Bioquímica

Biología 1º Bach. Bioquímica

Borja Moreno Buendía 1

Bioquímica:

- Principio inmediato o biomolécula: conjunto de sustancias simples o complejas, orgánicas o inorgánicas, que se pueden extraer de un ser vivos por procedimientos físicos (diálisis, precipitación, centrifugación, etc.).

Agua a) inorgánicos: Sales minerales b) organicos: Glúcidos Lípidos Prótidos Ácidos nucleicos Enzimas Biocatalizadores Vitaminas Hormonas - Bioelementos o elementos biogénicos: elementos químicos que

forman parte de los seres vivos.

BIOELEMENTOS

Mayoritarios: Oligoelementos Están siempre presentes (elementos vestigiales en la materia viva. o elementos traza). Bioelementos primarios: Esenciales: no superan el Constituyen los componentes 0.1% pero son esenciales esenciales (96%): C, N, H, O, para la vida: Fe, Mn, Cu, Zn, S, P. F, I, B, Si, V, Cr, Co, Mo, Sn. Bioelementos secundarios: No esenciales: no son Menos abundantes pero esenciales para todos los desempeñan funciones vitales organismos pero, a menudo en la fisiología celular (3.3%): desempeñan importantes Mg, Ca, K, Na, Cl. funciones: Li, Al.



Biomoléculas o principios inmediatos : a) Inorgánicos: a.1.) Agua a.2.) Sales minerales. a.1.) Agua:

IMPORTANCIA BIOLÓGICA - Es el principal disolvente universal Función de disolvente y de transporte - Presenta una elevada capacidad térmica Función bioquímica - Bajo grado de ionización

- Elevada fuerza de cohesión Función estructural y mecánica amortiguadora

- Elevada fuerza de adhesión - Gran calor específico Función termoreguladora - Elevado calor de vaporización - Densidad máxima de 4º C - Elevada tensión superficial

- Enlace covalente, unión por puentes de

hidrógeno. - Los hidrógenos se repelen. - El agua es una molécula dipolar porque

presenta un polo positivo y un polo negativo. -

> Solvatación de iones por moléculas de agua orientad as Halita o sal gema

Cl Na Cl-- + Na+

Enlace iónico que resulta en un anión de cloro y un catión de sodio:

Estado Nº puentes de hidrógeno

Hielo 4

Líquido 3,4 (3 siempre y 1 cambia)

Gaseoso 0-1



a.2.) Sales minerales: Se hallan en estado líquido (en disolución), o en estado sólido (insolubles).

1.) Función de las sales en estado sólido: formar estructuras de protección y sostén como caparazones, esqueletos internos, otolitos y partículas de magnetita.

2.) Función de las sales en disolución: Catalíticas: iones Mn+2, Cu+2, Mg+2, Zn+2, actúan como cofactores enzimáticos. Ej. �Glucosa: Tamponadora: función tamponadora (sistema de amortiguación, tampón o buffer): los sistemas de amortiguación se encargan de mantener el equilibrio del pH en nuestro organismo. Están formados por un ácido débil y una sal de dicho ácido. Osmótica: - Ósmosis: difusión pasiva caracterizada por el paso del agua

(disolvente) a través de la membrana semipermeable, desde la solución más diluida a la más concentrada.

�� Medio hipertónico: tiene una elevada concentración de solutos con respecto a otros en los que la concentración es inferior.

�� Medio hipotónico: tiene una menor concentración de solutos con respecto a otros en los que la concentración es superior.

�� Medio isotónico: tiene una concentración de solutos igual a otro medio. Plasmólisis: Hemólisis:

Isotónico: entra y sale el disolvente al tener la misma concentración.



Biomoléculas o principios inmediatos: b) orgánicos: - Glúcidos - Lípidos - Prótidos - Ácidos nucleicos - Biocatalizadores b.1.) Glúcidos: Nomenclatura de formulación

Grupos funcionales:



Glúcidos: son biomoléculas constituidas por C, H y O (a veces tienen N, S o P). Su fórmula general suele ser:

�� Características generales:

Polihidroxialdehidos � Químicamente son � Polihidroxiacetonas Aldosas (aldéhido) � Según el grupo funcional � Cetosas (cetona) Aldo + Nº de C + osa � Se nombran � Ceto + Nº de C + osa Aldotriosa � Ej � Cetotriosa

TIENEN CARÁCTER REDUCTOR



Glúcidos

�� Monosacáridos: - Características: son dulces, cristalinos y de color blanco o incoloro. - Propiedades: ISOMERÍA: misma fórmula empírica pero distintas propiedades. DE FUNCIÓN: permite clasificar a los monosacáridos en aldosas y cetosas. Presentan estereisomería * de dos tipos: Enantiómeros o enantiomorfos. Epímeros. *Carbono asimétrico: es aquel que tiene sus cuatro enlaces unidos a grupos funcionales diferentes.

El número de estereoisomeros de un monosacárido responde a la fórmula 2n, siendo n el número de carbonos asimétricos. Ej. � D-Eritrosa



Imagen especular:

Cada D – presenta simetría a la L – en el eje de los carbonos.

