ORLANDO PÉREZ DELGADOBIÓLOGO

C.B.P 7442

Una de las múltiples funciones delos aminoácidos en las célulasvivientes es la de servir comounidades monómeras a partir delas cuales se sinteticen cadenaspolipeptídicas de proteínas.

La mayoría de las proteínascontienen en proporcionesdiferentes, los mismos 20 L-alfa-aminoácidos.

Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Treonina (Thr)

Lisina (Lys)

Triptófano (Trp)

Histidina (His)

Fenilalanina (Phe)

Isoleucina (Ile)

Arginina (Arg)

Metionina (Met)

Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cisteína (Cys)

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr)

Ácido aspártico (Asp)

Ácido glutámico (Glu)

Son en número de 20, pero además sepuede mencionar a la Selenocisteína yla Pirrolisina pero aún no clasificados

Los aminoácidos contienen gruposfuncionales amino y carboxilo. Enun alfa-aminoácido, ambos estánunidos al mismo átomo decarbono.

En las proteínas sólo existenL-alfa-aminoácidos

Los aminoácidos pueden tener carganeta positiva, negativa o cero

Estructura ionicamente correctapara un aminoácido a pHfisiológico o cerca de el (A). Laestructura sin carga que semuestra en (B) no puede existira ningún pH, pero es posibleusarla por conveniencia cuandose describe la química de losaminoácidos.

L – alfa aminoácidos presentes en las proteínas

Con cadenas laterales alifáticas

Glicina Gli (G)

Alanina Ala (A)

Valina Val (V)

Leucina Leu(L)

Isoleucina Ile (I)

Con cadenas laterales que contienen azufre

Cisteína Cis (C)

Metionina Met (M)

Con cadenas laterales que tienen grupo hidroxilo

Serina Ser (S)

Treonina Tre (T)

Tirosina Tir (Y)

Con cadenas laterales con contienen grupos ácidos o sus

amidas

Ácido aspártico Asp (D)

Asparagina Asn (A)

ÁcidoGlutámico

Glu (E)

Glutamina Gln(Q)

Con cadenas laterales con contienen grupos básicos

Arginina Arg (R)

Lisina Lis (K)

Histidina His (H)

Con cadenas laterales con contienen anillos aromáticos

Hisitidina His (H)

Fenilalanina Fen (F)

Tirosina Tir (Y)

Triptófano Tri (W)

Iminoácidos

Prolina Pro (P)

Hidrófobos Hidrofílicos

Alanina Acido Aspártico Histidina

Fenilalanina Ácido glutámico Lisina

Isoleucina Arginina Serina

Metionina Asparagina Treonina

Prolina Cisteína

Tirosina Glicina

Triptófano Glutamina

Valina

La polimerización de los L-alfa-aminoácidos por enlacespeptídicos constituye el marcoestructural para las proteínas.

Las estructuras pepitídicas se escriben conel residuo amino-terminal (el residuo conun grupo de alfa amino libre) a laizquierda y con el residuo carboxiloterminal (el residuo con un grupo alfacarboxiIo libre) a la derecha. Este péptidotiene un solo grupo alfa amino libre y unsolo grupo alfa carboxilo libre.

SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS PÉPTIDOS

La mutación del DNA que altera codonespuede producir la inserción de gruposaminoacilo inapropiados en un polipéptido oproteína.

Las células animales,vegetales y bacterianascontienen diversospolipéptidos de pesomolecular bajo (3 a 100residuos aminoacilos) quetienen actividad fisiológicaimportante.

Son las moléculas más complejas y se encuentran en los seres vivos pero a la vez desempeñan un papel fundamental para la vida.

El nombre proteína proviene de la palabra griega "proteios", que significa "primario", por la cantidad de formas que pueden tomar.

Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por contener nitrógeno en su composición, aproximadamente un 16%.

Químicamente son polímetros de elevada masa molecular cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20 aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.

