Universidad Autónoma de Ciudad JuárezInstituto de Ciencias Biomédicas

Departamentos de Ciencias BásicasLicenciatura en Química

Desnaturalización e Interacciones de las Proteínas

Abdel Estrada Pérez 110968Alicia Moreno Amaya 121413

Fernanda Rivera Antillon 110825Valeria Guillén Valdez 121838

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01Desnaturalización

La palabra DESNATURALIZACIÓN describe el suceso en el cual una sustancia se aleja de su forma natural. En un sentido termodinámico se refiere a un cambio de un estado ordena de los moléculas a uno desordenado.En este proceso se pasa de estructura cuaternaria a secundaria, SIN QUE SE DE UNA HIDRÓLISIS.

02Cuando una proteína sufre la ruptura de las uniones que estabilizan su estructura terciaria, difícilmente vuelven a su estado natural, sin embargo, puede ser reversible en ocasiones, como sucede en el proceso de RENATURALIZACIÓN mediante algunas enzimas.

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Cuando se lleva a cabo una desnaturalización el desdoblamiento de la proteína depende de la intensidad del tratamiento que se le aplique, así como las fuerzas que la estabilizan. Los factores que afectan la desnaturalización notoriamente son:• pH• Fuerza iónica• Actividad AW• Temperatura• Concentración

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05La mayoría de las proteínas globulares, incluyendo las enzimas, pierden su conformación cuando se calientan a más de 60ºC,y se encuentran altamente desnaturalizadas tienden a formar agregados. Como es el caso de la albúmina (Imagen) que forma geles, pero al aumentar su temperatura a 100ºC precipita.Otras condiciones que afectan a la proteína son el pH, las sales, las bajas temperaturas y las radiaciones.

06Tipos de Desnaturalizaciones• Por cambios de temperatura: La aplicación de calor

afecta la estabilidad de las interacciones no covalentes de la estructura tridimensional, elevando la entalpía y rompiendo el balance de los enlaces.

• Por cambios de pH: El cambio de pH de una proteína ocasiona la ionización de las cadenas laterales cargadas porque afecta el número de puentes salinos que estabilizan la estructura nativa. Ocasiona repulsiones intramoleculares.

07• Por agentes químicos: Por medio de compuestos

capaces de romper los enlaces de hidrógeno hidrófobos y salinos. Como es el caso del etanol y la acetona.

• Por radiaciones: Estas afectan a los aminoácidos, principalmente los azufrados y los aromáticos.

La importancia de la desnaturalización a nivel industria radica en lograr diversos beneficios en cuanto a las

propiedades de los alimentos.º

º.Como el caso del huevo, que al ser desnaturalizado expone los enlaces peptídicos interiores de su estructura terciaria, lo que provoca que las enzimas proteolíticas digestivas lo ataquen y aprovechen mejor sus aminoácidos.

08• La gelificación es un proceso que se realiza en dos paso:

1. Desdoblamiento y desnaturalización de la proteína

2. Asociación de las proteínas

Coagulación y gelificación

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09Reacciones por temperatura

Formación de geles por tres pasos: 1. Polimerización2. Aumento en la hidratación3. Absorción del agua libre

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• Caseínas• Gelatinas• Clara de huevo• Tofu de Soya

11Reacciones de Maillard

12Las proteínas tienen la capacidad de interactuar con compuestos muy diversos, como el agua, lípidos, carbohidratos y otro péptidos a través de diferentes tipos de uniones.

Interacciones Proteína-Proteína

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13Interacción Proteína-Agua: estas interacciones conllevan a mecanismos que hacen que los polipéptidos se unan entre sí a través de enlaces hidrogeno, hidrófobos y salinos.

Para medir las interacciones que existen entre las proteínas, se realiza un análisis turbidimétrico, de solubilidad y electroforesis.

14Todos los sistemas proteicos naturales, tienen una estructura cuaternaria y su asociación proteína proteína es estabilizada por uniones débiles. El polímero puede asociarse entre si este o no desnaturalizado.

Una proteína es mas estable cuanto mas alejado este el pH de su punto isoeléctrico, mientras mas cerca este de este punto, las fuerzas de repulsión estabilizantes disminuyen.

Cuando se incrementa la concentración de sales o temperatura se facilita la precipitación, favoreciendo el fenómeno de insolubilización.

15Los polímeros formados por proteínas se pueden acomodar de dos maneras, de manera desordenada (Coágulos) o de manera ordenada (Geles).

Las etapas para esta formación son:1. Desdoblamiento y desnaturalización2. Ordenamiento de las moléculas y formación de uniones

de hidrógeno, hidrófobas y salinas.

16La facilidad de las proteínas para formar geles depende de los mismos factores que favorecen a las interacciones proteicas. Se puede predecir la consistencia o la dureza del gel mediante determinación de hidrofobicidad y grupos sulfhidrilos.

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19Interacción de Proteínas con otros constituyentes

Además de que estos polímeros pueden interaccionar con el agua y moléculas semejantes, su relación con los otros constituyentes de alimentos es fundamental para establecer las propiedades reológicas y de textura en cada caso.

Generalmente las uniones químicas que se establecen son hidrófobas, hidrófilas (puentes de hidrogeno), electrostáticas y salinas; cuando se calientan los alimentos se llegan a inducir enlaces covalentes como los que se presentan en los azucares reductores y en los grupos amino en la reacción de Maillard.

20En la elaboración de muchos alimentos se adicionan polisacáridos para incrementar la viscosidad y lograr la textura deseada; algunos de estos hidratos de carbono tienen grupos funcionales muy activos, como es el caso de los sulfatos de la carragaenina que pueden igualmente interaccionar con las proteínas de acuerdo con el pH del sistema.

21Cuando intervienen hidratos de carbono en algunos productos se llega a bajar el valor nutritivo del alimento debido a que interfieren en el metabolismo normal de las proteínas reduciendo la digestibilidad de estas por la presencia de espesantes como alginatos y carragaeninas.

Cuando intervienen hidratos de carbono en algunos productos se llega a bajar el valor nutritivo del alimento debido a que interfieren en el metabolismo normal de las proteínas reduciendo la digestibilidad de estas por la presencia de espesantes como alginatos y carragaeninas.

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Otras interacciones que se presentan con las proteínas son las que se observan con los taninos, tanto libres como combinados y que se consideran responsables de la formación de la nubosidad o turbiedad de algunas bebidas, de la astringencia de las frutas inmaduras y bebidas naturales de la reducción del valor nutritivo de algunos cereales.

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