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UNIVERSIDAD DE CIENCIAS MEDICAS ( UCIMED) ESCUELA AUTONOMA DE CIENCIAS MEDICAS DE CENTRO AMERICA DR. Andrés Vesalio Guzmán Calleja Carrera de Licenciatura en: Medicina Programa Código curso: M-7 Nombre del curso: Bioquímica Semestre: IV Semestre Naturaleza o tipo de curso: Teórico Requisitos: M-4 Histología Correquisitos : M-6 Fisiología Jefe de cátedra: Dr. Karl Schosinsky Docentes del curso: Dr. Karl Schosinsky, Dra. Cyra Hun Opfer, Dra. María José Artolozaga, Dr. Luis Mora Bermúdez Horario de atención de los docentes: Semanas de duración: 22 Semanas Horario: Lunes a Viernes de 10:00 am a 12:00 pm Sede: Central Créditos: 9 Carga académica total del curso: 396 horas Horas por semana: 10 horas Horas de teoría por semana: 10 horas Horas de laboratorio por semana: Prácticas de campo (días): Trabajo independiente por semana: 8 horas Descripción del curso La Bioquímica es la Ciencia que estudia los constituyentes químicos de los seres vivos, sus funciones y transformaciones, es decir, estudia las bases moleculares de la vida. En las ciencias de la salud, el estudio de la Bioquímica es fundamental para comprender la fisiopatología de enfermedades ocasionadas por alteraciones moleculares, discernir sobre su diagnóstico y abordaje terapéutico adecuado. 1

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UNIVERSIDAD DE CIENCIAS MEDICAS ( UCIMED)

ESCUELA AUTONOMA DE CIENCIAS MEDICAS DE CENTRO AMERICADR. Andrés Vesalio Guzmán Calleja

Carrera de Licenciatura en: Medicina

Programa

Código curso: M-7 Nombre del curso: BioquímicaSemestre: IV SemestreNaturaleza o tipo de curso: TeóricoRequisitos: M-4 HistologíaCorrequisitos : M-6 Fisiología Jefe de cátedra: Dr. Karl SchosinskyDocentes del curso: Dr. Karl Schosinsky, Dra. Cyra Hun Opfer, Dra. María José Artolozaga, Dr. Luis Mora BermúdezHorario de atención de los docentes: Semanas de duración: 22 SemanasHorario: Lunes a Viernes de 10:00 am a 12:00 pmSede: Central Créditos: 9Carga académica total del curso: 396 horasHoras por semana: 10 horasHoras de teoría por semana: 10 horasHoras de laboratorio por semana:Prácticas de campo (días):Trabajo independiente por semana: 8 horas

Descripción del cursoLa Bioquímica es la Ciencia que estudia los constituyentes químicos de los seres vivos, sus funciones y transformaciones, es decir, estudia las bases moleculares de la vida. En las ciencias de la salud, el estudio de la Bioquímica es fundamental para comprender la fisiopatología de enfermedades ocasionadas por alteraciones moleculares, discernir sobre su diagnóstico y abordaje terapéutico adecuado.

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Objetivos generales y específicos del cursoObjetivos generales

Describir las estructuras químicas de algunos componentes de la materia viva (carbohidratos, lípidos, aminoácidos, nucleótidos, vitaminas y hormonas) y su importancia en la formación de macromoléculas y transmisión de la información biológica.

Relacionar las reacciones químicas con los procesos metabólicos que se llevan a cabo en la materia viva y la interrelación de estos procesos.

Proporcionar a los estudiantes información sobre principios bioquímicos necesarios para comprender los aspectos químicos y moleculares de los problemas relacionados a la salud y la aplicación de ciertos compuestos, en el tratamiento de algunas enfermedades.

Objetivos específicosLípidos y compuestos relacionados

Definir el concepto de lípidos Categorizar los diferentes tipos de lípidos: grasas neutras, ácidos grasos, fosfátidos,

esfingolípidos, esteroles, lipoproteínas, terpenos. Reproducir estructuras de grasas neutras, ácidos grasos, fosfátidos, colesterol,

vitamina D, esfingomielina, sales biliares. Describir e identificar características y funciones generales de los diferentes tipos de

lípidos

Carbohidratos: función y estructura Describir las principales características y usos de los carbohidratos. Identificar las fórmulas de los principales azúcares que participan en nuestra dieta y

metabolismo. Definir carbohidratos de acuerdo a grupos funcionales. Definir aldosas y cetosas de acuerdo a grupos funcionales. Enumerar las principales series de aldosas y cetosas. Enumerar los productos de oxidación y reducción de los azúcares. Establecer características y funciones de azúcares y alcohol. Indicar formación de hemiacetales internos, mutarrotación carboro anomérico. Nombrar características de azúcares reductores y con relación del reactivo de

Benedict. Reproducir estructuras de disacáridos y del enlace glicosídico. Identificar general de polisacáridos, homopolisacáridos, heteropolisacáridos.

