Presentacin de PowerPoint

ATP SINTASA equip 6Guilln Ramrez Sayani NitzulLarios CRISPN MIRIAM GPE.LPEZ ORTIZ ALAN ADOLFOMaciel Ortiz Alexandra Mercedes

LA F1 F0 ATP SINTASA: UN COMPLEJO PROTEICO CON GRAN VERSATILIDAD ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL

El ATP acta como: Molcula reguladora en reacciones enzimticas sobre transportadores y receptores. Sustrato en la sntesis del ADN.

El nucletido ATP es el principal acarreador de energa en los eucariotes.

Existen numerosas enzimas que hidrolizan el ATP en la clula, sin embargo, el 90% de la sntesis en condiciones aerobias lo realiza la ATP sintasa.

Qu es el ATP sintasa?

Son aquellas con capacidad para generar molculas de ATP, a partir de ADP y Pi.Se localiza en la membrana plasmtica de las bacterias, la tilacoidal de los cloroplastos y la membrana interna de las mitocondrias.

Estructura

Est formada por dos segmentos definidos por su polaridad, un hidrofbico o F0 integrado a la membrana y un segmento hidroflico o F1.

Componente F0 : Contiene tres tipos de protenas integrales de membrana: Una Copia a y dos copias b y en promedio 10 copias de c dispuestas en un anillo en el plano de la membrana.Las subunidades a y b estn rgidamente conectadas entre s. Dos hemicanales de protones se sitan en la interfaz entre subunidades a y el anillo c. El hemicanal I permite que los protones se muevan, uno a la vez, desde el medio exoplasmtico y se unen en el centro de subunidad c. Hemicanal II (despus de la rotacin del anillo c) permite que los protones se disocien desde el aspartato y se muevan hacia el medio citoslico.

ESTRUCTURA Componente F1: contiene tres copias cada una de las subunidades y que forman el hexmero apoyado de la subunidad con forma de bastn, que esta insertada en el anillo c. La subunidad esta rgidamente adherida a la subunidad y tambin unida a varias subunidades c.La subunidad conecta permanentemente una de las subunidades y a la subunidad b.

Estructuras rgidas: subunidades a y b del F0 y la subunidad del F1, y el hexmero (3)Estructura rotatoria: subunidades c, y , provocan los cambios conformacionales en las subunidades , que conducen a la sntesis del ATP.

Imagen. Visualizacin del anillo c oligomrico de la ATP sintetasa de un cloroplasto

Tabla I. Composicin de subunidades de los segmentos F1 y F0 de la ATP sintasa de diferentes organismosESTRUCTURASiguiendo el mecanismo quimiosmtico propuesto por Peter Mitchel en 19613, el complejo F1 F0 realiza dos reacciones acopladas: el F0, el transporte de iones (protones o sodio) a travs de una membrana y el segmento F1 une el ADP y el fosfato para formar el ATP. La energa de este proceso proviene de la formacin de un gradiente electroqumico compuesto de iones con carga (H+ ) proporcionado por la cadena de transporte de electrones que bombea los H+ hacia el compartimiento contrario al que se encuentra el complejo F1 que sintetiza el ATP. Este proceso se conoce como transduccin de energa.

Funcionamiento

1)Las ATP sintasas funcionan gracias a la diferencia de potencial elctrico entre los dos lados de la membrana en la que se encuentra. La cadena de transporte electrnico asociado a la misma membrana genera un gradiente de protones (H+) en una direccin y la ATP sintasa los devuelve al interior del compartimento celular. De esta manera se mantiene el equilibrio elctrico y se obtiene energa.

2) La ATP sintasa hace pasar a su travs los protones de un lado de la membrana al otro, en este transporte el complejo ATP sintasa cambia su conformacin de tal manera que acerca el ADP y el Pi para que se forme un enlace covalente entre ellos.

FUNCIONAMIENTO3)El ATP es una molcula que contiene mucha ms energa qumica (en forma de enlaces moleculares) que el ADP. Es por esto que el paso de una a otro es endergnico, es decir, requiere energa puesto que no se da de forma espontnea.

4)Cuando un protn atraviesa el anillo c del complejo, ste rota 120 grados. Con cada rotacin la conformacin de la subunidad beta cambia. La subunidad beta es capaz de unir ADP y Pi, al pasar el protn, la subunidad se mueve, cambia de conformacin. En donde se condensan el ADP y el Pi para formar un enlace fosfodisterFUNCIONAMIENTO

https://www.youtube.com/watch?v=Ox6XAJCcc48Localizacin

EUCARIOTASTanto mitocondrias como cloroplastos son los orgnulos generadores de energa en eucariotas. Ambos orgnulos poseen dos membranas, una interna y otra externa. En las mitocondrias encontramos la subunidad cataltica en la matriz interna.

En los cloroplastos la unidad cataltica est orientada hacia el lumen.

