterias. La gramicidina S es un péptido con acción antibiótica que contiene D-Phe. En ciertos péptidos opioides de anfibios y reptiles también aparecen D-aminoácidos.
D-AlaD-GluD-Phe
2.- α -AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS: › La L-ornitina y la L-citrulina son
importantes intermediarios en el metabolismo de la eliminación del nitrógeno y la creatina (un derivado de la G) juega un papel importante como reserva de energía metabólica.
› También pertenecen a este grupo la homoserina y la homocisteína.
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
CH2
NH3+
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
CH2
NHCONH2
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2
SH
C
COO-
+H3N H
CH2
CH2OH
Aminoácidos no proteicos: intermediarios metabólicos
Ornitina Citrulina
Homocisteína Homoserina
C
COO-
+H3N H
CH2
OH
HO
Aminoácidos no proteicos: DOPA
L-DOPA(dihidroxifenilalanina)
Catecolaminas
Hormonastiroideas
Melanina
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