Aminoácidos y estructura de las proteínas Describir la naturaleza de las proteínas: estructura y funciones Describir la composición, actividad óoptica y propiedades anfotéricas de los

aminoácidos Explicar el concepto de péptidos y polipéptidos Diferenciar la conformación de proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y

cuaternaria

Enzimas: generalidades, clasificación, cinética, activadores e inhibidore. Enzimología clínica

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Definir el término de enzimas. Establecer las propiedades generales de las enzimas. Comparar la energía libre que se requiere en reacciones no catalizadas con las

catalizadas enzimáticamente y su ralación con los estados de transición. Enumerar y describir los factores que permiten la formación del estado de transición

(complejo enzima sustrato). Diferenciar el concepto de hipótesis de la cerradura y la llave con el ajuste inducido. Explicar los factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas tales como:

pH, temperatura, concentración de sustrato, activadores e inhibidores. Analizar la ecuación de Michaelis y Menten. Enumerar y describir la acción iones metálicos que actúan como cofactores metálicos

(Fe, Cu, Zn, Mn, Co, Ni, Mo, Se, Ca). Enumerar y describir función de las vitaminas hidrosolubles que participan como

cofactores orgánicos (coenzimas). Describir el concepto de enzimas y ribozimas. Enumerar y establecer la función de cada una de las seis clases de enzimas propuestas

por la Unión Internacional de Bioquímicos. Calcular Km o Vmax a partir de velocidad de reacción y de la concentración de

sustrato. Definir los tipos de inhibidores enzimáticos. Describir las características de los inhibidores enzimáticos competitivos, no

competitivos y uncompetitivos. Comparar la representación gráfica de cada uno de los inhibidores mencionados Establecer la aplicación de inhibidores competitivos en el tratamiento de algunas

enfermedades.Introducción al metabolismo

Definir concepto de bioenergética. Describir el flujo de materia y energía entre los organismos vivos: Ciclo del oxígeno,

nitrógeno y agua. Definir conceptos de termodinámica de los sistemas, el entorno y el universo. Establecer analogías entre sistemas abiertos, biológicos y mecánicos (no vivos) en

cuanto al flujo de energía. Definir concepto de energía libre, cambio de energía libre, cambio de energía libre

estandar de reacciones y su relación con la constante de equilibrio y la concentración de reactantes y productos de una reacción.

Analizar el acople entre reacciones exergónicas y endergónicas y su importancia en sistemas biológicos.

Describir compuestos de “alta energía”. Citar ejemplos. Describir las características del ATP como “moneda energética” universal. Explicar la importancia del ATP en el acoplamiento de reacciones. Explicar proceso de la síntesis o formación del ATP. Por fosforilación a nivel de

sustrato y fosforilación oxidativa. Definir los conceptos de oxido-reducción. Definir metabolismo, anabolismo y catabolismo. Relacionar catabolismo-oxidación, anabolismo-reducción. Definir concepto de nutriente: Energético y no energético. Mencionar el contenido energético de los diferentes nutrientes energéticos. Describir la 3 fases más importantes para la extracción de energía de los nutrientes. Discutir los mecanismos de regulación del metabolismo.

Transporte de electrones y fosforilación oxidativa Definir respiración celular y fosforilación oxidativa.

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Describir los compartimentos y membranas de la mitocondria. Localizar los componentes de la cadena respiratoria. Agrupar los componentes de la cadena respiratoria de complejos enzimáticos de

oxidoreducción. Describir las estructuras y características de los componentes de la cadena

respiratoria. Relacionar el concepto de oxido-reducción con los cambios de energía libre. Describir el significado del potencial de oxido-reducción (E°) para un par redox. Calcular el DG° para una reacción de oxido-reducción, usando los potenciales Redox. Listar los componentes de la cadena respiratoria y los grupos acarreadores de

electrones. Describir la entrada de electrones y el flujo de éstos desde el Complejo I hasta el

oxígeno. Describir la entrada de los electrones y el flujo de éstos del Complejo II hasta el

oxígeno. Describir la función que llevan a cabo la Coenzima Q y el Citocromo C. Describir la acción de la Citocromo Oxidasa en la reducción del oxígeno a agua. Describir el modelo Quimiosmótico de la fosforilación oxidativa. Describir la formación del gradiente de protones a través de la membrana

mitocondrial. Asociar este gradiente de protones con un estado de “alta energía “. Describir el acoplamiento del flujo de electrones a la fosforilación del ADP. Describir el proceso de la fosforilación oxidativa. Mencionar las diferentes funciones que se lleva a cabo por la mitocondria acoplado al

gradiente de protones. Mencionar los diferentes transportes que se llevan a cabo a través de la membrana

mitocondrial. Describir y explicar Control Respiratorio. Explicar el efecto de los descacoplantes, inhibidores de la cadena respiratoria e

inhibidores de la ATPasa. Explicar la formación de radicales libres, el posible efecto tóxico del oxígeno. Describir los mecanismos biológicos de las catalasas, peroxidasas y superoxido

dismutasa. Describir el efecto antioxidante, usando ejemplos vitamina c, e y antioxidantes

internos como proteínas, ácido úrico y bilirrubina.

Metabolismo de carbohidratos: digestión, glicólisis, sistema piruvato deshidrogenasa, ciclo del ácido cítrico, vías alternativas del metabolismo de carbohidratos, gluconeogénesis, metabolismo glucógeno

Enumerar las enzimas involucradas en la digestión de los carbohidratos y los sitios en que se encuentran.

Describir los factores adicionales involucrados en la absorción de los carbohidratos. Describir la acción y localización de las diferentes disacaridasas. Explicar el efecto que tiene la mala absorción de carbohidratos en el individuo y los

mecanismos de producción de diarrea por mala absorción. Indicar acciones del hígado ante la sobrecarga de azúcares. Establecer la diferencia entre el hígado y músculo en cuanto a almacenamiento de

glucógeno, cantidad y función. Indicar el efecto de la insulina sobre los niveles de glucosa. Relatar los transportadores tipo GLUT en sus diferentes variedades. Indicar la forma en que se transporta, almacena y utiliza la glucosa en el hígado.

