PROTEINASPROTEINAS

Proteios, Proteo.Son las moléculas biológicas más numerosas e importantes.

Funciones:EstructuralesTransportadorasReceptoresHormonasInmunitariasEnzimasOtras

AminoácidosAminoácidos

Los proteínas están formadas por monómeros que se llaman aminoácidos, si se unen varios aminoácidos y se estructuran forman las proteínas.Los aminoácidos son compuestos orgánicos que tienen un grupo carboxílico y un grupo amino. En función de donde se encuentre el carbono amino entonces se llaman aa, aa, aa.Tienen características ópticas, y carácter anfótero. Es decir que puede actuar como base o como ácido

Según el ordenamiento de estos grupos alrededor del C, pueden ser D o L Aminoácidos

Los residuos AA de las proteínas son SÓLO esteroisómeros L (así pueden formar estructuras estables y repetidas)

AminoácidosAminoácidos

AminoácidosAminoácidosCuando un AA se disuelve en agua, se encuentra como un ion dipolar o zwitterion.

Puede actuar como un ÁCIDO (donador de H+) o como una BASE (aceptor de H+), son anfóteros.

En 5 grupos según las propiedades de sus

cadenas R:Grupos R Apolares Alifáticos

Grupos R Aromáticos

Grupos R Polares Sin Carga

Grupos R Cargados Positivamente

Grupos R Cargados Negativamente

Clasificación de Clasificación de AminoácidosAminoácidos

Conceptos BásicosConceptos Básicos

Forma Nativa.Forma Nativa.

Conformación:Conformación:

Estado estructural que puede alcanzar una proteína sin Estado estructural que puede alcanzar una proteína sin

romper sus enlaces covalentes. romper sus enlaces covalentes.

Determinado por condiciones biológicas.Determinado por condiciones biológicas.

Estabilidad:Estabilidad:

Tendencia de una proteína a mantener su forma nativa, Tendencia de una proteína a mantener su forma nativa,

determinada especialmente por enlaces determinada especialmente por enlaces disúlfurodisúlfuro e e

interacciones iónicas.interacciones iónicas.

Enlaces PeptídicosEnlaces PeptídicosSon enlaces covalentes, planos y rígidos.Son enlaces covalentes, planos y rígidos.

Entre grupo COOHEntre grupo COOH-- y NH y NH22

Limitan las posibles conformaciones de un Limitan las posibles conformaciones de un

polipéptido.polipéptido.

Implica la formación de un leve dipolo eléctrico (doble Implica la formación de un leve dipolo eléctrico (doble

enlace)enlace)

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas tienen 4 estructuras: la estructura primariala estructura secundariala estructura terciaria la estructura cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA

• En la estructura En la estructura primaria lo que importa primaria lo que importa es el orden de los es el orden de los aminoácidos, si alguno aminoácidos, si alguno de ellos cambia su de ellos cambia su orden, entonces cambia orden, entonces cambia todo el tipo de proteína. todo el tipo de proteína. Todas las estructuras Todas las estructuras tienen estructura tienen estructura primaría.primaría.

Estructura SecundariaEstructura Secundaria

Conformación local de Conformación local de

algunas partes de algunas partes de

polipéptido.polipéptido.

Existen 2 modelos Existen 2 modelos

estructurales especialmente estructurales especialmente

estables.estables.

HéliceHélice

PlanarPlanar

Alfa HéliceAlfa Hélice

Estructura más sencilla que Estructura más sencilla que

puede adoptar una proteína puede adoptar una proteína

por la rigidez de enlaces.por la rigidez de enlaces.

Hace un uso óptimo de Hace un uso óptimo de

puentes de Hpuentes de H+ + internos.internos.

La secuencia de aminoácidos La secuencia de aminoácidos

afecta la estabilidad de la afecta la estabilidad de la

hélice, apareciendo ciertas hélice, apareciendo ciertas

restricciones.restricciones.

