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ENZIMASBioquimica, CHEM 4220
Universidad Interamericana de PRRecinto de Bayamón
J. Roberto Ramirez Vivoni, Ph.D.Alberto L. Vivoni Alonso, Ph.D.
abril 2015
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Características de enzimas
• Contienen un centro activo• Reducen energía de activación• Altamente específicas
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¿Cómo funcionan las enzimas?
Asistidas por: • Cofactores: grupos inorgánicos o metales• Coenzimas: grupos orgánicos• Grupos prostéticos (fuertemente enlazados)• Activadores o efectores (alostéricos)
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¿Como funcionan las enzimas?Efecto de enzima sobre la energía de activación:
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Complejo enzima-sustrato
• E + S ES → EP E + P⇌ ⇌• Centro activo: bolsillo o ranura en superficie
donde se une el sustrato• La forma del centro activo complementa la
forma del sustrato• La enzima atrae y retiene el sustrato via
fuerzas no-covalentes débiles
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Acción enzimática
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Efecto enzimático
•Aplica tensión a un enlace para facilitar su rompimiento.
•Coloca dos reactivos cerca y en la orientación correcta.
•Modificael pH del microambiente alrededor del sustrato.
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Relación entre concentración de sustrato y velocidad de reacción
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Factores que afectan función enzimática
• Inhibidores (drogas y venenos)• Activadores o efectores alostéricos• Temperatura y pH• Concentración del sustrato
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Efectos ambientales: Temperatura
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Efectos ambientales: pH
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Modelos de acción enzimática
• Llave-cerradur: proporciona una representación gráfica sencilla(Fischer)
• Acomodo-inducido: centro activo flexible que aproxim a la forma del sustrato. (Koshland, 1958)
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Modelo de llave y cerradura
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Acomodo-inducido
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Nomenclatura de enzimas “asa”
•Nombre común se deriva del sustrato: urea → ureasa, lactosa→ lactasa
•Nombre por reacción: oxidación→ oxidasa, decarboxilación→ decarboxilasa
•Combinaciones: piruvatohidrogenasa•Nombres históricos: pepsina, quimotripsina,
tripsina, catalasa
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Piruvato decarboxilasa
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Clasificación de enzimas
1.Oxidoreductasas2.Transferasas3.Hidrolasas4.Liasas5.Isomerasas6.Ligasas
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Oxidación y reducción
Oxidación• Pérdida de electrones• Adición de oxígeno• Eliminación de
hidrógeno
Reducción• Ganancia de electrones• Eliminacion de oxígeno• Adición de hidrógeno
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Reducción de piruvato/Oxidación de lactato
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NAD+ y NADH : nicotinamida adenina dinucleótido
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Transferasas: catalizan transferencia de un grupo de una molécula a otra
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Una transmetilasa
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Hidrolasas: catalizan reacción de hidrólsis
• A-O-B + H2O → A-OH + HO-B
• A-N-B + H2O → A-NH + HO-B
Ejemplos :• Amilasas: hidrolizan amilosa• Lactasa: hidroliza lactosa• Lipasas: hidrolizan el ester de triglicéridos• Peptidasas: hidrolizan el enlace peptídico
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Liasas: catalizan la adición a un enlace doble o eliminación de un grupo formando un enlace
doble
Ejemplo:
CO2 + H2O → H2CO3
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Isomerasas: catalizan la isomerización de un isómero a otro
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Ligasas: catalizan la condensación de dos moléculas
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Identifique la clasificación:
• Alanilglicina más agua→ alanina y glicina• Glucosa y ATP → G6P más ADP• Malato → oxalacetato• Dihidroxiacetonafosfato→ gliceraldehido-3-
fosfato
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Especificidad de enzimas
•Absoluta: cataliza reacción de un solo sustrato.•De grupo: cataliza procesos de moléculas
similares con el mismo grupo funcional.•De enlace: cataliza formación o rotura de un
enlace particular. •Estereoquímica: distingue entre un
estereoisómero de otro.
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Especificidad de enzimas
•De enlace : cataliza formación o rotura de un enlace particular.
ejemplo: tripsina hidroliza enlace peptídico•Estereoquímica: distingue entre un
estereoisómero de otro. ejemplo: casi todas las enzimas poseen esta
especificidad, sacarosas D, AA-L
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Cofactores
Entidades asociadas a las enzimas y que típicamente no se componen de aminoácidos
• grupos prostéticos• cofactores metálicos• coenzimas
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Grupos prostéticos
• Grupo no-protéico fuertemente enlazado a una proteína que forma parte de su estructura cuaternaria. A la proteína con un grupo prostético se la llama “conjugada”.
• Ejemplos: Hemoglobina, glicoproteinas membránicas
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Cofactores metálicos
• Generalmente, iones metálicos (Zn+2,Cu+1 ) asociados a una enzima para mantener la configuración del centro activo de forma correcta y así poder unir el sustrato.
• De no estar presente el ion metálico, la enzima pierde su función biológica.
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Coenzimas
• Algunas enzimas requieren una unión temporera con una coenzima, generalmente via puentes de H. Las coenzimas sirven de transportadores de electrones o grupos químicos.
• Ej. NADH, FADH, CoA, ácidotetrafólico
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Vitaminas
Sustancia requerida en la dieta en pequeñas cantidades que son utilizadas para generar coenzimas, ej. Niacina a nicotinamida dinucleótido
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Vitaminas y coenzimas
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NAD+ (Nicotinamida dinucleótido) y Niacina (Vitamina B3 o ácido nicotínico)
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Métodos de control enzimático
•Enzimas alostéricas
•Inhibición por retroalimentación (un tipo de alosterismo)
•Zimógenos
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Alosterismo: Positivo y negativo
Alosterísmo (modulación) positiva o activación alostérica
•Un ligando (modulador o “efector”) aumenta la atracción entre el sustrato y el centro activo.
Alosterísmo(modulación) negativa o inhibición alostérica
•Un ligando disminuye la afinidad por el sustrato en el centro activo.
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Alosterismo positivo
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Alosterismo negativo
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Caso de hemoglobina (Hb)
•CO2 actua como modulador negativo en la función de Hb cargar oxígeno.
•CO2 reduce la afinidad de Hb para oxígeno.
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Cinética del alosterismo
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Inhibición por retroalimentación:
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Zimógenos
• Precursor inactivo de una enzima. • Requiere un cambio bioquímico para formar la enzima
activa.
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Ejemplosde zimógenos
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Movimiento de zimógenos
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Tipos de inhibición enzimática
•Reversibles: se asocian de forma no-covalente, igual que el sustrato natural
•Irreversibles: reaccionan con enzima y la modifican químicamente
•Competitivos: compiten con sustrato por el centro activo
•No-competitivos: Se asocian a otras partes de la enzima que no es el centro activo
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Reacción vs. inhibición
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HIV Proteasa con inhibidor Ritonavir