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Comprender y nombrar los mecanismos que hacen bajar o subir los niveles de glucosa en la sangre.

Explicar el ciclo ayuno-alimentación en detalle. Enumerar las diversas enzimas e intermediarios de la glicólisis. Indicar las enzimas y reacciones que hace reversibles las reacciones irreversibles de la

glicólisis. Explicar los mecanismos de regulación de la glicólisis. Comparar la diferencia entre ambiente aerobio y anaerobio con respecto a la

utilización de glucosa. Describir el ciclo de Cori. Describir el ciclo de la glucosa-alanina. Describir la gluconeogénesis. Describir el metabolismo del glucógeno.

Metabolismo de aminoácidos: digestión, degradación, biosíntesis de aminoácidos no esenciales

Describir la reacción de transaminación y su papel en el metabolismo de los aminoácidos.

Enumerar las diferentes enzimas digestivas que participan del metabolismo de las proteínas.

Enumera las diversas enzimas que participan de la liberación de amoniaco de las proteínas.

Anotar las enzimas y reacciones que amortiguan el exceso de amoníaco en el organismo.

Comprender el papel de la reacción de la glutamato deshidrogenada. Indicar el papel que juegan la asparagina en la amortiguación del amoniaco. Establecer el papel de la alamina en el ciclo alamina-glucosa. Diferenciar los aminoácidos glucogénicos, cetogénicos y mixtos. Describir los errores innatos del metabolismo vistos en clase con sus principales

características clínicas y sobre todo el sitio del bloque metabólico, enzima involucrada y sus consecuencias.

Saber el metabolismo de cual aminoácido corresponde cada error innato del metabolismo visto en clase.

Explicar las pruebas metabólicas y su aplicación. Enumerar pruebas adicionales que se utilizan para diagnosticar y tratar los errores

innatos del metabolismo de aminoácidos. Explicar el fundamento científico de la eliminación de proteínas y la dieta hipercalórica

a los pacientes con errores innatos del metabolismo de aminoácidos. Indicar los aminoácidos que al eliminarse de la dieta hacen que otros derivados de

ellos se conviertan en esenciales. Analizar las consecuencias del exceso de homocisteína. Enumerar los aminoácidos esenciales. Establecer la estructura química de todos los aminoácidos. Indicar la base bioquímica del envenenamiento con fruta de ackee y sus principales

síntomas y consecuencias. Interpretar los resultados de pruebas del laboratorio con las diferentes enfermedades

estudiadas. Describir la biosíntesis de los principales aminoácidos no esenciales.

Membranas biológicas, estructura y función. Listar las diferentes funciones de las membranas biológicas. Describir las características estructurales de todas las membranas.

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Defina lípido amfipático y mencione los diferentes lípidos constituyentes de membranas.

Diferenciar entre miscelas y bicapas lipídas. Describa el proceso de autoensamblaje de las bicapas lipídas. Reconocer las estructuras y las partes constituyentes de: fosfolípidos, esfingolípidos,

glicolípidos y colesterol. Describir las propiedades de largo e instauración de los ácidos grasos. Su efecto sobre

la fluidez de las membranas. Describir tipo de proteínas que forman parte de las membranas: periféricas e

integrales. Describir movimiento lateral de los componentes moleculares de las membranas.

Contrastar con el movimiento transversal. Describir las características del Modelo del Mosaico Fluido de las membranas

biológicas. Discutir el significado de asimetría relacionado a las membranas biológicas. Explicar la importancia del colesterol en la fluidez de las membranas. Describir la localización y función de los carbohidratos en la membrana. Describir los diferentes sistemas de transporte a través de las membranas. Diferenciar entre: Difusión simple, transporte facilitado pasivo y activo primario, y

activo secundario. Definir términos: uniporter, sinporter, contraporte, antiporter-contratransporte. Describir la “bomba” de Na+/K+. Función y regulación. Definir término

electrogenicidad. Describir absorción de glucosa asociada al gradiente de Na+. Describir endocitosis,fagocitosis, pinocitosis y endocitosis mediada por receptores. Describir exocitosis. Describir ionóforos, móviles y formación de canales.

Transducción de señales Entender el concepto de comunicación inter-intracelular. Definir el concepto de receptor y conocer las características básicas de estructura. Explicar los conceptos de especificidad, afinidad, diversidad y redundancia,

relacionados con la función del receptor. Reconocer y mencionar las características las características de receptores de

membranas y receptores intracelulares. Definir el concepto del mecanismo de transducción de señales en el contexto celular. Reconocer y mencionar los 3 tipos o grupos de receptores de membranas,

características de configuración y conformación. Relacionar los diferentes tipos de receptores con el mecanismo de respuesta celular. Diferenciar el mecanismo de acción del receptor canal en la membrana, con el de los

otros tipos de receptores de membrana. Describir y mencionar a las Proteínas G, involucradas en la transducción de señales. Explicar la activación en activación de las proteínas G triméricas Comprender los mecanismos de transducción asociados a las proteínas G. Definir el concepto de segundo mensajero y de la amplificación de la respuesta celular. Explicar los mecanismos de acción de las proteínas G asociadas a los segundos

mensajeros: AMPciclico, PIP2, DAG y Calcio. Describir la formación de los diferentes segundos mensajeros. Definir función de proteínas Kinasas y de proteínas Fosfatasas. Diferenciar entre Serina, Treonina, proteínas Kinasas con la Tirosina Kinasas. Explicar la relación de los segundos mensajeros con las proteínas Kinasas respectivas. Definir la acción de algunas toxinas bacterianas sobre la concentración del AMPC.

