INTEGRANTES:DIAZ SANCHEZ ANITA DEL ROSARIODÍAZ INFANTES VICTOR HUGOHERNÁNDEZ QUIROZ ESMER FERNÁNDEZ CUBAS ALEXFERNÁNDEZ NIQUÉN JOSE

U N I V E R S I D A D D E

SAN MARTIN DE PORRES

METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

CHICLAYO-PERÚCHICLAYO-PERÚ 20082008

Facultad de Medicina Humana

HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA• Concepto• Características• Tipos de hemoglobina

FORMACIÓN DE LA HEMOGLOBINAFORMACIÓN DE LA HEMOGLOBINA1)Síntesis de Hemoglobina2)Metabolismo del Hierro3)Catabolismo de la Hemoglobina

HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA• Concepto• Características• Tipos de hemoglobina

FORMACIÓN DE LA HEMOGLOBINAFORMACIÓN DE LA HEMOGLOBINA1)Síntesis de Hemoglobina2)Metabolismo del Hierro3)Catabolismo de la Hemoglobina

La hemoglobina es la proteína transportadora de oxigeno. Representa en promedio el 32% de la masa total del eritrocito.

1.- Concepto:

2.- Características:

•Es una heteroproteína de la sangre•Peso molecular 64.000 (64 kD)•Color rojo característico•Transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos•La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por:

_ Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol. _ Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX. _ La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

GRUPO HEMO

•No proteíco.•Da color rojo a la sangre.•Hemoglobina tiene 4, cada una formada por:

•Una protoporfirina IX (Formada por 4 pirroles)•Un átomo de hierro en estado ferroso Fe++.

GLOBINA

•4 cadenas polipeptídicas.•Cadenas alfa, beta, gamma, delta y epsilon.

•Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno normalmente ( Hb+O2).•Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). •Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO). •Desoxihemoglobina: Desoxigenada (Hb reducida)•Metahemoglobina: Hb con Fe3 (oxidado), así no se une al oxígeno. •Hemoglobina glucosilada (HbA1c): Glucosa unida a valina terminal de cadena Beta. Aumenta en diabetes mas controlada.

Reacción paso a paso:

Reacción total:

3.- Tipos de hemoglobina:

• Hemoglobina A o HbA • Hemoglobina A2 • Hemoglobina s • Hemoglobina f

1.- Síntesis de Hemoglobina 1.- Síntesis de Hemoglobina

La síntesis de Hemoglobina empieza cuando los eritrocitos aun están en estado de proeritroblastos y continúa incluso en la fase de reticulositos, cuando estas células abandonan la médula ósea y entran en el torrente sanguíneo. Durante la formación de la hemoglobina la molécula hemo se combina con una cadena polipeptídica muy larga denominada globina, para formar una subunidad de hemoglobina llamada cadena de hemoglobina. Cuatro de estas cadenas de hemoglobina se unen débilmente entre ellas para formar así una molécula de hemoglobina.

SÍNTESIS SÍNTESIS DE HGDE HG

RESÍNTESIS DE HGRESÍNTESIS DE HG

2.- 2.- Metabolismo del HierroMetabolismo del Hierro

•Las células utilizan el hierro principalmente para la síntesis de hemoglobina (las cual es liberada hacia la circulación como componente de los eritrocitos), mioglobina (pigmento muscular) y algunas enzimas respiratorias (citocromos, peroxidasas, catalasas). •La cantidad total de hierro en el organismo es de 4 a 5 gramos por término medio. •Aproximadamente el 65% de esa cantidad se encuentra en la hemoglobina; alrededor del 4% en la mioglobina; un 1% en los grupos hemo de diversos compuestos que estimulan la oxidación intracelular; el 0.1% se encuentra combinado con la proteína transferrina del plasma sanguíneo; y del 15% al 30% se encuentra almacenado, principalmente en el sistema reticuloendotelial y en las células del parénquima hepático, sobre todo en forma de ferritina. •El hierro se combina con la protoporfirina IX para formar la molécula hem, la cual se une a una cadena polipeptídica, llamada globina, para formar la hemoglobina.

3.- 3.- Catabolismo de la HemoglobinaCatabolismo de la Hemoglobina

Cuando se destruyen los eritrocitos viejos en el sistema de macrófagos tisulares la porción globina de la molécula de hemoglobina se separa y el Hem se convierte en biliverdina. La enzima participante en un subtipo de oxigenasa del hem y se forma monóxido de carbono en el proceso. El CO puede ser un mensajero intercelular como el Óxido nítrico. En los humanos la mayor parte de biliverdina se convierte en bilirrubina y se excreta en la bilis. El hierro del Hem se utiliza nuevamente para síntesis de hemoglobina.

Catabolismo de la HemoglobinaCatabolismo de la Hemoglobina