Las moléculas energéticas de los organismos.

Proteínas

Nutrientes importantes que forman músculos y huesos. Suministran energía.

Supra-macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Las más saludables son las que tienen la menor cantidad de grasas y calorías (pescado, mariscos, carne de pollo o pavo sin piel, productos lácteos bajos en grasa, claras de huevos, legumbres y alimentos de soya).

Constituyen el 50% del peso seco de los tejidos.

No existe proceso biológico que no dependa de su participación.

Definición:

http://www.clinicadam.com/salud/6/19823.html

 Proporcionan los aminoácidos esenciales fundamentales para la síntesis tisular.

Materia prima para formación de jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.

Permiten el movimiento celular a través de la miosina y actina (proteínas contráctiles musculares).

Resistencia. El colágeno

es la principal proteína integrante de los tejidos de sostén.

Funciones:

http://www.zonadiet.com/nutricion/proteina.htm

Actúan como transporte

de oxígeno y dióxido de carbono en la sangre: La

Hemoglobina.

Actúan como defensa: los anticuerpos son

proteínas de defensa natural contra

infecciones o agentes extraños.

Esenciales para el crecimiento.

Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad

de las reacciones químicas del

metabolismo: Enzimas.

Funciones:

http://www.zonadiet.com/nutricion/proteina.htm

Secuencia de aminoácidos de una proteína: El número de aminoácidos presentes y el orden en que están unidos por enlaces peptídicos.

Estructura Primaria

http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/01/estructura-primaria-de-las-proteinas/

Unión entre grupos carboxilo y amino.

A nivel primario las posibilidades de estructuración son ilimitadas debido a la gran gamma de combinaciones posibles entre los 20 aminoácidos existentes.

La secuencia determina el tipo de interacciones electrónicas que se producirán tanto entre la misma proteína como con su entorno y el grado de libertad de adoptar diferentes conformaciones estables.

El orden en que se unen los aminoácidos en una proteína determina la función biológica de esta.

Estructura primaria

http://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/01/estructura-primaria-de-las-proteinas/

Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta debido a la formación de puentes de hidrógeno entre los grupos amino (-NH-) y carboxilo (-CO-) que constituyen el esqueleto de la cadena polipeptídica.

De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Estructura Secundaria

Es la conformación secundaria mas abundante en proteínas globulares.

Hélice dextrógira flexible y elástica.

Cada giro suele estar formado por tres o cuatro aminoácidos.

Los grupos de los aminoácidos se sitúan en la parte externa.

Los puentes de hidrógeno se forman entre el

oxígeno del enlace peptídico con el hidrógeno de un aminoácido.

Hélice α

http://enciclopedia.us.es/index.php/H%C3%A9lice_alfa

Estructura muy estable que puede resultar de rupturas de enlaces hidrógeno durante la formación de la Hélice Alfa. El esqueleto peptídico se encuentra extendido en zig-zag

 Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta.

Lamina β

Representada por superplegamientos y enrollamientos de las estructura secundarias (hélices alfa y lamina beta) que constituyen formas tridimensionales geométricas muy complicadas.

Se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrófobas).

Al alcanzarla, la mayoría de las proteínas adquieren su función biológica.

Estructura Terciaria

Fuerzas de Van Der Wallshttp://essa.uncoma.edu.ar/academica/materias/morfo/ARCHIVOPDF6/PART

E4/PROTEiNAS3_Estructura_terciaria.pdf

Estructura Terciaria

Representada por superplegamientos y enrollamientos de las estructura secundarias .

La estructura cuaternaria es la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.

Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

Estructura Cuaternaria

http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_cuaternaria_de_las_prote%C3%ADnas

Proteínas que catalizan las reacciones bioquímicas. Algunas de estas reacciones son muy sencillas; otras requieren de la participación de verdaderos complejos multienzimáticos.

Su poder catalítico es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción un millón de veces reduciendo, al mismo tiempo, la cantidad de energía utilizada en los procesos metabólicos.

Las enzimas pertenecen al grupo de las proteínas globulares y muchas de ellas son proteínas conjugadas.

Proteínas Enzimáticas

http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml

Muchos iones y moléculas específicas son transportados a través de la membrana celular por proteínas específicas.

La hemoglobina transporta el oxígeno y una porción del gas carbónico desde y hacia los pulmones, respectivamente.

En la membrana mitocondrial se encuentra una serie de proteínas que trasportan electrones hasta el oxígeno en el proceso de respiración aeróbica.

