ENZIMASANTECENDENTES

Gran parte de la historia de la Bioqumica discurre pareja a la historia de la investigacin de los enzimas. Citaremos algunos hitos importantes:La existencia de catalizadores biolgicos fue descrita por primera vez a comienzos del S. XIX en estudios acerca de la digestin de la carne por secreciones del estmago y la conversin del almidn en azcar por la saliva. En 1835 la primera teora general sobre la catlisis qumica publicada por J.J. Berzelius inclua un ejemplo de lo que hoy conocemos como un enzima: la diastasa de la malta, sealando que la hidrlisis del almidn se catalizaba ms eficazmente por sta que por el cido sulfrico. En 1860 Louis Pasteur propuso que la fermentacin del azcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biolgicos, razn por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente "fermentos". Pasteur supuso que dichos catalizadores se hallaban unidos de modo indisoluble a la estructura de las clulas de la levadura por lo que no podan actuar fuera de estas. En 1877 se utiliza por primera vez la denominacin "enzima" (etimolgicamente "en la levadura"). En 1897 E. Bchner consigui extraer de las clulas de la levadura los enzimas que catalizan la fermentacin alcohlica, demostrando que stos pueden actuar independientemente de la estructura celular. Este hecho permiti estudiar "in vitro" la actividad y propiedades de los enzimas, aislarlos en estado puro y analizar su composicin. En 1926 J.B. Sumner aisl un enzima, la ureasa, en forma cristalina pura y demostr que los cristales estaban formados por protenas. Entre 1930 y 1936 se aislaron en forma cristalina pura diversos enzimas quedando establecida de modo definitivo la naturaleza proteica de estos catalizadores biolgicos. Desde entonces se han identificado varios miles de enzimas diferentes, habindose aislado muchos de ellos en forma cristalina.En el mismo perodo J.B.S. Haldane expuso la idea de que los enzimas establecen tres interacciones dbiles con el sustrato para distorsionarlo y catalizar as su transformacin; esta idea result capital para el moderno conocimiento de la accin enzimtica. En 1981 se descubri que determinados tipos de RNA pueden catalizar su propia sntesis, hecho este que oblig a revisar algunas de las ideas preexistentes acerca de la naturaleza de los biocatalizadores.DEFINICION: Las enzimas son protenas, se usan como catalizadores para acelerar y aumentar la velocidad de las reacciones qumicas que tienen lugar en la clula y en los tejidos vivos (biocatalizadores) sin modificar el sentido de las reaccin pero s en agilizar su ejecucin; estos catalizadores son altamente especficos ya que cada uno de ellos induce la transformacin de un slo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reaccin.Caractersticas. Posee subunidades entre las cuales se encentran el sitio cataltico. Alta especificidad, acta en un rango de sustrato determinado. Como catalizadores provocan una disminucin en la energa de activacin, se entiende por energa de activacin, al valor de la energa que es necesario aplicar (en forma de calor, electricidad o radiacin) para que dos molculas determinadas colisionen y se produzca una reaccin qumica entre ellas, al disminuir la energa de activacin se aumenta la velocidad de reaccin. Amplio espectro de reacciones. Fciles condiciones de operacin. Uso de complejos multienzimaticos, las reacciones catalizadas por enzimas se caracterizan por la formacin de un complejo entre el sustrato y la enzima (complejo E-S). La fijacin del sustrato se produce en una bolsa de la enzima llamada sitio activo. Biodegradables y reutilizables. Formacin de productos biolgicos. Actan en baja concentracin, no se necesita de gran cantidad de ellas para realizar la accin de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeas. Aumentan la velocidad de la reaccin sin alterar las constante de equilibrio. Son altamente especficas y su actividad puede ser regulada.

ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Puede estar formada por: Estructura Simple: Est compuesta por una o ms cadenas polipeptdicas(Es una cadena de muchos aminoacidos unidos por enlaces peptidicos, sin tener la cantidad necesaria para formar una proteina.) Estructura conjugada: abarca por lo menos un grupo no proteico ligado a la cadena polipeptdica. En la estructura conjugada podemos diferenciar dos partes: Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima. Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima, pueden ser iones metlicos que facilitan la actividad cataltica general de la enzima o coenzimas que generalmente son compuestos orgnicos de bajo peso molecular.La unin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima. Los coenzimas actan como un sustrato ms y participan en la reaccin modificndose qumicamente con ella; sin embargo, al considerar la secuencia de reacciones globales, el coenzima se recupera.ESPECIFICIDAD ENZIMATICA

El grado de especificidad es muy elevado en la actividad enzimtica, La especifidad enzimtica significa que una enzima cataliza a un solo sustrato especfico.Puede ser que catalice a mas de un sustrato, ahi hablamos de esteroespecificidad.Pero para explicar la especificidad es necesario conocer los modelos..CENTRO ACTIVO

Es el lugar donde se produce la unin entre la enzima y el sustrato. En el centro activo se diferencian dos sitios: SITIO DE POSICIN: Es el lugar donde los aminocidos de la enzima establecen puentes de hidrogeno con el sustrato, estos enlaces son dbiles lo que les permite que se puedan romper con facilidad despus de que el sustrato se convierte en producto y ya cuando el producto est formado , el enzima pierde su actividad y busca otro sustrato para transformarlo. Sitio cataltico : el lugar del centro activo donde se localizan los aminocidos cuyos radicales van a crear las condiciones fisicoqumicas para que las molculas del sustrato se puedan transformar en producto