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Explicar el mecanismo de acción de las metilxantinas en la regulación de la respuesta celular.

Describir la relación de los segundos. Definir el mecanismo de las fosfodiesterasas. Describir los mecanismos de regulación de la concentración intracelular de calcio. Explicar el mecanismo de acción de los receptores con actividad de Tirosina Proteína

Kinasa. Explicar el mecanismo de acción de los receptores que activan Tirosina Proteína

Kinasas directamente y diferenciarlos de los receptores con actividad de tirosina kinasa.

Describir los diferentes mecanismos de la regulación de la respuesta celular. Mencionar a receptores relacionados con proteínas G monoméricas. Mencionar el efecto del CMPC, como segundo mensajero y su regulación. Describir la interrelación entre las diferentes cascadas de transducción de señales por

receptores de membrana. Describir mecanismo de acción de los receptores intracelulares. Comparar el tiempo de respuesta a la acción de los receptores de membrana con los

intracelulares y explicar la diferencia. Extender, entender y explicar la importancia de los mecanismos de transducción de

señales en el marco de la Medicina y la Farmacología moderna.

Metabolismo de ácidos grasos y otros lípidos: digestión, catabolismo, cuerpos cetónicos, sales bibliares, efectos de hormonas y dieta, esfingolípidos

Describir la función de cada uno de los componentes (lipasa pancreática, Fosfolipasa A2, colipasa y sales biliares) que participan en la digestión de los triacilgliceroles.

Esquematizar la absorción de triacilgliceroles a nivel de intestino delgado hasta la formación de quilomicrones.

Describir la influencia de las hormonas y enzimas lipogénicas y lipolíticas en la movilización de grasas en las células adiposas.

Explicar la activación de ácidos grasos y el mecanismo que se requiere para el transporte de los mismos a la mitocondria.

Describir la ruta de la β-oxidación de los ácidos grasos saturados con número par de átomos de carbono y de la β-oxidación.

Describir la ruta de la β-oxidación de los ácidos grasos con número impar de átomos de carbono.

Establecer el rendimiento energético de la oxidación de los ácidos grasos saturados e insaturados, como de los cuerpos cetónicos.

Razonar las condiciones que inducen la formación de cuerpos cetónicos. Indicar la vía que utiliza el organismo para la formación de cuerpos cetónicos y

reproducir las estructuras de los mismos. Enumerar los generadores de NADPH+H que se utilizan para la síntesis de ácidos

grasos. Describir la ruta de la síntesis de ácidos grasos saturados e insaturados en Citoplasma. Esquematizar la elongación de ácidos grasos saturados en mitocondrias y microsomas. Establecer la síntesis de colesterol a partir de acetil CoA hasta Melavonato. Diferenciar estructuralmente y establecer la función de las sales biliares, a saber,

colato, deoxicolato, quenodeoxicolato y litocolato. Clasificar las sales biliares en primarias y secundarias. Establecer el origen de cada una

de ellas. Describir función de dieta en la regulación del metabolismo de lípidos Describir la regulación hormonal en el metabolismo de lípidos Describir los principales esfingolípidos, así como sus funciones.

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Vitaminas liposolubles Definir concepto vitamina. Definir concepto coenzima. Reconocer las diferentes vitaminas. Describir las funciones primordiales de cada una de ellas. Esquematizar con estructuras la vía metabólica que utiliza el organismo en las que

participan. Establecer las reacciones. Mencionar y describir las enfermedades que se producen por deficiencias o aumentos

de las vitaminas y coenzimas.

Eicosanoides Conocer las principales fuentes de ácido araquidónico. Diferenciar estructuralmente entre prostaglandinas, prostaciclinas, tromboxanos,

ácidos hidroperoxítetraenoicos y leucotrienos. Describir las vías metabólicas para la síntesis de eicosanoides. Indicar tejidos productores de eicosanoides que activan o inhiben adenil ciclasa. Establecer las funciones de los eicosanoides y su relación con enfermedad o con

tratamiento.

Lipoproteínas y dislipidemias Describir las características principales de las partículas de lipoproteínas

(Quilomicrones, VLDL, LDL, IDL y HDL). Explicar el metabolismo de las lipoproteínas individuales. Establecer la función y la partícula en que presentan las diferentes apolipoproteínas. Describir la función de las principales lipoproteínas de acuerdo a su metabolismo. Diferenciar el error de laboratorio generado por exceso de triglicéridos, sean exógenos

o endógenos. Diagramar la clasificación de Fredrikson para las hiperlipoproteinemias primarias. Identificar el patrón lipoproteínas (electroforesis ) para cada hiperlipoproteinemia, y

relacionarlo con el problema fisiopatológico. Identificar los diferentes patrones de aspecto del suero y relacionarlos conla

fisiopatología del problema. Calcular con la fórmula de Friedewald la concentración de colesterol LDL y conocer sus

limitaciones. Describir las principales hiperlipoproteinemias secundarias y su fisiopatología. Indicar los diferentes tratamientos dietéticos y farmacológicos de las

hiperlipoproteinemias. Enumerar los factores principales de riesgo y si son o no controlables por el médico. Anotar los diferentes desórdenes relacionados con el metabolismo de las HDL (CLAT,

ABC1, PTEC). Establecer las principales causas de hiper e hipo HDL-colesterolemia primarias y

secundarias. Describir las características principales del síndrome X o síndrome metabólico. Establecer el riesgo del síndrome X o metabólico de acuerdo a las teorías actuales. Describir los métodos de diagnóstico del síndrome X. Enumerar los diferentes tratamientos farmacológicos de las hiperlipoproteinemias y su

fundamento bioquímico. Establecer diagnóstico de hiperlipoproteinemias con base a los resultados de

colesterol, triglicéridos y aspecto del suero. Poder en qué casos es necesario tener información adicional y de qué tipo.

