7/22/2019 Efecto Cooperativo y Alosterico

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Departamento de Ciencias.

Efecto Cooperativo y Alostrico.

Nombre: Krystel Volgger.

Profesora: Natalia Paredes.

Asignatura: Bioqumica.

Curso: 3 medio.

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1. Unin Cooperativa.La unin cooperativa, es un fenmeno que solo se da en protenas que se componen

de ms de una cadena peptdica, las cuales las llamaremos subunidades, un ejemplo de

protena que lleva a cabo una unin cooperativa para poder desempear su funcin de lamejor manera posible es la hemoglobina.

La hemoglobina es la enzima que los humanos, y todos los mamferos

evolucionados tenemos para el transporte del oxgeno en nuestro cuerpo, como se dijo

anteriormente, esta protena est compuesta por cuatro cadenas peptdicas y cuatro grupos

Hem, y es la evolucin de una protena llamada mioglobina que est compuesta por una

cadena peptdica y un grupo Hem, por esta razn no tena demasiado espacio para poder

unir molculas de oxgeno, y por lo ende no era tan efectiva como la hemoglobina, por esta

razn se cree que la mioglobina evolucion convirtindose as en la protena que hoy

conocemos como hemoglobina.

Cabe destacar que la hemoglobina no es la nica enzima encargada del transporte de

oxigeno en los animales, tambin est la hemocianina, enzima encargada del transporte de

oxigeno en moluscos y artrpodos, y que est contiene cobre; otra enzima conocida para

esta tarea es la hemeritrina, la cual es utilizada por algunos invertebrados, y que contiene

altas concentraciones de hierro.

Bueno, como dijimos en un comienzo, la hemoglobina es una protena ideal para

poder explicar el efecto cooperativo: Cuando se tienen que comenzar a unir las molculas

de oxgeno a la hemoglobina, a las primeras de estas molculas les cuesta un poco unirse a

la protena, por lo que su unin es dbil, pero a medida que se comienzan a unir ms

molculas de oxgeno a la hemoglobina, y por ende los espacios comienzan a llenarse, la

afinidad entre la hemoglobina y las molculas de oxgeno comienza a aumentar

gradualmente hasta que esta queda saturada. Luego, el proceso para liberar estas molculas

de oxgeno ocurre a la inversa, sea que a las primeras molculas de oxgeno que se

desprenden, les cuesta un poco ms que a las otras, pero a medida que estos comienzan a

desprenderse, a los otros se les va haciendo ms fcil hacer esto, y as se produce la funcin

de la hemoglobina de manera ms productiva y rpida.

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A modo general cabe destacar que la unin cooperativa puede ser positiva, en el

caso de que esta haga que la atraccin entre la molcula que atrae y la molcula atrada

aumente; o puede ser negativa, en el caso de que ocurra lo contrario, es decir, que la

atraccin entre la molcula que atrae y la molcula atrada disminuya.

A modo de conclusin podemos decir que la funcin cooperativa necesita de la

comunicacin entre subunidades para poderse llevarse a cabo, y es por esto que no se puede

presentar en protenas que se componen slo de una subunidad como es el caso de la

mioglobina, ya que estas al estar separadas y estar compuestas slo por una subunidad, una

molcula de mioglobina ignora por completo la accin que otra molcula de esta protena

podra estar realizando.

Como segunda conclusin podramos decir que el efecto cooperativo contribuye con

la enzima o protena en la que se presenta haciendo que su funcin se vuelva ms efectiva y

ms rpida.

Como una tercera conclusin podramos decir que la capacidad que tiene una enzima

de modificar su afinidad progresiva o regresivamente hacia algn sustrato se denomina

cooperatividad o unin cooperativa.

2. Efecto Alostrico.El efecto alostrico es un importante mecanismo fisiolgico que permite regular la

actividad enzimtica dependiendo de la situacin en la que la enzima en cuestin se

encuentre. Gracias a este efecto, las enzimas que lo pueden realizar, pueden tener dos

conformaciones nativas: una conformacin relajada, que relacionaremos con la letra R, y

que se seala anteponiendo el prefijo Oxi al nombre de la enzima, y la segunda

conformacin que podra tener la enzima es, la conformacin tensa, la cual se relaciona con

la letra T, y que se seala anteponiendo el prefijo Desoxi al nombre de la enzima. Estas

dos conformaciones son diferentes entre ellas, pero se mantienen en equilibrio en la

protena.

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El ejemplo ms fcil de explicar es el de la enzima con la que hemos estado

trabajando a lo largo de este trabajo, la hemoglobina. En el caso de esta enzima, su

conformacin relajada es la Oxihemoglobina, y que tiene una gran afinidad con el oxgeno,

y su conformacin tensa seria Desoxihemoglobina, la cual no tiene afinidad alguna con el

oxgeno, por lo tanto, cuando la hemoglobina capta las molculas de oxgeno, tiene una

conformacin R, y por lo tanto recibe el nombre de oxihemoglobina; mientras que

cuando tiene que ceder estas molculas al cuerpo, pasa a estar en la conformacin T, y

pasa a llamarse desoxihemoglobina.

Podramos decir entonces, que el modo en que estas dos conformaciones nativas tan

diferentes entre ellas, se mantienen en equilibrio (en el caso de la hemoglobina) gracias a la

presencia o ausencia de molculas de oxgeno. Por lo tanto, cuando la hemoglobina tiene

adherida a ella molculas de oxgeno, su alosterismo se desplazar hacia el lado R, y que

cuando libera estas molculas, su alosterismo se desplazar hacia el lado T.

Para concluir este trabajo, podramos decir que estos dos procesos, la funcin

cooperativa, y el efecto alostrico, ayudan a que las diferentes enzimas de nuestro cuerpo

puedan lleva a cabo sus diferentes funciones y podamos llevar a cabo una vida normal.