Composición química de una célula bacteriana

% del peso total celular

Tipos de cada molécula

Agua 70 1Iones inorgánicos 1 20Azucares y precursores 1 250Aminoácidos y precur. 0,4 100Nucleotidos y precur. 0,4 100Acidos grasos y prec. 1 50Otras pequeñas molec. 0,2 ~300Macromoléculas (prot.,ac.nucleic y polisac.)

26 ~ 3000

Alanina

Acido Aspártico

Arginina

EL AMINOACIDO

La formula general de un aminoácido es

H

NH2 C COOH

R

átomo carbono α

grupo aminogrupo carboxilo

grupo cadena lateral

R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.

A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están ionizados

H

NH3 C COO

R

+

El aminoácido ALANINA. En la célula, donde el pH es cercano a 7, los aminoácidos libres existen en su forma ionizada; pero cuando es incorporada en una cadena polipeptídica, y las cargas en los grupos aminos y carboxílicos desaparecen. Un modelo de balones y bastones y un modelo de Van der Waals son mostrado a la derecha de la formula estructural. Para alanina, la cadena lateral es un grupo –CH3.

LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES • Los diez aminoácidos esenciales.

Estos aminoácidos no pueden ser sintetizados por las células animales y deben ser suministrados por la dieta

TREONINA

METIONINA

LISINA

VALINA

LEUCINA

ISOLEUCINA

HISTIDINA

FENILALANINA

TRIPTOFANO

ARGININA

Familia de aminoácidos

Los aminoácidos comunes son agrupados de acuerdo a si su cadena lateral son

• Ácidos

• Básicos

• Polar no cargados

• No polares

Estos 20 aminoácidos son nombrados por abreviaciones de tres o una letra

Aminoácidos no polares y polares sin carga

Aminoácidos aromáticos y polares

Estereoisómeros de los α-aminoácidos

ISOMEROS OPTICOS El átomo de carbono es asimétrico, lo cual permite la formación de dos isomeros de imágenes de espejo (-o estereo), D y L

Las proteínas consisten exclusivamente de L-aminoácidos

1 = 1 A-

H+ Ka HA

-log H+ = -log Ka + log A- HA

(Ver archivo flash)

La carga de la cadena lateral de un aminoácido depende del pH

• Ácidos carboxílicos pierden H+ en solución acuosa para formar un ion cargado negativo, que es denotado con el sufijo “ato” como en aspart ato y glutam ato. Una comparable situación existe para las aminas, que en solución acuosa toman H+ para formar un ion cargado positivamente (el cual no tiene un nombre especial). Estas reacciones son rápidamente reversible y la cantidad de las dos formas, cargada y no cargada, dependen del pH de la solución. A pH altos el ácido carboxílico tiende a estar cargado y las aminas descargadas. A pH bajo ocurre lo contrario, los ácidos carboxílicos están descargados y las aminas están cargadas. El pH en el cual la mitad de los ácidos carboxílicos o aminas están cargados es conocido como el pK de esa cadena lateral del aminoácido. En la célula el pH es cercano a 7 y casi todos los ácidos carboxílicos y aminas están en su forma totalmente cargadas.

Aminoácidos con cadenas laterales polares no cargadas son relativamente hidrofílicos y están usualmente en el exterior de una proteína, mientras las cadenas laterales de aminoácidos no polares tienden a juntarse en el interior. Aminoácidos con cadenas laterales ácidos y básicos son muy polares y ellos son casi siempre encontrados en el exterior de las proteínas

El código de una letra en orden alfabético:

A = Ala G = Gly M = Met S = Ser

C = Cys H = His N = Asn T = Thr

D = Asp I = Ile P = Pro V = Val

E = Glu K = Lys Q = Gln W = Trp

F = Phe L = Leu R = Arg Y = Tyr

Formación de un péptido

Rotación alrededor de los enlaces en una cadena polipeptídica

• Una pequeña parte de una proteína mostrando cuatro aminoácidos. Cada aminoácido es unido al siguiente por un enlace covalente, uno de los cuales es mostrado en amarillo. Una proteína también es referido como polipéptido. Las cadenas laterales de los aminoácidos son mostrados en rojo y los átomos de un aminoácidos (ácido glutámico) son mostrados en una caja gris