Las proteínas se forman por medio de reaccionanquímicas de condensación de los aminoácidos. Enestas reacciones cada par de aminoácidos se une,eliminando una molécula de agua. El enlace que seestablece se denomina: enlace peptídico.

HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS

FIBROSAS GLOBULARES

COLÁGENO

QUERATINA

ELASTINA

FIBROINA

ALBÚMINA

GLOBULINAS

HISTONAS

ENZIMAS

MucinasAnticoagulantes

Glucoproteína A y B

α Globulinasβ Globulinasγ Globulinas

GLUCOPROTEÍNAS

FOSFOPROTEÍNAS

LIPOPROTEÍNAS

CROMOPROTEÍNAS

OvoalbúminaSeroalbúminaLactoalbúmina

VitelinasCaseina

HemoglobinasHemocioninas

Citocromos

HDL. LDL, VLDL

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINASTIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA

PRIMARIA

Está representada por la sucesión lineal

de aminoácidos que forman la cadena

peptídico y por lo tanto indica qué

aminoácidos componen la cadena y el

orden en que se encuentran.

SECUNDARIA

Es la dirección de los aminoácidos que

componen una proteína. Hay dos tipos

fundamentales: la hélice y la hoja plegada.

TERCIARIA

Se origina cuando la atracción entre los

grupos que se encuentran en la hélice

obliga a que la molécula se enrolle sobre si

misma a manera de ovillo .Existen dos

tipos: globular y fibrosa.

CUATERNARIA

Se origina por la unión, mediante enlaces

débiles, de varias cadenas poli peptídicas,

idénticas o no, lo que origina un complejo

proteico ejm: colágeno, la queratina y la

hemoglobina.

Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan;es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayorparte del protoplasma de las células animales y vegetales.Ejm: laclara del huevo.

Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en solucionesiónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la coagulación dela sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades.

Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y engeneral en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongadase transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y lacola.

Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias ytendones. Se diferencian de los colágenos en que no se transformanen gelatina.

Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos delos animales.

La albúmina es una proteína que seencuentra en gran proporción en elplasma sanguíneo, siendo la principalproteína de la sangre, y una de las másabundantes en el ser humano. Essintetizada en el hígado.

La insulina es un polipéptido formado por51 residuos de aminoácidos y fue laprimera estructura primaria de proteínaque se determinó y la primera proteínasintetizada.

Las inmunoglobulinas songlicoproteinas que actuan comoanticuerpos. Pueden encontrarsecirculando en sangre, en lassecreciones o unidas a la superficiede las membranas de los linfocitos B.

Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractosintestinal y digestivo.

Interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos

Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Supresencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia aestos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero.

Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y esproducida en grandes cantidades durante respuestas secundarias aantígenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa laplacenta confiriendo protección al feto durante el embarazo.

Secretada principalmente en respuestas humorales primariastimodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de bajaafinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentesespecialmente bacterianos.

Las proteínas chaperonasson un conjunto deproteínas presentes entodas las células, muchasde las cuales son proteínasde choque térmico, cuyafunción es la de ayudar alplegamiento de otrasproteínas recién formadasen la síntesis de proteínas.

La mioglobina es una proteína de losmúsculos esquelético y cardiaco. Cuandousted hace ejercicio, los músculosconsumen el oxígeno disponible. Lamioglobina tiene oxígeno fijado a ella, locual brinda oxígeno extra para que elmúsculo mantenga un nivel de actividadalto durante un período de tiempo mayor.

Bajo condiciones de escasez (por ejemplo,en el ejercicio extenuante), el oxigenoalmacenado se libera para usarse en lasmitocondrias musculares para la síntesisde ATP dependiente de oxígeno.

GRUPO HEM

Cuatro cadenas polipeptídicas

(globinas) a cada una de las

cuales se une un grupo hemo,

cuyo átomo de hierro es capaz

de unirse de forma reversible aloxígeno.

