transportadores de la glucosa

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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERÙ FACULTAD DE ZOOTECNIA LA GLUCOLISIS ASIGNATURA: bioquímica DOCENTE: Ing. Rafael Pantoja Esquivel ALUMNA: Capcha Flores Bryan II Semestre

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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERÙ

FACULTAD DE ZOOTECNIA

LA GLUCOLISIS

ASIGNATURA: bioquímica

DOCENTE: Ing. Rafael Pantoja Esquivel

ALUMNA: Capcha Flores Bryan

II Semestre

GLUCOSA

Transportadores de la glucosa

GLUT 1

* SE ASOCIA CON EL PROCESO DE REABSORCIÓN Y CON EL APORTE NUTRITIVO A LA CÉLULA

*PROTEÍNA DE 664 AMINOÁCIDOS

*VASOS SANGUINEOS*GLOBULOS ROJOS*FETO

GLUT 2

*PERMITE EL PASO DE GLUCOSA AL ESPACIO EXTRACELULAR

*PROTEÍNA DE 522 AMINOÁCIDOS

*PANCREAS*TUBO RENAL

GLUT 3

*TRANSPORTA GLUCOSA EN FORMA VECTORIAL DESDE LA SANGRE HASTA LA NEURONA

*PROTEÍNA DE 596 AMINOÁCIDOS

*CEREBRO*NERVIO PERIFERICO

GLUT 4

TRANSPORTADOR DEPENDE DE LA

ACTIVIDAD INSULINOTROPICA

*POTEÍNA DE 509 AMINOÁCIDOS

*MUSCULO CARDIACO*MUSCULO ESQUELETICO

GLUT 5

*TRANSPORTADOR DE

FRUCTUOSA

*PROTEINA DE 501 AMINOACIDOS

*YEYUNO*ESPERMATOZOIDES*CELULAS TUBULARES RENALES

Peso molecular (18g/mol) (6H12)

Utilizado para el funcionamiento vital

GLUT1El número de moléculas transportadoras de proteínas GLUT-1 que se encuentran presentes en todos los tejidos humanos son superiores en los vasos sanguíneos, en la membrana protectora de los vasos del cerebro y en los tejidos fetales. El GLUT-1 tiene una gran afinidad con las moléculas de glucosa y asegura que, tanto el cerebro como las células sanguíneas, reciban los niveles adecuados de glucosa. El GLUT-1 también es capaz de transportar galactosa, pero no fructosa.GLUT-2El GLUT-2 tiene una afinidad menor con la glucosa en comparación con el GLUT-1. Está presente en todos los tejidos corporales y se concentra sobre todo en el hígado, los riñones, el páncreas y el intestino delgado. El GLUT-2 puede transportar glucosa, fructosa y galactosa. El GLUT-2 es un transportador de glucosa más activo cuando los niveles de ésta son elevados, por ejemplo, después de comer.GLUT-3El GLUT-3 se encuentra fundamentalmente en el cerebro, la placenta y los testículos. El GLUT-3 tiene una gran afinidad con la glucosa y es también capaz de transportar galactosa, pero no fructosa. El GLUT-3 es el principal transportador de glucosa para las neuronas o las células nerviosas.GLUT-4El GLUT-4 es un transportador de glucosa que responde a la insulina y posee una gran afinidad con la glucosa. El GLUT-4 solamente transporta glucosa. Los lugares de mayor concentración son los músculos cardíacos, el sistema esquelético y las células adiposas. Estas últimas son células grasas que se especializan en almacenar energía en forma de grasa. El GLUT-4 transporta las moléculas de glucosa dentro de las adiposas. Tanto el sistema esquelético como las células adiposas necesitan insulina y una proteína transportadora de glucosa para absorber las moléculas de glucosa del torrente sanguíneo. El páncreas libera insulina que, posteriormente, se adhiere a receptores en las membranas celulares esqueléticas y adiposas. Debido a que el GLUT-4 es una proteína que responde a la insulina, se alerta ante la presencia de insulina unida a los receptores en la membrana celular. Luego, la molécula GLUT-4 es capaz de transportar las moléculas de glucosa a través de la membrana celular y dentro de las células.GLUT-5 es un transportador de fructosa expresado en la membrana apical de enterocitos en el intestino delgado1 GLUT5 permite a la fructosa ser transportada desde el lumen intestinal al enterocito por difusión facilitada debido a la alta concentración de fructosa en el lumen intestinal. GLUT5 se expresa también en el músculo esquelético,2 testículo, riñón, tejido adiposo, y el cerebro3

La malabsorpción de fructosa o "intolencia dietaría a la fructosa" es un desajuste dietario en el intestino delgado, donde la cantidad de "transportador de fructosa" en losenterocitos es deficiente.4

En el ser humano la proteína GLUT5 es codificada por el gen SLC2A5

Ruta del piruvato

TRES DESTINOS DEL PIRUVATO

Al finalizar el proceso de la glicolisis, el piruvato obtenido puede tomar 2 caminos. En ambientes anaeróbicos es decir en ausencia de oxigeno se producen fermentaciones mientras que en aeróbicos se produce una oxidación.

