Panel Convencion APEC 2012 Prof. Nilda Santiago, Dra. Maria Bonilla y Dra. Juanita Rodriguez
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Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta
Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich
Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana Molina
Colaborador de TP: Dra. Mariela Coria y Dra. Lorena Navigatore
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QUIMICA BIOLOGICA
Objetivos:I. Comprender las transformaciones
energéticas celularesII.Establecer los principios de la
bioenergéticaIII.Discriminar las rutas metabólicas de
biosíntesis
Moléculas Biológicas - Estructura química
Interacciones entre moléculas Degradación y síntesis celular de las
moléculas Conservación y utilización de la energía
en las células Mecanismos regulatorios
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ENZIMAS: Naturaleza Química- Propiedades Generales- Evolución.
Nomenclatura y Clasificación- Coenzimas y Grupos Prostéticos. Actividad Enzimática: Unidad de enzima- Actividad específica-
Actividad molecular
Conceptos de afinidad y cooperatividad enzimática Factores que afectan la actividad enzimatica: [Enzima]- pH –
T- [S] actividad de agua.
Inhibidores naturales de la actividad enzimática Mecanismo de regulación metabólica: Inhibición y activación por
sustrato, niveles enzimáticos, modulación de la actividad de enzimas Regulación Enzimática: Enzimas alostéricas (propiedades y
cinética)- Zimógenos- Modulación Covalente
Isoenzimas: Propiedades e importancia.
Homologos de enzimas
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Jacob Berzelius, 1835(diastasa) Eduard Buchner 1897 (levaduras) James Sumner 1926 (ureasa) John Northrop y Moses Kunitz-1930
(pepsina,trip.y quimot) Ultimos 50 años (estructura y función) 1963- 1º Secuencia de aminoácidos ribonucleasa
pancreatica bovina A 1965, 1º estructura Rx- Lisozima de clara de
huevo de gallina 1983.Sidney Altman y Col El RNA de la
ribonucleasa P tiene actividad catalítica.
UN POCO DE HISTORIA
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Ningún organismo puede vivir sin ENZIMAS
La mayoría de las reacciones deben ser catalizadas para que ocurran en el tiempo y el momento que la célula lo requiere.
Las enzimas deben ser sintetizadas correctamente, con las estructuras proteicas: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria si la tuviera
Cualquier alteración de la síntesis de estas proteínas puede llevar a una patología
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Transformación de nutrientes simples en moléculas complejas y viceversa
Extracción de energía desde combustibles por oxidación
Polimerización de subunidades para formar macromoléculas, etc
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Transformación de moléculas complejas en moléculas simples y viceversa
PAN
PAPAS
ARROZ
ALMIDON
GLUCOGENO (GLUCOSA)n
n (GLUCOSA)
ENZIMAS
ENZIMAS
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PANCETA
CHIZITOS
CHORIZOS
GRASAS
TRIGLICERIDOS
MONOTRIGLICERIDOS
ENZIMAS
ENZIMAS
GLICEROL+3 AC.GRASOS
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La mayoría de las ENZIMAS (E) son PROTEINAS (excepción: la ribozima)
Las ENZIMAS tienen la capacidad de AUMENTAR LA VELOCIDAD de las reacciones, por ello se denominan CATALIZADORES BIOLOGICOS
La sustancia sobre las cuales actúan se denominan SUSTRATO (S)
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COMPARTIMENTALIZACION: Diferentes localización dentro de la célula.
SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos
ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta distintos sitios catalíticos
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ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA
SITIO DE UNION AL SUSTRATO (Sitio Activo) Uniones no Covalentes: Puente de hidrógeno
Hidrofóbicas Electrostáticas
NECESITAN DE FACTORES ENZIMATICOS: Inorgánicos (metales) y orgánicos (Coenzimas)
ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO: Estereoespecificidad y especificidad geométrica
SON REGULABLES: La síntesis de la proteína, su actividad y degradación.
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ALTA ESPECIFICIDAD
Único sustrato
Lactato Deshidrogenasa (LDH) LACTATO
ESPECIFICIDAD RELATIVA Grupo de sustratos
Hexoquinasas HEXOSAS
glucosa, manosa y fructosa
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ENZIMA TOTAL
PROTEÍNATERMOLÁBIL
NO PROTEÍNICATERMOESTABLE
HOLOENZIMA APOENZIMA COENZIMA= +
COENZIMAS
Transportadores de grupos funcionales
Transportadores de electrones
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Citocromo oxidasa
Catalasa
Peroxidasa
Fe++ ó Fe+++
Anhidrasa carbónica Zn++
Piruvato quinasa K+
Hexoquinasa
Glucosa-6-fosfatasa
Piruvato quinasa
Mg++
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NiacinaNiacina NAD, NADPNAD, NADP
Ion Hidruro (:H -)
Ion Hidruro (:H -)
PDH GADPDH GAD
Riboflavina (Vit.B2)Riboflavina (Vit.B2)
FAD, FMNFAD, FMN
ElectronesElectrones
SDHSDH
Tiamina (Vit. B1)Tiamina (Vit. B1)
PP-tiamina
PP-tiamina
AldehídosAldehídos
PDH, TCPDH, TC
Acido fólicoAcido fólico
TH4TH4
Grupos monocarbonados
Grupos monocarbonados
Ser-Treon. Deshidrat.
