Aminoácidos, péptidos y proteínas_pdf
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Cátedra de Química Orgánica II, para la Lic. en Cs. Ópticas.
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QUIMICA ORGANICA II (Lic. en Cs. Ópticas) Seminario de aminoácidos, péptidos y proteínas PRIMERA PARTE: PREGUNTAS A RESPONDER EN CLASE DE SEMINARIO 1) Mostrar la estructura de un aminoácido. Clasificarlos. 2) ¿Cuál es la configuración del átomo de carbono asimétrico de los aminoácidos
naturales? Dibujar la estructura tridimensional de la alanina natural. 3) Mostrar los equilibrios ácido-base de un aminoácido, indicar donde suceden en
la curva de titulación correspondiente. Indicar en la curva: pK1, punto isoeléctrico y pK2.
4) a) Definir punto isoeléctrico de un aminoácido, b) como es la solubilidad de un
aminoácido en el punto isoeléctrico, c) explicar por qué el punto isoeléctrico de la glicina es de 6,1 aproximadamente en base a los pKa de los grupos amino y carboxilo de este aminoácido; d) el ácido aspártico presenta 3 pKac., explicar el origen de cada uno, e) ídem d) para la arginina
5) ¿Cuál es la principal fuente industrial de aminoácidos? ¿Por qué la hidrólisis de
la materia prima se hace en medio ácido y no en medio alcalino? 6) Indique cómo obtener los siguientes aminoácidos a partir de los reactivos
indicados y cualquier otra sustancia que se necesite:
a) Fenilalanina a partir de ácido 3-fenil propanoico b) Ácido Glutámico a partir de ácido glutárico (pentanodioico)
c) Leucina a partir de cloruro de isobutilo y ácido malónico
d) Triptofano a partir de 3-clorometilindol y ácido malónico
e) Alanina a partir de acetaldehido, amoníaco y HCN
7) ¿Tienen alguna configuración específica los aminoácidos producidos mediante
las reacciones anteriores?
8) Mostrar esquemáticamente como se resuelve un aminoácido racémico, vía diastereómeros.
9) Dar el producto de las siguientes reacciones: a)
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HO CH2 CHNH3
CO2
CH3COCl, HO-
CH3OH, HCl
HNO3, H2SO4
b)
H2N C
O
CH2 CH2 CHNH3
+
CO2-
NaOH, calor
c)
HO C
O
CH2 CHNH3
+
CO2-
2CH3OH
H2SO4
d)
CN
OH
OH
1)
2)
CH3I (exceso)
OH- calor
10) a) dibujar la estructura de un dipéptido genérico, b) mostrar la unión peptídica, c) explicar por qué el enlace carbonilo-nitrógeno de la unión peptídica tiene rotación restringida utilizando las estructuras resonantes del mismo.
11) Explique porque no es correcto sintetizar el tripéptido Ala-Gly-Lys por
agregado de los correspondientes aminoácidos, en el orden indicado de izquierda a derecha y haciendo uso de los agentes condensantes adecuados
12) Describa detalladamente el método de síntesis de péptidos de Merrifield, aplicado a la síntesis de un dipéptido.
13) Describir la estructura primaria, secundaria y terciaria de una proteína,
indicando claramente cuáles son las interacciones que estabilizan dichas estructuras.
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14) Indicar a qué se llama punto isoeléctrico de una proteína. Explicar además en qué consiste el método de separación conocido como electroforesis.
15) ¿En qué consiste el proceso de desnaturalización? Nombrar algunos
factores físicos y químicos que contribuyan a la desnaturalización de una proteína.
16) a) a qué se llama proteínas fibrosas y globulares? b) que funciones suelen
cumplir en cada caso? c) citar ejemplos de cada una de estos grupos proteicos.
17) Describir brevemente la α-hélice de una proteína. Describir brevemente
una proteína con estructura β o plegada.
18) Describir algunas de las funciones más importantes de las proteínas en los seres vivos.
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SEGUNDA PARTE: PREGUNTAS ADICIONALES (OPTATIVAS) 1) Dibujar las fórmulas espaciales y proyecciones de Fisher de:
a. D-Val b. L-Cys c. L-Asp d. Gly
2) Indicar los equilibrios ácido-base existentes en las soluciones acuosas de los
siguientes aminoácidos: a) Glicina b) Ácido Aspártico c) Lisina
3) Obtener un ácido aspártico racémico por:
a) aminación de un haloácido b) síntesis de Gabriel c) síntesis de Strecker
4) Dibujar los siguientes péptidos:
a) Met-His b) Gly-Ala c) Ala-Gly d) Ser-Phe e) Val-Tyr-Tyr-Pro
5) Las cadenas laterales de loa aminoácidos influyen en la estructura secundaria
de las proteínas, algunas cadenas son hidrofílicas y otras hidrofóbicas; dentro de las primeras, las hay cargadas y sin carga. Citar varios ejemplos e indicar a que aminoácidos pertenecen.
6) Definir “grupos prostéticos”, dar ejemplos.