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Clasificar a los pacientes con desordenes de lipoproteínas de acuerdo al riesgo, patrón de lipoproteínas, historia clínica, antecedentes y hallazgos clínicos.

Enumerar, los criterios modernos de prevensión, diagnóstico y tratamiento de las dislipidemias.

Equilibrio ácido-base y pH sanguíneo: generalidades, tipos de trastornos, mecanismos de compensación

Describir importancia del equilibrio ácido base en los vertebrados superiores. Diferenciar en términos de pKa y grado de disociación entre un ácido o base débil y

fuerte. Definir los conceptos de pH, pKa, pCO2, pO2, CO2 total, capacidad de CO2, bicarbonato,

ácido carbónico, alcalosis y acidosis. Desarrollar la ecuación de Henderson – Hasselbalch para partir de la disociación del

ácido carbónico y explicar su relación con soluciones amortiguadoras. Analizar la ecuación de Henderson – Hasselbalch para identificar trastornos ácido-base

metabólicos o respiratorios. Enumerar los mecanismos de compensación que utiliza el ser humano para mantener

el pH sanguíneo entre el intervalo de referencia (homeostasis). Diagramar los mecanismos de compensación renal, a saber, intercambio de H+ por

Na+, amoniogénesis y recuperación de bicarbonato. Interpretar resultados de laboratorio para el diagnóstico de trastornos ácido – base no

compensados, parcialmente compensados y no compensados. Explicar con ejemplos los términos de acidosis y alcalosis metabólica o respiratoria

(aguda, crónica) y mecanismos de compensación. Calcular con base a valores establecidos la variable desconocida utilizando la ecuación

de Henderson – Hasselbalch e interpretar los resultados

Coagulación sanguínea Identificar las vías de la coagulación Distinguir los mecanismos de activación de la cascada Describir el proceso de formación del coagulo Analizar los procesos de regulación de la coagulación Describir las drogas que afectan la coagulación

Metabolismo del Hem Describir la biosíntesis del Hem Describir la degradación del Hem Explicar desórdenes relacionados con síntesis y degradación del Hem

Proteínas y transporte de oxígeno Describir la función y estructura de la mioglobina y hemoglobina Diferenciar variaciones genéticas de hemoglobina, A1, A2, Fetal Analizar el efecto de Bohr y la función del 2, 3 DPG Describir las proteínas relacionadas con hemoglobinopatías Analizar aspectos bioquímicos relacionados con la anemia drepanocítica y talasemias

Metabolismo del hierro Explicar los procesos de absorción, transporte, almacenamiento y excreción del hierro Analizar desórdenes clínicos relacionados con el metabolismo del hierro Analizar de acuerdo con parámetros clínicos desórdenes en el metabolismo del hierro

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Metabolismo del ácido fólico y vitamina B12

Describir la estructura del ácido fólico y la vitamina B12 Analizar la función bioquímica del ácido fólico y la vitamina B12 Describir el metabolismo del ácido fólico y la vitamina B12 Analizar desórdenes clínicos relacionados con la carencia de ácido fólico y la vitamina

B12

Ácidos nucleicos Reconocer los componentes estructurales del ADN: bases nitrogenadas, el azúcar y el

grupo fosfato. Distinguir entre purinas y pirimidinas, ribonucleósidos, desoxiribonucleósidos,

ribonucleótidos y desoxiribonucleotidos. Reconocer las bases púricas: adenina, guanina y las bases pirimídica: citosina y timina. Reconocer los enlaces que forman los nucleotidos : enlace glicosídico y enlace ester. Mencionar las diferentes funciones que llevan a cabo los nucleótidos. Describir la formación de polinucleotidos, enlace fosfodiester, polaridad de las

cadenas. Describir los experimentos que demuestran que el ADN es el material genético. Listar las características de la Hélice doble, propuesta por Watson y Crack; el

apareamiento entre adenina, timina, citosina, guanina. Explicar los determinantes específicos de apareamiento.

Compare los ADN de los procariotas, eucariotas y virus. Describa la B hélice y compare con la A y Z hélices. Describa la estructura secundaria de la doble hélice, enlaces. Describa a las historias y nucleosomas, importancia biológica. Describa el superenrollamiento y su importancia biológica. Describa la replicación semiconservativa, experimento de Meselson-Stahl. Defina proceso de desnaturalización del ADN, temperatura de fusión y relacione con la

separación de las bandas. Reconocer los componentes estructurales de los ARN. Compare las estructuras del ADN con las de los ARN. Distinguir al uracilo y la ribosa de la timina y la desoxiribosa. Describir las funciones de los diferentes ARN: mensajero, ribosomal y de transferencia

Metabolismo de nucleótidos Identificar y reproducir las estructuras de las bases púricas y pirimidínicas (adenina,

guanina, hipoxantina, xantina citosina, tímina y uracilo). Describir las vías metabólicas (biosíntesis de novo salvamento y catabolismo) de ribo y

desoxirribo nucleótidos purínicos y pirimidínicos, así como los mecanismos de regulación.