Los carbonos de los anillos pirrolicos y delos puentes de metileno son coplanares yel átomo de hierro (Fe2+) esta casi en elmisma plano.

El bióxido de carbonogenerado en los tejidosperiféricos se combina conel agua para formar ácidocarbónico el cual se disociaen iones bicarbonato yprotones. La hemoglobinadesoxigenada actúa comoun amortiguador al fijarprotones y liberarlos en lospulmones.

METALOHEMOGLOBINACARBOXIHEMOGLOBINAOXIHEMOGLOBINACARBAMINOHEMOGLOBINA

Una HbA 1c elevada, que indicacontrol deficiente de la glucosasanguínea, puede guiar al médico enla selección del tratamientoapropiado (por ejemplo, un controlmás riguroso de la alimentación ouna dosificación mayor de insulina).

Cuando la glucosa sanguínea entraa los eritrocitos, la hemoglobina esglucosilada de manera noenzimática y su hidroxilo anoméricoderiva los grupos amino presentesen los residuos lisil y en lasterminales amino.

La fracción de hemoglobinaglucosilada, normalmente alrededorde 5%, es proporcional a laconcentración de glucosa en lasangre. Por tanto, la medición deHbA1c proporciona información útilpara el manejo de la diabetessacarina.

Prión

Un prión es una proteínapatógena que tiene alterada suestructura terciaria, teniendo unincorrecto plegamiento.

La definición científica dice que unprión es la forma alterada de unaproteína celular funcional (PrP enmamíferos), que ha perdido sufunción normal, pero que haadquirido la capacidad de transformarla forma normal en patológica.

ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORMES

INSOMNIO FAMILIAR FATAL

Las proteínas con función enzimática son las mas numerosa y especializadas , actúan como biocatalizadores de las reacciones química del metabolismo celular . Una de sus tantas funciones es convertir los alimentos en energía .Nuestro cuerpo produce enzimas especificas para cada tipo de alimento que comemos, por ejemplo la proteasa es una enzima para digerir la proteína ; la limbaza , es una enzima para digerir las grasas y la amilasa, es para poder digerir los carbohidratos .

Algunas proteínas constituyen estructuras como las membranas de las células , otras como el colágeno ,la elastina y la queraquina permiten la elasticidad y la resistencia en órganos y tejidos . El colágeno se encarga de dar fuerza y flexibidad a la piel, ligamentos, huesos, articulaciones, ojos, uñas y cabello. Este se obtiene de las carnes blancas , rojas y pescado .La producción de colágeno disminuye con la edad y esta se manifiesta mediante arrugas en la piel , dolor en las articulaciones , falta de elasticidad en el cabello , labios más delgados y uñas frágiles .

Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer . Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el decágono que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer .

Unas forman parte de las membranas biológicas y actúan transportando sustancias de un lado a otro de estas membranas otras transportan sustancias a través de fluidos biológicos como la hemoglobina que transporta oxigeno a través del citoplasma de las células.

Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, lactina y la miosina .El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con la proteína denominada dineina.

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lacto albúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.

Las fuentes dietéticas

son deficientes en aminoácidosy se dice que sus proteínas sonincompletas. Por ejemplo, lamayoría de las leguminosastípicamente carecen de cuatroaminoácidos incluyendo elaminoácidoesencial metionina, mientraslos granos carecen dedos, tres o cuatro aminoácidosincluyendo el aminoácidoesencial lisina.

Las fuentes vegetales

La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

La deficiencia de proteína es una causa importantede enfermedad y muerte en el tercer mundo. Ladeficiencia de proteína juega una parte en laenfermedad conocida como kwashiorkor . Ladeficiencia de proteína puede conducir auna inteligencia reducida o retardo mental.

• Alteraciones del sistema renal• Desnutrición• Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al

pescado, a la proteína de la leche de vaca….) • Celiaquía o intolerancia al gluten.• Osteoporosis • Enfermedades cardiovasculares.