Serie Roja

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LA SANGRE LA SANGRE FUNCIÓN RESPIRATORIA FUNCIÓN RESPIRATORIA EL ERITROCITO EL ERITROCITO Disco Bicóncaxo Disco Bicóncaxo D D = 7.5 = 7.5 + + 0.3 0.3 u u E E = 2 = 2 u u (2-4) (2-4) V V = 87 = 87 + + 5 5 u u 3 S = 120 - 140 u u 2 MOL de Hb : 400 x 10 MOL de Hb : 400 x 10 6

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LA SANGRELA SANGREFUNCIÓN RESPIRATORIAFUNCIÓN RESPIRATORIAEL ERITROCITOEL ERITROCITODisco BicóncaxoDisco BicóncaxoDD = 7.5 = 7.5 ++ 0.3 0.3 uuEE = 2 = 2 u u (2-4)(2-4)VV = 87 = 87 ++ 5 5 uu33

S = 120 - 140 uu22

MOL de Hb : 400 x 10MOL de Hb : 400 x 1066

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ERITROCITO(2)ERITROCITO(2)COMPOSICIÓNCOMPOSICIÓN

LIPIDOS, 71%LIPIDOS, 71%AZUCARES, SALES Y PROTEÍNAS AZUCARES, SALES Y PROTEÍNAS ENZIMATICAS, 3%ENZIMATICAS, 3%VIDA MEDIA : 120 díasVIDA MEDIA : 120 díasSATURACIÓN DE OSATURACIÓN DE O2 2 EN LOS CAPILARES EN LOS CAPILARES PULMONARES : 250 MILISEGUNDOS.PULMONARES : 250 MILISEGUNDOS.ENTREGA A LOS TEJIDOS: 250 ml. OENTREGA A LOS TEJIDOS: 250 ml. O2 2 x min.x min.

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TRANSPORTE GASEOSO TRANSPORTE GASEOSO DE LA Hb (ODE LA Hb (O22))

• SUPERFICIE TOTAL CELULAR PARA EL INTERCAMBIO GASEOSO

S = 120 - 140 u2 (130)

Nº GR = 5.4x106 x mmc

VST = 5 x 103 ml

ST = 3510 m2

• SISTEMA ENZIMATICO FAVORABLE DEL GLÓBULO ROJO:

- CONDICIONES MECÁNICAS.

- PH.

- POTENCIAL OXIREDUCTOR.

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TRANSPORTE GASEOSO TRANSPORTE GASEOSO DE LA Hb (ODE LA Hb (O22))

• CAPACIDAD DE TRANSPORTE GASEOSO DE LA SANGRE

1 g Hb 1.34 cc O2 (109 MOL O2)

100 ml SANGRE:

21 cc O2 (varón)

18.5 cc O2 (mujer)

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SISTEMA ENZIMÁTICO DEL ERITROCITO

GLICOSIS OXIDAINA90 %

SINTESÍS DE GLUCOGENO

GENERACIÓN DE ATP (EMBDEN - MEYERHOF)

REDUCCIÓN SIMULTANEA DEL GLUTATION

SECUENCIA DE LA REDUCTASA, REVERCIÓN DE LA META Hb ( Fe +++) a Hb ( Fe ++)

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SISTEMA ENZIMÁTICO DEL ERITROCITO

Funciones Básicas MANTENIMIENTO DE LA ESTRUCTURA

Y ESTABILIDAD DIMENSIONAL DEL ERITROCITO

PROTECCIÓN DE LA Hb CONTRA LA OXIDACIÓN

REDUCCIÓN DE LAS PEQUEÑAS CANTIDADES DE META Hb ( Fe +++) a Hb FUNCIONAL ( Fe ++)

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LA MOLECULA DE Hb LA MOLECULA DE Hb (ADULTA A)(ADULTA A)

ESTRUCTURA

2 POLIPÉPTIDOS ALFA

2 POLIPÉPTIDOS BETA

4 GRUPOS HEM

ESTADOS ESTRUCTURALES

1. ESTRUCTURA T (TENSA) DE LA Hb NO OXIGENADA

2. ESTRUCTURA R (RELAJADA) DE LA Hb OXIGENADA

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CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA Hb

• FORMA SIGMOIDE RELACIONADA A LA VARIACIÓN DE PO2

• AL AUMENTAR EL PORCENTAJE DE LA Hb OXIGENADA, LA CURVA TIENDE A HORIZONTALIZARSE

• LA CURVA SIGMOIDE DE DISOCIACIÓN DE LA Hb, REPRESENTA LA TRANCISIÓN DE LA FORMA TENSA (T) HACIA LA FORMA RELAJADA (R) DE LA OXI Hb

