Disminución de Los Cambios Inducidos Por Alta Presión en El Músculo Del Salmón Del Atlántico...

8/18/2019 Disminución de Los Cambios Inducidos Por Alta Presión en El Músculo Del Salmón Del Atlántico Por El Uso Combin…

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Disminución de los cambios inducidos por alta presión en elmúsculo del salmón del Atlántico por el uso combinado de una

película de gelatina de pescado-lignina

RESUMENMúsculo de salmón se ve afectada considerablemente por la cocción con laconsiguiente pérdida de su color rojo atractivo. El uso combinado de altapresión con peces película de gelatinalignina se propone como unaalternativa a los procedimientos de procesamiento térmico m!s agresivas"con el objetivo de mejorar el aspecto # la calidad general de los $letes desalmón en los platos listos para comer o semielaborados. %os efectos deprocesamiento de alta presión &'(( M)a" *( min" + , o -( , #calentamiento convencional &/( ," *( min se evaluaron en términos de ,olnuestros cambios" desnaturali0ación de la proteína" así como proteínas #lípidos de o1idación" en comparación con el músculo en bruto. %a estabilidadde los productos procesados se evaluó mediante el control de los cambiosen el crecimiento microbiano # nitrógeno b!sico vol!til total # sustancias

reactivas al !cido tiobarbitúrico durante 2' días de almacenamiento enrefrigeración. 3e 4ourier transformar espectroscopia infrarroja &456R" laviscosidad aparente # estudios oscilatorias din!micas reveló notablesdiferencias en el grado general # la naturale0a de la agregación de proteínasentre la alta presión # los tratamientos de calentamiento" especialmentecuando se reali0a en + , en lugar de -( ,. S3S)78E de la fracción proteicasolubili0ado en ("9 M Na,l mostraron M:, # unaactinina siendo lasprincipales proteínas mio$brilares desnaturali0ados medianteprocesamiento de alta presión a -( ; ," mientras norr"2(((" cap. 2. 7un


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7lta presión induce cambios dr!sticos en el color del músculo de salmón del7tl!ntico como esta especie de pescado es probablemente uno de los m!ssensible a este respecto &7manatidou et al" 2(((@.. Aagi0 et al" 2((/.7dem!s de proteínas =emo" carotenoides &principalmente asta1antina #cant=a1ant=in son los principales responsables del color rojo típico de7tl!ntico músculo de salmón &7ndersen" Bertelsen" ,=ristop=ersen" ?=len" #SCibsted" *//(. En particular" la reducción en el enrojecimiento en elsalmón a=umado presuri0ado recientemente se =a relacionado con ladegradación o1idativaasta1an delgada" junto con la formación de deso1imioglobina o deso1i=emoglobina &5intc=ev et al." 2((/. 7uno=ler" 2((/" sin embargo" anuestro conocimiento " el efecto del tratamiento de alta presión en lasproteínas de músculo de pescado aún no =a sido estudiado por 456R.)roteínas =emo"


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m!s disponible para proteger los lípidos de ?1i dación. Sin embargo"cuando se presuri0a a '(( M)a # H ," un aumento signi$cativo en ,R75fue encontrado por carpaccio de salmón &8óme0Estaca" %ópe0,aballero"8óme08uillén" %ópe0 de %ace#" # Montero" 2((/. )or lo tanto" latemperatura a la


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-+ ; , en un =orno de barreras de aire for0ado retrasando así las reaccionesde o1idación # la =umedad de retención" mejorando así la calidad #e1tender la vida de almacenamiento &8ennadios" :anna" # >urt=" *//H .)ara controlar la o1idación de lípidos en los productos alimenticios" e1iste uninterés creciente en la formulación de películas activos comestibles # Q obiodegradables"


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2.'. mediciones de color

%a ligere0a par!metros de color &% " enrojecimiento &a # amarilloness &b se midieron utili0ando un ,M'+((3 color iMeter >onica Minolta &?saCa"

Iapón. %as mediciones se reali0aron en un número de ubicaciones en lasporciones musculares diferentes # cada punto es la media de al menos *(mediciones.

2.-. solubilidad de la proteína

Un gramo de músculo &sin tejido conectivo fue =omogéneanocido con -(ml de Na,l ("9 M en el ?mniMi1er modelo =omogenei0ador *H*(F &?mni6nternational" Jaterbur#" ,5 durante * min a setting F. %os=omogenei0ados resultantes se agitaron a - ; , durante '( min # luego secentrifugó durante '( min a -((( g en un :eraeus Multifuge ' %R &:anau"7lemania. %a concentración de proteína en el sobrenadante se determinóusando el Cit B,7 &Meridian Rd." RocCford" 6%" EE.UU. F**(*. Se e1presó la

proteína soluble como la proteína por ciento solubili0a con respecto a laproteína muscular total"


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%os espectros infrarrojos entre -((( # F+( cm* se registraron usando unespectrómetro infrarrojo )erCin Elmer Spectrum -(( &)erCinElmer 6nc"Jalt=am" M7" EE.UU. e


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luminiscentes en las placas de propagación de :ierro 7gar *P Na,lincubadas a *+ , durante + días@ &iv el total de mesó$los aeróbico sobreplacas de vertido de )late ,ount 7gar" ),7 &?1oid se incubaron a '( ; ,durante H2 =@ &v )seudomonas en placas de propagación de )seudomonas7gar Base &?1oid con ,4, aadido &,etrimida" 4ucusdine" cefalosporinaSuplemento para )seudomonas spp. &?1oid se incubaron a 2+ ; , durante-9 =@ &vi Enterobacteriaceae en%a#Ered dobles placas de Oioleta Rojo Bilisglucosa agar &ORB8" ?1oid se incubaron a '( ; , durante -9 = Ydespués dela adición de primero + ml de triptona de soja agar &MercC" 3armstadt"7lemania e incubando a =abitación temperatura durante * =Z@ &vii lasbacterias del !cido l!ctico en las placas de doble capa de agar MRS &?1oidse incubaron a '( ; , durante H2 =. 5odos countare microbiológica e1presacomo el logaritmo de las unidades formadoras de colonias por gramo &logufc Q g de la muestra. 5odos los an!lisis se reali0aron por triplicado.