Ser-Treon. Deshidrat.
Acido lipoicoAcido lipoico
LipoamidaLipoamida
Electrones y grupos acilos.
Electrones y grupos acilos.
PDHPDH
Piridoxina (B6)Piridoxina (B6)
P-piridoxalP-piridoxal
Transferencia grupos aminos
Transferencia grupos aminos
GPT
AAC-DESC
GPT
AAC-DESC
Acido pantoténicoAcido pantoténico
Coenzima ACoenzima A
Grupos aciloGrupos acilo
TiolasaTiolasa
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AFINIDAD DE LA ENZIMA POR EL SUSTRATO
COOPERATIVIDAD
POSITIVA
POSITIVA
NEGATIVA
NEGATIVA
HOMOTROPICA
HOMOTROPICA
HETEROTROPICA
HETEROTROPICA
Para una misma enzima que actúa sobre un
grupo de sustrato, la afinidadvaria de acuerdo al
Sustrato
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Enzima Producto
E + P
Complejo ES
ES
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REACCION NO CATALIZADA
REACCION CATALIZADA
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P
(*)
G* cat
∆G* reacción no catalizada
S
Energía Libre (G) Estado de transición
Progreso de la reacción
(*)
ES EP
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D-Glucosa
Glucoquinasa
GLUCOSA GLUCOSA-6P
ATP ADP
- P
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NOMBRE DEL SUSTRATO O DEL PRODUCTO CON LA TERMINACION ASAASA:
sacarasa, ureasa, amilasa
ALGUNAS TIENEN NOMBRES arbitrarios ptialina salival, pepsina del jugo gástrico CADA ENZIMA TIENE UN NOMBRE ASIGNADO
POR LA COMISION INTERNACIONAL DE ENZIMAS
(EC 1.1.1.27) Clase - subclase - subsubclase - nº de orden
Lactato 1 1 1 27 deshidrogenasa
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Oxido-reducción
Rotura y formación de enlaces C-C
Reorganizaciones internas
Transferencia de grupos
Reacciones de condensación
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1-OXIDORREDUCTASAS
2. TRANSFERASAS
Alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1)
Hexoquinasa
(EC 2.7.1.2)
Clase - subclase - subsubclase - nº de orden
Lactato 1 1 1 27 deshidrogenasa
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4. LIASAS
5. ISOMERASAS
6. LIGASAS
Piruvato descarboxilasa
(EC 4.1.1.1)
Fumarasa ó malato isomerasa
(EC 5.2.1.1)
Piruvato carboxilasa
(EC 6.4.1.1)
3. HIDROLASAS
Carboxipeptidasa A
(EC 3.4.17.1)
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Unidades Internacionales Cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 umol de S por minuto
Actividad Específica Actividad enzimática por miligramo de
proteína presente en la muestra
Actividad Molecular ó Numero de Recambio Moléculas de S convertibles en P por unidad de tiempo y por molécula de enzima
U.I.E. =mol de S transformados
min1 katal = 6 x 107 U.I.E.
Actividad específica = U.I.E.
mgr de proteína
Actividad molecular = Mol de enzima
mol de S transformados/min
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+ +Prot.Tot: ∑ + +Prot.Tot: ∑ +
AB
+Prot.Tot: ∑
Prot.Tot: ∑
D
Actividad específica
U.I.E.
mgr de proteína= =
Activ. Enzimática
Prot. totales
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pH
Temperatura
Concentración de Enzima
Concentración de Sustrato
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Actividad enzimática
pH
![Page 29: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/29.jpg)
![Page 30: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/30.jpg)
T(ºC)
Actividad enzimática
T. óptima
act
ivid
ad
po
r
de
la
tem
per
atu
ra
de temperatura
provoca
desnaturalización
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[E]
v
Concentración saturante de sustrato, pH y temp. constantes
![Page 32: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/32.jpg)
Vo
[S]
Leonor Michaelis y Maud Menten
![Page 33: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/33.jpg)
Pendiente= Km/Vmáx
Intersección c/eje x = - 1/Km
Ordenada al origen = 1/Vmáx.
