ENZIMASENZIMAS
Ana C. Colarossi, MSc
Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología
IntroducciónIntroducción
• En los diversos compartimientos celulares transcurre un gran número de reacciones químicas que proporcionan a la célula energía y los componentes necesarios para su mantenimiento.
• La vida depende de la existencia de catalizadores poderosos y específicos
ENZIMASENZIMAS
Proteínas que funcionan como catalizadores biológicos
Ribozimas son moléculas de RNA que funcionan como catalizadores biológicos
Características generales de las Características generales de las enzimasenzimas
•No sufren modificación al final de la reacción.
•No cambian la constante de equilibrio de una reacción química.
•Son muy específicas.
•Aceleran varios ordenes de magnitud mayor con respecto a la reacción no catalizada.
•Actúan en condiciones moderadas de presión y temperatura.
Ke
A BS P
S representa el (los) reactante(s) (llamado sustrato)
P representa el (los) producto(s)Reacciones químicas son reversibles
Las enzimas pueden catalizar una reacción de manera reversible o irreversible
S+E P+E
Incrementos de velocidad Incrementos de velocidad producidos por enzimasproducidos por enzimas
Anhidrasa carbónica 107
Carboxipeptidasa A 1011
Fosfoglucomutasa 1012
Ureasa 1014
Enzimas: el sitio activo, unión del sustrato a la enzima
Muchas enzimas requieren cofactores para su actividad:Pueden ser de naturaleza.•Inorgánica•Orgánica (coenzimas)
Términos relacionados con la acción enzimática
• Apoenzima:
Referido solo a la parte proteica de la enzima
• Holoenzima:
Es la proteína unido a una coenzima y/o ión metálico
• Grupo Prostético:
Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la apoenzima. Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la enzima
Términos relacionados con la acción enzimática
Son moléculas orgánicas ó inorgánicas, cuya presencia es necesaria para que la enzima sea activa.
Cofactor:
a) Iones inorgánicos
Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc.
b) Complejos orgánicos (Coenzimas)
Vitaminas hidrosolubles
Nomenclatura
• Nombre Trivial: sufijo –asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa)
• Nombre Sistemático: El número de clasificación es una serie de 4 dígitos que designan la clase, subclase,sub-subclase y número de orden de la enzima dentro de la clasificación internacional que va precedido por las siglas EC
• Las enzimas son clasificadas por la reacción que catalizan
1. Oxido-Reductasas
– d) Peroxidasa.- Utilizan como oxidante H2O en lugar de oxigeno. Ejm NADH Peroxidasa a, citocromo oxidasa
NADH+H + H2O2 --------- NAD + 2H2O
– e) Catalasa.- Transforma dos moléculas de H2O2 en dos moléculas de agua con desprendimiento de oxigeno.
H2O2 + H2O2 ----------2H2O + O2
1. Oxido-Reductasas
2. Transferasas
• Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor, estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos aldehídos o cetónicos, fosfatos, aminos etc.– a) Aminotransferasas.- Transfieren grupos aminos de
un aminoácido a un alpha ceto ácido.
– b) Quinasas.- Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a una molécula sustrato.
– c) Glucosiltransferasa.- Transferencia de glucosa activada (UDP-Glucosa) a la cadena creciente de glucogeno.
2. Transferasas
3. Hidrolasas
• Catalizan reacciones de hidrólisis
4. Liasas • Enzimas que remueven o agregan los elementos del agua,
amonio o CO2. Ejm Descarboxilasas, deshidratasas etc.
5. isomerasas
• Catalizan isomerización de varios tipos que incluyen:
– a) Epimerasas: Catalizan la inversión a nivel del carbono asimétrico.
– b) Mutasas: Hacen la transferencia intramolecular de un grupo funcional.
– c) Interconversion Aldosa-Cetosa
– d) Interconversión de Cis-Trans
5. isomerasas
6. Ligasas
• Formación de enlaces con ruptura de enlaces de alta energía (ATP)
Nomenclature Committee of theInternational Union of Biochemistry and Molecular
Biology (NC-IUBMB)
• EC 1 OXIDOREDUCTASE• EC 1.4 Acting on the CH-NH2 group of donors • EC 1.4.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor
• Examples:• EC 1.4.1.1 alanine dehydrogenase
EC 1.4.1.2 glutamate dehydrogenaseEC 1.4.1.3 glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]EC 1.4.1.4 glutamate dehydrogenase (NADP+)EC 1.4.1.5 L-amino-acid dehydrogenaseEC 1.4.1.6 deleted, included in EC 1.4.4.1EC 1.4.1.7 serine 2-dehydrogenaseEC 1.4.1.8 valine dehydrogenase (NADP+)EC 1.4.1.9 leucine dehydrogenase.
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
E S
E y S tienen forma complementaria
Modelo de la llave y cerradura
S
E S+
Modelo del sitio inducido
E
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