La D – eritrosa con respecto a la D – treosa, son epímeros en el carbono 2. La D – eritrosa con respecto a la L – treosa, son epímeros en el carbono 3. La L – eritrosa con respecto a la D – treosa, son epímeros en el carbono 3. La L – eritrosa con respecto a la L – treosa, son epímeros en el carbono 2. �Epímero: dos monosacáridos se dice que son epímeros cuando varían exclusivamente en la posición de UN único grupo OH. �� Forma lineal, hemiacetálica y cíclica:

β-D-Glucopiranosa α-D-Glucopiranosa

*Nota: cuando en la forma lineal, en el carbono uno, el grupo OH se encuentra en la izquierda, en la ciclación se encuentra en la parte superior, y se llama β. Y viceversa, si en el carbono uno, el grupo OH se encuentra en la derecha, en la ciclación se encuentra en la parte inferior, y se llama α. Hay dos excepciones: el O que siempre se sitúa en el mismo sitio, y en el carbono cinco, en este se sitúa en la parte superior el carbono seis, y en la inferior, el hidrógeno. Vamos a analizar uno de los nombres: α-D-Glucopiranosa.

α: grupo OH por debajo del plano del hexágono. D: Dextrogira. Gluco: proviene de la glucosa. pirano: forma hexagonal. osa: es un monosacárido.



�� Forma lineal, hemiacetálica y cíclica:

α-D-Fructosa β-D-Fructosa α-D-Fructofuranosa β-D-Fructofuranosa

�� Forma lineal, hemiacetálica y cíclica:

α-D-Ribosa β-D-Ribosa



Azúcares irregulares: 1. Desoxiazúcares: Desoxi: quitar 1 oxígeno.

β-D-Ribosa 2- Desoxi- β- D- Ribosa 2- Desoxi- β- D- Ribosa: 2 – carbono 2 Desoxi – quitar un oxígeno

2. Ácidos URÓNICOS:

a.) Ácido glucurónico: Se forma sustituyendo un alcohol primario por un grupo ácido.

(glucurónico � gluc: glucosa, urónico: ácido urónico).

Ácido- β-D- Glucurónico Ácido- α -D- Glucurónico



b.) Ácido galacturónico: Se forma sustituyendo un alcohol primario por un grupo ácido.

(galacturónico � glact: galactosa, urónico: ácido urónico).

Ácido- β-D- Galacturónico Ácido- α -D- Galacturónico

3. Aminoazúcares

α- D- Glucopiranosamina β- D- Glucopiranosamina

-pirano – forma hexagonal -amina – grupo amino



N- Acetil- α- D- Glucopiranosamina

N – nitrógeno Acet – ácido acético il – radical de la segunda

N- Acetil- β - D- Glucopiranosamina



4. Enlace O – glucosídicos a.) Enlace monocarbonilico: se establece entre el grupo OH del

carbono anomérico de una molécula (o de un monosacárido) y el grupo OH de otro carbono NO anomérico de otro monosacárido.

α- D- Glucopiranosil α (1 �4) α- D- glucopiranosa

-il: radical de la segunda; (1 �4): la unión se realiza entre el carbono 1 de una glucopiranosa y el carbono 4 de otra glucopiranosa. -osa: significa enlace monocarbonilico.

(Llamaremos disacárido a la unión de dos monosacáridos)

β- D- Glucopiranosil β (1 �4) β- D- Glucopiranosa

-il: radical de la segunda; (1 �4): la unión se realiza entre el carbono 1 de una glucopiranosa y el carbono 4 de otra glucopiranosa. -osa: significa enlace monocarbonilico.



b.) Enlace dicarbonilico: se establece mediante la unión de dos grupos OH, correspondientes a dos monosacáridos pero de sus carbonos ANOMÉRICOS.

* Anomérico: es el primer carbono que se sitúa en la forma lineal.

α- D- Glucopiranosil α (1 �1) α- D- glucopiranosido

-il: radical de la segunda; (1 �1): la unión se realiza entre el carbono 1 de una glucopiranosa y el carbono 1 de otra glucopiranosa. -osido: enlace dicarbonilico.

Disacáridos: Se forman por la unión de dos monosacáridos mediante un enlace O- glucosídico (monocarbonilico o dicarbonilico) con desprendimiento de una molécula de agua. 1. Maltosa: α- D- Glucopiranosil α (1 �4) α- D- glucopiranosa Se obtiene por hidrólisis parcial del álmidon y del glucógeno. El enzima que rompe el enlace glucosídico α (1 �4) se llama maltasa.



2. Isomaltosa: α- D- Glucopiranosil α (1 �6) α- D- glucopiranosa. Se obtiene por hidrólisis parcial del almidón y del glucógeno. El enzima que rompe el enlace α (1 �6), recibe el nombre de α (1 �6) glucosidasa.

α- D- Glucopiranosil α (1 �6) α- D- glucopiranosa 3. Celobiosa: β- D- Glucopiranosil β (1 �4) β- D- glucopiranosa Se obtiene por hidrólisis parcial de la celulosa. La celulosa es el polisacárido más abundante en la naturaleza. El enzima que rompe el enlace β (1 �4). se llama enzima celulasa.

