Enzimología. Temas 1 y 2

F.Josué Cordero Pérez Bioquímica Universidad De Salamanca


TEMA 2. MECANISMO CINÉTICO ENZIMÁTICO


Tipos de Catálisis:

1-Catálisis por aproximación

2-Catálisis ácido-base

3-Catálisis por estiramiento

4-Catálisis covalente


3.6.3. Especificidad enzimática De forma muy distinta a los catalizadores normalmente utilizados en sintesis quimica, las enzimas son extremadamente especificas, tanto en funcion de la reaccion que catalizan como del sustrato o de un grupo de sustratos relativamente relacionados. Cuando la especificidad enzimatica se refiere exclusivamente a la naturaleza del sustrato, dicha especificidad depende de la union enzima-sustrato. En estos casos, las enzimas son incluso estereoespecificas, catalizando la transformacion de un unico estereoisomero de un determinado compuesto, como es el caso de los monosacaridos con configuracion D, pero no los de configuracion L, o los aminoacidos de la serie L, pero no los de la serie D. Puesto que las enzimas unen al sustrato en varios puntos diferentes, pueden llegar a convertir un sustrato simetrico en asimetrico. Este es, por ejemplo, el caso de la glicerol quinasa, que se representa en la figura 3.17. Tambien es el caso de la reduccion del piruvato, que es una molecula opticamente inactiva, a la forma L del lactato, por la lactato deshidrogenasa.


Existe tambien la especificidad de funcion, que se refiere a que un mismo compuesto puede ser sustrato de varias enzimas, que lo transforman en distintos productos. En este caso, la especificidad no depende de la union enzima-sustrato, sino de la accion catalitica de la enzima; es decir, de la interaccion del sitio catalitico con el sustrato. Un ejemplo de la especificidad de funcion es el de las enzimas que transforman la glucosa. 6-fosfato en diferentes productos (fig. 3.18).

3.7. ISOENZIMAS Las celulas de nuestros distintos organos y tejidos contienen enzimas que, aunque catalizan las mismas reacciones, pueden presentar caracteristicas estructurales, fisicas e incluso inmunologicas diferentes. En estos casos, aunque las características estructurales del sitio activo de estas enzimas sean iguales o muy similares entre si, no son proteinas identicas, donde incluso lasecuencia de aminoacidos de determinados fragmentos de sus cadenas peptidicas pueden ser distintas unas de otras. Estas variantes de enzimas que, aunque realizan la misma acción catalitica poseen diferencias moleculares, se denominan isoenzimas. Realmente el termino isoenzima se utiliza para referirse a variantes geneticas de una misma enzima, a proteinas con características geneticas independientes y con escasa homologia, a enzimas con diferencias en una unica cadena polipeptidica (por ejemplo, con diferencias en los carbohidratos asociados a ella, desaminacion de aminoacidos o con modificaciones proteoliticas), a heteropolimeros con dos o mas cadenas polipeptidicas con diferencias estructurales, etc. Sin embargo, la característica comun de todas estas variantes para ser consideradas isoenzimas debe ser que catalicen la misma reaccion. Un ejemplo de isoenzimas es el de la L-lactato deshidrogenasa (LDH), que es un tetramero formado por dos subunidades proteicas diferentes, la H (por el nombre ingles de corazon, Heart) y la M (por musculo, Muscle), que son codificadas por genes distintos. Solo la molecula tetramerica es activa, y dichas subunidades pueden aparecer combinadas de cinco formas diferentes (tabla 3.2). La expresion de H y M muestra diferencias tisulares. Asi, el corazon expresa casi exclusivamente la subunidad H, por lo que la LDH1 es la que predomina en este tejido. En contraposicion, en el higado es la LDH5 la que predomina. El analisis de estas isoenzimas de la LDH en plasma se ha utilizado con valor diagnostico en determinadas patologias (fig. e3.4). Otro ejemplo de isoenzimas con utilidad diagnostica son las de la creatina quinasa (CK).Existen tres formas de la CK: la CKMM (de musculo esqueletico), la CKBB (del cerebro) y la CKMB (de corazon y el musculo esqueletico). La CKMB tiene interés diagnostico, ya que normalmente esta en muy baja Cantidad en sangre, pero aumenta y llega a alcanzar un máximo a las 12-24 horas de un infarto de miocardio, regresando a sus valores basales tras 48-72 horas. Aunque las isoenzimas de la CK se separan por electroforesis y son fácilmente detectables en plasma, actualmente hay metodos inmunoquimicos que permiten su cuantificacion.


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Bibliografía:

Battaner, E. Tratado de Enzimología. Universidad De Salamanca. 1ºEd. Lectura On-line en : http://cielo.usal.es/Record/Xebook1-4640

[consultado en día: 15/12/2015].

L. Stryer y col., 2008, Bioquímica. 6 ed.,Editorial Reverté.2014.

Herrera E y cols. Bioquímica Básica. 2014. 1ºed. Editorial Elsevier.

http://cielo.usal.es/Record/Xebook1-4640

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