2.**. Nitrógeno b!sico vol!til total &5OBN

5otales determinaciones vol!tiles de nitrógeno b!sico &5OBN se Riedcoc=ea cabo por triplicado durante el período de almacenamiento medianteel método de 7ntonacopoulos # O#ncCe &*/9/. %os an!lisis se reali0aron almenos por triplicado" # los resultados se e1presaron como mg NBO5Q*(( gde músculo.

2.*2. Sustancias reactivas al !cido tiobarbitúrico &5B7RS

%as muestras se anali0aron por el método de O#ncCe &*/H(. Una curvaest!ndar se preparó utili0ando *"*"'"'tetraeto1ipropano. 7n!lisis sereali0aron al menos por triplicado" # los resultados se e1presaron como lmolmalondialde=ído &M37 por Cg de músculo.

2.*'. p:

7pro1imadamente +*( g de músculo se =omogenei0aron con dislabradosagua &*T2" D Q v. 3espués de + min a temperatura ambiente" el p: sedeterminó con un p:metro p:m/' # un electrodo de p: combinado&Radiometer" ,open=ague" 3inamarca. %os e1perimentos se repitieron almenos por triplicado.2.*-. El an!lisis estadístico

%as pruebas estadísticas se reali0aron con el S)SS programa &S)SS

Statistical SoftDare v.*9" 6nc." ,=icago" 6%. Una forma de an!lisis devarian0a se llevó a cabo. %a diferencia de medias entre pares se resolviópor medio de los intervalos de con$an0a mediante una prueba de 5uCe#b aun nivel de signi$cación de p F (.(+.

'. Resultados # discusión

'.*. an!lisis ,olor

Resultados de la medición del color se e1presan en términos de % &dad delu0" a &enrojecimiento # b &amarille0 )ar!metros de tanto músculo sallun prima # músculos procesados de manera diferente se muestran en la

5abla *. ,omo era de esperar" tanto a presión # muestras cocidas mostraronsigni$cativa &p F ("(+ aumenta en valores de % # la disminución de a los


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valores en comparación con el músculo primas" adem!s de presentar unaapariencia preparado como en todos los casos. %a ligere0a de músculo apresión no se vio afectada por la temperatura de presuri0ación"


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'.'. %a viscosidad aparente

Medición de la viscosidad aparente de un músculo de pescado =omogeenate =a sido propuesta como un indicador de la calidad de la proteína" # se=a informado a ser m!s sensible


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desnaturali0ación de las proteínas


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*F*9 cm * en la muestra cocida también indicaría la agregación b=oja anivel intermolecular &,arton et al." 2((/.

'.F. Estudio oscilatorio din!mico

El grado de desnaturali0ación de la proteína # Q o agregación también seevaluó por estudios oscilatorias din!micas. El músculo en bruto" así comolos músculos


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observó en las muestras a presión" especialmente si el tratamiento de altapresión se llevó a cabo a + ; ," lo


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previo en nuestro laboratorio =a demostrado el efecto antimicrobiano sobreel almacenamiento de pescado de combinar el tratamiento de alta presióncon películas &8óme0Estaca et al." 2((H. Sin embargo" a nuestroconocimiento" no =a# información sobre el efecto de las películas degelatina o=ler" 7." BKcCer" U." ?fstad" R." 7ndersen" :. I. &2((F.:eatinduced c=anges in m#o$brillar protein structures and m#oDater oftDo porC


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Beverl#a" R. %." Ianes" M. E." )rin#aDiDatCula" J." No" :. >. &2((9. Ediblec=itosan $lms on read#toeat roast beef for t=e control of %isteriamonoc#togenes. 4ood Microbiolog#" 2+&'" +'-_+'H.

Montero" )." 8óme08uillén" M. ,. &2((+. :ig= pressure applications onm#os#stems. 6n S. 5apia" ). ,ano" 8. Barbosa,!novas &Eds." Novel foodprocessing tec=nologies. ,R, )ress.

?=s=ima" 5." Us=io" :." >oi0umi" ,. &*//'. :ig=pressure processing of $s=and $s= products. 5rends in 4ood Science and 5ec=nolog#" -&**" 'H(_'H+.

?jag=" S. M." Re0aei" M." Ra0avi" S. :." :osseini" S. M. :. &2(*(. EXect ofc=itosan coatings enric=ed Dit= cinnamon oil on t=e norr" 3." etal. &2((/. Redo1 processes pressurised smoCed salmon studied b#resonance Raman spectroscop#. 4ood ,=emistr#" **2&2" -92_-9F.

Ugartondo" O." Mitjans" M." Oinardell" M. ). &2((/. 7pplicabilit# of ligninsfrom diXerent sources as antio1idants based on t=e protective eXects onlipid pero1idation induced b# o1#gen radicals. 6ndustrial ,rops and )roducts"'(&2"*9-_*9H.


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Oengal" I. ,." SriCumar" M. &2((+. )rocessing and stud# of novel lignin_starc= and lignin_gelatin biodegradable pol#meric $lms. 5rends inBiomaterials and 7rti$cial ?rgans" *9&2" 2'H_2-*

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