β- D- Glucopiranosil β (1 �4) β- D- glucopiranosa



4. Lactosa: es el azúcar de la leche. β- D- Galactopiranosil β (1 �4) β- D- glucopiranosa

β- D- Galactopiranosil β (1 �4) β- D- glucopiranosa Aunque también el β- D- Galactopiranosil β (1 �4) α- D- glucopiranosa es lactosa:

β- D- Galactopiranosil β (1 �4) α- D- glucopiranosa



5. Sacarosa α- D- Glucopiranosil (1 �2) β- D- fructofuranosido (enlace dicarbonilico). El enzima que rompe esta molécula se llama sacarasa.

α- D- Glucopiranosil (1 �2) β- D- fructofuranosido Polisacáridos: se forman por la polimerización de n moléculas de monosacáridos mediante enlaces O-glucosídicos, con la liberación de n-1 moléculas de agua, con n mayor o igual a 10.

Ej. �

No son dulces, ni cristalinos y son blanquecinos.

*Observación:



1. Almidón: homopolisacárido de reserva vegetal. Se localiza en amiloplastos (plastos que almacenan almidones).

El almidón está formado por dos fracciones: - Amilosa (α – amilosa) (30%) - Amilopectina (70%) Químicamente está formado por moléculas α- D- glucopiranosa unidas mediante enlaces α (1 �4) y las ramificaciones por α (1 �6). La fracción amilosa está formada por la unión de moléculas α (1 �4). Adopta forma lineal espicalada. Carece de ramificaciones y constituye el 30% del almidón. La amilopectina está formada por moléculas α- D- Glucopiranosa unidas por enlaces α(1 �4) y α(1 �6).

Cadena principal: cada 20 ó 23 unidades presenta una ramificación (esta ramificación de 10 a 12 unidades). En la ruptura de los enlaces α(1 �4) y α(1 �6) intervienen tres enzimas: - α- amilasa: rompe el enlace α (1 �4) de manera indiscriminada (al azar),

tanto en la fracción amilosa como en la amilopectina. - β- amilasa: actúa empezando por un extremo de la cadena, liberando

disacáridos maltosa. - α (1 �6) glucosidasa: interviene rompiendo el enlace α (1 �6), es decir,

rompe las ramificaciones de la fracción de amilopectina.



2. Glucógeno: es un homopolisacárido de reserva animal. Químicamente está formado por moléculas α- D- Glucopiranosa unidas por enlaces α (1 �4) y α (1 �6). Su estructura se parece a la amilopectina del almidón, pero presenta más ramificaciones (cada 8-10 moléculas de glucosa). Actúan los mismos enzimas que en el almidón (descomponiendo sólo en glucosa). El glucógeno se localiza en la musculatura (glucógeno muscular) y en el hígado (glucógeno hepático). - Diferencias entre el almidón y el glucógeno:

Almidón Glucógeno - Homopolisacárido de reserva vegetal - Homopolisacárido de reserva animal - Se localiza en los amiloplastos de las células vegetales

- Se localiza en la musculatura y en el hígado

- Contiene dos fracciones: amilosa y amilopectina

- Su molécula recuerda a la fracción amilopectina del almidón

- Las ramificaciones en la fracción amilopectina son cada 20-23 moléculas de glucosa

- Las ramificaciones en la molécula se producen cada 8-10 moléculas de glucosa

3. Celulosa: (la celobiosa n veces), es un homopolisacárido estructural

vegetal. Componente principal de la composición de la pared celular en células vegetales. Químicamente está formado por moléculas β- D- Glucopiranosa unidas mediante enlaces β (1 �4) formando cadenas lineales sin ramificar. El enzima que rompe (hidroliza) el enlace β (1 �4) es la celulasa.

4. Quitina: (la quitobiosa n veces), es un homopolisacárido estructural

animal. Químicamente está formado por moléculas de: N- Acetil- β- D- Glucopiranosamina, unidas por enlaces β (1 �4), formando cadenas lineales sin ramificar. Es el componente principal del exoesqueleto de artrópodos y (de las células vegetales) de los hongos. El enzima que actúa rompiendo los enlaces β (1 �4) es la quitobiasa.



b) Heteropolisacáridos: - Insulina (hormona) - Hemicelulosa (pared celular vegetal) - Goma arábiga (pegamento) - Pectina - Agar-agar - Mucopolisacáridos: ácido hialurónico, condroitina, heparina (estos dos últimos intervienen en el control de glucosa en sangre). �� Ácido hialurónico: heteropolisacárido, mucopolisacárido. Químicamente está formado por ácido β- D- Glucurónico unido mediante enlaces β (1 �3) con moléculas N- Acetil- β- D- Glucopiranosamina �N.A.G. ó N.A.G.A.

