Proteínas

Proteínas y su Papel Biológico

• Las proteínas son macromoléculas de gran diversidad de formas y versatilidad de funciones. Pueden servir como funciones. Pueden servir como componentes estructurales de células y tejidos (pelo, piel, músculos). Sirven como agentes reguladores en su forma de enzímas y hormonas. Ejercen función protectora para el cuerpo en el sistema inmunológico.

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• Los componentes proteícos de una célula son claves para las actividades biológicas de la misma. En adición, las proteínas tienden a presentar especificidad en las diferentes a presentar especificidad en las diferentes células de un organismo y entre organismos de diferentes especies (y aún de la misma especie). Se cree que el grado de diferencia entre las proteínas de dos especies depende de su relación evolutiva.

Estructura de la Hemoglobina

Amino Ácidos

• Los amino ácidos son los monómeros que forman las proteínas. Se caracterizan por poseer un grupo amino (-NH2) y otro poseer un grupo amino (-NH2) y otro carboxilo (-COOH) enlazados con el mismo átomo del carbono asimétrico (carbono α). Existen 20 amino ácidos (aa) comunes a la mayoría de las proteínas.

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• En una solución con pH neutro los aa son iones dipolares. Cada grupo carboxilo COOH dona un protón y se disocia COO- , mientras que el grupo amino (-NH ) COO- , mientras que el grupo amino (-NH2) acepta un protón y se convierte en NH3

+ . Debido a la presencia de los grupos funcionales amino y carboxilo, los aa en solución son amortiguadores biológicos de importancia.

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• Los aa se agrupan según las propiedades de sus cadenas laterales:

• Polares:Asparagina, Glutamina, Tirosina, Serina, Treonina

• Polares:Asparagina, Glutamina, Tirosina, Serina, Treonina

• Con carga eléctrica (ácidos): Ácido aspartico, Ácido glutámico.

• Con carga eléctrica (básicos): Arginina, Lisina, Histidina

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• No Polares: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Triptófano, Prolina, Cisteína, Metionina, FenilalaninaCisteína, Metionina, Fenilalanina

Amino Ácidos Escenciales

• Cuando disponen de la materia prima necesaria, las células de los seres humanos y otros animales pueden producir casi todos y otros animales pueden producir casi todos los aa de importancia biológica. Los que no pueden sintetizar y por ende deben venir de los alimentos son llamados esenciales. Diferentes especies van a tener aa esenciales diferentes

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• Los aa esenciales para los seres humanos son los siguientes: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,

triptófano, valina, histidina y en niños

arginina.

Enlace Peptídico

• Los aa se combinan químicamente entre sí mediante una reacción de condensación que une al carbono del grupo carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo amino de otra. A este el nitrógeno del grupo amino de otra. A este enlace covalente carbono-nitrógeno se le llama enlace peptídico. Se forma un dipeptido al unirse dos aa y un polipéptido al unirse un número mayor. Una proteína consta de una o más cadenas polipeptídicas.

Niveles Estructurales de las Proteínas

• Podemos distinguir entre cuatro niveles de organización principales en las proteínas:

• Estructura Primaria: es la secuencia de aa en la cadena polipeptídica. La insulina, hormona cadena polipeptídica. La insulina, hormona secretada por el páncreas, tiene 51 aa, en dos cadenas enlazadas cada una con su propia estructura primaria. Fue la primera proteína de la cual se identificó la secuencia exacta de aa.

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• Estructura Secundaria: Puentes de hidrógeno entre determinados átomos de la cadena polipeptídica. Pueden formar cadena polipeptídica. Pueden formar estructuras particulares como hélices (común en proteínas fibrosas como el pelo, piel y uñas) y otras. Los puentes de hidrógeno pueden formarse entre cadenas adyacentes.

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• Estructura Terciaria: Es la estructura tridimensional final de la proteína. Resultado de las interacciones de la estructura secundaria. Esta estructura estructura secundaria. Esta estructura tridimensional depende de cuatro factores principales, que implican interacciones entre grupos R (cadenas laterales) pertenecientes a la misma cadena polipéptida.

Estructura Terciaria

• 1-Pueden formarse puentes de hidrógeno entre grupos R de determinados aa.

• 2-Puede haber atracción iónica entre un grupo R con carga positiva unitaria y otro con carga negativa unitaria.con carga positiva unitaria y otro con carga negativa unitaria.

• 3-Puede haber interacciones hidrofóbicas.• 4-Puede haber enlaces covalentes, conocidos

como puentes disulfuro (puentes de azufre), entre los átomos de azufre de dos subunidades de cisteína pertenecientes a la misma cadena.

Estructura cuaternaria

• La estructura cuaternaria es la arquitectura tridimensional resultante de diferentes cadenas polipéptidas (cada una con sus cadenas polipéptidas (cada una con sus propias estructuras primaria, secundaria y terciaria. Los mismos factores o interacciones que determinan las estructuras secundaria y terciaria pueden contribuir a la estructura cuaternaria.

Relación entre DNA y Proteínas

• Las proteínas de los diferentes seres vivos son sintetizadas a partir de mensajes codificados en el DNA. El RNA participa codificados en el DNA. El RNA participa de manera directa en el complejo proceso de unir los aa para formar polipéptidos. El DNA se transcribe para formar RNA,

que luego se traduce para formar

proteínas.

http://es.wikipedia.org/wiki/Archivo:Estructura_prote%C3%ADnas.png

Niveles de organización en las proteinas

Enfermedades asociadas a Proteínas Defectuosas

• Existen varias enfermedades relacionadas a proteínas defectuosas. Entre las más comunes podemos señalar: hemofilia, Anemia falciforme, fibrosis cística, albinismo y retinoblastoma.fibrosis cística, albinismo y retinoblastoma.

• Hemofilia: Llamada enfermedad de la realeza por su elevada incidencia entre los descendientes de sexo masculino de la reina Victoria de Inglaterra. Caracterizada por la falta de un factor de coagulación sanguínea de naturaleza proteíca.

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• Anemia falciforme: Frecuente en personas de ascendencia africana. Su causa es la formación de un tipo de hemoglobina formación de un tipo de hemoglobina defectuosa causado por la sustitución de un aa por otro en la posición #6 de la cadena (estructura) primaria de la proteína.

•

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• Fibrosis quística: Común en niños de ascendencia europea. Se caracteriza por la producción anormal secreciónes corporales. producción anormal secreciónes corporales. Generalmente moco que se acumula en el tracto respiratorio. Relacionado a una proteína que controla el transporte de iones cloruro a través de las membranas celulares. Se produce moco inusualmente espeso.

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• Albinismo: Carencia de las proteínas (enzímas) necesarias para producir melanina, mientras que otros, producen la melanina, mientras que otros, producen la enzima pero ésta es incapaz de penetrar las células pigmentarias en donde se producen los precursores de la melanina.

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• Retinoblastoma: Enfermedad (cáncer) que puede ser hereditaria. Consiste en una alta susceptibilidad a tumores cancerosos en uno susceptibilidad a tumores cancerosos en uno o ambos ojos. Históricamente fue el primer tipo de cáncer cuyo gen se localizó en los cromosomas.

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