![Page 34: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/34.jpg)
INHIBICION REVERSIBLE
INHIBICION IRREVERSIBLE
COMPETITIVA
NO COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
POR ENLACE COVALENTE
(Análogos del estado de transición)
INHIBIDOR SUICIDA
DIFP Quimotripsina
Alopurinol Xantina oxidasa
Penicilina Transpeptidasa
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COO-
(CH2)2
COO-
COO-
CH2
COO-
Succinato + FADH2 Fumarato + FAD+
Succinato deshidrogenasa
Succinato Malonato
![Page 36: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/36.jpg)
- Acetilcolinesterasa
- Quimotripsina
Enzima inactivada
. Por unión covalente del inhibidor
Diisopropilfluorfosfato (DFP)
![Page 37: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/37.jpg)
. Inhibidor suicida
Se une al sitio activo de la enzima y ésta cataliza la modificación
del inhibidor a otro compuesto que permanece unido a la enzima.
El ALOPURINOL es un inhibidor suicida que actúa sobre la enzima xantina oxidasa (degradación de purinas).
Se forma el oxopurinol el cual queda unido a la enzima.
![Page 38: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/38.jpg)
Diferentes formas moleculares de una
misma enzima.
Catalizan la misma reacción, actuando sobre
el mismo sustrato para dar el mismo producto
Son sintetizadas por genes diferentes
Tienen diferente composición aminoacídica
por lo que pueden separarse por electroforesis.
![Page 39: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/39.jpg)
Son utilizadas en clínica para determinar
el origen del tejido dañado
Se encuentran ubicadas en diferentes
compartimentos de la célula ó en diferentes
tejidos.
Dos isoenzimas presentan en general
diferentes valores de Km y Vmáx.
![Page 40: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/40.jpg)
Presenta 5 isoenzimas con distinta composición en cuanto a sus subunidades y c/u es específica de un tejido.
H4 H3M H2M2 HM3 M4
M > Músculo
H > Corazón
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Hexoquinasa
Glucoquinasa
Actividadenzimática
Km. hexq Km. glucq [glucosa mmol/l
![Page 42: Prof. Responsable: Dra. Irma Gladis Rezza de Acosta Prof. Colaborador: Dra. Ana Cecilia Anzulovich Responsable de los Trabajos Prácticos: Dra. Alicia susana.](https://reader033.fdocuments.ec/reader033/viewer/2022061217/54ae1d7d497959435e8b46f2/html5/thumbnails/42.jpg)
REGULACION DE LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS
REGULACION DE LA SINTESIS
DE LAS ENZIMASENZIMAS INDUCIBLES
ENZIMAS ALOSTERICAS REGULACION COVALENTE
REGULACION POR PROTEINAS
REGULACION POR PROTEOLISIS
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MODULADORES POSITIVOS MODULADORES NEGATIVOS
Enzima Enzima Enzima Enzima
1 2 3 4
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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ALOSTERICAS
Poseen un sitio de unión a un metabolito regulador (sitio alostérico)
La unión del metabolito a la enzima es de carácter reversible y no covalente.
Son homotrópicas o heterotrópicas.
En general poseen dos o mas sitios reguladores.
La mayoría posee dos o mas cadenas polipeptídicas o subunidades.
En general tienen un comportamiento cinético sigmoideo
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v
Aspartato (mM)
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Hexoquinasa, Fosfofructoquinasa y Piruvato Quinasa
Vía glicolítica
AcetilCoA carboxilasa Biosíntesis de lípidos
Aspartato Transcarbamilasa Biosíntesis de nucleó-
tidos pirimidínicos Glutamato Deshidrogenasa Degradación de aminoácidos Citrato sintasa, isocitrato y a-cetoglutarato
deshidrogenasas Ciclo de Krebs
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Fosforilacion
ADP-Ribosilación
Enzima
Fosfoadenilacion
Enzima
•POR UNION COVALENTE DE GRUPOS (FOSFATOS , ADENILATOS, ETC.)
•INTERVIENEN ENZIMAS: QUINASAS, FOSFATASAS
•LA UNION DEL GRUPO PUEDE ACTIVAR O INHIBIR LA ENZIMA POR UN CAMBIO CONFORMACIONAL
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Fosforilasa fosfatasa
2 Pi
2 H2O
Fosforilasaquinasa
ATP
ADP
Fosforilasa b
P -O-CH2 CH2- O- P
Fosforilasa a
(menos activa)
(Cadena lateral de Ser)
CH2- HOHO-CH2
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Por eliminación de una cadena peptídica, enzimas inactivas se convierten en enzimas activas y viceversa.
Las enzimas digestivas: pepsinógeno y quimotripsinógeno se convierten en las enzimas activas pepsina y tripsina.
Suele ocurrir una activación secuencial produciéndose una cascada de activaciones. Ej. Coagulación sanguínea.
ZIMOGENOS
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Modifican la actividad de enzimas involucradas en el metabolismo celular. Por ej. Indirectamente activando o inhibiendo la actividad de la glutamina sintetasa.
RNA polimerasa: Asn, Gln, Glu, Lys y Arg forman enlaces hidrógenos con las bases del DNA