Bolilla 3 Enzimas Caracteres generales. Importancia del estudio de las enzimas en los alimentos. Nomenclatura y clasificacin. Coenzimas. Compartimentalizacin de las enzimas.

Cintica enzimtica. Factores que afectan la actividad enzimtica, temperatura, pH, actividad de agua, radiaciones ionizantes, etc.

Ecuacin de Michaelis-Menten. Inhibicin de enzimas, competitiva y no competitiva.

Enzimas reguladoras. Enzimas alostricas, modificacin por unin covalente. Isoenzimas. Zimgenos. Enzimas endgenas y exgenas.

HISTORIALouis Pasteur, 1850 (fermentos de la levadura)Eduard Buchner, 1897 (levaduras)Fredrick Khne fue el primera en llamar a los fermentos: ENIZMASJames Summer, 1926 (ureasa)John Northrop y Moses Kunitz, 1930 (pepsina, tripsina y quimotripsina)

ltimos 50 aos (estructura y funcin)1963: 1 Secuencia de aminocidos de la ribonucleasa pancretica bovina A1965: 1 Estructura por RX de la Lisozima de clara de huevo de gallina1983: Sidney Altman y Col. El RNA de la ribonucleasa tiene actividad cataltica.

ENZIMAS - FUNCIN En los seres vivos se producen reacciones qumicas Transformar los nutrientes de los alimentos para obtener energa. Transformar nutrientes simples en molculas complejas y viceversa. Obtener materia prima para la sntesis de nuevas molculas. Degradar componentes celulares una vez cumplida su vida til. Extraer energa desde combustibles por oxidacin. Polimerizar subunidades para formar macromolculas.

Las transformaciones bioqumicas en los seres vivos ocurren: a gran velocidad con gran especificidad en condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presin, etc. Un catalizador es una sustancia capaz de acelerar una reaccin qumica sin formar parte de los productos finales ni desgastarse en el proceso.

ENZIMASLos catalizadores biolgicos son macromolculas llamadas enzimasActividad cataltica: depende de la integridad de su conformacin proteica nativa La mayora de las enzimas son protenas, con la excepcin de un pequeo grupo de molculas de RNA cataltico, llamadas ribozimas.

PROTEINAS y RNA (Ribozimas): Estructura terciaria y cuaternaria

SITIO DE UNION AL SUSTRATO: Uniones no Covalentes (puente de hidrgeno, hidrofbicas, electrostticas)

NECESITAN DE FACTORES ENZIMATICOS: Inorgnicos (metales) y orgnicos (Coenzimas)

ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO: Estreo-especificidad y especificidad geomtrica

SON REGULABLES: La sntesis de la protena, su actividad y degradacin.CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

COFACTORES Segn su modo de interaccin con la enzima

COENZIMAS Unin laxa a la enzima Actuara como co-sustratoSon molculas orgnicas pequeasMuchas se encuentran libres y solo se unen a la enzima en el momento de la catlisis

GRUPO PROSTTICOMolcula orgnica no proteicaSe une fuertemente a la enzimaSolo se separa por desnaturalizacin

IONES INORGNICOSAniones - cationes

COFACTORES Iones inorgnicos: Fe2+ Mg2+ Mn 2+ Zn2+Molcula Orgnica no proteica de tamao relativamente pequeo, denominada coenzima.Una coenzima unida covalentemente o por otro tipo de enlace fuerte a la protena enzimtica se denomina grupo prosttico.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMASSITIO ACTIVORegin de la molcula enzimtica a la que se une el sustrato por uniones no covalentes (puente de hidrgeno, hidrofbicas, electrostticas). Es una agrupacin de un nmero no muy grande de aminocidos distribuidos espacialmente de manera precisa.

COMPARTIMENTALIZACION: Diferente localizacin dentro de la clula.

SISTEMAS MULTIENZIMATICOS: Enzimas relacionadas agrupadas formando verdaderos complejos.

