TEMA 2.3.- PROTEINAS. Contenido: ü Niveles estructurales de las proteínas. ü Estructura primaria: Relación estructura función y evolución molecular. ü Estructura secundaria. ü Estructura terciaria: La molécula de mioglobina. ü Estructura cuaternaria: Hemoglobina y Cooperatividad. ü Comportamiento de las proteínas en disolución. Purificación y caracterización de proteínas.

Funciones biológicas

Enzimas Actividad catalítica Transporte Hemoglobina

Lipoproteínas Transportadores de membrana

Nutrientes Caseína (leche)

Ovoalbúmina (huevo) Contráctiles Actina

Miosina Estructurales Colágeno

Elastina Queratina

Defensa Inmunoglobulinas Regulación Hormonas

Proteínas G

Tamaño de las proteínas

Numero medio de aminoácidos 2.000 Numero de cadenas > 1 Masa molecular 10.000 y 106

(PM/110 = nº aa)

1 secuencia única→1 proteína→1 estructura unica→1 función única

Funciones diferentes → Secuencia de aminoácidos diferentes Funciones similares → Secuencia de aminoácidos similares Cambio en secuencia → Alteración en la función Cambios permitidos → No alteran la función

La secuencia de aminoácidos informa sobre:

ü Estructura tridimensional ü Función ü Localización ü Evolución

Dogma central de la biología molecular

Proteínas homologas

• Guardan relación evolutiva

• Misma función en especies diferentes

• Residuos invariables

• Residuos variables (evolución de las especies)

Secuencias de aminoácidos de la mioglobina de cachalote y humana

Árbol evolutivo del Citocromo C

Niveles de estructuras en las proteínas

Herrera

Enlace peptídico. Naturaleza de doble enlace

Enlaces peptídicos separados por carbono alfa

Ángulos de referencia (0º)

Representación de Ramachandran

Hélice alfaa) Hélice alfa dextrógirab) Enlaces de hidrogeno intracatenarios

Hélice alfa. Vista superior

Estabilidad hélice alfa troponina C

Arg 103

Asp 100

Esqueleto polipeptídico

Hélice alfa compacta

Hélice dextrógira y levógira

Dipolos eléctricos en la hélice alfa

Hoja beta antiparalela

Hoja beta paralela

Giros beta

Giro beta

Alfa queratina

Sección transversal de un cabello

Microfibrilla de alfa queratina

Protofibrilla de alfa queratina

Cadena alfa del colágeno Giro levógiro Gly-X-Pro Gly-X-Hyp

Modelo de esferas de la cadena alfa

Giro dextrógiro de tres cadenas levógiras

Superhélice de colageno (vista superior)

Glicina

Rawn

Estructura de las fibrillas de colágeno

Enlaces de hidrogeno y de entrecruzamiento del tropocolágeno

Rawn

Biosíntesis y ensamblaje de una fibra de colágeno

Rawn

Formación de la molécula de tropocolágeno

Rawn

Elastina. Conformación al azar

Unidad elemental: Tropoelastina PM 65.000 Rica en Gly, Ala y Lys Estructura al azar Entrecruzamiento covalente: Desmosina

Rawn

Estructura de la red de elastina

Rawn

Entrecruzamiento de las cadenas polipeptídicas de elastina

Rawn

Entrecruzamiento de tropoelastina

Fibroína de la seda