LocalizacinPROCARIOTASLa subunidad F1 se encuentra en el citoplasma y la unidad asociada a la membrana recluta a la unidad cataltica para formar el ATP. La ATP sintasa se encuentra en la membrana para poder acoplar la generacin de ATP a la cadena de transporte electrnico que se lleva a cabo a travs de la membrana.

El flujo de electrones entre los componentes de la cadena genera un desequilibrio inico entre los dos lados de la membrana. Esta acumulacin de protones despus ser aprovechada por la ATP sintasa para la generacin de ATP. LOCALIZACIONEl hecho de que la mayora de los componentes de la cadena electrnica sean protenas de membrana permite acoplar los dos procesos: El paso de electrones a travs de la cadena La generacin de ATP. De esta manera la eficiencia de la cadena entera aumenta en gran medida.

Intercambio energtico

La adenosn trisfosfato es la base nitrogenada adenosina:

A la adenina se le une una pentosa mediante un enlace covalente, entre el carbono 1 de la ribosa y el nitrgeno 9 de la adenina.La ribosa (pentosa) se une un conjunto de tres fosfatos en cadena mediante enlaces fosfodister ricos en energa.

Intercambio energticoLa ruptura de estos enlaces mediante hidrlisis libera gran cantidad de energa.

Intercambio energticoLas molculas de ATP tienen a hidrolizarse por tres razones:

1.- Existe una gran tensin entre las cargas negativas que forman los fosfatos.2.- Existe la tendencia a la solvatacin.3.- La estabilidad por resonancia de los enlaces entre fosfato y el oxgeno propensa a separar los fosfatos.

La rotacin de la subunidad , conducida por los movimientos de protones a travs de F0, impuesta la sntesis de ATP

En las subunidades puede unir ADP y Pi, y catalizar la sntesis de ATP. El modelo ms ampliamente aceptado para la sintesis de ATP por el complejo F0F1 propone precisamente esa asociacin indirecta.

La energa liberada por el movimiento "cuesta abajo" de protones a travs de F0 impulsa directamente la rotacin del anillo de la subunidad c junto con sus subunidades y .

ROTACINLa rotacin de en relacin con el hexmero fijo (3) provoca que el sitio de unin al nucletido de cada subunidad realice un ciclo a travs de tres estados conformacionales en el siguiente orden:1. Un estado O que une muy poco al ATP y dbilmente el ADP y Pi2. Un estado L que une el ADP y Pi con mayor fuerza3. Un estado T que une el ADP y Pi tan apretadamente que forman ATP de manera espontanea y que une al ATP con mucha fuerza

La base de la formacin de ATP de acuerdo con el mecanismo de cambio de unin

Paul Boyler public una hiptesis en 1979 llamada mecanismo de cambio de unin. La hiptesis tiene varios elementos distintos.

1.- La energa liberada con el movimiento del protn no se usa para impulsar la fosforilacion del ADP en forma directa, sino para cambiar la afinidad de unin del sitio activo por el producto ATP. Las reacciones qumicas ocurren en un ambiente acuoso en el cual la concentracin de agua es 55M, los reactivos y productos estn disueltos en el medio. En estas condiciones, se requiere energa para la formacin de enlaces covalentes entre el ADP y el fosfato inorgnico para formar ATP. Se demostr que una vez que el ADP y Pi se unen dentro del sitio cataltico de la ATP sintetasa, los dos reactivos se condensan para formar una molcula de ATP unida con firmeza sin el ingreso de energa adicional. Es decir requiere de energa para liberacin del producto que est unido con fuerza al sitio cataltico y no para el fenmeno mismo de fosforilacin.

2.- Cada sitio activo progresa de manera sucesiva por tres diferentes conformaciones con afinidades distintas por los sustratos y los productos. Al examinar las propiedades de los tres sitios mostraron diferentes propiedades qumicas. Boyler propuso que, en cualquier momento, los tres sitios catalticos estn presentes en conformaciones diferentes, lo cual hace que tenga distintas afinidades por los nucletidos.

SITIOS DE CONFORMACIN:

"laxa" o L: El ADP t Pi estn unidos con soltura"ajustada" o T: Los nucletidos estn unidos con fuerza"abierta" o O: Permite la liberacin del ATP porque posee una afinidad muy baja por los nucletidos

El ATP se sintetiza por catlisis rotatoria, en la que una parte de la ATP sintetasa rota en relacin con otra parte. Boyler propuso que las subunidades y , giran en relacin con el tallo central. Este modelo, que se conoce como catlisis rotatoria, la rotacin est impulsada por el movimiento de los protones a travs de la membrana por el canal de la base F0. Por consiguiente, de acurdo con este modelo, la energa elctrica almacenada en el gradiente de protones se traduce en energa mecnica de un tallo rotatorio, la cual se transforma luego en energa qumica almacenada en ATP.

BIBLIOGRAFIA: https://www.youtube.com/watch?v=Ox6XAJCcc48Karp, Gerald. "Biologa celular y molecular".Mc Graw Hill. Mxico,6edicin 2011. Lodish, Harvey. "Biologa celular y molecular" Panamericana, Madris, 5 edicin, 2004.