Distinguir deficiencias o inhibidores enzimáticos capaces de producir enfermedad (gota, Lesh-Nyhan, inmunodeficiencia, aciduria orótica ).

Enumerar y establecer la acción de los diferentes antimetabolitos que actúan en las vías metabólicas de purinas y pirimidinas ( tioguanina, 5 fluoracilo, aminopterina, metrotexate, azaserina ).

Describir la acción del alopurinol en el tratamiento de gota.

Biología molecular: almacenamiento y expresión de la información genética Determinar el papel del ADN y los ARN en la síntesis proteica. Describir el flujo de la información genética durante la expresión del gen.

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Definir, los términos de: Replicación, Transcripción y Traducción. Relacione estos términos con la información genética.

Relacionar las funciones de las enzimas que participan en el flujo de la información genética con los procesos en los que participan.

Definir Código Genético. Comentar el Dogma central y sus variaciones actuales. Explicar por qué, el Código Genético se considera: Universal, Degenerado, no ambiguo

y no superpuesto (traslapado). Definir los términos: Gen, Cistron y codon. Describa la relación colindar entre el ADN y las proteínas en procariotas, así como en

eucariotas. Mencionar la actividad catalítica de ciertos ARN, ribozimas. Explicar la diferenciación celular y relacionarlo con el flujo genético celular específico.

Replicación Relacionar la replicación con Síntesis de ADN. Describir las fases: Iniciación, Elongación y Terminación. Mencionar las enzimas, proteínas y sustratos que participan en el proceso. Describir el proceso de polimerización como unidireccional. Explicar el porque ambas

cadenas del ADN se sintetizan en dirección 5´ → 3´. Diferenciar los procesos en procariotas y eucariotas. Describir: burbujas de iniciación, “tenedor” de replicación, reacciones que se llevan a

cabo en el proceso. Definir replicación continua, y discontinua, banda guía o continua y banda rezagada o

discontinua. Describir fragmentos de Okasaki. Describir: el papel que desempeña el ARN en la replicación, “primer” o cebador,

cromosoma. Definir telomeros, explicar la función de las telomerasas. Describir las relaciones e identificar las proteínas que participan para completar la

síntesis del ADN. Definir concepto de mutación. Diferenciar entre los tipos de mutaciones; sustitución, inserción y deleción.

Relacionarlos con los cambios en el ADN. Mencionar daños al ADN y mecanismos de reparación. Relacionar mutación con cáncer.

Síntesis de ARN Relacionar Transcripción con Síntesis de ARN. Describir las fases: Iniciación, Elongación y Terminación. Mencionar las enzimas, proteínas y sustratos que participan. Definir concepto de promotor. Diferenciar entre los procesos en procariotas de los eucariotas. Diferenciar entre los diferentes tipos de ARN polimerasas. Mencionar concepto de ARN- ADN híbridos. Mencionar la dirección de la transcripción, explicar la razón de la dirección 5´ → 3´. Comparar los procesos de Replicación con el de Transcripción y la función de las

enzimas respectivas. Mencionar las fases de terminación del proceso. Mencionar la síntesis de los diferentes ARNs: ARN heterogéneo nuclear, ribosomal,

trasferencia, ARN pequeños.

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Definir secuencias conocidas como “enhancers” o aumentadoras. Definir factores de transcripción.

Definir trancrito primario. Describir los procesos post transcripcional. Describir el proceso de “splicing” en la formación de los ARN mensajeros, ARN

ribosomales y ARN de transferencia. Explicar el concepto de ARN polisistrónico en procariotas y monicistrónico en

eucariotas. Describir los procesos de “coronación” y la “cola” de polia. Describir concepto de intro y exon. Describir la participación de ARN pequeños nucleares como ribozimas en el proceso de

“splicing”.

Síntesis de proteínas Relacionar traducción con Síntesis Proteica. Describir las fases de: Iniciación, Elongación y Terminación. Mencionar y describir a las proteínas, enzimas, ácidos nucleicos y demás sustratos que

participan en la síntesis proteica. Describir ribosomas, estructura y función. Describir activación de cada uno de los aminoácidos que participan en el proceso. Describir la especialidad de los ARN de transferencia. Definir concepto de anticodon. Describir el proceso del Bamboleo (“wobble”) y la importancia de este en el

reconocimiento de codon-anticodon. Mencionar los codones de iniciación y terminación. Describir la fase de iniciación, factores involucrados. Definir polisoma. Describir la dirección de síntesis proteica. Polaridad de la proteína. Comparar el proceso en procariotas con los de eucariotas. Mencionar antibióticos que inhiben las síntesis proteica. Describir la síntesis proteica en el retículo endoplásmico. Mencionar la secuencia señal, características e importancia. Describir los diferentes procesos postraducción que sufren las proteínas. Describir el proceso de exocitosis de las proteínas. Mencionar la participación del sistema de ubiquitina en la destrucción de proteínas

Regulación expresión genética Definir concepto de gen: inducible, constitutivo, regulador. Mencionar los diferentes tipos de regulación en bacterias. Definir concepto de Operón. Explique el Operón Lac. Describa el papel que cumple el AMPC en la regulación de la expresión genética en

bacterias. Explique la importancia de factores de transcripción en la regulación de la expresión

genética en eucariotas. Citar las diferentes interacciones entre los factores de transcripción y el ADN. Definir las secuencias conocidas como elementos de respuesta.