Heterósidos: tienen una parte glúcidica y una parte no glucídica (será lipídica o proteica). Peptidoglucanos = muropéptidos = MUREINA. (peptido: proteína; glucano: glúcido) Químicamente está formado por moléculas N- Acetil- β- D- Glucopiranosamina y N- Acetil- β- D- Murámico unidas mediante enlaces β (1 �4). N- Acetil- β- D- Glucopiranosamina � N.A.G. N- Acetil- β- D- Murámico � N.A.M.



b.2.) Lípidos: son biomoléculas o principios inmediatos orgánicos formados por esteres naturales de ácidos grasos con alcoholes, normalmente. Están constituidos por C, H, O y a veces por N, P y S. - Son untuosos (aspecto grasiento) al tacto. - Poco solubles en agua, pero si en disolventes apolares (como por

ejemplo éter, benceno, cloroformo, acetona…) FUNCIONES BIOLÓGICAS: Junto con los glúcidos, tienen función de reserva energética mientras que otros: - tienen función estructural (membranas celulares o ceras de recubrimiento). - tienen función de vitamina y de hormona. CLASIFICACIÓN DE LOS LÍPIDOS (según su estructura m olecular)

Saturados (sin dobles enlaces) 1. Ácidos grasos

Insaturados (con dobles enlaces)

Simples Acilglicéridos Monoglicéridos Diglicéridos Triglicéridos Céridos

2. Lípidos saponificables (con ácidos grasos)

Complejos Fosfoglicéridos o fosfolípidos Esfingolípidos

Terpenos o isoprenoides

Esteroides

L I P I D O S

3. Lípidos insaponificables (sin ácidos grasos)

Prostaglandinas y hormonas eicosanoides

1. Ácidos grasos: son ácidos carboxilicos, formados por largas cadenas

carbonatadas y generalmente con un número par por átomos de carbono.

FÓRMULA GENÉRICA



Nombre Nº de

carbonos

Ácido acético 2

Ácido propiónico 3

Ácido butímico o butanóico 4

Ácido palmítico

16

Á

cido

s sa

tura

dos

Ácido esteárico

18

Áci

dos

insa

tura

dos

* doble enlace: beneficioso para el ser

humano

Ácido oléico 18

Propiedades de los ácidos grasos:

1.1. Ácidos grasos saturados: - No tienen dobles enlaces - Suelen ser sólidos a temperatura ambiente (20ºC-25ºC) 1.2. Ácidos grasos insaturados: - Tienen uno o más dobles enlaces - Generalmente son líquidos a temperatura ambiente (20ºC-25ºC)

Propiedades fisico-químicas de los ácidos grasos:

�� Carácter anfipático:



�� Reacción de saponificación: es la reacción química que se produce entre un ácido orgánico y una base fuerte para dar una sal (jabón) y agua.

�� Reacción de esterificación: es la reacción química que se produce

entre un ácido orgánico y un alcohol para dar un éster más agua.

2. Lípidos saponificables: simples: Acilglicéridos: (acil: ácido graso; glicérido: glicerol = glicerina = propanotriol). Química orgánica

Propano:

Acilglicéridos: Se forman por la esterificación de una molécula con 1, 2 o 3 moléculas de ácidos grasos.



Todos estos procesos son esterificaciones Monoacilglicérido:

Diacilglicérido o biacilglicérido:

Triacilglicérido, triglicérido o grasas:

Grasas:

simples: ej. �tripalmitina triestearina… todos los ácidos grasos

compuestas SIMPLES: Mismos radicales Triestearina:

Triestearina Trioleina:

Trioleina



COMPUESTAS: Distintos radicales 1 butanoil 2 palmitoil 3 oleil glicerol: (il: todos radicales del glicerol)

1 butanoil 2 palmitoil 3 oleil glicerol Céridos o ceras Céridos o ceras: son esteres naturales formados por un ácido graso de cadena larga y un alcohol monohidroxílico, también de cadena larga. Suelen ser sólidos a temperatura ambiente y desempeña función de protección y de impermeabilización. Ej. �Cera de abeja, la lanolina (grasa de la lana de oveja). Palmitato de miricilo (o cera de abeja):

Palmitato de miricilo Fosfoglicéridos o fosfolípidos Fosfoglicéridos o fosfolípidos: (fosfo-: ácido fosfórico; -glicéridos: glicerina; lípidos que contienen ácido fosfórico) son un conjunto de moléculas que desempeñan una función estructural (forman parte de las membranas celulares). Químicamente son macromoléculas formadas por glicerina, ácido fosfórico, ácidos grasos y pueden contener otras moléculas como colina, colamina o serina. a) Glicerofosfolípidos b) Gliceroglicolípidos

a) Glicerofosfolípidos: son lípidos con glicerina y ácido fosfórico.



�� Serina: es una aminoácido (aa)

�� Colamina (etanolamina � etan: etano; -ol: alcohol; -amina: grupo amino)

�� Colina (trimetiletanolamina)

Se ha sustituido cada hidrógeno del grupo amino por un grupo metilo

Aminoalcoholes:

Posible esterificación con: �� Serina

�� Colamina

�� Colina

FOSFATIDIL SERINA FOSFATIDIL COLAMINA ó ETANOLAMINA

FOSFATIDIL COLINA ó TRIMETILETANOLAMINA

CEFALINAS LECITINAS



b) Gliceroglicolípidos: (glicero- glicerina; glico-: azúcar; lipidos).

