Las proteínas pueden unirse por medio de enlaces peptídicos.

• Las células unen aminoácidos mediante el proceso de síntesis de deshidratación.

• Esto ocurre debido a la unión del un grupo carboxilo de un aminoácido con posición aproximado de un grupo amino de otro aminoácido. Que es cuando la molécula de agua se pierde mientras el átomo de carbono de del grupo se carboxilo se une al nitrógeno del grupo amino de la molécula vecina.

• El enlace covalente resultante se denomina enlace peptidico. Dando como resultado un dipeptido, porque resulto de la unión de dos aminoácidos.

• Se pueden añadir aminoácidos adicionales por el mismo proceso, para formar una cadena de aminoácidos llamada polipeptido. (Hidrolisis)

• Monómero.

N – C – C N – C – C

H R OH H R OH

H H O H H O

Dipeptidico.

Enlace Peptidico.

La forma especifica de una proteína determina su función.

Una proteína consiste en una o mas cadenas de polipeptidos plegados en una misma estructura.

Ejemplo:• Modelo de cintas para la proteína lisozima, una enzima presente en

nuestras lagrimas y en los glóbulos blancos sanguíneos.

• La mayor parte de las proteínas son globulares, aunque las proteínas estructurales son típicamente largas y delgadas, fibrosas.

• La forma especifica de la lisozima le permite adherirse y reconocer a su blanco molecular.

La función de una proteína depende de su forma especifica y se hace evidente cuando estas se alteran mediante el proceso de desnaturalización, que es cuando las cadenas de polipeptidos se desenroscan , por lo que pierden su forma especifica.

El calor desnaturaliza rápidamente las proteínas. (Huevo)

La estructura primaria de la proteína,(es su secuencia de aminoácidos)

La transtiretina es una proteína que se encuentra en la sangre, es una importante proteína de transporte de sustancias químicas a través del organismo. Posee cuatro cadenas polipeptidicas y cada una de ella compuesta por 127 aminoácidos.

(Hemoglobina).

Estructura secundaria:enrollamiento o plegamiento producido por los enlaces de hidrogeno

• Es donde la partes del polipetido se enrollan o se pliegan llamados alfa hélice y hoja plegada. Ambos se obtienen con enlaces de hidrogeno espaciados regularmente.

• Se forman entre grupos amino y carboxilo de la cadena amina, es decir la unión de dos aminoácidos.

Estructura terciaria:Forma globular de un polipeptido.

• Esta estructura hace referencia a la forma tridimensional de un polipeptido, la mayor parte de estas estructuras pueden ser descritas en líneas generales como globular o fibrosa.

• Aquí es donde se lleva a cabo la combinación compactada de una región de la alfa hélice y de varias hojas plegadas.

Las proteias globulares poseen regiones helicoidales como hoja plegada y por lo contrario las proteinas fibrosas como la del pelo son eternamente helicoidales.

Estructura Cuaternaria:relación entre múltiples polipetidos.

• La estructura cuaternario es el resultado de las interacciones de enlace entre subunidades idénticas, aunque hay otras proteinas que poseen subunidades que son diferentes entre si.

• Ejemplo: La hemoglobina, tiene cuatro subunidades de dos tipos diferentes.

Ácidos Nucleídos.• Los ácidos nucleídos , ADN y el ARN,

funcionan como códigos para las proteínas, controlando de este modo y en ultima instancia la vida de la célula. Los monómeros de los ácidos son nucleótidos, cada uno de estos esta compuesto por azúcar un fosfato y una base nitrogenada.

• El ADN cuenta con siente en dos polinucleotidos enrollados en una doble hélice dispone de cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas y determina la información genética. Programa la secuencia de aminoacidos de la proteína y la información se transcribe en ARN, (acido nucleído con una hélice), el cual se traduce a su vez en la estructura primaria de las proteínas.