Fermentación lácticaEs una ruta metabólica anaerobia que ocurre en el citoplasma de la célula donde se oxida la glucosa para obtener energía y así obtener lactato o ácido láctico.

Fermentación alcohólicaEste proceso se lleva en ausencia de oxigeno en el citoplasma. Se libera dióxido de carbono y la molécula de piruvato se descompone en acetaldehído el cual produce etanol.

OxidaciónEste proceso requiere la presencia de oxigeno y se lleva acabo en la mitocondria. En la oxidación se libera dióxido de carbono y participan los coenzimas NAD y CoA-SH. El producto se llama Acetil coenzima considerado el punto de partida del ciclo de Krebs.

ENZIMAS:1.Hexoquinasa2.Glucosa fosfato isómeras3.Fosfofructoquinasa4.Aldolasa5. Triosa fosfato isómeras6.Gliceraldehido 3 fosfato

deshidrogenasa7.3 fosfoglicerato quinasa8.Mutasa9.Enolasa10.Piruvato quinasa

MECANISMOS DE REGULACIÓN DE LA GLICOLISIS

LA FOSFOFRUCTOQUINASA.

Es el elemento de control más importante en la vía glucolítica  en mamíferos. Su actividad está regulada principalmente  por el nivel de energía: cuando se observan niveles altos de ATP, el enzima se inhibe alostéricamente disminuyendo la afinidad del enzima por la fructosa 6-Fosfato. La relación inhibidora del ATP se contraresta por el AMP, de manera que cuanto menor sea la relación ATP/AMP, mayor será la actividad del enzima.

La fosfofructoquinasa tambien se ve afectada por el pH, esto es para evitar la acumulación excesiva de lactato y la caída brusca del pH sanguíneo provocando  acidosis.

REGULACIÓN DE LA FRUCTOSA 2,6-BISFOSFATO.

La concentración de fructosa 2,6-Bisfosfato está regulada por dos enzimas: lafosfofructoquinasa2 (PKF2) que fosforila la fructosa 6-Fosfato y la fructosa bisfosfatasa 2 (FBPasa2) que hidroliza la fructosa 2,6-Bisfosfato en fructosa 6-Fosfato. Pero esto no es del todo correcto; ya que la PKF2 y la FBPasa2 son en realidad la misma enzima. Forma parte de la misma cadena polipeptídica. Es una enzima bifuncional con tres dominios: uno regulador en la región N-terminal, un dominio quinasa y un dominio fosfatasa.

¿Cómo se controla la actividad de este enzima bifuncional? Las dos actividades de la enzima están reguladas por la fosforilación de un único resíduo de serina. Cuando la glucosa es baja en sangre, aumenta los niveles de la hormona glucagón que favorece la fosforilación de la enzima inhibiendo la actividad PFK2, lo que hace descender el nivel de F-2,6-BP. Y al revés, si la glucosa es alta en sangre, la enzima pierde el fosfato unido activando la PFK2.

HEXOQUINASA Y GLUCOQUINASA.

La hexoquinasa cataliza la primera etapa de la glicólisis y se inhibe con su producto: la glucosa 6-fosfato. Altas concentraciones de esta indican que la célula no precisa de más glucosa.

En el hígado se encuentra una isozima especializada de la hexoquinasa: la glucoquinasa, la cual no se inhibe por la glucosa 6-fosfato. Pero esta isozima de lahexoquinasa sólo es activa a altas concentraciones de glucosa (tiene una afinidad 50 veces menor que la hexoquinasa). Su función es suministrar glucosa 6-fosfato para la síntesis de glocógeno como medio de almacenamiento de la glucosa

Definición: Es el nombre que recibe el metabilismo anaerobio (no requiere oxígeno) de la glucosa.

Función: Obtener energía a partir de la conversión de una  molécula de glucosa endos moléculas de piruvato.

Balance energético neto: por cada molécula de glucosa convertida en dos de piruvato se obtiene 2 ATP.

nº de reacciones de las que consta: 10 agrupadas en 3 bloques de 3, 1 y 5 reacciones respectivamente, cada una de ellas mediada por una enzima específica.

Regulación: La regulación de este proceso está dirigida por tres enzimas: la fosfofructoquinasa, la fructosa 2,6-Bisfosfato y la hexoquinasa las cuales manifestarán un comportamiento u otro en función de unos factores específicos como pueden ser el pH o la concentración de una determinada sustancia