Proteínas de Transporte

http://es.wikipedia.org/wiki/Transporte_de_membrana http://www.monografias.com/trabajos10/compo/compo.shtml

Proteínas Simples Están formadas únicamente por la cadena polipeptídica. En ella podemos encontrar proteínas de estructuras primarias y secundarias. a) Albúminas: Proteínas globulares, solubles en agua y se diluyen en soluciones salinas , precipitan por saturación en solución de sulfato amónico, coagulan por el calor. Se encuentran en plantas y en tejidos animales: sangre (albúmina sérica), leche (lactalbúmina), clara de huevo (ovalbúmina), lentejas (legumelina), alubias (faseolina), trigo (leucosina).b) Globulinas: Son proteínas globulares, ligeramente solubles en agua, solubles en soluciones neutras diluídas, precipitan por sulfato amónico diluído y coagulan por el calor. Se encuentran en plantas y tejidos animales : sangre (globulinas séricas), músculo (miosina), patata (tuberina), nueces del Brasil (excelsina), lentejas (legumina).c) Glutelinas: Insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones salinas, solubles en acidos diluídos. Se encuentran en granos y cereales , trigo (glutenina), arroz (orzeína).d) Prolaminas: Insolubles en agua y en alcohol absoluto, solubles en alcohol 70%, ricas en nitrógeno amida y prolina. Se encuentran en semillas de granos: trigo y centeno (gliacina), maíz (zeína), centeno (secalina), cebada (hordeína).e) Protaminas: Solubles en agua, no coagulan por el calor, fuertemente básicas, ricas en arginina, asociadas con ADN y se hallan en células de esperma.Se encuentran en esturión (esturina), caballa (escombrina), salmón (salmina), arenque (clupeína).f) Histonas: Solubles en agua , en soluciones salinas y en ácidos diluídos, insolubles en hidróxido de amonio, proporcionan grandes cantidades de lisina y arginina, se combinan con los ácidos nucléicos en el interior de las células. Se encuentran en timo, páncreas, núcleoproteínas (núcleohistonas).g) Escleroproteínas: Proteínas fibrosas, insolubles en todos solventes y resistentes a la digestión.Se encuentran en tejido conectivo y tejidos duros.h) Colágeno: Resistente a los enzimas digestivos, pero puede convertirse en gelatina por agua en ebullición, ácidos o álcalis, rico en hidroxiprolina. Se encuentra en tejido conectivo, huesos, cartílago y gelatina.i) Elastina: Semejante al colágeno, pero no puede convertirse en gelatina. Se encuentra en ligamentos, tendones y arterias.j ) Queratina: Parcialmente resistente a los enzimas digestivos, contiene grandes cantidades de azufre, como cistina. Se encuentra en pelo, uñas, pezuñas, cuernos y plumas.

Clasificación por Composición:

Obtenidas tras reacciones de procesos enzimáticos e hidrólisis. Se conocen:

 a) Proteanos: Resultado de una breve acción de ácidos o enzimas, insolubles en agua. Son edestan (elastina) y miosan (miosina).b) Proteosas: Solubles en agua, no coagulan por el calor y precipitan por sulfato amónico saturado, resultado de la digestión parcial de proteínas por pepsina o tripsina. Son productos intermediarios de la digestión proteica.c) Peptonas: Tienen las mismas propiedades que las proteosas, pero son de menor peso molecular. Son productos intermediarios de la digestión proteica.d) Péptidos: Constituidos por dos o más aminoácidos, unidos por una unión peptídica, se hidrolizan a aminoácidos simples. Son productos intermediarios de la digestión proteica. 

Proteínas Derivadas 

Aquellas que poseen partes no proteicas. Todas son globulares, y se clasifican en función del grupo prostético.

a) Nucleoproteínas: Contenidas en ácidos nucléicos, nitrógeno o fósforo, presentes en cromosomas y en todas las formas vivientes como combinación de proteínas con ARN o ADN. Se encuentran en citoplasmas de células (ribonucleoproteínas), núcleo de cromosomas (deoxiribonucleoproteínas), virus y bacteriófagos.b) Mucoproteínas: Proteínas combinadas con amino-azúcares, azúcares-ácidos, y sulfatos. Se encuentran en saliva (mucina), clara de huevo (ovomucoide).c) Glucoproteínas: Las mucoproteínas contienen más del 4% de hexosamina y las glucoproteínas, menos del 4%. Se encuentran en el hueso (oseomucoide), tendones (tendomucoide), cartílago (condromucoide).d) Fosfoproteínas: Acido fosfórico unido a proteínas. Se encuentran en leche (caseína), yema de huevo (ovovitelina).e) Cromoproteínas: Compuestos de proteínas, como pigmentos no-proteicos, tales como heme, proteínas coloreadas. Se encuentran en hemoglobina, mioglobina, flavoproteínas, pigmentos respiratorios, citrocromos.f) Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos solubles en agua, dispersas ampliamente en todas las células y formas vivientes. Se encuentran en lipoproteínas séricas, tejido nervioso, leche y huevos.g) Metaloproteínas: Proteínas combinadas con átomos metálicos que no forman parte de un grupo prostético no-proteico. Se encuentran en ferritina, anhidrasa carbónica, ceruloplasmina.

Proteínas Conjugadas

Clasificación por Forma