Gliceroglicolípido Esfingolípidos: contiene 3 componentes básicos: esfingosina, un ácido graso y un grupo de cabeza polar. a) Esfingofosfolípidos b) Esfingoglicolípidos a) Esfingofosfolípido: es una molécula de cadena larga con los siguientes

componentes:

Esfingomielinas: forman parde de la composición de las membranas celulares, concretamente de la célula de Schwan, formando la mielina de los nervios.



3. Lípidos insaponificables: - Sin ácidos grasos - No realizan reacciones de saponificación a) Terpenos o isoprenoides:

Están formados por la unión de unidades monoméricas de isopreno (2 metil, 1,3 butadieno) {2 metil: en el carbono 2 hay enlazado un grupo metilo, radical; 1,3 butadieno: en el butano, carbonos 1 y 3 hay dos dobles enlaces}.

2 metil, 1,3 butadieno

b) Esteroides:

Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno.



Colesterol:

Prostaglandinas: Se forman a partir del ácido araquidónico (que es un ácido graso con 20 átomos de carbono).



b.3.) Prótidos: principios inmediatos orgánicos de gran importancia estructural y funcional para los seres vivos. Son polímeros no ramificados de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. Poseen un elevado peso molecular y están formados por C, H, O y N; también pueden contener S y P.

1. Aminoácidos (aa)

Molécula orgánica que contiene un grupo amino y un grupo carboxilo. Características:

�� Son sustancias incoloras o blanquecinas, sólidas, cristalizables y solubles en agua.

�� Al tener un grupo amino y un grupo carboxilo se comportan como ácidos o como bases en el medio.

Fórmula general:



Todos los aminoácidos, excepto la glicocola, son asimétricos (D y L).

Propiedades:

- Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los animoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales.

- Al ser imágenes especulares se llaman esteroisómeros (D y L). - Carácter anfótero de los aminoácidos: cuando está en un medio ácido se

comporta como base y a la inversa.

- Especificidad: cada especie de seres vivos es capaz de fabricar sus

propias proteínas y aún dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. La especificidad de las proteínas explica algunos fenómenos biológicos como: la compatibilidad o no de transplantes de órganos, injertos biológicos, procesos alérgicos, etc…

*Nota: los glúcidos y los lípidos son iguales en todos los seres vivos.

2. Enlace peptídico Consiste en la formación de un enlace amida sustituida entre el grupo carboxílico de un aminoácido y un grupo amino de otro aminoácido con desprendimiento de una molécula de agua.



Aminoácidos:

Nombre

Alanina (Ala)

Glicocola o glicina (Gly) (Carece de isómeros)

Metionina (Met)

Cisteína (Cis)

3 aminopéctidos – tripéptido

2 aa 3 aa

de 4 a 100 aa de 10 a 100 aa más de 100 aa

Dipéptido Tripéptido Oligopéptido Polipéptido Proteína



3. Proteínas: Estructuras de las proteínas:

- Se caracterizan porque pueden tener 4 tipos de estructura: � Primaria �Secundaria �Terciaria � Cuaternaria � Estructura primaria: �� La tienen todas las proteínas. �� Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están

colocados. �� Está dispuesta en zigzag. �� Si se ROMPE esta estructura deja de ser proteína. � Estructura secundaria: Existen dos tipos de estructuras secundarias: 1ª) α – hélice que se caracteriza porque la cadena o proteína se va enrollando en espiral (o hélice). Se mantiene esta forma espiralada debido a enlaces por puentes de hidrógeno intracatenarios (es decir, dentro de la cadena). 2ª) Conformación β o láminada plegada: El plegamiento en este caso no origina una estructura helicoideal sino una especie de fuellle o lámina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas unidas entre sí por puentes de hidrógeno. �Estructura terciaria: De la estructura terciaria depende la función de la proteína por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica. La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Y estas uniones se realizan mediante enlaces en las cadenas laterales de los aminoácidos. �� Enlaces fuertes y débiles de la estructura terciaria de las proteínas: - Puente disulfuro - Puente de hidrógeno - Interacción iónica - Fuerzas de Vander Waals - Interacción hidrofóbica �Estructura cuaternaria: Cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas denominadas, en este caso, subunidades proteicas. Funciones biológicas de las proteínas:

Función Ejemplo De reserva Ovoalbúmica, caseína De transporte Hemoglobina Contráctil Actina, miosina Protectora o defensiva Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulina Hormonal Insulina Estructural Gluciproteínas, queratina Enzimática Catalasa (ver ejemplo) Homeostática Albúmina



b.4.) Ácidos nucleicos: son biomoléculas o principios inmediatos organicos. Constituyen las moléculas que dirigen y controlan todos los procesos biológicos, si se alteran se producen modificaciones importantes en la actividad y en la superviviencia del organismo afectado.

