Proteinas en cacao

OCTAVA SEMANAPROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

1. PROPIEDADES INFERFACIALES:

Propiedades emulgentes

Propiedades espumantes

2. ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS

3. TRATAMIENTO A ALTAS TEMPERATURAS

4. PROTEINAS DE ALGUNOS ALIMENTOS

5. Proteínas de origen vegetal (leguminosas y cereales)

Mg. MARIA ROSARIO CALIXO COTOS CIENCIA DE LOS ALIMENTOS

MARIA ROSARIO CALIXO COTOS

ROL FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS EN LOS SISTEMAS ALIMENTICIOS

FUNCION MECANISMO ALIMENTO TIPO DE PROTEINA

SOLUBILIDAD Hidrofilia Bebidas P de suero lácteo

VISCOSIDAD Fijacion de agua, tamaño y forma hidrodinámica

Sopas, caldos, aderezos para ensalada, postres

Gelatina

FIJACION DE AGUA

Ptes de H, hidratación

Salchichas, bizcochos y pan

P. Del músculo y huevos

GELIFICACIÓN Atrapamiento e inmoviliz de agua. Red tridimensional

Carnes, geles, bizcochos y queso

P. musculares, del huevo y lácteas

ELASTICIDAD Inter. Hidrofobicas, ptes disulfuro

Carnes, pdtos horneados

P. musculares, proteínas de cereales

EMULSIFICACION Adsorción y formación de película en la interfase

Salchichas, sopas, bizochos, aderezos

P. muscular, leche y huevo


ALIMENTOS EMULSIONADOS

LECHE

YEMA DE HUEVO

LECHE DE COCO

LECHE DE SOYA

POSTRES CONGELADOS

MARGARINA, MANTEQUILLA, MAYONESA

SALSA PARA ENSALADA

PROPIEDADESEMULGENTES


PROPIEDADES EMULGENTES

La leche natural los glóbulos de grasos están estabilizados como por lipoproteínas

Leche homogenizada las lipoproteínas se ve sustituida por una película micelar de caseína y proteínas del suero

Las propiedades emulgentes de la proteínas se valoran:

1. La distribución por tamaños de la gotas de aceite formadas

2. La act. Emulgente.

3. La capacidad emulgente

4. Estabilidad de la emulsión


HIDRATACION DE LAS PROTEINAS

Las molec de agua se fijan a varios grupos de proteínas

a. Los grupos cargados: se fijan 6 moles de agua/ mol de a.a

b. Los g. polares no cargados: cerca de 2 moles de agua/mol a.a

c. Lo g,. Amida de Asn y Gln:

d. Lo g, hidroxilos de Se, Thr y Tyr

e. Los g apolares; se fijam cerca de 1 mol agua/ mol de a.a

Factor que influyen en la capacidad de hidratación:

Composición aminoacídica

--- Si es mayor el N° de restos cargados, > es la capac. de hidratación


INTERACCIONES AGUA-PROTEINA

Dispersabilidad

Coagulación

Emulsificación

Formación de espuma

Viscosidad

Hinchamiento

Dispersabilidad

Solubilidad

HIDRATACION DE LAS PROTIENAS

ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS


ALTERACION QUIMICA DE LOS AMINOACIDOS

RACEMIZACION

HIDROLISIS

ENTRECRUZAMIENTO DE PROTEINAS

OXIDACION DE LA MTIONINA

APARICION DE PEROXIDOS. REACC

CON LOS POLIFENOLS

REACIONES IRREVER

DEBIDO A ELEVADAS TEMP


ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS

RACEMIZACION

Parcial cambio de L-AA a D-AA

Tostado de las protein de los alimentos que las contienen a tem superiores a 200 gc

Hydrolysis ácida.. Produce racemización

Mecanismo Se extrae un proton del atom de C alfa por un ion hidroxilo

AA que se racemizan mas q otros Asp,Ser, Cys, Glu. Phe, Asn y Thr

La velocidad depende de la concentrac de iones OH

Desventaja> disminuye la digestibild, porq los enlaces peptidicos en q participan los D-AA son menos eficazmente por las proteasas gastruca y pancreatica lo q conlleva a perdida de AA esenciales.


