CATEDRA DE BIOQUÍMICA “IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN LOS SERES VIVOS.
-
Upload
raul-martin-perez -
Category
Documents
-
view
298 -
download
0
Transcript of CATEDRA DE BIOQUÍMICA “IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN LOS SERES VIVOS.
CATEDRA DE BIOQUÍMICA
“IMPORTANCIA DEL NITRÓGENO EN LOS SERES VIVOS
4/5/2008 2
BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS
BIOMOLÉCULAS NITROGENADAS
4/5/2008 3
FIJACIÓN DEL NITRÓGENO
Biológica – Cianobacterias – Bacterias de vida
libre– Bacterias
Simbióticas (Rhizobium)
– Algas
No Biológica – Descargas
eléctricas de las tormentas atmosféricas
4/5/2008 4
Es el proceso que convierte al N2 en NH3.
4/5/2008 5
Nitratos y nitritos
Plantas Animales
CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA
Los animales dependen de las plantas o de otros animales para obtener nitrógeno en una forma
metabólicamente útil y a partir de él sintetizar todas las biomoléculas
nitrogenadas que poseen.Al morir, animales y vegetales se
descomponen y sus productos nitrogenados son degradados y
convertidos en NH3, cerrándose el ciclo.
4/5/2008 6
CICLO DEL NITRÓGENO EN LA NATURALEZA
4/5/2008 7
Nitrógeno metabólicame
nte útil
FUENTE DE NITRÓGENO PARA EL SER HUMANO
Animales
Proteínas
Dieta
Las proteínas de la dieta constituyen la principal fuente de nitrógeno para los animales.
4/5/2008 8
PROTEÍNAS DE LA DIETA
FUENTE ANIMAL– TEJIDO MUSCULAR
AVES MAMÍFEROS MARISCOS PECES
– HUEVOS– LECHE Y DERIVADOS
FUENTE VEGETAL LEGUMINOSAS OTROS
VEGETALES
4/5/2008 9
DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS DIETA PÉPTIDOS AMINOÁCIDOS LIBRES
ENZIMAS PROTEOLÍTICAS (PROTEASAS):
EndopeptidasasExopeptidasas
ÓRGANOS DE SÍNTESIS:Estómago
PáncreasIntestino delgado
4/5/2008 10
DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ENDOPEPTIDASAS Rompen enlaces
peptídicos en el interior de las proteínas.
PEPSINA– aas aromáticos:
Tir, Tri o Fen. TRIPSINA
– aas básicos: Arg o Lis.
ELASTASA– aas alifáticos:
Ala, Gli o Ser QUIMOTRIPSINA
– aas aromáticos: Tir, Tri o Fen.
EXOPEPTIDASAS Rompen enlaces
peptídicos en los extremos de las proteínas.
CARBOXIPEPTIDASAS
– DESDE EXTREMO C TERMINAL
A aas aromáticos: Tir, Tri o Fen.
B aas básicos: Arg o Lis.
AMINOPEPTIDASAS– DESDE EXTREMO N
TERMINAL
4/5/2008 11
BOCA PROTEÍNAS DIETAESTÓMAGO (Gastrina)
HClPEPSINÓGENO PEPSINA (Céls. Ppales.) PÉPTIDOS GRANDESINTESTINOS (Secretina /Colecistoquinina)
EnteroquinasaTRIPSINÓGENO TRIPSINA TripsinaQUIMOTRIPSINÓGENO QUIMOTRIPSINA TripsinaPROELASTASA ELASTASA (Páncreas)
PÉPTIDOS PEQUEÑOS TripsinaPROCARBOXIPEPTIDASAS CARBOXIPEPTIDASAS(Páncreas) AMINOPEPTIDASAS(Intestinos) AMINOÁCIDOS LIBRES – DI Y
TRIPEPTIDOS
DI Y TRIPEPTIDASAS(Intestinos)
AMINOÁCIDOS LIBRES
4/5/2008 12
PÁNCREAS
4/5/2008 13
ABSORCIÓN AMINOÁCIDOS INTESTINAL VÍA PORTAL
(SANGUÍNEA)
SISTEMA TRANSPORTADOR DE Na+ Y AA
CICLO DEL GAMMA GLUTAMIL
4/5/2008 14
Aminoácidos
Síntesis de Proteínas
Síntesis De Biomoléculas Nitrogenadas
Catabolismo
POOL DE AMINOÁCIDOS
Proteólisis Digestión Biosíntesis
NH3
RECAMBIO PROTEICO Objetivos:
– Flexibilidad metabólica
Enzimas Reguladoras
Hormonas Peptídicas
Receptores
– Protege del acumulo de proteínas anómalas.
– Control de Calidad
– Adaptación Celular
154/5/2008
SEMIVIDAS DE PROTEÍNAS HUMANAS (50%)
Estructurales más largas Colágeno meses o años
Funcionales más cortas Enzimas Reguladoras minutos u horas
Proteínas intracelulares
LisosomasProteosomas
Péptidos
Aminoácidos
CATABOLISMO INTRACELULAR DE PROTEÍNAS
174/5/2008
UBIQUITINA (Vía Citosólica)
4/5/2008 18
– PROTEÍNA 76 aas– EUCARIÓTICA
Se une a las proteínas por enlace covalente.
La secuencia amino-terminal determina su unión.
Marca las proteínas intracelulares para que sean degradadas por el Proteasoma.
UBIQUITINA Y PROTEÓLISIS
194/5/2008
CARACTERÍSTICAS PARA PROTEÓLISIS
N-terminal– + larga Met – Ser - Ala– + corta Leu – Lis -
Asp Secuencias
peptídicas– Rápida [PEST]
[PRO-GLU-SER-TRE]
Resíduos oxidados4/5/2008 20