1.) Ácido fosfórico: u ortofosfórico � H3 PO4 ó

2.) Pentosas:



3.) Bases nitrogenadas 3.1.) Bases nitrogenadas PÚRICAS: Derivan del anillo de purina

Adenina (6 aminopurina) Guanina (2 amino 6 oxipurina)

3.2.) Bases nitrogenadas PIRIMIDINICAS: Derivan de la pirimidina

Citosina (2 oxi, 4 amino pirimidina); Timina (2, 4 dioxi 5 metil pirimidina) ó (5 metil uracilo); Uracilo (2, 4 dioxipirimidina)



Citosina (2 oxi, 4 amino pirimidina):

Timina (2, 4 dioxi 5 metil pirimidina) ó (5 metil uracilo):

Uracilo (2, 4 dioxipirimidina):



Nucleósido = base nitrogenada + azúcar



Nucleótido = base nitrogenada + azúcar + ácido fo sfórico



Los nucleótidos que se forman con la β- D- Ribosa se llaman ribonucleótidos (ARN). Los nucleótidos que se forman con 2 Desoxi β- D- Ribosa se llaman dexosirribonucleótidos (ADN). Ácidos nucleicos: constituyen las moléculas que dirigen y controlan todos los procesos biológicos dentro de la célula. Podría decirse que lo que un organismo es o puede llegar a ser, en términos biológicos, aparece “programado” en estas células. Los ácidos nucleicos (ADN y ARN) son macromoléculas formadas por la unión de muchos monómeros denominados nucleótidos.

DIFERENCIAS ENTRE EL ADN Y EL ARN ADN ARN

1. Composición química: - bases nitrogenadas: adenina,

guanina, timina, citosina. - Pentosa: 2 Desoxi β- D- Ribosa

2. Localización:

Citoplasma: cloroplastos, mitocondrias Núcleo: cromosoma, cromatina

3. Síntesis: Se sintetiza a partir de otro ADN por replicación, duplicación o autoduplicación semiconservadora.

4. Estructura: Doble hélice, dextrohelicoideal, coaxial, antiparalelas, complementarias de enrollamiento plectonémico.

5. Función: Macromolécula portadora de la información genética, de un individuo, codificada en la secuencia de bases nitrogenadas.

6. Tipos: Monocatenario: lineal, circular. Bicatenario: lineal, circular. Cromatina Cromosoma

1. Composición química: - bases nitrogenadas: adenina,

guanina, uracilo, citosina. - Pentosa: β- D- Ribosa

2. Localización: Citoplasma: ribosomas Núcleo: nucleolo 3. Síntesis: Se sintetiza a partir de un ADN por transcripción. 4. Estructura: Cadena lineal de polinucleótidos. 5. Función: Sintetizar proteínas. 6. Tipos: ARN – m � mensajero ARN – r � ribosómico ARN – t � de transferencia ARN – n �nuclear



ADN ó ácido desoxirribonucleico: Se distinguen varios niveles de complejidad:

�� La estructura primaria está formada por una secuencia de desoxirribonucleótidos en cuyo extremo 5´ de la cadena existe un fosfato y el extremo 3´ una pentosa con el grupo OH del carbono 3 libre.

�� La estructura secundaria: la secuencia polinucleotídica se dispone en el espacio en forma de doble hélice, según Watson y Crick.

Chargaff observó que siempre existía la misma cantidad de bases nitrogenadas púricas y pirimidínicas. Descubrió que el número de adeninas siempre es igual al de timinas, y que el de guaninas al de citosinas, estableciendo lo que el denominó: Ley de equivalencia de bases ó ley de Chargaff. A + G = T + C A ===T Púricas Pirimidínicas G ≡≡≡C Características del modelo tridimensional del ADN e laborado por Watson y Crick : 1. El ADN está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas en

toda su longitud. 2. Las dos cadenas son antiparalelas. El extremo 5´ de una de ellas se

enfrenta al extremo 3´ de la otra. 3. La unión entre las cadenas se realiza mediante enlaces por puentes de

hidrógeno entre las bases nitrogenadas de ambas. 4. Las dos cadenas están enrolladas dextrohelicoidalmente. 5. Las bases nitrogenadas quedan en el interior de la doble hélice mientras

que los esqueletos pentosa fosfato se sitúan en la parte externa. 6. Los planos de las bases nitrogenadas enfrentadas son paralelos entre sí

y perpendiculares al eje de las hélices. 7. El enrollamiento es plectonémico, es decir, las cadenas no se pueden

separar sin enrollarlas. ARN ó ácido ribonucleico: Es un polímero no ramificado compuesto por nucleótidos unidos por enlaces éster fosfóricos. El ARN se diferencia del ADN en que la pentosa de los nucleótidos es una ribosa y en las bases nitrogenadas aparece un uracilo en lugar de timina. La función del ARN es sintetizar proteínas específicas de un organismo, transmitiendo así el mensaje genético codificado por el ADN. Tipos de ARN:

�� ARN mensajero: es una copia de una parte del ADN por transcripción que será utilizada en los ribosomas para la síntesis de proteínas.

�� ARN ribosómico: forma parte de la composición química de los ribosomas donde se realizará la síntesis de las proteínas.