ALTERACIONES DE LAS PROTEINASOXIDACION DE LA METIONINA

Los peroxidos oxidan a la Met a sulfoxido de met, se obtiene cuando la proteina se calienta alta Temp con H2O2 durante 30 min

EFCTOS DE LOS AGENTES OXIDANTES

E,J H2O2 y el peroxido de benzoilo se usan como bactericidas en la leche, blanquean la harina de cereales, harina de pescado.

Los polifenoles en los vegetales pueden ser oxidados por el O2 a quinonas a pH neutro o alcalino lo que dara origen

PEROXIDOS … oxidan a AA como Met, Cys, Trp e His

ENTRECRUZAMIENTO DE PROTEINAS

Contienen enlaces cruzados intra como intermoleculars: S-S de las Prot, glob, en las prot fibrosas queratina , elastina, colageno>

Func de los enlaces cruzados en las Prot nativas es frenar la proteolisis metabolica.

Durante el proceso. A pH alcalino determina la formacion de enlaces cruzados, estos reducen la digestibilidad y disponibilidad biologic.


PROTEINAS DE LOS CEREALES Y LAS LEGUMINOSAS

DE


EFECTO DE LA TEMPERATURAUna de las transformaciones más significativas en las proteínas es un cambio (positivo o negativo) en el valor de la relación de eficiencia proteínica (Fig. 1); ésta es la tendencia general que se sigue, aun cuando en algunos casos las diferencias de REP por el calentamiento son tan pequeñas que no se consideran de importanciA

Observemos que la figura 1se ha dividido en tres secciones, de acuerdo con los valores de REP: éste se incrementa (A) hasta alcanzar un óptimo (B) en donde permanece por un tiempo, para posteriormente reducirse


TRATAMIENTO A ALTAS TEMPERATURAS


PROTEINAS DEL TRIGO

Contiene prot solubles e insolub

Solub : repres 20% de las totales (albumina y globulinas)

-----No contribuyen a formación de la masa de la harina

El gluten es la principal prot de reserva: GLIADINAS Y GLUTENINAS

----Insoluble en agua

---- Forma una masa visco elástica capaz de atrapar gas durante la fermentación


COMPOSICION AMINOACIDICA: GLUTEN

UNICOS: Gln y Pro

La insolubilidad se debe: Lys, Arg, Glu, y Asp

30% de aa del gluten son hidrófobos, debido a ellos forman:

-- Agregados prot con interacc hidroboficas

--Fija lípidos e interacc con comp apolares.

↑ Gln e hidroxiaminoacidos : fijan agua

-- Se establecen ptes de H facilitan prop de cohesion-adhesión

-- Durante la formación de la masa estos restos sufren un intercambio sulfhidrilo-disulfuro q determina una amplia polimerización de las proteinas del gluten.

CAMBIOS QUE SE PRODUCEN DURANTE LA MEZCLA HARINA Y AGUA

1. Las proteinas del gluten (gten) absorben agua

2.Se despliegan parcialmemt las proteinas

3. Debido a 2 hay interacciones hidrofob y los intercambios sulfihrilo-disulfuro.

4. Debido 3 se forma polimeros en forma de hebra.

5. Los polímeros interacc entre si para formar una pelicula para atrapar gases.

6.Al transformarse el gten determina un ↑ progresivo de la resistencia de la masa con el t’ , hasta alcanzar un valor max. Tras la cual la resistencia ↓, indicando q se esta rompiendo la estructura del gel, dbido a q los polímeros se alinean en la dirección de las fuerzas de cizalla y fractura de los disulfuro que reducen el tamaño de los polímeros MARIA ROSARIO CALIXO COTOS


PROPIEDADES DE LA MASA VISCOELÁSTICA

La masa visco elástica se debe a la extensión de las rescc de intercambio sulhidrilo-disulfuro, si se añade agentes bloqueantes como la cys disminuye la viscoelasticidad.

Si se añaden oxidantes como yodatos y bromatos, la elasticidad de la masa aumenta

H. Ricas en g. sulfihrilo y grupos S-S son de mejor calidad panaria, pero no esta tan confiable.

La suplementación

Con albumina y proteínas globulares afecta negativamente las prop viscoelásticas ya la calidad panaria de la masa

Proteinas en cacao

Documents

Transcript of Proteinas en cacao