Estructura, clasificación y funciones de la proteínas María Angélica Zamora Herman Pizarro...
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Estructura, clasificación y Estructura, clasificación y funciones de la proteínasfunciones de la proteínas
María Angélica Zamora
Herman Pizarro Cofre
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aminoácidos
existen
esencialesNo esenciales
sonson
Aquellos que nuestro organismo no puedesintetizar
Son aquellos que nuestro organismo Sintetiza.
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Ejemplos de aminoácidos esencialesEjemplos de aminoácidos esenciales
• Triptófano. • Fenilalanina
Estructura heterocíclica llamada
indol.
Estructura química de aminoácidos aromáticos
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Valina Leucina
Isoleucina
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Ejemplos de aminoácidos no esencialesEjemplos de aminoácidos no esenciales
• AlaninaEstructura química de aminoácidos
Interviene en el metabolismo de la glucosa.
Ácido Apartico
Colabora en la desintoxicaciónDel hígado.
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Asparagina
Interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso central
Tirosina
Actúa como neurotransmisor
Serina
Interviene en:• desintoxicación del organismo• crecimiento de tejido muscular• metabolismo de las grasasy de los ácidos grasos
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Clasificación de las proteínas.Clasificación de las proteínas.La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.
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•Está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas.
•Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
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Las formas que pueden adoptar son:a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración -helicoidal y las hélices de colágeno)
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ESTRUCTURA TERCIARIA:
Esta representada por los súper plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).
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Punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias
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La ESTRUCTURA CUATERNARIA:Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.
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Factores que alteran la estructura Factores que alteran la estructura de la proteína.de la proteína.
• Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona).
• Efecto desnaturalización de la proteína:• "Cualquier alteración en la estructura nativa de
la proteína, que cause cambios ensus propiedades físicas, químicas y biológicas".
• Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.
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Propiedades de la proteínasPropiedades de la proteínas
• Cada una tiene determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia;
• un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
• Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos.
• La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, y sirve para la construcción de "árboles filogenéticos
Especificidad
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• Es una pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.
• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
•Desnaturalización
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Factores que alteran la estructura Factores que alteran la estructura de la proteína.de la proteína.
• Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona).
• Efecto desnaturalización de la proteína:• "Cualquier alteración en la estructura nativa de
la proteína, que cause cambios ensus propiedades físicas, químicas y biológicas".
• Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.
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•Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas .
•Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.•No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.
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Características de las enzimasCaracterísticas de las enzimas
• Aumentar la velocidad de las reacciones que ocurren en el interior de las células.
• Las enzimas como catalizadores:
• Funcionan en cantidades muy pequeñas
• Permanecen inalteradas después de actuar en la reacción química
• No alteran el equilibrio de reacción
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Modelo llave y cerraduraModelo llave y cerradura
• Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las reacciones enzimáticas, los compuestos se combinan con ciertos sitios específicos de las enzimas para convertirse en productos.
• Se le denomina sitio activo al lugar específico de la enzima donde ocurre la catálisis, entre la enzima y el reactivo, para obtener un producto.
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Mecanismo de funcionamiento de Mecanismo de funcionamiento de la enzimasla enzimas
Modelo llave y cerradura.
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Relación vitaminas enzimasRelación vitaminas enzimas
• Las vitaminas son coenzimas que actúan como cofactores, es decir, aumentan la actividad de una enzima.
• Las al ser coenzimas se encargan de aceptar átomos o grupos de átomos de un sustrato y transferirlos a otras moléculas aceptoras
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Ejemplos de coenzimasEjemplos de coenzimas
• vitamina B1, transporta grupos aldehídos;
• vitamina B5 participa en al estructura de la coenzima A y se encarga de transportar grupos acilo.
• vitamina B6 que es una coenzima que transporta grupos aminos.
• Las vitaminas B2 y B3 participan en la estructura de las coenzimas FAD y NAD
•.
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Acción de la temperatura y PH Acción de la temperatura y PH en las enzimas.en las enzimas.
• La actividad enzimática es influida por los cambios de temperatura y pH.
• La actividad catalítica generalmente ocurre a un pH cercano al rango fisiológico de 6.0 a 7.5.
• La temperatura óptima para que funcionen las enzimas, varía entre los 25 y 40 ºC.
• Las altas temperaturas y los cambios de pH afectan la estructura de las enzimas, de manera que se convierte en un catalizador inactivo o menos efectivo
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¿Qué es un catalizador?¿Qué es un catalizador?
• Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.
• Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.