• EL DESPLAZAMIENTO DE LA CURVA HACIA LA DERECHA, DISMINUYE LA AFINIDAD DE LA Hb POR EL O2, FACILITANDO LA ENTREGA DEL GAS A LOS TEJIDOS

• LA DESVIACIÓN HACIA LA IZQUIERDA, AUMENTA LA AFINIDAD DE LA Hb POR EL O2, Y DISMINUYE LA , Y DISMINUYE LA ENTREGA DEL ENTREGA DEL O2 A LOS TEJIDOS

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DESVIACIÓN DE LA CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA Hb

HACIA LA DERECHA• EFECTO BOHR EFECTO BOHR

INCREMENTO DE PROTONES (H+).

BAJA DE pH.

• TEMPERATURATEMPERATURA(FIEBRE Y EJERCICIO).

• EFECTO DE LOS FOSFATOSEFECTO DE LOS FOSFATOS( 2,3 DPG ).

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LA MOLÉCULA DE HEMOGLOBINA

GRUPO HEM(FERROPORFIRINA)4 GRUPOS PIRROL Fe++

HEM + GLOBINA = Hb NATURAL

CHCH CHCH

CHCHCHCH

NHNH

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LA MOLÉCULA DE HEMOGLOBINA (2)

HEM + GLOBINA = MIOGLOBINA MUSCULAR

HEM (CITOCROMO + O2 TEJIDOS REDUCIDO)

CITOCROMO TRANSFERENCIA OXIDASA DE O2 .

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EL GRUPO HEM TIPO ISOMERICO III

                                                   

PORFIRINA (IX)+ Fe++

GLOBINA MUSCULAR

HEM + PROTEINA( Fe++)

CITOCROMOS

MIOGLOBINA GLOBINA

CO HEMOGLOBINA + O2 OX1 HB

CARBOXI Hb CARBAMINO HbHEM ( Fe++)

GLOBINA

OXIDACIÓN

HEMATINA + CALOR (Fe++) ACIDO ACETICO Nacl

HEMINA

(CRISTALES DE TEICHMAN)

+ GLOBINA

META Hb (OH)(Fe+++)

REDUCCIÓN

HEMOGLOBINA

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SERIE ROJASERIE ROJAHEMOGLOBINAS NORMALESHEMOGLOBINAS NORMALES

1. EMBRIONICAS

(Desaparecen al 3er mes)

Hb Gower 1 E4

Hb Gower 2 a2 E2

2. ADULTAS  COMPOS IDENT %

Hb A a2 B2 Electrof. > 95

Hb AL a2 d2 Electrof. < 3

Hb F a2 r2 Desnat. alc. < 2.5

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HEMOGLOBINAS ANORMALESHEMOGLOBINAS ANORMALESCAUSASCAUSAS

1. Mutaciones que afectan la síntesis de GLOBINA (cadena a 141 AA, cadena B, d, r 146 AA).

• Substitución o delección en una cadena.

• Mutación acentuada o falla en la sintesis de una cadena.

• Hemoglobinas con 4 cadenas similares.

2. Hemoglobinas inestables

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CIRCUITO INTERNO DEL CIRCUITO INTERNO DEL HIERROHIERRO

1 Gr Hb = 3.4 mg Fe

2 ml sangre = 1 mg Fe

Varón: 50 mg Fe x Kg PC

Mujer: 35 mg. Fe x Kg PC

21

Masa Globular 0.6 – 2 mg. Depósito

Fe Hb

2500 mg.

Fe RES

1000 mg.

21

Plasma

0.6 – 2 mg.

(42 ml.)

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METABOLISMO DEL Fe EN LA METABOLISMO DEL Fe EN LA CELULA DEL INSTESTINO DELGADO*CELULA DEL INSTESTINO DELGADO*

C

F

3

2

1

PLASMA

1. Transferencia del Fe del Pool C al plasma.

2. Transferencia del Fe a la Mitocondria para sintesis de HEM.

3. Incorporación en Ferritina F.

Luz

Int.

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SATURACIÓN DE HIERRO SATURACIÓN DE HIERRO PLASMÁTICO PLASMÁTICO

• NORMAL 33%• ANEMIA FERROPENICA 15% • INFECCIÓN 15 – 30 %