Orgánulos no membranosos I: Ribosomas, proteosomas,chaperoninas

Los ribosomas

Partículas carentes de membranas

Formados por ribonucleoproteínas Desarrollan la síntesis de

proteínas Pueden estar libres en el

citoplasma o adheridos al RER– Páncreas 90% de los

ribosomas están adheridos al RE; proteínas de secreción

– Células nerviosas la mayoría están libres

Los ribosomas

Aparecen tanto en procariotas como eucariotas, formados por dos subunidades.

Presentan distinto tamaño pero la misma función

Mitocondria y cloroplastos también presentan. Son más pequeños que los de eucariotas, más parecidos a procariotas en tamaño.

Los ribosomas

Los ribosomas: estructura

Formados por dos subunidades: mayor y menor

La subunidad mayor presenta un surco que aloja el polipéptido naciente, también presenta una secuencia complementaria del brazo pseudouridínico de los ARNt

La subunidad menor presenta una zona de complementareidad para el ARNm.

Solo funcionan si ambas están asociadas y unidas al memsajero formando polisomas

Subunidades ribosomas procarióticos

Se forman a partir de unas zonas cromosómicas: organizadores nucleolares (regiones NOR)

Contienen los genes que codifican para los distintos ARNr (18, 28,5,8s)

El ARN 5s (telómeros) Estos genes están dispuestos en tandem (secuencias

repetidas separadas por espaciadores) Cuando se transcriben confieren al cromosoma un

aspecto característico: cromosomas plumosos

Los ribosomas: biogénesis

Fabricación de ribosomas

Síntesis de proteínas

La degradación de proteínas es un proceso esencial

Existen dos dispositivos intracelulares que permiten la eliminación de proteínas dañadas o innecesarias:– Lisosomas– Proteosomas

Proteososma

Proteosoma: funcionalidad

A diferencia de los lisosomas, que se encargan de degradar las proteínas extracelulares que son capturadas mediante endocitosis, los proteosomas se encargan de la eliminación de proteínas endógenas, sintetizadas por la propia célula tales como:

• Factores de transcripción innecesarios

•Ciclinas que han de ser degradadas para que el ciclo celular siga adelante

•Proteínas virales y de parásitos intracelulares

•Proteínas plegadas incorrectamente

•Proteínas citosólicas dañadas por otras moléculas

Partícula nuclear o core: conjunto de proteínas organizadas en cuatro anillos apilados

Partículas reguladoras: dos idénticas en los extremos del core. Constan de proteínas entre las que tenemos ATPasa

Ubiquitina: proteína asociada a la partícula muy conservada en la evolución, cuya función es la de marcar las proteínas para su destrucción

Proteososma: estructura

Proteososma: estructura

A) Diversas moléculas de ubiquitina se unen, hasta formar una cadena, al extremo amino-terminal de la proteína.

B) El complejo ubiquitinas-proteína es reconocido por proteínas de la Partícula reguladora.

C) La proteína es desplegada (desnaturalizada) mediante la energía producida por las ATP-asas del core

D)  La proteína desplegada es traslocada a la cavidad central de la partícula Core.

E) Diversos centros activos de la superficie interna de los dos anillos centrales rompen enlaces peptídicos específicos en la cadena proteica, produciendo así un conjunto de péptidos de unos 8 aminoácidos de longitud-

Proteosoma: desarrollo del proceso

F) Estos péptidos abandonan, mediante un mecanismo desconocido, el Core y pueden ser finalmente degradados a aminoácidos por peptidasas citosólicas o, como ocurre en mamíferos, ser incorporados a una molécula del MHC tipo I (Complejo Mayor de Histocompatibilidad) convirtiéndose así en un antígeno de superficie que es presentado a las células del sistema inmune.

G) La partícula reguladora libera las ubiquitinas para su reutilización.

Proteosoma: desarrollo del proceso

Tipos de proteosomas

Funciones de las chaperoninas y chaperonas