HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA

Lourdes Sánchez

HEMOGLOBINACaracterísticas Proteína globular, altas

concentraciones en lo glóbulos rojos

Transporta O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos

Transporta CO2 y protones de los tejidos hasta los pulmones para ser excretados

Valores normales en sangre: 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer

Presente en todos los reinos de la naturaleza

HEMOGLOBINAEstructura Estructura cuaternaria,

cuatro cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y delta.

La hemoglobina A es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta.

Total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina.

MIOGLOBINACaracterísticas Hemoproteína encontrada

principalmente en el tejido muscular

Almacenamiento intracelular para el oxígeno.

Mayores concentraciones de mioglobina en el músculo esquelético y cardíaco

Se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.

MIOGLOBINAEstructura Cadena polipeptídica sencilla

de 153 residuos aminoácidos PM 17.000 daltons. Proteína globular con la

superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo)

Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

SEMEJANZAS ENTRE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA Proteínas globulares con un

núcleo de hierro. Misión de transportar oxígeno

y por ello tienen similitudes estructurales.

Coloreadas Su color depende del estado

de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2

También ligan moléculas como CO o NO

Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2

DIFERENCIAS ENTRE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA La mioglobina aparece en el tejido muscular,

mientras que la hemoglobina aparece en la sangre.

La función principal de la Hb es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo.

Forma muy diferente de ligar oxígeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.

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BIBLIOGRAFÍA http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsulta/

Tensiometro101-hemoglobina.htm http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/

hemoglobina.pdf http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/hemoglobin-

myoglobin-sp.html http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsulta/

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terciaria/Marcoter.htm http://www.aulavirtual-exactas.dyndns.org/claroline/

backends/download.php?url=L1RFT1JJQS9oZW1vZ2xvYmluYS5wZGY%3D&cidReset=true&cidReq=QUIMBIO