ADN Recombinante Describir concepto ADN recombinante Describir proceso de clonación Describir las técnicas analíticas relacionadas al ADN recombinante

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Mecanismos acción hormonal: hormonas de la corteza suprarrenal, hormonas pancreáticas Clasificar hormonas con base a: estructura química, solubilidad. Describir los aspectos bioquímicos de la acción hormonal. Relacionar hormona con la localización del receptor específico. Describir la síntesis de las hormonas y transporte. Relacionar la acción hormonal con la cascada de transducción de señales específica. Describir la jerarquía del control hormonal. Concepto eje endocrino, hipotalamo- hipófisis,glándula. Mecanismos de retroalimentación y control. Describir los mecanismos bioquímicos de las hormonas hipotalámicas. Función

inhibidora y activadora. Describir los mecanismos bioquímicos de las hormonas hipofisiarias. Síntesis,

mecanismo de acción bioquímica de la Somatotrofina (Hormona de crecimiento). Efectos biológicos, regulación de la acción.

Describir a las hormonas de la glándula adrenal Corteza y Médula. Describir la síntesis y mecanismos de acción bioquímica de las hormonas

coricosteroides. Transporte, regulación de la acción y degradación. Describir la síntesis y mecanismo de acción catecolaminas, adrenalina. Regulación de

la acción y degradación. Describir la síntesis y mecanismo de acción de las hormonas pancreáticas, insulina y

glucagón. Descripción de la regulación de la síntesis de insulina y glucagón. Explicar la regulación de la glicemia por la insulina, hormona hipoglicémica y por las

hormonas hiperglicémicas, glucagón, adrenalina, cortisol y hormona de crecimiento. Describir los mecanismos estructurales y funcionales de la insulina y el glucagón. Describir a la diabetes mellitus como ejemplo de trastorno metabólico generalizado y

el papel de la insulina.

Metabolismo del calcio Indicar la distribución de calcio en el organismo. Establecer las funciones de calcio en líquido extra celular e intracelular. Describir las funciones de los diferentes estados fisicoquímicos del calcio plasmático. Indicar como pH y proteínas plasmáticas intervienen en la concentración d calcio

iónico. Enumerar las hormonas que participan en el metabolismo del calcio y establecer la

función de cada una de ellas en dicho metabolismo. Describir y reproducir las fórmulas estructurales que participan en la vía metabólica de

la biosíntesis de la vitamina 1,25 dihidroxicolecalciferol y 1,25 dihidroxiergocalciferol. Diagramar un cuadro que contenga los diferentes componentes relacionados al

metabolismo del calcio y la utilidad clínica

Metabolismo glándula tiroidea Establecer las funciones de las hormonas tiroideas T3 y T4. Describir y reproducir las fórmulas estructurales que participan en la biogénesis de

dichas hormonas. Indicar cómo se regulan las concentraciones sanguíneas de las hormonas T3 y T4 . Enumerar los métodos de laboratorio que se utilizan en el diagnóstico de trastornos

tiroideos. Interpretar los resultados de los análisis de laboratorio con diferentes trastornos

tiroideos

Integración del metabolismo

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Describir la interdependencia de los principales órganos y tejidos en el metabolismo energético. Entradas y salidas de combustible metábolico, especialización de órganos y tejidos.

Mencionar las vías metabólicas centrales de la glucosa, triacilglicéridos y proteínas. Puntos y formas de regulación más importantes en el hígado.

Definir valores calóricos de los nutrientes energéticos. Definir metabolismo basal. Interrelacionar las vías metabólicas en tejidos extra hepáticos y en el hígado. Explicar como el metabolismo de la glucosa es el eje central en la integración

metabólica general. Relacionar el flujo de combustibles en situaciones de alimentación, ayuno inicial,

ayuno prolongado e inanición. Describir flujo de combustibles en estado de retroalimentación. Comparar los estados de ayuno, dietas libres de carbohidratos con la diabetes mellitus,

insulina dependiente. Citar las 5 fases de la utilización y metabolismo de la glucosa. Describir la integración de los metabolismos de los combustibles en: ejercicio

anaeróbico, aeróbico. En presencia de alcohol (etano). Describir el flujo metabólico en obesidad. Compararlo con la diabetes mellitus insulina

independiente. Describir los diferentes tipos de mal nutrición, obesidad y desnutrición. Mencionar mecanismos, hormonas y otros factores que regulan el apetito y la

saciedad.