ENZIMAS MULTIFUNCIONALES: Una enzima que presenta varios sitios catalticos distintos en una misma cadena polipeptdica.DISTRIBUCION DE LAS ENZIMAS

PROPIEDADES DE LAS ENZIMASLOCALIZACIN INTRACELULAR DE LAS ENZIMAS

ZIMGENOS Algunas enzimas se sintetizan en la clula de origen al estado de precursores inactivos llamados zimgenos, proenzimas o preenzimas.SISTEMAS MULTIENZIMTICOSVarias enzimas diferentes cuyas acciones se complementan. Estn ordenados, generalmente en membranas, de modo que el producto de la reaccin catalizada por la primera enzima es recibido como sustrato por la segunda y as sucesivamente.Las transformaciones se producen segn la secuencia establecida por la disposicin espacial de los catalizadores. Ej: Cadena RespiratoriaENZIMAS MULTIFUNCIONALESPresentan varios sitios catalticos distintos en una misma cadena polipeptdica. Ejemplo: cido graso sintetasa.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIN DE ENZIMAS Nombre comn : nombre de uso cotidianoasa + nombre del sustrato de la reaccin Ej: sacarasa, ureasa, amilasa, etc Nombres arbitrarios Ej: ptialina salival, pepsina del jugo gstrico, etc. Nombres segn el tipo de reaccin catalizada. Ej: deshidrogenasas, carboxilasas, etc.

Nombre sistemtico: Unin Internacional de Bioqumica y Biologa Molecular (IUBMB) Se asigna a cada enzima un nombre descriptivo y un nmero que permite identificarla inequvocamente Nombre comn: HexoquinasaNombre sistemtico: ATP: glucosa fosfotransferasaCdigo de 4 dgitos: 2.7.1.1.Clase 2: transferasaSubclase 7: fosfotransferasaSubsubclase 1: fosfotransferasa con un grupo hidroxilo como aceptorN de orden de la enzima en su subclase 1: glucosa como aceptor del grupo fosfato

Oxido-reduccinRotura y formacin de enlaces C-CReorganizaciones internasTransferencia de gruposReacciones de condensacinTipos de reacciones catalizadas por enzimas

Determinacin de la actividad enzimtica

Se puede determinar, midiendo:

La cantidad de producto formado

O de sustrato consumido

En un tiempo dado

Como una sumatoria de todos los factores requeridos para la reaccin

ACTIVIDAD ENZIMATICAUnidades Internacionales Cantidad de enzima que cataliza la transformacin de 1 mol (10-6 mol) de Sustrato por minuto:

ESustrato ProductoSiempre bajo condiciones definidas de pH y temperatura

ACTIVIDAD ESPECFICA

Es una expresin que indica la pureza relativa de una preparacin enzimtica.

Relaciona Actividad Enzimtica, no con el volumen de muestra, sino con el total de protenas existentes en la misma.

Se define como las:

UNIDADES DE ENZIMA POR MG DE PROTENAS PRESENTES EN LA MUESTRA

Catlisis enzimtica

Las clulas y organismos vivos deben realizar distintos tipos de trabajo para permanecer vivos y reproducirse.

La sntesis continua de componentes celulares requiere de trabajo qumico

La acumulacin y retencin de sales contra un gradiente de concentracin implica la realizacin de un trabajo osmtico

La contraccin muscular o el movimiento bacteriano representa un trabajo mecnico

Para todo ello, los seres vivos requieren y utilizan la energa de su entorno

La cantidad de energa realmente transformable en trabajo se denomina energa libre

y sta siempre ser ligeramente inferior a la variacin de energa total, ya que una parte de la misma se disipa en forma de calor

La variacin de energa libre (G) de una reaccin qumica es una expresin cuantitativa de lo lejos que se encuentra el sistema del equilibrio.

Aquellas reacciones que liberan energa libre se denominan exergnicas.

Dado que los productos de estas reacciones tienen menor energa libre que los reactivos, G es negativa.

Aquellas reacciones en las que los productos poseen mayor energa libre que los reactivos son endergnicas y G es positiva.

CMO FUNCIONAN LAS ENZIMASCAMBIOS DE ENERGA QUE OCURREN DURANTE LA REACCIN

El estado de transicin o barrera de activacin, representa los cambios que se generan en la molcula del S.

Las barreras de activacin son importantes para la estabilidad de las biomolculas.

Es por esto que las reacciones sin catalizar tienden a ser muy lentas.

Todas las molculas biolgicas son muy estables al pH neutro, temperatura suave y ambiente acuoso en el interior de las clulas.

Todas las reacciones qumicas celulares se llevan a cabo porque las enzimas actan disminuyendo la barrera energtica entre el S y el P

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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

*Vitaminas especificidad fad g prostetico nad coenzima*Activiada de enzimas gstricas