Restricciones a la Alfa Restricciones a la Alfa HéliceHélice

Presencia de Prolina o Glicina en la Cadena.Presencia de Prolina o Glicina en la Cadena.

Repulsión/Atracción electrostática de aminoácidos con Repulsión/Atracción electrostática de aminoácidos con

grupos R cargados.grupos R cargados.

Grupos R muy grandes.Grupos R muy grandes.

Interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos Interacciones entre cadenas laterales de aminoácidos

separadas de a 3 o 4 residuos.separadas de a 3 o 4 residuos.

Beta PlanarBeta Planar

Extensión del esqueleto de una proteína en zig-zag.Extensión del esqueleto de una proteína en zig-zag.

Es la organización favorecida con grupos R pequeños.Es la organización favorecida con grupos R pequeños.

Se forman puentes de HSe forman puentes de H++ entre segmentos entre segmentos

adyacentes de la cadena.adyacentes de la cadena.

Los grupos R de la cadena sobresalen en direcciones Los grupos R de la cadena sobresalen en direcciones

opuestas.opuestas.

Pueden ser cadenas:Pueden ser cadenas:

Paralelas: Misma interacción amino-carboxilo en todas las Paralelas: Misma interacción amino-carboxilo en todas las

cadenas.cadenas.

Antiparalelas: Orientaciones opuestas grupos amino-Antiparalelas: Orientaciones opuestas grupos amino-

carboxilo.carboxilo.

Estructura Beta PlanarEstructura Beta Planar

ESTRUCTURA CUATERNARIAESTRUCTURA CUATERNARIA

Se forma cuando se Se forma cuando se unen varias cadenas unen varias cadenas polipeptídicas, cada una polipeptídicas, cada una de estas se llama de estas se llama proptómero y por lo proptómero y por lo tanto una proteína con tanto una proteína con estructura cuaternaria estructura cuaternaria puede ser un dímero (2 puede ser un dímero (2 proptómeros) o un proptómeros) o un tetrámero (que tiene 4 tetrámero (que tiene 4 proptómeros) como la proptómeros) como la hemoglobina hemoglobina

Se forma cuando se Se forma cuando se unen varias cadenas unen varias cadenas polipeptídicas, cada una polipeptídicas, cada una de estas se llama de estas se llama proptómero y por lo proptómero y por lo tanto una proteína con tanto una proteína con estructura cuaternaria estructura cuaternaria puede ser un dímero (2 puede ser un dímero (2 proptómeros) o un proptómeros) o un tetrámero (que tiene 4 tetrámero (que tiene 4 proptómeros) como la proptómeros) como la hemoglobina hemoglobina

Estructura terciariaEstructura terciaria

Lo que hace es Lo que hace es informar de la informar de la estructura estructura secundaria en el secundaria en el espacio, en este espacio, en este caso se habla de caso se habla de conformación conformación terciaria. Hay dos terciaria. Hay dos tipos, la tipos, la Filamentosa y la Filamentosa y la conformación conformación globularglobular

Proteínas FibrosasProteínas Fibrosas

Proteínas con funciones estructurales, de fuerza y Proteínas con funciones estructurales, de fuerza y

elasticidadelasticidad

Ejemplo Clásico: Actina, Colágeno.Ejemplo Clásico: Actina, Colágeno.

Tienen un solo tipo de estructura secundaria en Tienen un solo tipo de estructura secundaria en

general.general.

Insolubles en HInsolubles en H22O, gran cantidad de AA hidrofóbicos.O, gran cantidad de AA hidrofóbicos.

Ejemplos de proteínas:

Proteínas GlobularesProteínas Globulares

Tienden a presentar distintos tipos de estructura Tienden a presentar distintos tipos de estructura

secundaria.secundaria.

Proporciona gran diversidad estructural.Proporciona gran diversidad estructural.

Son generalmente proteínas:Son generalmente proteínas:

Transportadoras.Transportadoras.

Enzimas.Enzimas.

Inmunoglobulinas.Inmunoglobulinas.

Reguladoras.Reguladoras.

Otras.Otras.