Contenidos del curso o temario Lípidos y compuestos relacionados Carbohidratos: función y estructura Aminoácidos y estructura de las proteínas Enzimas: generalidades, clasificación, cinética, activadores e inhibidore. Enzimología

clínica Introducción al metabolismo Transporte de electrones y fosforilación oxidativa Metabolismo de carbohidratos: digestión, glicólisis, sistema piruvato deshidrogenasa,

ciclo del ácido cítrico, vías alternativas del metabolismo de carbohidratos, gluconeogénesis, metabolismo glucógeno

Metabolismo de aminoácidos: digestión, degradación, biosíntesis de aminoácidos no esenciales

Membranas biológicas, estructura y función. Transducción de señales Metabolismo de ácidos grasos y otros lípidos: digestión, catabolismo, cuerpos

cetónicos, sales bibliares, efectos de hormonas y dieta, esfingolípidos Vitaminas liposolubles Eicosanoides Lipoproteínas y dislipidemias Equilibrio ácido-base y pH sanguíneo: generalidades, tipos de trastornos, mecanismos

de compensación

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Coagulación sanguínea Metabolismo del Hem Proteínas y transporte de oxígeno Metabolismo del hierro Metabolismo del ácido fólico y vitamina B12

Ácidos nucleicos Metabolismo de nucleótidos Biología molecular: almacenamiento y expresión de la información genética Replicación Síntesis de ARN Síntesis de proteínas Regulación de la expresión genética ADN Recombinante Mecanismos acción hormonal: hormonas de la corteza suprarrenal, hormonas

pancreáticas Metabolismo del calcio Metabolismo glándula tiroidea Integración del metabolismo

Aspectos metodológicosDebido a la naturaleza del curso, las clases teóricas son magistrales. El curso carece de práctica de laboratorio.

Actividades de aprendizajeSe recomienda el estudio individual por parte del estudiante de libros de texto recomendados y complementarios que respalden el conocimiento adquirido durante las lecciones.

Recursos didácticosSe recomienda Bioquímica Básica de Marks.Un enfoque clínico 2° ed. Collen Smith, Allan Marks, Michael Liberman Magrohill Interamericana 2006.

Evaluación de los aprendizajes

Escolaridad (60%) Examen final (40%)

Instrumento de evaluación Valor porcentual

Primer parcial : 12%Segundo parcial : 12%Tercer parcial : 12%Cuarto parcial : 12%Quinto parcial : 12%

Total : 60%

Un alumno se puede eximir con un 85% de Escolaridad.

Aspectos relacionados con la evaluación:

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El curso contiene cinco exámenes parciales. Está terminantemente prohibido cambiar fechas de exámenes.

Es estrictamente prohibido pedir cosas prestadas durante los exámenes, cada estudiante deberá llenar sus propias necesidades como lo son calculadora, el lapicero, lápiz, borrador, entre otros y, prever posibles fallas. No se permite el uso de calculadoras programables ni de palm o teléfonos celulares.

Se hará público un machote por Docente, máximo 2 días después de realizado cada examen parcial o final. Se aceptarán reclamos únicamente 3 días hábiles después de visto el parcial o final, posterior a esa fecha no se recibirán reclamos.

La materia a cubrir en cada examen será la que se especifica en el programa del Curso.

Tienen derecho a realizar Examen Final los alumnos que en su nota de aprovechamiento (escolaridad) obtengan un promedio igual o mayor a 60% y si esta nota es menor, el curso se da por Reprobado y debe Repetirlo.

Artículo 48 del capítulo 18 de la evaluación y aprobación de los cursosEl estudiante que obtenga una nota final o superior a 60, pero inferior a 70, tendrá derecho a un examen extraordinario escrito, siempre y cuando haya obtenido en el examen final una calificación no inferior a 60. La calificación del examen extraordinario deberá ser de 70 para aprobar el curso y es la que se consignará en el acta aún cuando el estudiante haya obtenido una calificación superior.

NO ASISTENCIA A UN EXAMEN PARCIAL:

Si un estudiante no asiste a un examen parcial, deberá reponerlo de acuerdo a las siguientes indicaciones:

• El estudiante deberá presentar la excusa durante los tres días posteriores a la realización del examen, en Apoyo Docente y llevar a cabo la reposición oral entre el V parcial y el examen final. No será permitido reposiciones en el examen final. En caso de no asistir a éste, deberá presentarlo en el examen extraordinario. • La excusa está sujeta a la aprobación del Jefe de Cátedra, independiente al criterio del Director de Estudios.

Bibliografía del curso

Bioquímica Básica de Marks.Un enfoque clínico 2° ed. Collen Smith, Allan Marks, Michael Liberman Magrohill Interamericana 2006

Libros de consulta

Bioquímica 5ta Edición Richard A. Harvey; Denise R. FerrierBioquímica 6ta Edición Jeremy M. Berg; Jhon L. Timoczko; Lubert StryerHarper Bioquímica Ilustrada Robert K. Murray; 28° EdiciónBioquímica 4ta Edición Trudy Mac Kee; James R. Mac Kee. Las Bases Moleculares de la Vida

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Normas específicas del curso:

ASISTENCIA A CLASES:

Solamente se permitirán un máximo de 6 ausencias justificadas y de 3 ausencias no justificadas.

COMPORTAMIENTO EN CLASE:

Es prohibido comer, conversar o distraer de cualquier forma, también es prohibida la utilización de instrumentos para escuchar música y otros en el recinto de clase. De incumplirse esta disposición el profesor podrá expulsar del salón al infractor, contándose como una AUSENCIA INJUSTIFICADA.

Cualquier persona que se encuentre destruyendo la propiedad de la Escuela o dañándola se considera como falta grave y se someterá a lo que dicte el Reglamento correspondiente.

RECLAMOS POR CALIFICACIÓN INCORRECTA:

Si Ud. considera que su examen ha sido corregido en forma injusta, deberá hacer los reclamos correspondientes por escrito en el momento en que se le entrega el resultado. De haber una re - apelación, esta deberá dirigirse durante los cinco días hábiles al Director de la Cátedra, después de ese periodo no se aceptará ninguna modificación a la nota de ese examen aunque exista razón justa para hacerlo.

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