�� ARN de transferencia: se encarga de transportar los aminoácidos presentes en el citoplasma celular hasta los ribosomas donde se unirán para constituir las proteínas.

Cada ARN de transferencia transporta un aminoácido específico. Las diferencias entre los ARN de transferencia son debidas a una secuencia de tres bases nitrogenadas denominada anticodón (ver imagen).



Nucleótidos donantes de energía: ATP: adenosintrifosfato

Nucleótidos con función coenzimática: - Coenzima A - NAD+ (Nicotinaminadenindinucleótido) - FAD (Flavinadenindinucleótido)



b.5.) Biocatalizadores: Catalizador biológico �� Enzimas, vitaminas, hormonas. Enzima, definición según Haldane: son catalizadores orgánicos coloidales sintetizados por los seres vivos y que pueden actuar fuera de la célula que los produce.

Ej. �

+ cofactor o coenzima

(cationes metálicos Mg++, Mn++, K+, Zn++) (NAD, NADP, FAD, ATP)

Holoenzima (enzima activo)

= Apoenzima Grupo proteico (inactivo)

Grupo prostético (inactivo)

�� Reacciones:

Mecanismo de las reacciones enzimáticas:



Biocatalizadores: van a reducir los requerimientos de energía de activación, aumentando la velocidad de la reacción.

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. En definitiva, sin la presencia del catalizador no es posible alcanzar el estado de transición espontáneamente, y con el catalizador sí lo es. Todas las reacciones metabólicas son reacciones catalizadas por enzimas. Activación enzimática: Los activadores enzimáticos permiten que ciertos enzimas que se mantenían inactivos lleven a cabo su acción (es decir, que se activen). Inhibición enzimática: Son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Se trata de un proceso inverso al de activación. La inhibición puede ser irreversible cuando el inhibidor, denominado veneno metabólico se une covalentemente al enzima alterando su estructura e inutilizándola de forma permanente.



La inhibición puede ser reversible y lo es, si tiene lugar cuando el enzima vuelve a tener actividad una vez eliminada la sustancia inhibidora. La sustancia reversible puede ser: a) Competitiva: en ella el inhibidor se une al sustrato, se produce una

competencia entre el inhibidor y el sustrato para ocupar el centro activo del enzima.

b) No competitiva: el inhibidor no compite con el sustrato pues se une al enzima en una zona distinta del centro activo.

Nomenclatura y clasificación de los enzimas: Se conocen alrededor de dos mil enzimas. Para nombrarlas se emplea un término que alude, o hace referencia, al sustrato y al tipo de reacción catalizada. A este término se le añade la terminación –asa. Por ejemplo: aspartato piruvato transaminasa, enzima que lleva a cabo la transferencia de un grupo amino desde el ácido aspártico al ácido pirúvico. Existen algunas excepciones: tripsina, quinotripsina, pepsinas, lisozimas.

Hormona: es un biocatalizador formado por una sustancia química que se sintetiza en una glándula de secreción interna y que ejerce algún tipo de efecto fisiológico sobre otras células del organismo hasta las que llega por una vía sanguínea. Actúan como mensajeros químicos y sólo ejercerán su acción sobre aquellas células que posean en sus membranas los receptores específicos. Generalmente tienen una acción lenta pero generalizada. Vitamina: son compuestos orgánicos relativamente sencillos que, a pesar de que sólo se presentan en pequeñísimas cantidades, son imprescindibles para la vida. Los animales no son capaces de sintetizarlas por lo que deben obtenerlas a partir de los alimentos, a veces como protovitaminas, es decir, moléculas que el metabolismo animal transforma posteriormente en vitaminas. Los animales requieren ciertas cantidades diarias y cualquier alteración en estas cantidades puede producir trastornos: �avitaminosis (carencia total) � hipovitaminosis (carencia parcial) � hipervitaminosis (exceso) Son sustancias lábiles (se estropean enseguida), que se alteran con facilidad o resisten mal los cambios de temperatura y los almacenamientos prolongados.



Las vitaminas hidrosolubles Nombre Fuentes naturales Función Trastornos Vitamina B 1 o tiamina, o vitamina antiberibérica

Envolturas de las semillas de cereales y legumbres

Su forma activa es el coenzima pirofosfato de tiamina (TPP) . Interviene en el metabolismo de glúcidos y lípidos

Su déficit produce el beriberi. Una degeneración de las neuronas que provoca debilidad muscular, insuficiencia cardiaca, lentitud de reflejos, bajo rendimiento intelectual e inapetencia

Vitamina B 2 o riboflavina, o lactoflavina

Hígado, riñones, huevos, leche y en los frutos secos

Forma parte de los coenzimas FAD y FMN, que actúan en el ciclo de Krebs y en la cadena respiratoria celular

Su déficit produce dermatitis, lesiones en labios, lengua y ojos. Puede aparecer después de tratamientos antibióticos que hayan destruido la flora intestinal que la produce

Vitamina B 3 o vitamina PP o ácido nicótinico o niacina

Bonito, atún, hígado, pollo, cacahuete, guisantes y judías. Los animales la sistetizan insuficientemente a partir de triptófano

Forma parte del coenzima NAD, que actúa en la oxidación de glúcidos y prótidos, y en el coenzima NADP, que actúa en la fotosíntesis.

