Academia Arganzuela www.academiaarganzuela.com 91-474-26-81BIOLOGÍA DE 2º DE BACHILLERATOPREPARACIÓN DE SELECTIVIDAD

Tema 4: ProteínasLas proteínas están formadas por aminoácidos, que tienen la siguiente forma:

El carbono central, al tener cuatro sustituyentes diferentes, es asimétrico (excepto en el aminoácido glicina, donde R es un H). Por ello, existen aminoácidos de la forma D y aminoácidos de la forma L. En las proteínas son todos de la forma L.Todos los aminoácidos tienen la misma estructura simplemente diferenciándose en el radical R. Por ejemplo:

En la cisteína R es -CH2-SH y en la glutamina R es -CH2-CH2-CONH2.

En algunas ocasiones los aminoácidos se representan ionizados. Por ejemplo:

El cómo está ionizado un aminoácido depende por regla general del pH del medio:

En los seres vivos hay 20 aminoácidos diferentes, que son los siguientes:

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlace peptídico, en el que se pierde una molécula de H2O:

Mediante sucesivos enlaces peptídicos se forman largas cadenas lineales (¡no ramificadas!) de aminoácidos que forman una proteína.En los extremos de la proteína quedan libres:

-En un extremo un grupo -COOH (carboxilo).-En el otro extremo un grupo -NH2 (amino).

El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace por lo que es relativamente rígido; en él los átomos de N, H, C y O se sitúan en el mismo plano y no puede haber rotación entre ellos.

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------21. a) Dibuje la fórmula estructural del hexapéptido Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala y señale con claridad los enlaces peptídicos (ver las fórmulas de los aminoácidos al final de la cuestión) (1 punto).b) Explique las propiedades del enlace peptídico (1 punto).

Castilla y León, septiembre de 2004, opción B, ejercicio 1------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------Los aminoácidos unidos se llaman residuos, para recalcar que no están completos.El organismo fabrica sus propias proteínas a partir de aminoácidos, por lo que ninguna proteína es imprescindible en la dieta. Algunos aminoácidos el organismo es capaz de fabricarlos también y otros en cambio no. Estos últimos sí es imprescindible que se incluyan en la dieta, por lo que se llaman aminoácidos esenciales. En la especie humana son ocho: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y lisina. Para lactantes y niños de corta edad también son esenciales la arginina y la histidina. (→Estos nombres no es necesario aprendérselos).

Niveles de estructuración de las proteínas-Estructura primaria: viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la proteína.

H2N-Ala-Glu-Val-Thr-...-Asp-Pro-Gly-COOH-Estructura secundaria: es la disposición espacial de la cadena de aminoácidos. Consiste en la repetición regular de ciertas conformaciones. Entre dichas conformaciones las más importantes son:

-Hélice α o estructura helicoidal: el enlace peptídico impone rigidez plana, pero entre dos de estos enlaces siempre hay un carbono α con libertad de giro. La hélice α se obtiene por el giro de la cadena respecto a estos carbonos. El grupo CO de un aminoácido está enlazado mediante enlace de hidrógeno al grupo NH del aminoácido situado 4 residuos más adelante. Así, todos los grupos CO y NH están enlazados por enlace de hidrógeno y la estructura es muy estable. Los grupos R quedan proyectados hacia el exterior.

Ηélice-α

-Lámina β o lámina plegada: los enlaces de hidrógeno se establecen entre dos cadenas polipeptídicas extendidas y adyacentes. Esta estructura no es plana, sino que presenta un ligero plegamiento. Las cadenas adyacentes pueden ser paralelas o antiparalelas, según que los enlaces peptídicos avancen en el mismo sentido o en sentido contrario. Todos los grupos CO y NH participan en enlaces de hidrógeno, por lo que la estructura es muy estable. Los grupos R quedan por encima o por debajo de los planos en zig-zag.Las cadenas adyacentes pueden ser de proteínas distintas o fragmentos de una misma proteína plegada.

