PROTEINAS

PROTEÍNAS• Las proteínas (del griego proteios, que significa de

primera clase) constituyen el grupo de biomoléculas más abundantes en los seres vivos, suponiendo más el 50% del peso seco (excepto en las plantas), encontrándose en todo tipo de células e interviniendo en una extensa variedad de funciones esenciales para la vida.

• Están constituidas por C, O, H, y N; en menor proporción: S y P; a veces: Fe, Cu, etc.

• Son macromoléculas o polímeros formados por la unión de una unidades más sencillas: los aminoácidos

AMINOÁCIDOS

• Son los monómeros que constituyen los péptidos y las proteínas.

• Se conocen unos 200 diferentes, de los que tan sólo 20 forman parte de las proteínas (aminoácidos proteicos) iguales en todos los seres vivos.

ESTRUCTURA MOLECULAR:• Tienen un grupo amino (- NH2) libre, básico.• Y un grupo carboxilo (- COOH) libre, ácido.

Fórmula general de un aminoácido

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

1.-COMPORTAMIENTO ANFÓTERO:Cuando están en disolución acuosa pueden comportarse como ácidos o como bases según el pH de la disolución. El pH en el cual el aminoácido es un ion dipolar neutro (mismas cargas + que -) se denomina punto isoeléctrico.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS2.- ESTEREOISOMERÍA

Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones distintas. Tienen configuración L si, situado el grupo –COOH arriba, el grupo –NH2 queda a la izquierda, mientras que tiene configuración D si el –NH2 se encuentra a la derecha.

3.- ACTIVIDAD ÓPTICAEn los aminoácidos (excepto el glicocola) el C es asimétrico, lo que hace que tenga actividad óptica. Si desvían el plano de polarización hacia la derecha se denomina dextrógiros, y si lo desvían hacia la izquierda, levógiros. Esto es independiente de las configuraciones L o D.

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

2.- ESTEREOISOMERÍA

3.- ACTIVIDAD ÓPTICA.

Levógiro (-) dextrógiro (+)

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

De acuerdo con la polaridad de la cadena lateral, los aminoácidos se clasifican en cuatro grupos :

1. Neutros apolares o hidrófobos, estando formado el grupo lateral por hidrocarburos saturados, anillos de carbono e hidrógeno y uno con azufre (metionina).

2. Neutros polares, sin carga. Son más solubles debido a la polaridad de sus radicales, que pueden poseer un grupo hidroxilo, un grupo amídico o un grupo -SH (cisteina); también se incluye en este grupo la glicina (glicocola) cuyo radical es un -H.

3. Ácidos, cargadas negativamente, poseen un segundo grupo carboxilo.

4. Básicos, con cadenas laterales cargadas positivamente.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

ENLACE PEPTÍDICO

ENLACE PEPTÍDICO

• El hecho de que todos los aminoácidos posean un grupo ácido y un grupo básico, permite la unión covalente del grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, formándose un enlace peptídico, con la eliminación de una molécula de agua. La molécula formada se denomina dipéptido.

• La molécula que se forma por la unión de muchos aminoácidos constituye un polipéptido, que es una estructura no ramificada. Por convección el extremo amínico se toma como el comienzo de la cadena polipeptídica.

LOS PÉPTIDOS

• Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Se dividen en:

a) Oligopéptidos. Tienen entre 2 y 10 aminoácidos. Se nombran anteponiendo un prefijo (di, tri, tetra,…) al término péptido.

b) Polipéptidos. Contienen más de 10 aminoácidos. Las proteínas son polipéptidos de una masa molecular superior a 5000u.m.a., frecuentemente formadas por más de una cadena polipeptídica.

PROTEÍNAS. ESTRUCTURA

• Las proteínas adoptan una configuración espacial de la que depende en gran medida su función. En esta configuración se diferencian 4 niveles estructurales:- Estructura primaria.- Estructura secundaria.- Estructura terciaria.- Estructura cuaternaria.

PROTEÍNAS. ESTRUCTURA PRIMARIA

• Es la secuencia de aminoácidos que forman la proteína. Por tanto, indica los aminoácidos que la componen y el orden en el que están dispuestos.

• Es la disposición que adopta en el espacio la cadena de aminoácidos.

• Las estructuras secundarias más frecuentes son:– -hélice– Lámina plegada o lámina

PROTEÍNAS. ESTRUCTURA SECUNDARIA

PROTEÍNAS. ESTRUCTURA SECUNDARIA

PROTEÍNAS. ESTRUCTURA TERCIARIA

• La estructura terciaria es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio, nos indica la disposición tridimensional de la molécula. Se denomina conformación.

• Puede ser:– CONFORMACIÓN GLOBULAR: forma

tridimensional compacta más o menos esférica.– CONFORMACIÓN FIBROSA: la proteína tiene forma

alargada.

PROTEÍNAS. ESTRUCTURA TERCIARIA

PROTEÍNAS. ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas, denominadas subunidades o protómeros.

• Las distintas unidades se unen entre sí mediante enlaces similares a los que mantienen las estructuras terciarias.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS• SOLUBILIDAD: depende de la conformación. En general, las

fibrosas son insolubles en agua, y las globulares son solubles.• DESNATURALIZACIÓN: es el proceso por el cual la proteína

pierde su configuración espacial característica y, como consecuencia, pierde sus propiedades y deja de realizar su actividad biológica. La desnaturalización puede ser reversible (cuando los factores que han intervenido son poco intensos y actúan poco tiempo) y la proteína vuelve a su conformación anterior; este proceso se denomina RENATURALIZACIÓN.

• ESPECIFICIDAD• COMPORTAMIENTO QUÍMICO

• ESPECIFICIDAD : las proteínas de los seres vivos son características de cada especie y, dentro de una misma especie, en algunos casos, varían de unos individuos a otros. Esta propiedad es la responsable de los rechazos en las transfusiones.

• COMPORTAMIENTO QUÍMICO : al igual que los aminoácidos son sustancias anfóteras. Como consecuencia pueden amortiguar las variaciones de pH,.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

CLASIFICACIÓN

• HOLOPROTEÍNAS (constituidas solo por aminoácidos):– Globulares:

• Albúminas • Globulinas • Protaminas• Histonas

– Filamentosas o fibrilares:• Colágeno.• Queratina.• Miosina.• Elastina

• HETEROPROTEÍNAS (presentan además otros tipos de moléculas: grupo prostético):– Glucoproteínas.– Lipoproteínas.– Fosfoproteínas.– Nucleoproteínas.– Cromoproteínas (grupo prostético es un

pigmento):• Pigmentos porfirínicos: hemoglobina, citocromo,

mioglobina,…• Pigmentos no porfirínicos: hemocianina, …

CLASIFICACIÓN

FUNCIONES

FUNCIONES