Su déficit produce la pelagra , o enfermedad de las tres d: dermatitis (piel áspera y oscura), diarrea y demencia. Puede llegar a ocasionar la muerte

Vitamina B 5 o ácido pantoténico

Pescado, carne, huevos, cereales, legumbres, etc.

Forman parte del coenzima A que actúa en el metabolismo de ácidos grasos y del ácido pirúvico

No se conocen enfermedades carenciales en los seres humanos. En ratas produce pelo gris y en los pollos dermatitis y acúmulo de grasas en el hígado

Vitamina B 6 o piridoxina

Hígado, riñones, salmón, nueces y avena

El fosfato de piridoxina es un coenzima del metabolismo de aminoácidos como el triptófano

Su déficit provoca dermatitis seborreica con caída del pelo, anemia y trastornos nerviosos, como alteraciones del sueño, irritabilidad y vértigo. En exceso produce convulsiones

Vitamina B 8 o biotina

Hígado, riñones, huevos, soja, almendras y nueves. Puede sintetizarla la flora bacteriana

Forma parte como coenzima de enzimas que transfieren grupos CO2

Su déficit provoca dermatitis, anemia y trastornos musculares



Vitamina B 9 o ácido fólico o folacina

Espárragos, espinacas, lentejas, avellanas, hígado, riñón

Interviene como transportador de grupos monocarbonados en la síntesis de purinas y pirimidinas

Su déficit provoca anemia megaloblástica y trombocitopenia

Vitamina B 12 o cianocobalamina

Hígado, riñones, sardina, caballa, arenque y leche. También a partir de la flora bacteriana

Interviene como coenzima transportando diferente grupos en el metabolismo de ácidos nucleicos y en la formación de glóbulos rojos (eritropoyesis)

Su déficit provoca la anemia perniciosa y trastornos neurológicos. Dado que la mayoría de los vegetales no pueden sintetizarla, los vegetarianos estrictos deben obtenerla de su flora intestinal o de yogures

Vitamina C o ácido ascórbico

Abunda en cítricos, hortalizas y en la leche de vaca

Interviene en la síntesis del colágeno

Su déficit provoca el escorbuto , cuyos síntomas son: hemorragias, encías sangrantes, caída de los dientes y trastornos digestivos. Por ello aparecen infecciones graves y consecuentemente la muerte

Las vitaminas liposolubles Nombre Fuentes naturales Función Trastornos Vitamina A o antixeroftálmica. Incluye la A1 (retinol), A2 (retinal) y A3 (un derivado del A1)

Vegetales como la zanahoria ricos en caroteno (provitamina que en el intestino libera dos moléculas de vitamina A). En los aceites del hígado de bacalao, la mantequilla y los huevos

Actúa protegiendo los tejidos epiteliales. Además es necesaria para la percepción visual, ya que para actuar como grupo prostético regenera la rodopsina, molécula cuya rotura estimula al nervio óptico

Su déficit favorece la rotura y las infecciones de los tejidos epiteliales. También causa la xeroftalmia , que es el engrosamiento y opacidad de la córnea, pérdida de agudeza visual, y ceguera nocturna. El exceso provoca caída del pelo, debilidad, cefaleas y vómitos



Vitamina D. engloba varias vitaminas como la vitamina D2 o calciferol y la D3 o colecalciferol

A partir de la insolación, ya que los rayos ultravioleta transforman en la piel el 7-deshidrocolesterol humano en vitamina D3, o el ergosterol de la dieta vegetal en vitamina D2. También ingiriendo pescados grasos (salmón, arenque y anguila), huevos, queso, mantequilla e hígado.

Regula la absorción del calcio a través de la pared intestinal, favoreciendo la formación y robustez de los huesos

Su déficit origina raquitismo en niños y osteomalacia en adultos. Enfermedades en las que los huesos se ablandan y deforman por falta de calcio. Su exceso provoca trastornos digestivos y calcificaciones de órganos, como el riñón, el hígado, el corazón, etc.

Vitamina E o tocoferol

Se encuentra en aceites vegetales, almendras, avellanas, en germen de trigo, yema de huevo, carne, hígado y pescado

Actúa como antioxidante impidiendo que el oxígeno destruya los enlaces dobles de los ácidos grasos insaturados

En humanos su déficit puede producir trastornos intestinales y debilidad muscular. En roedores la hipovitaminosis produce esterilidad, la muerte de fetos y distrofia muscular

Vitamina K. Agrupa a varias vitaminas; las principales son K1 (filoquinona) y la K2 (menaquinona)

La vitamina K1 se obtiene de los vegetales de hoja verde; la K2, del pescado; la K3, de la flora intestinal y la K4 sintéticamente

Actúa en la síntesis de la protombina, molécula precursora de la trombina, enzima necesaria en la coagulación de la sangre

La hipovitaminosis favorece la aparición de hemorragias. No es tóxica cuando no se consume en exceso.

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