Lámina β-Estructura terciaria: si las cadenas polipeptídicas estructuradas a nivel secundario mantienen su ordenamiento sin modificaciones posteriores, se dice que las proteínas presentan estructura terciaria filamentosa o fibrosa; presentan esta estructura los colágenos y las queratinas.Pero frecuentemente la cadena se pliega en una estructura tridimensional compacta, más o menos esférica, y decimos que tiene una estructura terciaria globular. Aunque cada proteína tiene su forma característica de plegarse, existen una serie de generalidades que se cumplen para todas las proteínas con estructura terciaria globular:

-Un plegamiento compacto, con poco o ningún espacio para las moléculas de agua.-Los grupos R hidrófilos se localizan en el exterior.-Los grupos R hidrófobos se localizan en el interior.

La estructura globular se mantiene unida por las siguientes interacciones:-Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.-Enlaces de hidrógeno entre grupos R.-Interacciones hidrofóbicas entre grupos apolares.-Enlaces iónicos entre cadenas laterales ionizadas con cargas opuestas.-Puente disulfuro (que es un enlace covalente) entre cisteínas.

Puente disulfuro-Estructura cuaternaria: este tipo de estructura hace referencia al ensamblaje de dos o más cadenas polipeptídicas separadas , que se unen mediante enlaces no covalentes. El conjunto se denomina oligómero y cada una de sus cadenas monómero. Los monómeros pueden ser iguales o distintos. Como ejemplo destaca la hemoglobina, que es un tetrámero.

La estructura tridimensional de la proteína -que depende en última instancia de la estructura primaria- es la que confiere la actividad biológica a la proteína.

Desnaturalización de la proteínaUna proteína mantiene sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria bajo unas determinadas condiciones de temperatura y pH. Si nos salimos de estas condiciones la proteína pierde estas estructuras y por tanto pierde su función biológica. Si la proteína vuelve a sus condiciones de temperatura y pH normales, la proteína recupera estas estructuras y su función biológica. En algunas proteínas, sin embargo, la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria es irreversible.La estructura primaria no es modificada por una desnaturalización.

Funciones de las proteínas-Catálisis enzimática: facilitan que las reacciones químicas del organismo se lleven a cabo. A las proteínas que llevan a cabo catálisis en un organismo se las llama enzimas y cada enzima es específica para una reacción en concreto.-Estructural: forman parte de las membranas celulares junto con los lípidos. También son estructurales las proteínas filamentosas, como el colágeno (en la piel) o las queratinas (en el pelo y las uñas).-Transporte: algunas proteínas transportan iones o moléculas pequeñas, como por ejemplo la hemoglobina, que transporta oxígeno.-Movimiento muscular: en él participan la actina y la miosina.-Protección inmune: los anticuerpos son proteínas.-Hormonal: varias hormonas tienen naturaleza proteica, como por ejemplo la insulina.-Función homeostática: la homeostasis es la regulación de un medio interno para mantener sus condiciones constantes. Un ejemplo de proteínas con esta función son las seroalbúminas, que amortiguan las variaciones de pH.-Reserva de aminoácidos: almacenan aminoácidos como elementos nutritivos y sillares para el embrión en crecimiento; por ejemplo la ovoalbúmina, la ovoglobulina, la lactoalbúmina y la caseína.-Generación y transmisión de impulsos nerviosos: la respuesta de las células nerviosas a

estímulos específicos se debe a la presencia de receptores proteicos. Estas moléculas receptoras son las responsables de la transmisión de los impulsos nerviosos en la sinapsis.-Control de crecimiento y diferenciación: las proteínas que intervienen en esta función son llamadas factores de crecimiento.-Defensiva: muchas bacterias, plantas y animales producen proteínas con distinto grado de toxicidad que suponen una defensa para los mismos. Hacen esto los escorpiones y las serpientes.

------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------22. Con referencia a las proteínas:

a) Defina estructura terciaria y cuaternaria de una proteína (0´5 puntos).b) Explique el significado del término “desnaturalización” aplicado a las proteínas (0´5 puntos).c) Diga cuatro funciones de las proteínas indicando un ejemplo en cada caso (1 punto).

Comunidad de Madrid, junio de 2005, opción B, pregunta 1En ocasiones las proteínas pueden ir unidas a otros componentes no proteicos, como lípidos (para formar lipoproteínas) o glúcidos (para formar glucoproteínas). El grupo no proteico se denomina grupo prostético.------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------