2.5 CATLISIS ENZIMATICA

Catlisis es el proceso por el cual se acelera o se incrementa la velocidad de reaccin con la presencia de una sustancia llamada catalizador, el cual participa en la reaccin, sin consumirse ni ser alterado. Para crear la energa de activacin, o sea el punto para que suceda la catlisis en una reaccin, un compuesto con un determinado nivel energtico, debe alcanzar un nivel energtico ms alto que corresponde con el valor del estado de transicin creado por la unin de la enzima-sustrato, para que la reaccin tenga lugar. La mayora de las reacciones de los seres vivos son reversibles, es decir que en ellas se establece un equilibrio qumico, por lo tanto las enzimas aceleran la formacin del equilibrio pero no afectan las condiciones finales del equilibrio de la reaccin.

MODELOS DE FORMACION DEL COMPLEJO E-S1. ENLACE LLAVE-CERRADURA Es cuando el sustrato encaja perfectamente en el centro activo de la enzima de tal manera que no cambia su forma.

ENLACE INDUCIDOEl sustrato no encaja exactamente en el centro activo por lo que obliga de alguna manera a los aminocidos del sitio cataltico a situarse en posicin correcta para actuar sobre el sustrato, claro que despus cuando el sustrato se convierte en producto la enzima recupera su posicin inicial.

NOMENCLATURA

Nombre Trivial: sufijo asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa) Nombre Sistemtico: El nmero de clasificacin es una serie de 4 dgitos que designan la clase, subclase,sub-subclase y nmero de orden de la enzima dentro de la clasificacin internacional que va precedido por las siglas EC Las enzimas son clasificadas por la reaccin que catalizan ACTIVIDAD ENZIMTICALas enzimas adems de ser catalizadores, son capaces de reconocer sobre que sustancia o sustancias han de actuar, y provocar una transformacin; lo cual llamamos relacin enzima sustrato. En el centro activo solo encaja una molcula (sustrato). Mientras esta encajando el centro activo (formando el llamado complejo enzima sustrato) tiene lugar la trasformacin del substrato dando lugar a los productos de reaccin. Estos se separan de la enzima, quedando el centro activo libre y la enzima lista para volverse a unir a otra molcula de sustrato, es decir lista para volver a actuar. FACTORES O PARMETROS ENZIMATICOS QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICAPh: El ph se condiciona de acuerdo al tipo de enzima y de sustrato ya que este influye en la ionizacin de los radicales del centro activo de la enzima y de los radicales del sustrato. En general, hay un valor de pH en el cual la actividad enzimtica es mxima (pH optimo). Para valores muy alejados de este ptimo la enzima no funciona. Incluso puede ocurrir que la molcula de enzima se altere tanto que ya no pueda volver a la forma en la que es activa.Temperatura: La velocidad de todas las reacciones qumicas aumentan al aumentar la temperatura y cuando esta es muy baja no hay reaccin apreciable. Por ello, en las reacciones catalizadoras por enzimas un aumento en la temperatura supone un aumento en la velocidad de reaccin. Pero existe una temperatura ptima para que la actividad enzimtica sea mxima, un aumento de la temperatura provoca una alteracin de la estructura de la enzima, cuando se alcanza cierto valor la enzima deja de funcionar, incluso puede desnaturalizarse.Concentracin del Sustrato: si la concentracin del sustrato se encuentra en mayor cantidad que la concentracin de la enzima, es decir en exceso, la enzima es ms eficiente.Desnaturalizacin: En enzimas se refiere a una alteracin de manera irreversible la cual impide su funcionamiento de manera permanente.

INHIBICION ENZIMATICA

Inhibidores son las molculas que cuando se unen a una enzima disminuyen la velocidad de la reaccin que catalizaba esa enzima entre ellos muchas drogas, venenos, antibiticos.Inhibidores irreversibles: cuando el inhibidor se une al centro activo de la enzima, altera la estructura de la enzima de tal manera que cuando el inhibidor se separa la enzima pierde toda su actividad porque cambio su estructura. Ejemplo. Los insecticidasInhibidores reversibles: se diferencia del anterior porque cuando el inhibidor se separa de la enzima esta recupera su actividad normal. Hay tres clases:Inhibicin competitiva. En este tipo de inactivacin, el inhibidor posee una estructura qumica similar a la del sustrato: esto le permite fijarse reversiblemente en el sitio activo de la enzima excluyendo el sustrato que previamente se haya unido. La enzima no modifica el inhibidor porque ste no posee enlaces susceptibles al ataque cataltico, que si estn presentes en el sustrato Inhibicin no competitiva. Se presenta por la unin reversible del inhibidor a un sitio de la enzima libre o con sustrato, diferente del sitio activo. Esta unin provoca cambios en la conformacin de la enzima alterando as el sitio activo e impidiendo por consiguiente la transformacin del sustrato Inhibicin Incompetitiva. La caracterstica ms importante de esta inhibicin es la unin irreversible (por enlaces covalentes) del inhibidor con una de las cadenas laterales de los aminocidos presentes en el sitio activo; en algunos casos la unin irreversible se hace sobre el complejo enzima sustrato.